1.1.1.

27 LDH
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Sinonimos:
LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD
oxidoreductasa
• MÉTODO: Espectrofotometría-UV 340 nm.
• MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo
rápidamente
• CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.

VALORES DE REFERENCIA:

Dependientes del método:

• DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH

• a 30°C en UI/l
Adultos: 160 - 320
• IFCC: lactato a piruvato, producción de NADH
• a 30°C en U/L
Adultos 140-280
Recién nacidos 415-690
• a 37ºCen UI/l
0-4 días 290-775
4-10 días 545-2000
10 d-24 meses 180-430
24 m-12 años 110-295
60 a -90 años 110-210

Introducción:

• Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que transfiere H+

(deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a piruvato.
• Tiene un PM de 140000 daltons.
• Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.

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 • En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reacción (Sociedad Alemana de Química Clínica)
para la determinación de la LDH.

LDH (suero del paciente)

1. Piruvato + NADH ↓ + H+ ⇔ Lactato + NAD

Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: H y M.

Las estructuras de LD-H y LD-M están determinadas por los loci situados en los cromosomas 12 y 11,
respectivamente.

La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en: hígado,
miocardio, músculo esquelético y hematíes.

Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas.

Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A estas
diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH.

Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H.

Se diferencian por el contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para formar 5
tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis.
1• La subunidad M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético (“Muscle”) e
hígado.
2• La subunidad H, se encuentra principalmente en el corazón (“Heart”).

Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.

Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.

Métodos de Determinación para LDH:

• • Determinación enzimática para la actividad total de la LDH

• • Para la dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no inmunológicos
(electroforesis) y métodos inmunológicos.
• • Mediante éste último se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del suero por un
anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y
LD5

EXPLICACION DE LA PRUEBA:

• Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula

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 • Aunque la elvacion es inespecifica, esta prueba es util para confirmar infarto al miocardio o
pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH permanece levada durante un
tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al miocardio
• También es útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia perniciosa. Sin
embargo, se pueden obtener mas datos especificos clasificados de la LDH en sus cinco
isoenzimas.
• La LDH también es útil como marcador tumoral en el seminoma o tumor de células
germinativas, especialmente cuando en este tumor no se produce AFP ni gonadotropina
coriónica humana.

SIGNIFICADO CLÍNICO

•
La determinación de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran variedad de
aplicaciones clínicas.
• Por ser una enzima intracelular, su elevación es índice de daño tisular con la consecuente
liberación de ésta a la circulación. El daño puede ser desde una simple anoxia con ligero daño
celular y pérdida de citoplasma hasta una necrosis celular severa, produciéndose por lo tanto,
diversos grados de elevación de la actividad enzimática en suero.

Con niveles alterados de LDH total, la determinación de la isoenzima predominante posibilita la

identificación del órgano comprometido:

LD1: corazón, hematíes, córtex renal

LD2: hematíes, córtex renal, pulmón
LD3: pulmón, glóbulos blancos, páncreas, plaquetas
LD4: músculo esquelético, médula renal, plaquetas
LD5 : hígado, músculo esquelético, tejidos neoplásicos

El comportamiento de las isoenzimas (separación electorforética en acetato de celulosa o

poliacrilamida, inmunoinhibición, inhibición química) no debe ser interpretado sino a la luz del
conocimiento de la historia clínica del paciente. En este sentido la inversión de los valores de LD1/LD2
(“flip”) constituye un indicio de injuria miocárdica, como sí también el aumento de LD5 orienta hacia
una hepatopatía.

El aumento de la fracción LD2, LD3, LD4 refleja una masiva destrucción plaquetaria
(tromboembolismo pulmonar).

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 En general, los tejidos que muestran metabolismo aerobio revelan,
predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más rápido
(LDH1), con mayor número de subunidades H.

Los tejidos que muestran metabolismo anaerobio revelan,

predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más lento (LDH5),
con mayor número de subunidades M.

La proporción de enzimas varía de un tejido a otro. En el corazón,

predomina la isoenzima LDH1 (del 18 al 33% de la actividad de la LDH Total).
En el hígado, en cambio, es mayoritaria la isoenzima LD5 (del 2 al 13% de la
actividad de la LDH Total).

La LD2 representa un 28 a 40% de la actividad de la LDH Total. La

LDH3, del 18 a 30%. La LD4, del 6 al 16%.
Existe una LDH-X, que se presenta en testículos y esperma.

En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST), constituye
un elemento importante de diagnóstico.

• La misma comienza a elevarse 12-24 horas después de producido el infarto; alcanza un pico
entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el séptimo al décimo día. Predomina LDH1,
por lo tanto, su determinación confiere especificidad al diagnóstico de infarto agudo de
miocardio.
También está elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida por agentes
tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral) e incluso acompañando a necrosis tubular
renal, pielonefritis, etc.
Los niveles bajos no son clínicamente importantes.
• Tras la Lesión Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD sérica aumenta menos
rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB.
• Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que exteriorizan el Daño
Miocárdico.
• Alcanza su máximo a las 30 a 40 horas.
• Permanece elevada durante 10 a 12 días.

VARIABLES POR ENFERMEDAD:

• AUMENTADO:
Mononucleosis infecciosa, hepatitis virales, tumores malignos, leucemias y linfomas, anemias

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 hemolíticas, distrofia muscular, daño muscular (cardíaco o esquelético) de cualquier etiología,
pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal, hipoxia, shock e hipertermia.

VARIABLES PREANALÍTICAS:

• AUMENTADO:
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina.
Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto elevan la LDH. Hemólisis
producida por la congelación, calentamiento o agitación de la muestra provocan elevaciones
falsas.
• DISMINUIDO:
Lipemia. Oxalato, detergentes.

VARIABLES POR DROGAS:

• Aumentado:
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo,
metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico,
xilitol.
• Disminuido:
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate.

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