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FACULTAD DE TECNOLOGA MDICA ESPECIALIDAD LABORATORIO CLNICO

TEMA

: aminocidos

ASIGNATURA

: Qumica Orgnica

DOCENTE

: Jos Alberto

ESTUDIANTES

: Gasdali Yulisa Guerrero Maticorena Kevin Fernando Tocto Minga.

CICLO

: III

JAEN PERU 2013

El errar es humano La perfeccin es divina.

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I.

INTRODUCCIN

En el presente informe se demostrara la informacin bsica de los aminocidos en la cual: los aminocidos constituyen una clase de compuestos que contienen simultneamente los grupos de amino y acido carboxlico. Los aminocidos mas sencillos contienen solo un grupo de cada funcin. Toda clula viviente requiere un suministro constante de aminocidos para la sntesis de las protenas de los tejidos y para otros procesos fisiolgicos. Como su nombre indica los aminocidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo cido (carboxlico -COOH) en su estructura. Los aminocidos son los precursores de los pptidos y las protenas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo tomo de carbono, conocido como carbono- (-aminocidos). Los veinte tipos distintos de aminocidos que se encuentran en condiciones normales en las protenas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (- COOH) unidos al mismo tomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminocidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el aminocido ms simple presenta un hidrgeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (-CH3). Los aminocidos puestos en una solucin de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3 + y el grupo carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion, la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un importante amortiguador biolgico.

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II.

OBJETIVOS GENERALES

1. Determinacin de aminocidos y protenas presentes en diferentes soluciones.

III. OBJETIVOS ESPECIFICOS


1. Reconocer la presencia de algunos aminocidos en las protenas. 2. Adquirir informacin sobre algunas propiedades fsicas y qumicas de aminocidos 3. Conocer algunas propiedades de las protenas.

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IV.

MARCO TEORICO

Los aminocidos son unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas protenas, son sustancias cristalinas con caractersticas de carcter acido, bsico. Los aminocidos con estructura qumica se fundamentan con grupos de cido carboxlico y aminos por cada molcula; con esa estructura fundamental, existen 20 diferentes aminocidos. Existen aminocidos, que son componentes estructurales de las paredes de algunas clulas. As se denominan los aminocidos como las bases o ladrillos con los cuales el organismo reconstituye permanentemente reacciones y procesos biolgicos especficos para el desarrollo vital del ser vivo. As mismo, las protenas conocidas como los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, se encuentran en gran variedad como consecuencia de su estructura, constituyendo la participacin en procesos biolgicos. Las protenas de esta forma, actan en el cuerpo en diferentes reacciones qumicas, acelerndolas y minimizando el tiempo de accin de la misma; en esta reaccin enzimtica, se produce el transporte de sustancias como la hemoglobina a la sangre, la cual cumple funciones especficas como la de transportar oxgeno a los tejidos, estas reacciones tambin cumplen funciones estructurales y de reserva en el organismo.

1. LOS AMINOACIDOS: ORIGEN Y CLASIFICACION.


Como se ha mencionado en la introduccin, nuestro organismo precisa un nmero considerable de complejos protenicos. Estas protenas se sintetizan

endogenamente a partir de aminocidos. En general, todos los aminocidos intervienen en el mantenimiento de los biosistemas; en particular, y como constituyentes de las protenas, cumplen las siguientes funciones:

- Componentes estructurales de tejidos, clulas y msculos.


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- Promueven el crecimiento y reparacin de tejidos y clulas. - Contribuyen a las funciones sanguneas. - Intervienen en los procesos de sntesis de enzimas digestivos. - Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproduccin. - Intervienen en el metabolismo energtico. Adicionalmente, los aminocidos por s mismos tambin son imprescindibles por las funciones que desempean, ya que son indispensables para que los otros nutrientes sean correctamente absorbidos y metabolizados y son necesarios para un correcto funcionamiento de las vitaminas y de los minerales. Segn lo expuesto, los aminocidos se consideran molculas vitales, y como tales es de extremada importancia que el organismo disponga de los mismos en los niveles ptimos.

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1.1 ORIGEN DE LOS AMINOACIDOS


Los aminocidos se obtienen a partir de las protenas de la dieta, con la salvedad de que nuestro organismo no posee la capacidad de utilizar directamente estas protenas dietticas. Una vez ingeridas, las protenas contenidas en los alimentos sufren procesos enzimticos de digestin y catabolismo hasta ser descompuestas en sus aminocidos constituyentes, posteriormente y de una manera endgena, estos aminocidos son recombinados dando lugar a las protenas adecuadas. Este proceso de sntesis proteica combina los diferentes aminocidos, en diferente nmero y configuracin, dando lugar a las ms de 40.000 protenas conocidas. Es obvio, que las dietas desequilibradas (ej. dietas ricas en hidratos de carbono) pueden inducir deficiencias de aminocidos. La repercusin del dficit es que nuestro organismo recurre a las propias protenas tisulares, degradndolas y tomando aquellos aminocidos que precisa.

El aporte diettico deficitario de aminocidos provoca alteraciones tanto fsicas como mentales, entre ellas: reduccin del metabolismo energtico, alteraciones en el sueo, fatiga crnica, alteraciones digestivas, defectos cutneos, ansiedad y afectacin emocional, obesidad, malnutricin y retencin sangunea de residuos txicos. Estos procesos inducen alteraciones en el estado de salud y bienestar del individuo que las padece. Por tanto, ya que es necesario ingerir todos los aminocidos necesarios, tanto en cantidades suficientes como en adecuada proporcin, las dietas desequilibradas pueden compensarse con la administracin de suplementos de aminocidos.

1.2 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS


Se conocen veinte aminocidos diferentes y todos ellos son necesarios para conseguir un buen estado de salud. Nuestro organismo posee la capacidad de sintetizar el 80% del total de aminocidos, mientras que el 20% restante debemos obtenerlo a travs de la dieta; por esta razn los aminocidos se clasifican en no
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esenciales (de sntesis endgena) y esenciales (aquellos que debemos obtener de fuentes externas). - Aminocidos Esenciales: Lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, valina. La histidina y la taurina son esenciales durante la infancia (crecimiento y desarrollo). - Aminocidos No Esenciales: Alanina, arginina, cido asprtico, cido glutmico, cido gamma amino butrico, glutamina, glicina, cisteina/glutation, ornitina y tirosina. Por tanto, la principal diferencia entre los dos grupos es que los aminocidos esenciales deben ser ingeridos diariamente, mientras que los aminocidos no esenciales, aunque tambin necesarios, podemos sintetizarlos endgenamente si no son aportados por la dieta en cantidades suficientes.

Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA) son cidos orgnicos (carboxlicos) con un grupo amino en posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C) en un aminocido son: el grupo carboxilo un grupo amino un tomo de hidrgeno una cadena lateral R, caracterstica de cada AA Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero.

1.3

ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS.

Como su nombre indica los aminocidos son compuestos que poseen un grupo amino (NH2) y un grupo cido (carboxlico -COOH) en su estructura. Los
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aminocidos son los precursores de los pptidos y las protenas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo tomo de carbono, conocido como carbono- (-aminocidos). La estructura general de los - aminocidos

1. CLASIFICACIN: Neutros o apolares Polares sin carga Polares con carga negativa Polares con carga positiva

a) NEUTROS O APOLARES: Son 8 los aminocidos que se clasifican como


poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifticos. La metionina posee una cadena lateral de ter tilico (C-S-C). La prolina es el nico aminocido cclico, pues el grupo-R se cierra sobre el N del grupo amino (realmente es un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptfano contienen grupos aromticos.

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b) POLARES SIN CARGA: Siete son los -aminocidos cuyo resto -R es


polar pero sin carga. La glicina posee la cadena ms simple, un tomo de hidrgeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrlisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminocidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenlico y la cistena debe su polaridad a la presencia de un grupo tilico ( SH).

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c) POLARES CON CARGA NEGATIVA: Existen dos -aminocidos cuyo


resto polar posee carga negativa a pH fisiolgico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el cido glutmico y el cido asprtico.

d) POLARES CON CARGA POSITIVA: Tres son los aminocidos que


poseen restos R cargados positivamente a pH fisiolgico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.

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Es esencial tener un conocimiento bsico acerca de la qumica de las protenas, para entender la nutricin y otros conceptos del metabolismo. Las protenas se componen de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y a veces, azufre. Los tomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas aminocidos. Los veinte tipos distintos de aminocidos que se encuentran en condiciones normales en las protenas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (- COOH) unidos al mismo tomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminocidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el aminocido ms simple presenta un hidrgeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (CH3).

Los aminocidos puestos en una solucin de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3 + y el grupo carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion, la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un importante amortiguador biolgico.

El carbono alfa de un aminocido es un carbono asimtrico. Por tanto, cada aminocido puede presentarse en dos enantimeros distintos, o imgenes en espejo. Ambas imgenes se Ilaman L-ismero y D-ismero. Cuando se sintetiza un aminocido en el laboratorio se produce una mezcla de ismeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-ismeros. Una excepcin seran los pocos aminocidos D presentes en los antibiticos producidos por los hongos.
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Los aminocidos se agrupan en la figura segn las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminocidos con cadenas laterales no polares son hidrfobos, en tanto que aqullos con cadenas laterales polares son hidrfilos. Los aminocidos cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son inicas y por tanto, son hidrfilas. Adems de los veinte aminocidos conocidos, algunas protenas contienen otros aminocidos menos comunes. Estos se producen por la modificacin de aqullos, al formar parte de una protena. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente despus de incorporarse al colgeno. Estos aminocidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptdicas del colgeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del colgeno, que es uno de los principales componentes del cartlago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

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2. LAS CADENAS DE POLIPPTIDOS SE FORMAN A PARTIR DE AMINOCIDO


Los aminocidos se combinan por medios qumicos unos con otros enlazando el carbono del grupo carboxilo de una molcula con el nitrgeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une dos aminocidos se denomina enlace peptdico. Cuando dos aminocidos se combinan, se forma un dipptido; una cadena ms larga recibe el nombre polipptido. El elaborado proceso por medio del cual se sintetizan polipptidos se tratar ms adelante. Un polipptido contendr cientos de aminocidos unidos en un orden lineal especfico. Una protena se forma por una o varias cadenas de polipptidos. Puede formarse una variedad casi infinita de molculas protenicas. Debe aclararse que una protena difiere de otra en cuanto al nmero, tipo y secuencia de los aminocidos que la conforman. Los veinte tipos que se encuentran en las protenas biolgicas podran considerarse como letras de un alfabeto de protenas, de manera que cada protena sera una palabra formada por distintas letras.

3. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS: NIVELES DE ORGANIZACIN


Las cadenas de polipptidos que forman una protena se encuentran enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolcula con una conformacin especfica, tridimensional. Esta conformacin determina la funcin de la protena. Por ejemplo, la conformacin nica de una enzima le permite "identificar" y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una protena hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la clula blanco. (La clula sobre la cual la hormona est diseada para actuar.) Las protenas se clasifican en fibrosas o globulares. En las protenas fibrosas, las cadenas de polipptidos estn dispuestas en lminas largas; en las protenas globulares las cadenas de polipptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molcula compacta, de forma esfrica. La mayor parte de las enzimas son protenas globulares. Hay varios niveles de organizacin en una molcula protenica: primario, secundario, terciario y cuaternario.
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3.1

ESTRUCTURA PRIMARIA

La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica. Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminocidos que constituyen una molcula de protena. La insulina, hormona secretada por el pncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera protena cuya secuencia de aminocidos en la cadena polipeptdica pudo determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminocidos unidos en dos cadenas enlazadas.

3.2

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las protenas implica que las cadenas se pliegan y forman un hlice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los tomos del esqueleto regular de la cadena peptdica. Los grupos funcionales no intervienen en la formacin de enlaces de la estructura secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional especfica. Una estructura secundaria que se observa con frecuencia en las molculas de protena es la llamada hlice alfa. Esto abarca la formacin de espirales de una cadena peptdica. La hlice alfa es una estructura geomtrica muy uniforme y en cada giro se encuentra 3,6 aminocidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena peptdica. La hlice alfa es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y uas. Las fibras son elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego recupera su longitud.
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3.3

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciana de una molcula de protena est determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptdica. Esta estructura tridimensional est determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R:

1. Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las subunidades de aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipptidos.

2. Atraccin inica entre los grupos R con cargas positivas y aqullos con cargas negativas.

3. Interacciones hidrfobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del Lquido que los rodea.
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4. Los en laces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los tomos de azufre de dos subunidades de cistena. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas.

3.4

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y terciaria y forma una molcula protenica biolgicamente activa. La hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del transporte de oxgeno, es un ejemplo de protena globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina est compuesta por 574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptdicas: dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre s.

PROPIEDADES CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS Y LOS PPTIDOS


El pH del medio en el que se encuentre el aminocido es esencial para determinar sus propiedades cido-base, aspecto importante pues de ello dependen las propiedades qumicas y la funcionalidad biolgica de los pptidos y protenas que forman.
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Las propiedades cido-base de un aminocido vienen determinadas por los grupos protonables que posea. Un aminocido puede actuar bien como cido o como base (sustancias anfteras), pudiendo tener hasta tres grupos con carcter cido-base: el -amino, el -carboxilo y, en algunos casos, el resto -R. Lo importante es que estos grupos poseen un carcter cido-base dbil, lo que hace que, dependiendo del pH, el correspondiente equilibrio pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la forma protonada o hacia la desprotonada)

3.5

EL ENLACE PEPTDICO

Los aminocidos se encuentran unidos en los pptidos y las protenas mediante un enlace amida (-CO-NH-):

Este enlace se forma por reaccin entre el grupo -COOH de un aminocido y el amino del siguiente (con prdida de una molcula de agua) y recibe el nombre de
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Enlace peptdico.

V.

CONCLUSIONES

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Los aminocidos que normalmente forman las protenas que contienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral unido al carbono alfa. El tomo de todos los aminocidos excepto la glicina es asimtrico, por los que los aminocidos poseen formas esteroisomericas. Los aminocidos estn compuestos por enlaces ppticos. las cadenas de polipptidos se forman a partir de aminocido

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VI.

BIBLIOGRAFIAS

http://www.ehu.es/biomoleculas/4q/pdf/lipidos.pdf http://www.arrakis.es/~lluengo/proteinas.html http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido http://www.profes.net/rep_documentos/Monograf/E2-3.pdf http://mail.fq.edu.uy/~planta/pdf/FarmacognosiaPE80/Indices.pdf

VII. NEXO S

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