http://www.neur-one.

fr

MUSCLES ET PHYSIOLOGIE MUSCULAIRE (1/3)

EN CONSTRUCTION Il existe 3 sortes de muscles (fig. 1): Les muscles stris, volontaires (par exemple: le biceps). Innervs par le systme nerveux somatique, ils obissent la volont, et peuvent rpondre de faon rflexe une stimulation. Leurs contractions peuvent tre lentes (fibres rouges, de type1) ou rapides (fibres blanches, de type 2) . Les muscles lisses, involontaires (par exemple les parois de l'intestin). Innervs par le systme nerveux autonome, leur action n'est pas lie la volont. Leurs contractions, bien que lentes, peuvent tre soutenues longtemps. Le muscle cardiaque, au fonctionnement trs particulier, possde en son sein ses propres ressources l'origine de son automatisme. L'innervation du systme nerveux autonome qu'il reoit exerce un rle modulateur de cet automatisme: le systme nerveux orthosympathique est cardio-acclrateur, tandis que le systme nerveux parasympathique est cardio-modrateur, du rythme et de la force de contraction du cur.

Un muscle a besoin d'nergie pour produire du travail en se contractant. Il produit de la chaleur en travaillant.

RYCAJAL@aol.com

-1-

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Fig. 1-Les trois sortes de muscle Les muscles somatiques sont normalement au repos; ils sont recruts pour gnrer des mouvements (locomotion, mastication, respiration, mouvements oculaires etc). Les contractions et le tonus du cur et des muscles lisses sont rguls par les activits antagonistes des systmes nerveux ortho- et para sympathique (pristaltisme, vasomotricit, miction etc). Except le coeur, les sphincters, loesophage suprieur et certains muscles attachs la peau (muscles horripilateurs ou arrecteurs), les muscles stris somatiques sattachent au squelette par des tendons ou aponvroses (collagne). Les muscles lisses et cardiaque (stri) sont des lments constitutifs des organes "creux". Un muscle est excitable (sensible une stimulation), lastique (dformable si on l'tire), contractile (capable de se raccourcir). Le tissu musculaire se dfinit par une proprit physiologique, la contractilit, aboutissant la motilit des masses musculaires. Diffrents caractres fonctionnels et morphologiques font distinguer le muscle stri squelettique ( contraction volontaire), le muscle stri cardiaque ( contraction involontaire) et le muscle lisse ( contraction involontaire).

I. MUSCLE STRIE SQUELETTIQUE

En termes de taille absolue, l'organe le plus dvelopp du corps de l'homme et des autres vertbrs est la musculature, la chair . Les muscles constituent 40 50% du poids total du corps. Leur fonction principale consiste produire du travail en se contractant. Parmi les autres fonctions, on peut citer l'important rle qu'ils jouent dans la rgulation thermique corporelle, mais nous ne discuterons pas ici - o le propos est neurophysiologique - de l'intervention des muscles dans la production de chaleur. L'homme travaille et peut modeler son environnement par la seule utilisation de ses muscles. Ceci ne vaut pas seulement pour le travail manuel, mais aussi pour l'activit intellectuelle, car crire ou parler requiert une coordination musculaire trs prcise. On peut considrer - peut-tre de faon un peu sommaire - le systme nerveux comme un organe qui provoque des contractions musculaires appropries en rponse aux stimuli que lui envoie l'environnement. Ceci veut dire que les muscles constituent un sujet d'tudes fort important pour le neurophysiologiste. De plus, les modalits de fonctionnement des cellules musculaires sont bien mieux connues que celles de la plupart des autres cellules. La morphologie, les composants chimiques, les ractions et les fonctions physiologiques des cellules musculaires, ont t trs tudis et les diverses approches des dernires annes ont permis une synthse qui se prsente sous la forme d'une thorie unifie de la contraction musculaire. Tout en discutant la fonction des muscles, nous devrons ainsi porter notre attention sur leurs caractristiques structurales et biochimiques. La partie la plus importante de la musculature, la musculature squelettique, est constitue de muscles spars. Un tel muscle est un morceau de chair oblong, termin ses deux extrmits par des tendons ressemblant des cordes. Le muscle est reli aux os, au squelette , par ces tendons qui lui permettent donc d'agir sur les pices squelettiques. Le muscle stri squelettique est un tissu musculaire contraction volontaire, intervenant dans le maintien postural et le mouvement. Il est constitu principalement de fibres multinucles qui doivent leur nom une double striation longitudinale et transversale. 1. Organisation gnrale : constitution d'un muscle stri squelettique (figure 2) Les muscles sont des organes propres au sein desquels des fibres musculaires stries sont juxtaposes paralllement et organises en faisceaux, tendus entre deux insertions tendino-aponvrotiques. Si l'on prend l'exemple simple et bien connu d'un muscle long tel que le biceps, on voit qu'il est compos d'un corps musculaire rouge qui s'attache l'os grce une structure appele tendon, de couleur blanc- nacre. Quand je dcide de plier le coude, mon cerveau va commander au biceps de tirer sur mon avant-bras grce une onde lectrique (influx nerveux) venant du
RYCAJAL@aol.com -217/03/2009

http://www.neur-one.fr

cerveau et courant le long d'un nerf moteur (neurone) reli au muscle. Il y a donc contraction de celui-ci et dplacement des os de l'avant bras, par l'intermdiaire des tendons (fig. 2).

Fig. 2-Exemple de muscle stri squelettique L'anatomie du corps musculaire ressemble une "poupe russe". Sur une coupe, on voit que le muscle est form de multiples faisceaux, composs d'un lment de base: une cellule allonge appele fibre musculaire; cette fibre contient des myofibrilles runies galement en faisceaux. Chaque myofibrille contient des protines contractiles, les filaments minces d'actine et pais de myosine, qui, en glissant les uns sur les autres, font se raccourcir le muscle; ce raccourcissement agit sur les os et produit le mouvement (fig. 3).

Fig. 3-Schma d'organisation du muscle stri squelettique Le corps du muscle est entour d'une paisse couche de tissu conjonctif dense, l'pimysium, qui donne lui-mme naissance des cloisons conjonctives (le primysium) qui divisent le muscle en faisceaux. Enfin le primysium donne naissance l'endomysium, constitu de fines cloisons de tissu conjonctif lche qui pntrent les faisceaux et entourent individuellement chaque fibre musculaire. Les fibres musculaires sont responsables de la contraction tandis que le tissu conjonctif (particulirement du primysium et de l'endomysium) constitue une armature de soutien pour les fibres et les relie aux tissus adjacents. Le tissu conjonctif sert galement de lieu de passage pour les vaisseaux et les nerfs du muscle (fig. 4 et 5). Le mcanisme de la contraction musculaire ne peut tre dcrit en dtail que si l'on connat la structure fine des muscles. Le muscle squelettique est compos de faisceaux de fibres bien visibles l'il nu (pensez aux fibres du buf bouilli). Les fibres musculaires constituant le faisceau sont des cellules dont les mesures se situent entre quelques millimtres et plusieurs centimtres pour la longueur, 10 100 m pour le diamtre. Les fibres musculaires s'tendent en gnral sur toute la longueur du muscle et se terminent ses extrmits dans les tendons du tissu conjonctif. Les fibres musculaires contiennent des structures protiques contractiles troitement rassembles en filaments longitudinaux nommes myofibrilles.

RYCAJAL@aol.com

-3-

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Fig. 4-Schma d'organisation d'un muscle en faisceau, fibre, myofibrille et myofilaments

Fig. 5-Schma d'organisation d'une fibre musculaire Observes au microscope, les fibres musculaires squelettiques prsentent une striation transversale caractristique. Cette striation est due aux myofibrilles qui sont elles-mmes stries et rassembles de telle sorte que leurs striations se trouvent en regard les unes des autres. La striation des myofibrilles adjacentes est due l'alternance rgulire sur leur longueur de parties fortement rfringentes (anisotropes) et faiblement rfringentes (isotropes). En lumire transmise, les stries fortement rfringentes apparaissent plus sombres et les autres apparaissent plus claires. On les appelle respectivement bandes A et bandes I. On observe une mince barre sombre au milieu de la bande I que l'on nomme strie Z. La rgion d'environ 2 m comprise entre deux lignes Z constitue la plus petite unit fonctionnelle de la myofibrille : le sarcomre.
RYCAJAL@aol.com -417/03/2009

http://www.neur-one.fr

Figure 6 - Structure fine d'un muscle squelettique. Dessin schmatique de la structure diverses chelles depuis le muscle entier jusqu' l'arrangement des molcules de protines contractiles en passant par la fibre, la fibrille, le filament. Se reporter au texte pour plus de dtails, (d'aprs Bloom et Fawcet : A Textbook of Histology, Philadelphia, Sauders, 19, 1969).

RYCAJAL@aol.com

-5-

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Fig. 7 Micrographie optique de fibres musculaires squelettiques En microscopie optique (fig. 7), les fibres musculaires extra-fusales apparaissent comme des lments allongs, plurinucls et prsentant une striation transversale rgulire. De forme plus ou moins cylindrique, elles mesurent 10 100 m de diamtre avec une longueur variable de quelques mm plusieurs cm. Plusieurs noyaux, en position priphrique, sont allongs dans le sens de la fibre; en coupe transversale 5 m d'paisseur, chaque fibre contient en moyenne 2 5 noyaux. La majeure partie du cytoplasme est occupe par des myofibrilles, qui se groupent en amas apparaissant en coupe longitudinale sous forme de colonnes (Leydig) et transversalement sous forme de polygones (champs de Cohnheim). Les myofibrilles et le cytoplasme restant constituent par dfinition le sarcoplasme, lequel est limit en priphrie par la membrane plasmique. Celle-ci est double d'une lame basale, l'ensemble constituant le sarcolemme. Les myofibrilles sont des cylindres d'un diamtre moyen d'un deux m, disposs paralllement avec une striation transversale priodique concordant de l'une l'autre, ce qui explique l'aspect stri de l'ensemble de la fibre. Cette striation se caractrise par l'alternance rgulire de disques sombres A anisotropes (d'une longueur moyenne d'1,5 m) et de disques clairs I isotropes (d'une longueur moyenne de 0,8 m). La partie centrale des disques I est marque une strie rgulire, ou strie Z. Une zone plus claire au centre du disque A correspond la bande H, parfois centre par la strie M. La case musculaire, ou sarcomre, a t dcrite en 1868 par Krause comme un prisme de substance anisotrope (disque A) entour de part et d'autre de substance isotrope (deux demi-disques I). Cet ensemble, limit latralement par deux stries Z, correspond l'unit lmentaire de contraction du tissu musculaire. Le microscope lectronique (figure 7) permet d'aller plus avant dans l'tude de la structure fine du sarcomre. Comme on l'a vu, la strie Z relie entre eux des myofilaments fins adjacents. Dans la rgion centrale se trouvent des myofilaments pais, encadrs par les myofilaments fins. Les coupes transversales montrent que les myofilaments fins et pais sont organiss d'une manire stricte qui fait penser un arrangement cristallin. L'attaque par voie chimique montre que les filaments fins sont surtout constitus d'actine, alors que les filaments pais sont constitus par les longues molcules d'une autre protine, la myosine. Ainsi, les bandes I des myofbrilles sont surtout constitues par de l'actine, et la partie centrale des bandes A est exclusivement constitue de myosine ; les parties extrmes des bandes A sont constitues d'actine et de myosine. C'est la myosine qui confre aux bandes A leur forte rfringence.

Figure 7 Micrographie lectronique montrant l'organisation des sarcomres Le sarcomre contient deux types de myofilaments,, myofilaments de myosine et d'actine superposs les uns aux autres et orients dans l'axe des myofibrilles. Les filaments pais de myosine, de 12 14 nm d'paisseur et d'1,6 m de long, sont situs au milieu du sarcomre au niveau du disque A. Les filaments fins d'actine, de 5 7 nm d'paisseur et de 0,98 m de long, s'insrent sur les stries Z. Ils se situent dans les disques I et les parties latrales du disque A (en dehors de la bande H).
RYCAJAL@aol.com -617/03/2009

http://www.neur-one.fr

Dans le disque A, les filaments s'intriquent suivant une disposition paracristalline : chaque filament pais est entour d'une couronne rgulire de 6 filaments fins; chaque filament fin est entour de 3 filaments pais. L o ils se chevauchent, les deux systmes filamentaires sont unis par des ponts transversaux constitus de myosine : -espacs de 60-70 le long du filament de myosine -s'insrant sur le filament suivant une ligne en hlice -formant les uns avec les autres un angle d'environ 60 -de telle sorte qu'il y a connexion d'un filament de myosine avec chacun des filaments d'actine qui l'entoure tous les 400 environ. Ces ponts de myosine (fig. 8) ou complexes d'actomyosine sont la base de la contraction musculaire.

Fig. 8 Organisation des sarcomres permettant la contraction musculaire

RYCAJAL@aol.com

-7-

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Fig. 9 II-L'actine dans les cellules musculaires Introduction Les cellules musculaires sont des cellules o le cytosquelette est trs labor et dans lesquelles l'actine reprsente 20% de la masse protique totale. Le muscle est l'exemple le mieux compris de la mobilit base sur l'actine. Il existe deux types de muscles : le muscle stri, tel que muscle squelettique et cardiaque, et le muscle lisse, largement prsent dans l'organisme (vaisseaux, tube digestif, utrus et bronches). Dans cette ressource nous parlerons seulement du muscle stri de type squelettique. Le muscle squelettique est constitu de cellules gantes, les myocytes, (longs de plusieurs centimtres car rsultant de la fusion de milliers de myoblastes au cours du dveloppement). Dans chaque cellule, le cytosquelette s'agence en de nombreuses units identiques appeles myofibrilles. Chaque myofibrille est constitue par une juxtaposition linaire de sarcomres, mesurant 3m environ, lis par leurs disques Z. Des filaments intermdiaires, constitus de desmine (protine de 53 kDa), entourent les myofibrilles au niveau des disques Z du sarcomre. Ils rendent les myofibrilles solidaires les unes des autres et de la membrane de la cellule (gante) et ralisent l'alignement des sarcomres qui confre aux muscles squelettique son caractristique aspect stri en microscopie optique (figure 10 ci-dessous).

Figure 10 - Organisation du muscle stri

http://www.ulysse.ubordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/anim/ContracMusculaire-Francais.swf RYCAJAL@aol.com -817/03/2009

http://www.neur-one.fr

Le sarcomre comme unit de contraction L'actine et la myosine sont la base de la contractilit des sarcomres qui sont constitus par un assemblage de filaments parallles d'actine (filaments minces) et de myosine-II (filaments pais) (figure 11 ci-dessous). Les filaments d'actine, longs d'environ 1m, sont attachs aux disques Z par l'intermdiaire de capZ (protine de coiffage qui se fixe l'extrmit plus) et de l'-actinine. L'extrmit moins (libre) est stabilise par la tropomoduline. Sur sa longueur, le filament d'actine est associ d'autres protines qui interviennent dans la contraction musculaire (voir ci-dessous).

Figure 11 - Vue de dtail du sarcomre Les filaments de myosine-II, structures bipolaires rsultant de l'association de nombreuses molcules de myosine-II, alternent rgulirement avec les filaments actine (figure 11 ci-dessus). La myosine-II est une protine motrice forme d'une tte et d'une queue. La queue sert insrer la protine dans le filament et la tte, responsable d'une activit ATPase, interagit avec les filaments d'actine. Deux petites chanes protiques lgres (17 kDa) entourent la myosine-II au niveau de la transition ttequeue. Le filament pais de myosine-II est maintenu en place par un troisime filament, constitu de titine. C'est une protine lastique de 3300 kDa (sa taille lui a valu son nom qui fait, semble-t-il, rfrence un gant mythologique du nom de Titin (les tudiants susceptibles d'lucider l'origine tymologique et mythologique du mot titine sont pris de nous en informer). C'est une des plus grandes protines codes par le gnome humain. La titine fait la liaison entre le disque Z et le filament pais de myosine-II. Par sa forme, la titine est une molcule lastique qui permet d'entretenir dans le muscle le phnomne de tension passive. De plus elle permet de centrer parfaitement le filament pais de myosine-II entre les filaments d'actine (figure 11 cidessus). Le raccourcissement du sarcomre est provoqu par le glissement des filaments d'actine sur les filaments de myosine-II (force motrice), dclench par l'hydrolyse de l'ATP (figure 12 ci-dessous). Remarques tymologiques: Sarco, du grec muscle, quivaut au latin myo. Le vocabulaire utilise indiffremment la racine grecque ou la racine latine. Par exemple on parle de myofibrilles, assemblage de sarcomres, contenant des filaments de myosine-II. Les myofibrilles sont entoures par du sarcoplasme (cytoplasme), contenant du rticulum sarcoplasmique (rticulum endoplasmique lisse), le tout emball dans un sarcolemme (plasmolemme ou membrane plasmique). Le dplacement de l'actine induit par la myosine-II Ce dplacement s'effectue selon un cycle de modifications successives. Au dbut du cycle, la tte de myosine-II est attache l'actine. Cette interaction est de trs courte dure car une molcule d'ATP se lie la tte et provoque une rduction d'affinit pour l'actine. La tte de myosine-II s'loigne. L'hydrolyse de l'ATP s'ensuit (tape limitante) et induit un changement de la position de la tte de myosine-II (ADP et Pi restent associs la myosine-II). Dans cet tat, la tte s'attache de nouveau l'actine. La perte subsquente de phosphate (Pi) remet la tte de myosine-II la position de dpart, ce qui dplace le filament d'actine d'environ 10 nm. La perte de Pi est le moment o l'nergie libre par l'hydrolyse de l'ATP est convertie en mouvement. L'ADP se dtache et est remplac en moins d'une milliseconde par une nouvelle molcule d'ATP et un nouveau cycle peut commencer. La rptition de ce cycle engendre une contraction dynamique (figure 13 ci-dessous). Le Ca2+ et la troponine/tropomyosine-II interviennent dans la rgulation de la contraction du muscle L'interaction actine/myosine est hautement rgule pour prvenir les contractions musculaires indsirables (par exemple, imaginez les consquences dsastreuses sur la respiration d'une contraction des muscles intercostaux maintenue pendant quelques minutes). La contraction du muscle squelettique est dclenche par des motoneurones qui forment des
RYCAJAL@aol.com -917/03/2009

http://www.neur-one.fr

synapses spcialises, les jonctions neuro-musculaires (ou plaques motrices) (figure 14 ci-dessous). L'ensemble constitu par un motoneurone et une ou quelques cellules musculaires est appel unit motrice . Le systme nerveux influence la force de contraction d'un muscle : en mobilisant plus au moins d'units motrices et en rglant la frquence d'activation de chacune de ces units motrices (avec un maximum de 200 potentiels d'action car chaque cycle dure 50 millisecondes) (revoir aussi la figure 17 . Le Ca2+ et la troponine/tropomyosine-II interviennent dans la rgulation de la contraction du muscle L'interaction actine/myosine est hautement rgule pour prvenir les contractions musculaires indsirables (par exemple, imaginez les consquences dsastreuses sur la respiration d'une contraction des muscles intercostaux maintenue pendant quelques minutes). La contraction du muscle squelettique est dclenche par des motoneurones qui forment des synapses spcialises, les jonctions neuro-musculaires (ou plaques motrices) (figure 14 ci-dessous). L'ensemble constitu par un motoneurone et une ou quelques cellules musculaires est appel unit motrice . Le systme nerveux influence la force de contraction d'un muscle : en mobilisant plus au moins d'units motrices et en rglant la frquence d'activation de chacune de ces units motrices (avec un maximum de 200 potentiels d'action car chaque cycle dure 50 millisecondes.

Figure 12 - Le sarcomre comme unit de contraction

Figure 13 - Dplacement de l'actine (contraction du sarcomre) d au changement de la position de la tte de myosine

RYCAJAL@aol.com - 10 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Du raccourcissement du sarcomre la contraction du muscle Le cycle complet se droule en 50 ms au cours desquelles la myosine-II n'est solidaire de l'actine que pendant 10 ms. Ceci implique qu'une contraction soutenue d'un muscle exige une interaction coordonne dans le temps et l'espace de plusieurs myocytes. En effet, tout moment l'interaction actine/myosine-II doit concerner 1/5 du potentiel total. Le sarcomre mesure 3,4m dans son tat tir et 2,4m en contraction maximale. En rapide approximation, si on considre que dans un biceps humain de 20 cm les myofibrilles ont 60 000 sarcomres en ligne, on peut dire que ce muscle se raccourcit de 6 cm au maximum. Cette contraction s'effectue en environ 200 millisecondes, en absence de charge. En cas de contraction statique, lorsque le poids de la charge et la force musculaire s'quilibre, l'interaction actine/myosine-II suit le mme cycle mais sans dplacement d'actine, c'est--dire que la myosine-II doit tre Dans le cas o les stocks d'ATP sont puiss, la tte de myosine-II reste constamment solidaire de l'actine ce qui rsulte n u tat de rigidit quicaractrise un cadavre peu de temps aprs la mort (rigor mortis) !

Figure 14 - Induction de la contraction par un motoneurone La stimulation nerveuse des cellules musculaires entraine une augmentation de la concentration intracellulaire en Ca2+ qui reprsente le signal de contraction. La dpendance de la contraction des muscles squelettiques l'gard des ions Ca2+ est entirement due une catgorie de protines accessoires troitement associes aux filaments d'actine. Une de ces protines accessoires est la troponine (18 kDa), qui fixe le Ca2+. La deuxime est la tropomyosine-II (35 kDa), constitue de deux chanes protiques enroules autour du filament d'actine et pouvant masquer ou dmasquer le site de liaison actine/myosine-II. En absence de Ca2+ la tropomyosine-II empche la tte de myosine-II d'interagir avec les filaments d'actine et en prsence de Ca2+, et sous influence de la troponine, la tropomyosine-II se dplace lgrement, permettant ainsi l'interaction entre actine et myosine-II (figure 15 ci-dessous).

Figure 15 - La prsence de Ca permet l'interaction entre la myosine et l'actine

RYCAJAL@aol.com - 11 17/03/2009

Le cycle de modification de la myosine en absence de Ca2+ (tat de repos): En absence de Ca2+, le cycle d'hydrolyse de l'ATP se droule mais de faon plus lente (environ 1000 fois). En effet, les ttes de myosine-II restent plus longtemps dans l'tat de liaison ADP+Pi avant que le Pi et l'ADP soient librs et remplacs par une nouvelle molcule d'ATP. C'est le contact actine-myosine-II qui acclre la perte de Pi et ADP et donc le cycle d'hydrolyse. On peut ainsi prendre conscience de l'norme demande d'ATP (1000 fois) lorsque le muscle se contracte, une demande qui doit tre compense par une production mitochondriale quivalente, de faon ventuellement soutenir une contraction prolonge. III-Dplacement des filaments d'actine et de myosine pendant la contraction Les processus chimiques et physiques l'origine de la contraction s'clairent si on observe le comportement des lments constituant le muscle pendant cette contraction. Lorsque le muscle est raccourci - par exemple dans le cas d'une contraction isotonique - la longueur des bandes A reste constante alors que les bandes I se raccourcissent. Si les bandes A ne changent pas de longueur, les filaments de myosine doivent galement conserver leur longueur. Le microscope lectronique confirme ce fait, mais il rvle aussi que les filaments d'actine, seuls constituants de la bande I, conservent eux aussi leur longueur pendant la contraction. Puisque les longueurs des filaments d'actine et de myosine ne changent pas, la longueur du sarcomre ne peut diminuer pendant la contraction que si les filaments glissent les uns par rapport aux autres, augmentant ainsi leur degr de recouvrement. Cette interprtation, gnralement admise l'heure actuelle, est connue sous le nom de thorie du glissement des filaments. Pendant la contraction le sarcomre se raccourcit et la distance entre les stries Z devient moindre car les filaments de myosine s'insinuent entre les filaments d'actine. Les extrmits des filaments de myosine s'approchent des stries Z et les bandes I se rduisent en consquence (fig.16).

http://www.neur-one.fr

Fig. 16 - Mcanisme de la contraction. Diagramme de la disposition des filaments d'actine et de myosine dans un sarcomre (entre deux lignes Z) et des ponts entre filaments. On pense que les modifications de configuration des ponts engendrent une force de traction qui dplace les filaments d'actine entre ceux de myosine. A - disposition au dbut de la. contraction, B - tat du muscle lorsque la contraction est maximale : le sarcomre est raccourci. Mcanisme molculaire de la contraction. Quelle peut tre la cause de ce dplacement de myofibrilles pendant la contraction ? Des traits rouges en oblique relient, sur la figure 16 , les filaments d'actine et de myosine. Ils symbolisent les groupes de molcules-ponts reliant ces filaments entre eux. Lorsqu'un tel lien est constitu entre les filaments, il se raccourcit, ce qui a pour effet de tirer un filament d'actine entre deux filaments de myosine. Aprs raccourcissement, le lien se brise et le cycle peut recommencer : un nouveau lien se forme, qui se raccourcit, se brise, etc. Les liens ou ponts dont le raccourcissement produit le dplacement des filaments de myosine, et donc la contraction, ont leur origine dans l'extrmit paisse de la molcule de myosine. La figure 6 montre que le filament de myosine est compos de molcules (figure 6K, L) troitement juxtaposes en quinconce. Les ttes paissies des molcules de myosine sont rgulirement rparties dans ce filament. Cette partie du filament de myosine porte le nom de mromyosine lourde (figure 6 M). La mromyosine lourde peut, d'une part entrer en combinaison chimique avec l'actine, d'autre part agir comme enzyme et hydrolyser l'adnosine triphosphate (ATP). Ce phnomne s'accompagne de libration d'nergie, laquelle est en partie utilise pour assurer le raccourcissement des ponts jets entre myosine et actine, et en partie transforme en chaleur. La cause de la contraction musculaire est donc la formation de complexes de myosine, d'actine et d'ATP, ce dernier se trouvant amput d'un groupe phosphate et les ponts entre myosine et actine se trouvant raccourcis. Beaucoup d'observations conduisent penser que les deux segments rigides qui constituent les ponts font un angle l'un par rapport l'autre. Pendant le raccourcissement l'angle entre les deux segments se trouve rduit. La raction entre la myosine, l'actine et l'ATP qui constitue la base molculaire de la contraction ne peut se manifester que lorsque la concentration des ions Ca++ dans la cellule est d'environ 10-5 mol /1. La contraction requiert galement la prsence d'ions Mg++. Les ions Ca++ ne se trouvent la concentration de 10-5 mol /1 dans le milieu intracellulaire que pendant la
RYCAJAL@aol.com - 12 17/03/2009

contraction. Dans le muscle au repos, la concentration intracellulaire des ions Ca++ est d'environ 10-8 mol /1, en consquence de quoi, la raction myosine, actine, ATP ne peut avoir lieu. Les cellules possdent un mcanisme d'accroissement de leur concentration en ions Ca++ et c'est ce qui permet la mise en jeu des ractions molculaires. Non seulement l'ATP fournit l'nergie ncessaire la contraction musculaire, mais il joue un autre rle vis--vis du systme de contraction. Aprs que le muscle se soit contract, et mme lorsque la concentration des ions Ca++ est tombe 10-8 mol /1, les liens entre myosine et actine ne se brisent qu'en prsence d'ATP. Cette action de l'ATP a t dsigne du nom d'effet plastifiant. Lorsque la concentration en ATP d'un muscle tombe du fait d'une rduction de la fourniture d'nergie, le muscle ne peut se relcher : il reste dur et rigide : on le dit en tat de rigidit . Aprs la mort, galement, la concentration en ATP dans le muscle tombe, son effet plastifiant sur les complexes myosine-actine n'existe plus et la rigidit cadavrique s'installe. Caractristiques de la contraction musculaire en fonction de la longueur de la fibre et de la vitesse de contraction. Les filaments d'actine sont tirs entre les filaments de myosine pendant la contraction. Toutefois, la force dveloppe sur les tendons par ce processus, et le raccourcissement mme de la fibre, dpendent des circonstances qui accompagnent la contraction. Exprimentalement on dmontre que la tension dveloppe par un muscle dpend beaucoup de la longueur des fibres au moment de l'activation - c 'est--dire du degr de tension pralable - ainsi que de la vitesse avec laquelle s'opre le raccourcissement. Ces paramtres tant galement de grande importance in vivo, nous les discuterons en dtails maintenant. La courbe d'quilibre tension-longueur au repos. - Les muscles ou les fibres musculaires isoles maintenus leur longueur de repos n'exercent aucune force sur leurs points d'attache. Si on tire sur une extrmit du muscle, celui-ci s'tend. Si on note la force ncessaire pour produire une extension dans ces conditions, et qu'on construise ses variations en fonction de la longueur du muscle, on obtient une courbe tension-longueur du type de celle reprsente par la figure 17. La force crot exponentiellement avec la longueur partir de la valeur 0, correspondant la longueur de repos 10. Le muscle peut supporter sans dommage d'tre tir 1,8 lois sa longueur de repos, mais tout tirement supplmentaire lse les libres musculaires.

http://www.neur-one.fr

Figure 17 - Courbe tension-longueur et courbe de maximum isomtrique. Les relations observes entre la force dveloppe par le muscle et sa longueur au repos sont reprsentes sur la courbe en noir ; le maximum de tension engendre activement en conditions isomtriques est reprsent sur la courbe en rouge. 10 est la longueur du muscle au repos ; l'axe des abscisses est gradu en multiples de 10. P0 est la tension maximale additionnelle qu'on peut engendrer isomtriquement. Lorsqu'on tire le muscle, l'longation se manifeste d'abord dans le sarcomre o les filaments d'actine et de myosine glissent les uns par rapport aux autres (cf. figure 16). Les bandes I s'allongent et les bandes A sont inchanges. Outre l'longation des lments contractiles (les sarcomres). on observe galement une longation passive des lments lastiques pendant l'tirement du muscle. C'es lments passifs sont principalement les tendons par lesquels se terminent les muscles. Comme on le montrera plus loin de faon dtaille, l'tirement passif des lments lastiques est un facteur important de la dynamique de la contraction musculaire. Tension isomtrique et longueur. - Le degr d'tirement pralable d'un muscle n'a pas seulement une importance en regard de la tension de repos de ce muscle, mais aussi vis--vis de la force qu'il dveloppe pendant sa contraction. Par exemple, si on mesure la tension isomtrique, il est possible de modifier la longueur de ce muscle avant chaque excitation en dplaant ses points d'attache. Lorsqu'on provoque la contraction d'un muscle, aprs lui avoir fait prendre diverses longueurs, on constate que la force qu'il dveloppe crot avec la longueur, jusqu' un maximum isomtrique . La courbe du maximum isomtrique est trace en rouge sur le graphique 17. Pour toute longueur, la force dveloppe par un muscle, compare la force qu'il dveloppe au repos, est la diffrence entre les ordonnes de la courbe de maximum isomtrique et de la courbe tension-longueur relativement la longueur donne.

RYCAJAL@aol.com

- 13 -

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Le muscle dveloppe sa force maximum, P0, au voisinage de sa longueur de repos 10. La force dveloppe se rduit trs peu si le muscle est plus court que 10 quand la contraction commence. Le point d'intersection de la courbe rouge avec l'axe des abscisses sur la figure 17 indique la plus courte longueur laquelle un muscle peut encore dvelopper une force. Ainsi, dans le cas d'une contraction isotonique, le muscle ne peut pas supporter d'tre raccourci plus de 70% environ de sa longueur de repos. La force dveloppe pendant une contraction isomtrique diminue galement lorsque le muscle est tir au-del de sa longueur de repos. Les courbes de la figure 17 se rapprochent lorsque le muscle atteint environ 1,8 fois sa longueur de repos ; au point o elles se rencontrent, le muscle ne peut dvelopper aucune force supplmentaire par rapport la force dveloppe au repos. En rsum, le muscle ne peut dvelopper une force nouvelle que lorsque sa longueur varie entre 70 et 180% de sa longueur au repos. On peut expliquer par l'arrangement des filaments dans le sarcomre, la dpendance qui existe entre la force de contraction et le degr d'tirement pralable du muscle. La figure 18 prsente, pour un sarcomre, la force isomtrique qu'il dveloppe en fonction de sa longueur. On a dessin sous la courbe les diverses dispositions relatives des filaments de myosine et d'actine dans le sarcomre, telles que la microscopie lectronique les met en vidence pour diverses longueurs du sarcomre (A E). Au minimum d'tirement pralable, les filaments ne se recouvrent gure ; aucun pont ne se constitue entre eux et, en consquence, aucune force de contraction n'est dveloppe. Pour des tirements pralables dfinis (entre A et B), le recouvrement des microfilaments crot et la force de contraction dveloppe crot proportionnellement. L'optimum est atteint (entre B et C) lorsque les ponts molculaires peuvent s'attacher l'actine sur toute la longueur du filament de myosine. Pour des longueurs du muscle infrieures la longueur de repos (C E), la force de contraction diminue rapidement parce que les filaments d'actine s'loignent des filaments de myosine (dans le sens transversal par rapport l'allongement de la fibre musculaire). Les ponts s'tablissent par consquent plus difficilement. De plus, les stries Z peuvent entrer en contact avec les filaments de myosine (E) et ainsi le couplage lectromcanique est empch par la distorsion du reticulum endoplasmique. On peut donc expliquer quantitativement les liens entre la force contractile et le degr d'tirement pralable du muscle, par le degr de recouvrement des filaments d'actine et de myosine. La raction chimique qui commande la contraction ne peut intervenir que lorsque les filaments d'actine et de myosine sont troitement adjacents. Lorsqu'ils se recouvrent la force isomtrique est proportionnelle au nombre de molcules d'actine et de myosine qui sont en interaction un moment donn.

Figure 18 - Force isomtrique maximum dveloppe diverses longueurs du sarcomre. Le schma du bas montre les degrs de recouvrement entre les filaments d'actine et de myosine pour chaque longueur de sarcomre indique par une flche rouge (depuis 3,65 m en A jusqu' 1,65 m en E). La relation entre ce degr de recouvrement et la force produite pour chaque longueur tudie est discute dans le texte (d'aprs Reich et Patton : Physiology and Biophysics, Philadelphia, Saunders, 1965).
RYCAJAL@aol.com - 14 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Force et vitesse de contraction. - On peut expliquer la dpendance de la force de contraction vis--vis du degr d'tirement pralable du muscle en termes de structure de l'appareil contractile. De mme, il est possible d'attribuer aux caractristiques de cet appareil, l'influence exerce par la vitesse de contraction sur l'importance de la force dveloppe. Pensons quelques exemples familiers du fonctionnement de notre propre musculature. Nous ne pouvons tirer de nos muscles un maximum de force que si le mouvement en cours ne leur fait pas subir de compression ou seulement une compression faible : par exemple, quand nous poussons ou que nous pressons quelque chose. A l'oppos, nous ne pouvons effectuer des mouvements rapides que lorsque nos muscles ne sont que lgrement sollicits : par exemple, lorsque nous jetons une pierre ou que nous jouons du piano. La figure 19 montre les relations mesures exprimentalement entre le maximum de vitesse de contraction d'un muscle isol du bras et la force qu'il dveloppe. A longueur constante, il peut exercer une force de 190 N. Si on diminue ce poids, il peut se contracter de plus en plus rapidement et, pour une charge nulle, sa vitesse de contraction est de presque 8 m / s. On trouve une relation similaire entre force et vitesse de contraction dans tous les muscles. La diminution de la force de contraction lorsque la vitesse de contraction crot peut s'exprimer quantitativement partir du phnomne de glissement des filaments de myosine et d'actine les uns par rapport aux autres. La force dveloppe par le muscle est en effet proportionnelle au nombre de liens forms par unit de temps entre filaments d'actine et filaments de myosine (cf. figure 17). Plus vite les filaments d'actine et de myosine glissent les uns sur les autres, durant la contraction, plus faible est le nombre de liens qu'ils peuvent contracter par unit de temps. Ainsi, lorsque la vitesse crot, la force doit dcliner. La rduction de la vitesse de contraction du muscle en fonction des charges qu'il supporte, est d'habitude mesure dans les conditions de contraction isotonique - c'est--dire lorsque le muscle est incit se contracter charge constante. Mais la vitesse de contraction a galement des consquences sur les modalits des contractions isomtriques, pendant lesquelles on ne devrait observer aucun raccourcissement. Or, n'oublions pas que, pendant la contraction isomtrique du muscle, les lments lastiques de celui-ci (les tendons en particulier) sont tirs. Ceci a pour effet de raccourcir les sarcomres : il n'y a donc pas proprement parler de contraction strictement isomtrique au niveau de l'unit contractile. Le mouvement relatif des filaments d'actine et de myosine rduit la force qui peut se dvelopper pendant une contraction isomtrique. Ainsi, mme dans ces conditions, on n'obtient jamais la force maximum thoriquement prvisible pour un sarcomre au degr 0 de vitesse de contraction. Tout ceci va nous permettre de comprendre un mcanisme fonctionnellement trs important : la sommation des contractions des fibres musculaires ; nous le prsentons ci-dessous de faon plus dtaille.

Figure 19 - Relation entre la vitesse de raccourcissement du muscle et la charge qu'il porte. Les abscisses reprsentent les charges correspondant des contractions isotoniques ; les ordonnes reprsentent les vitesses maximum de contraction du muscle. La courbe est une branche d'hyperbole (d'aprs Wilkie, J. Physiol., 110, 249, 1949). Sommation des contractions : ttanie. La figure 20 A montre une contraction isole d'un muscle rapide d'homotherme. La tension crot en moins de 50 ms, au bout desquelles elle atteint son maximum, puis elle diminue un peu plus lentement .Si on stimule le muscle nouveau avant qu'il ne se soit pleinement relch, la contraction suivante commence lorsque la tension musculaire est plus forte qu'au dpart, et cette tension atteint un maximum plus lev que celui de la premire contraction (figure 20 B) : ceci se nomme sommation. Dans l'organisme, les muscles sont d'ordinaire stimuls par une srie de potentiels d'action. Si le temps qui spare les potentiels entre eux est plus court que la dure totale de la contraction - c'est--dire si la frquence des potentiels d'action excde 5 10 / s - alors, comme le montrent les figures 20 B-E, la sommation intervient pour chaque nouvelle contraction. Mais cette sommation n'est pas linaire. Les figures20 B D montrent nettement que l'augmentation de la force contractile est plus faible chaque contraction qui se manifeste dans la srie. Si la srie des stimulations est suffisamment longue, aprs un certain nombre d'entre elles, on n'observe plus d'accroissement de la force dveloppe par le muscle chaque contraction. La tension atteint un plateau au niveau duquel elle fluctue lentement.

RYCAJAL@aol.com

- 15 -

17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Une srie de contractions qui, par sommation, atteint plus ou moins une force constante et maintenue, est nomme une ttanie ou une contraction ttanique ou encore ttanos. Dans les figures 20 C E, on observe une ttanie pour des frquences de stimulation comprises entre 50 et 125 c/s. Ce n'est que pour 125 c/s que la force se maintient constante sans fluctuations visibles par rapport la valeur du plateau. Cette condition est nomme ttanos parfait. Pour des frquences plus faibles, la force fluctue avec le stimulus en fonction du temps : c'est le ttanos imparfait. Le niveau atteint par sommation de contractions individuelles forte frquence de stimulation, correspond la force maximum que peut dvelopper ce muscle dans les conditions d'tirement pralable o il a t plac. Cette force est 2 5 fois plus grande que celle correspondant une contraction isole.

Figure 20 - Sommation des secousses qui conduisent un ttanos parfait lorsque la stimulation atteint un taux maximum. Les enregistrements reprsentent la force engendre par un muscle rapide d'homotherme (le flexor hallucis longus du chat) en conditions isomtriques. A - secousse unique ; B E - srie de secousses produites par des stimuli intervenant des frquences indiques sur chaque enregistrement. En C et D, le ttanos est imparfait, alors qu'en E on observe la fusion (d'aprs Buller et Lewis, J. Physiol., 176, 337, 1965). Mcanisme de sommation. - Ce n'est pas l'occasion d'une contraction isole qu'un muscle rvle la force maximum qu'il est capable de dvelopper. Ceci laisserait supposer que le systme contractile n'est pas activ pleinement pendant une telle contraction, et que les ractions chimiques caractristiques n atteindraient pas alors leurs pleines possibilits. Ce n'est pourtant pas le cas. Diverses mthodes exprimentales, que nous ne prsenterons pas en dtail ici, prouvent la pleine activation du systme contractile mme pendant une contraction isole (cela veut dire que la raction actine-myosine est complte et que l'ATP est hydrolys). Nous avons vu plus haut que lors de la contraction isomtrique (donc sans changement de la longueur globale du muscle) les sarcomres se raccourcissent du fait de l'allongement des lments lastiques (tendons) sous l'effet des tensions qu'ils supportent. C'est pour une raison similaire que la force dveloppe au niveau des tendons durant une contraction n'est qu'une fraction de la force de ttanisation : le raccourcissement des sarcomres (dans certaines limites videmment) diminue la force dveloppe (figure 19). Si la fibre musculaire est nouveau stimule avant que sa contraction ait t complte, les sarcomres n'auront pas encore repris leur longueur primitive. Lors de cette seconde stimulation, le moindre raccourcissement qu'ils ont subir permet le dveloppement d'une plus grande puissance et la vitesse de contraction est plus faible. Ce mcanisme se nomme sommation. La sommation n'est donc pas cause par une raction plus forte du systme contractile, mais par l'tat de pr-tirement des lments lastiques, d la contraction qui prcde. Si le muscle est stimul frquence suffisamment grande, les contractions ttaniques se produisent. Par rptition de l'activation du systme contractile, les sarcomres deviennent si courts que la force de rsistance la tension des lments lastiques gale le maximum de force des lments contractiles. Dans cet tat d'quilibre, le sarcomre ne modifie plus ses longueurs et, au zro de vitesse de contraction, la force contractile maximum est mesurable au niveau des tendons. COUPLAGE ELECTROMECANIQUE L'homme et les animaux ne peuvent se mouvoir que grce leurs muscles ; ils ne peuvent avoir d'impact sur leur environnement que si les contractions musculaires sont contrles de manire prcise. Le contrle est exerc par le systme nerveux moteur, lequel, par l'intermdiaire des nerfs moteurs, engendre des PPM dans les fibres musculaires. Ces PPM
RYCAJAL@aol.com 6-1 16 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

engendrent des potentiels d'action qui sont propags le long des fibres musculaires. L'excitation de la membrane est suivie d'une contraction de la fibre. Une modification du potentiel de membrane contrle ainsi la raction des protines contractiles du muscle ; ce phnomne se nomme couplage lectromcanique ; nous allons le dcrire en dtails. Dpendance de la force de contraction vis--vis du potentiel de membrane. - Le phnomne du couplage lectromcanique peut fort bien tre tudi en engendrant des contractions grce des changements abrupts du potentiel de membrane, quelle qu'en soit la valeur (voltage impos). La figure 21 montre de cette manire comment la force de contraction dpend du potentiel de membrane. Si nous partons du potentiel de repos, la fibre musculaire dpolarise - 55 mV ne manifeste aucune contraction. Le seuil mcanique n'est atteint que pour des potentiels avoisinant - 50 mV ; alors, le muscle se contracte. Toutefois, et contrairement l'excitation de la membrane, la contraction musculaire n'obit pas la loi du tout ou rien . Entre - 50 et - 20 mV, la force de contraction crot peu prs proportionnellement la dpolarisation, ce qui fait que, dans cette gamme de potentiels, on peut contrler l'importance de la contraction par le potentiel qu'on impose la membrane. Pour - 20 mV et des valeurs plus positives du potentiel de membrane, la force de contraction ne varie plus, mme si la dpolarisation continue de progresser. Dans cette zone de saturation des dpolarisations, la force maximum dveloppe est indpendante du potentiel de membrane. Au pic du potentiel d'action, la fibre musculaire atteint un potentiel plus positif que - 20 mV, de sorte que le systme contractile est pleinement activ pour un petit instant. Comme on l'a dj dit, cette activation du systme contractile par un potentiel d'action ne dure pas assez longtemps pour que le maximum de force isomtrique soit mesurable. A cause du caractre tout ou rien du potentiel d'action, la gradation de la contraction par des dpolarisations progressives n'est pas utilise dans le cas des fibres musculaires squelettiques. Puisque tout potentiel d'action dans une fibre musculaire suit le mme dcours, le systme contractile est toujours activ de la mme manire et pour la mme dure. La musculature lisse ne se comporte pas de la mme manire et elle peut atteindre divers degrs de dpolarisation par l'action de potentiels synaptiques ou par tirement. Dans ces muscles, la force engendre est ainsi contrle par le degr de dpolarisation de la membrane de la fibre.

Figure 21 - Liens entre la force de contraction et le potentiel de membrane. Le muscle ne dveloppe une force que lorsque le potentiel dpasse le seuil mcanique , aux environs de -50 mV. Entre - 50 mV et - 20 mV, la force est peu prs proportionnelle la dpolarisation ; mais il n'y a plus gure ou pas du tout d'accroissement de force quand la dpolarisation dpasse - 20 mV.

Fonction de reticulum endoplasmique. Le contrle du dveloppement de la force musculaire par l'importance de la dpolarisation est un processus trs rapide. La force commence crotre nettement 1 2 ms aprs le pic du potentiel d'action et le systme contractile est pleinement activ en quelques millisecondes. Ce couplage rapide entre la dpolarisation de la membrane et la contraction des myofibrilles intracellulaires, ne peut pas tre engendr par diffusion d'une substance de la membrane vers les myofibrilles car ce phnomne ncessiterait plus de 2 ms pour intervenir. Ainsi, le couplage lectromcanique dans les muscles squelettiques ne peut pas tre le rsultat de l'action de substances diffusant dans la cellule pendant l'excitation. La dpolarisation de la membrane doit tre transmise au milieu intrieur par des phnomnes particuliers.
RYCAJAL@aol.com 7-1 17 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Une structure complexe spciale se dveloppe dans le cas de fibres assez paisses comme les fibres musculaires squelettiques. Cette structure assure le couplage rapide de la dpolarisation membranaire et de la contraction ; elle provient d'une diffrenciation du reticulum endoplasmique. Celui-ci comporte deux systmes de cavits ou tubes occupant la fibre musculaire. Sur la droite de cette figure, on voit la membrane cellulaire. A intervalles rguliers, de fins tubes, les tubules transverses, s'invaginent dans la cellule partir de la membrane cellulaire externe. Ces tubules s'enfoncent profondment au niveau des stries Z. Le fait que les tubules soient des invaginations de la paroi cellulaire fait qu'ils sont en connexion directe avec l'espace extracellulaire. Un second systme tubulaire, le reticulum sar-coplasmique, s'accole aux tubules transverses (figure 22). Ce second systme se place perpendiculairement aux tubules et paralllement aux filaments du sarcomre. Il est ainsi longitudinalement organis dans la cellule. Le reticulum sarcoplasmique forme un rseau de cavits allant d'une strie Z l'autre, le long des myofibrilles de chaque sarcomre. Lorsque le reticulum sarcoplasmique s'accole aux tubules transverses, il se dilate en une citerne terminale. Une section transversale au travers d'une telle rgion rvle une configuration caractristique dans laquelle on reconnat un tube mince accompagn de part et d'autre par de gros tubes. Cette configuration constitue une triade (cf. figure 22 gauche). Il apparat clairement sur la figure que les tubules transverses et le reticulum sarcoplasmique ne constituent pas un systme commun de canaux mais une troite juxtaposition de canaux. Fonction des tubules transverses. - Les tubules transverses sont des invaginations de la membrane cellulaire externe et, ce titre, on peut les considrer comme des extensions de la membrane dans l'espace intracellulaire ainsi que des enclaves d'espace extracellulaire. Il en rsulte que toute excitation de la membrane se propage par l'intermdiaire des tubules dans l'intrieur de la cellule. Ainsi, les tubules transverses peuvent conduire rapidement les dpolarisations de la membrane dans l'intimit de la cellule. Ceci permet l'activation rapide du systme contractile, mme dans les fibres de grand diamtre. Les tubules transverses sont particulirement dvelopps dans les fibres musculaires paisses. Le rle des tubules transverses dans le couplage lectromcanique peut tre dmontr par une exprience lgante. Si on applique une pipette fine contre la membrane cellulaire, de telle sorte qu'on ne dpolarise que l'orifice d'invagination d'un seul tubule, alors on observe que, seule la moiti des sarcomres se contracte : cette contraction dpend de l'importance du courant dpolarisant. Le systme de tubules transverses associ une strie Z contrle ainsi les moitis de sarcomres sises de part et d'autre de cette strie Z. Contrle de la concentration intracellulaire de Ca++ par le reticulum sarcoplasmique. - Mais comment le systme de tubules transverses peut-il donc contrler la contraction ? Nous avons dj dit, en tudiant le mcanisme molculaire de la contraction, que la concentration de l'ion Ca++ dans l'espace intracellulaire contrle les ractions des protines contractiles. La myosine et l'actine peuvent se lier grce l'hydrolyse de l'ATP, condition que la concentration de Ca++ atteigne environ 10-5 mol /1. Le reticulum endoplasmique exerce un contrle de la contraction en rglant les changements rapides de la concentration intracellulaire en Ca++. La fibre musculaire au repos a une concentration trs faible en ions Ca2+ : environ 10-8 mol /1. Pendant la contraction, la concentration crot jusqu' une valeur de 2.10-5 mol /1. Ce changement de concentration intracellulaire de Ca++ peut tre dmontr lgamment par injection d'un colorant vital luminescent comme l'aequorine dans la fibre musculaire. L'mission lumineuse de cette substance dpend troitement de la concentration en ions a2+. La dpolarisation d'une fibre ainsi prpare s'accompagne d'une augmentation rapide de son mission lumineuse, et ce, jusqu' une valeur qui correspond une concentration de 10-5 mol /1 de Ca++. Puis l'mission de lumire et donc la concentration de Ca++ diminuent rapidement nouveau. Quelle est la source d'ions Ca++ qui permet cette multiplication rapide de la concentration du milieu intracellulaire par un coefficient de 1 000 ? On a dcel une trs forte concentration d'ions Ca++ dans les citernes terminales du reticulum sarcoplasmique du muscle au repos, ces citernes qui avoisinent les tubules transverses figure 22). On pense que, lorsque les tubules sont dpolariss, ils agissent par un moyen encore inconnu sur le reticulum sarcoplasmique en accroissant transitoirement la conductance de ses membranes l'ion Ca++. Le trs important gradient cause un passage des ions Ca++ du reticulum vers le milieu intracellulaire. Ceci accrot la concentration de ce milieu en Ca++ et permet l'induction de la raction myosine, actine, ATP. Le couplage lectromcanique est ainsi effectu sous le contrle des concentrations des ions Ca++. Les diverses tapes de ce phnomne sont schmatises sur la figure 23 A. La dpolarisation de la membrane de la cellule est transmise par les tubules transverses vers l'intrieur de la cellule. Cette dpolarisation provoque la libration des ions Ca++ du reticulum sarcoplasmique. Les ions Ca++ diffusent vers les myofilaments adjacents o ils rendent possibles les ractions qui engendrent la contraction. Lorsque la membrane se repolarise, la concentration du Ca++ intracellulaire chute brutalement et le relchement commence. La chute rapide de la concentration intracellulaire de Ca++ n'est pas due principalement au fait que le reticulum sarcoplasmique cesse de librer du calcium. Au contraire, le reticulum reprend activement des ions Ca++ l'intrieur de la cellule. Une pompe ionique occupe la membrane du reticulum sarcoplasmique. En utilisant l'nergie mtabolique, cette pompe transporte nouveau le Ca++ vers les citernes du reticulum rencontre du gradient membranaire. La pompe Ca++ du reticulum sarcoplasmique opre peu prs comme la pompe Na+ dans les membranes du neurone, des fibres musculaires et d'autres cellules. C'est grce cette pompe que la concentration du Ca++ libre dans le milieu intracellulaire se maintient un faible niveau (10-8 mol /1) au repos, et que le reticulum peut stocker de fortes concentrations de cet ion. La pompe joue un rle dans la chute rapide de la concentration en Ca++ la fin de la phase de dpolarisation. La plupart des ions Ca++ prsents alors dans le milieu intracellulaire sont rapidement repris et rejets dans le reticulum sarcoplasmique par cette pompe.
RYCAJAL@aol.com - 18 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

La figure 23 B rsume schmatiquement la manire dont le relchement musculaire est engendr par le rticulum sarcoplasmique. La membrane cellulaire est repolarise et cette repolarisation affecte aussi les tubules transverses. En consquence, la membrane du reticulum sarcoplasmique devient impermable aux ions Ca++ et le flux passif d'ions Ca++ est termin. La pompe Ca++ transporte encore des ions vers le reticulum sarcoplasmique et la contraction musculaire cesse puisque le milieu intracellulaire est devenu trop pauvre en calcium.

Figure 22 - Reticulum endoplasmique d'une fibre musculaire squelettique. Schma de la structure fine d'une partie de fibre musculaire d'aprs une micrographie lectronique. A gauche du schma, on trouve la membrane cellulaire ; au niveau de chaque ligne Z, cette membrane s'invagine et. envoie des tubules transverses dans la masse de la fibre. Entre les lignes Z, et paralllement la longueur de la fibre, s'tend le reticulum sarcoplasmique dont les largissements (citernes terminales) s'accolent aux tubules. Une section transversale d'un tubule et des citernes adjacentes rvle une configuration dnomme triade (partie suprieure du schma) (d'aprs Bloom et Fawcet : A Textbook of Histology, Philadelphie, Saunders, 1969).
RYCAJAL@aol.com - 19 17/03/2009

http://www.neur-one.fr

Figure 23 - Couplage lectromcanique. Diagramme de la membrane cellulaire montrant les tabules transverses et une partie du reticulum sarcoplasmique, entre eux, dans le sarcomre. Les points rouges correspondent aux ions Ca++ prsents forte concentration dans le reticulum sarcoplasmique. Pendant la contraction (A), la membrane du reticulum sarcoplasmique devient permable aux ions Ca++ aprs dpolarisation des tabules transverses ; les ions Ca++ quittent le reticulum et permettent la contraction des filaments. Pendant le relchement du muscle (B), les tabules transverses se repolarisent, le flux de sortie des ions Ca++ du reticulum cesse et le reticulum pompe activement les ions Ca++ du milieu intracellulaire. La contraction cesse lorsque la concentration intracellulaire des ions Ca++ est suffisamment basse.

RYCAJAL@aol.com

- 20 -

17/03/2009