PROTEÍNAS

■ AMINOÁCIDOS

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, que al unirse forman las
proteínas.
Químicamente están compuestos por C, H, O y N. Se caracterizan por poseer en su
molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral
o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono denominado
Carbono α.

Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y punto de fusión alto.

Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas.

- Apolares: Alanina y Valina.

- Polar: Serina y Cistamina.
- Básicos: grupo amino en el radical (Lisina).
- Ácidos: grupo carboxilo en el radical (Ácido aspártico).

■ PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

- Son moléculas anfóteras, es decir, pueden actuar como ácido o base dependiendo
del pH en que se encuentre el aminoácido.

- Todos tienen un carbono asimétrico, es decir, unido a cuatro radicales diferentes.

Como consecuencia pueden presentar la configuración L y D, según sea la orientación
del grupo amino, es decir, derecha o izquierda.

- Estas dos configuraciones les hacen ser estereoisómeros, tienen diferente

disposición espacial.

- Muestran actividad óptica gracias a la presencia del carbono asimétrico, siendo

capaces de desviar el plano de polarización de la luz hacia la derecha o izquierda.

· Los aminoácidos esenciales son aquellos que ingerimos por no poder fabricarlos y
que son esenciales para el metabolismo.
■ ENLACE PEPTÍDICO
Cuando los aminoácidos forman cadenas, lo hacen mediante enlaces peptídicos. Son
enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del otro.

- Unión de dos aminoácidos: dipéptido.

- Unión de tres aminoácidos: tripéptido.
- Oligopéptido: polipéptido: cadenas más largas.

Los grupos carboxilo y amino libres en los extremos opuestos de la cadena

polipeptídica se nombran como N-terminal (amino terminal) y
C-terminal (carboxilo terminal).

■ CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

- Es un enlace covalente más corto.

- Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.
■ ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

■ ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la estructura más importante, ya que su estructura final determina la función

biológica de la proteína. Determina el resto de estructuras que adquirirá.
Están unidos por enlace peptídico.
Es una estructura que la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de
aminoácidos que la integran, es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden
en que se encuentran unidos.
Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag.
Con los 20 posibles aminoácidos, el número de polipéptidos que pueden formarse es
20n, donde “n” es el número de aminoácidos presentes en la cadena.
La información de la estructura primaria de todas las proteínas de una célula se
encuentra en el ADN.

■ ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable.

Pueden presentar tres formas:
· α-hélice: la cadena se va enrollando en forma de espiral sobre sí misma.
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracaternarios. La cadena lateral se sitúa al exterior de la hélice.

· Conformación β: se asocian entre sí mediante enlaces de hidrógeno

intercaternarios. Las cadenas se pueden unir paralela o
antiparalelamente.

· Hélice de colágeno: esta estructura está presente en el colágeno, que forma

parte de los tendones, y es una estructura muy rígida.
Son tres cadenas entrelazadas entre sí.

■ ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la forma que tiene la estructura secundaria en el espacio. Es posible gracias a las

uniones que se producen entre los radicales –R de los diferentes aminoácidos. Se
pueden unir por diferentes maneras:
- Enlaces de hidrógeno.
- Atracciones electrostáticas.
- Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
- Puentes disulfuro (-SH).
■ ESTRUCTURA CUATERNARIA

La poseen algunas proteínas, no todas. Se forma al unirse ciertas subunidades para

formar la proteína activa. Lo hacen mediante enlaces débiles, como los enlaces de
hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, etc.

Por ejemplo, la hemoglobina se forma al unirse cuatro subunidades. Si no se unen

estas cuatro subunidades, no podría hacer su función biológica.
■ PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Sus propiedades dependen básicamente de la naturaleza de los radicales – R de los
aminoácidos.

■ SOLUBILIDAD
Se debe a que solo los grupos –R polares se hallan localizados sobre la superficie
externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la
proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por
tanto, su precipitación.
Las proteinas globulares son solubles, y las fibrosas insolubles.

■ DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen la estructura secundaria, terciaria y

cuaternaria. Los enlaces peptídicos, pero, no se rompen, se mantiene la estructura
primaria.
Esta rotura de enlaces está provocada por cambios en el pH, aumentos de
temperatura o adiciones de ciertas sustancias. Cuando se desnaturaliza, las proteínas
pierden su actividad biológica.
En determinadas condiciones, las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar
la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, y poder así manifestar su función
biológica.

■ ESPECIFICIDAD
Es la propiedad más característica de las proteínas.

- Especificidad de función: se basa en la posición de determinados aminoácidos.

Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de
funcionalidad de la proteína.

- Especificidad de especie: existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo

más común, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes
especies tengan una composición y estructura similares.
La insulina es idéntica en la especie humana, en el cerdo, en el perro, en el conejo y
en el cachalote.

■ CAPADIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las
forman. Pueden suavizar y equilibrar las variaciones del pH del medio en el que se
encuentren.
■ CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA

- HOLOPROTEÍNAS
Son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.

■ PROTEÍNAS FIBROSAS

Son proteínas insolubles en agua, y hacen función estructural.

- Colágeno: componente del tejido conjuntivo, cartílago, hueso, tendones y córnea.

- Miosina: responsable de la contracción muscular.

- Queratinas: forman los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos de animales.

- Fibrina: interviene en la coagulación de la sangre.

- Elastina: proteína fibrosa y flexible.

■ PROTEÍNAS GLOBULARES

Tienen forma más o menos esférica. Son solubles en agua y son las principales
responsables de las actividades biológicas de la célula.

- Actina: responsable de la contracción muscular.

- Albúminas: hacen función de transporte de otras moléculas.

- Ovoalbúmina (clara de huevo).
- Lactoalbúmina (leche).
- Seroalbúmina (sangre).

- Globulinas: función defensiva.

- Ovoglobulina (huevo).
- Seroglobulina (sangre).
- Inmunoglobulinas (forman anticuerpos).

- Histonas y protaminas: asociadas al ADN para estabilizarlo.

- HETEROPROTEÍNAS
En su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos, y otra
porción no proteica denominada grupo prostético. La clasificación se hace mediante la
naturaleza del grupo prostético.

■ CROMOPROTEÍNAS

Su grupo prostético es una sustancia coloreada denominada pigmento.

- Cromoproteínas porfirínicas: transportan oxígeno. La hemoglobina transporta

oxígeno a la sangre, y la mioglobina al músculo.

- Cromoproteínas no porfirínicas: una de las más importantes es la hemocianina, de

color azul que lleva cobre. Es un pigmento respiratorio de insectos, crustáceos y
algunos moluscos.

■ NUCLEOPROTEÍNAS

Son proteínas cuyo grupo prostético es un ácido nucleico.

Un ejemplo es la asociación de la histona con el ADN para estabilizarlo.

■ GLUCOPROTEÍNAS

Su grupo prostético es un glúcido. Un ejemplo es la inmunoglobulina.

■ FOSFOPROTEÍNAS

Son proteínas cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico. Un ejemplo es la caseína de

la leche, que es la fuente de fósforo de la leche.

■ LIPOPROTEÍNAS

Su grupo prostético es un lípido y forman parte de las membranas biológicas.

- LDL (lipoproteínas de densidad baja): transportan colesterol y fosfolípidos desde el

hígado a los tejidos. Se llama colesterol “malo” ya que el exceso de triglicéridos tiene
consecuencias negativas para la salud.

- HDL (lipoproteínas de densidad elevada): transportan hasta el hígado el colesterol

retirado de las paredes arteriales. Colesterol “bueno”.
■ FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas que presentan una gran diversidad biológica.

■ FUNCIÓN DE RESERVA

Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos.

La ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche, etc.

■ FUNCIÓN DE TRANSPORTE

Hay proteínas que pueden transportar oxígeno y lípidos.

- Lipoproteínas: transportan lípidos.

- Citocromos: transportan electrones.
- Hemoglobina: pigmento que da color rojo a la sangre y transporta oxígeno.
- Mioglobina: transporta oxígeno a los músculos.
- Hemocianina: pigmento de color azul que transporta oxígeno en algunos
invertebrados.
- Seroalbúmina: transporta ácidos grasos.

■ FUNCIÓN CONTRACTIL

La actina y miosina llevan a cabo la contracción muscular.

■ FUNCIÓN PROTECTORA O DEFENSIVA

La trombina y el fibrinógeno intervienen en la coagulación de la sangre.

La inmunoglobulina o los anticuerpos, son capaces de discriminar cualquier cuerpo
ajeno, y defienden a los seres vivos contra infecciones provocadas de organismos
patógenos.

■ TRADUCCIÓN DE SEÑALES

Las proteínas que se encuentran en la membrana celular, pueden recibir señales y

actuar como receptores.

■ FUNCIÓN HORMONAL

La insulina regula el metabolismo de la glucosa.

La hormona del crecimiento regula el crecimiento corporal, el desarrollo del individuo.
■ FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Las proteínas fibrosas, sobretodo, realizan importantes funciones estructurales,

proporcionando soporte a las células animales y vegetales.
Las histonas se asocian al ADN para estabilizarlo. El colágeno forma parte de los
tejidos conjuntivos, la queratina forma parte de la epidermis y la elastina del cartílago.

■ FUNCIÓN ENZIMÁTICA

La realiza, sobre todo, las proteínas globulares y catalizan las reacciones químicas
que tienen lugar en las células, aumentando su velocidad.
La amilasa es una enzima que hidroliza el almidón.
Otros: hidrolasas, liasas, transferasas, isomerasas, etc.

■ FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Hay algunas proteínas que amortiguan el pH y mantienen el equilibrio del medio
interno.

SABER DIBUJAR:
- AMINOÁCIDO (Pág. 71)
- ENLACE PEPTÍDICO (Pág. 73)