DEFINICION

Se pueden definir como polmeros

de aminocidos,

CONCEPTO DE PROTEINA

Si el nmero de aminocidos que

forman un pptido es dos, se
denomina dipptido; si es tres,
tripeptido, etctera. Si es inferior
a 10 se habla de oligopetido y si
es superior a 10 se denomina
polipeptido.

CLASIFICACIN DE LAS
PROTENAS

LAS
PROTEINAS
Los enlaces qumicos entre
aminocidos se denominan,
enlaces peptidicos, y a las cadenas
formadas, pptidos.
Un aminocido es una
biomolecula de bajo peso
molecular constituida por un
carbono al que hay unidos un
grupo amino (-NH2), un grupo
acido (-COOH), un hidrogeno
(-H) y un grupo radical variable
(-R).
Si la protena est constituida
exclusivamente por aminocidos, se
denomina holoproteina, cuando
adems de aminocidos, presenta
algn otro tipo de molecula, recibe el
nombre de heteroproteina.

DEFINICIN
LOS
AMINOCIDOS

Los aminocidos son

compuestos
slidos,
cristalinos, de elevado punto
de fusin, solubles en agua,
con actividad ptica y con
comportamiento
qumico
anftero.

CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Segn el radical R que se
enlace al carbono , los
aminocidos
pueden
clasificarse en alifticos,
aromticos y heterocclicos.

Son los aminocidos en los que

el radical R es una cadena
hidrocarbonada abierta, que
puede tener, adems, grupos
COOH y NH2.

Los aminocidos son

compuestos orgnicos que se
caracterizan por poseer un
grupo de carboxilo (-COOH)
y un grupo amino (-NH2).
Se distinguen 20 tipos de aminocidos

Aminocidos alifticos

Los aminocidos alifticos se

clasifican en neutros, cidos y
bsicos.
Neutros; si el radical R no
posee grupos carboxilo ni
amino
cidos; si el radical R
presenta grupos carboxilo,
pero no amino
Bsicos; si el radical R
tiene grupos amino, pero no
grupos carboxilos.

Aminocidos aromticos

Aminocidos heterociclicos

Son aquellos cuyo radical R es una

cadena cerrada, generalmente
relacionada con el benceno.
Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y
con algunos tomos distintos del
carbono y del hidrogeno

PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

Todos los aminocidos

presentan el carbono
asimtrico, ya que esta
enlazado a cuatro
radicales diferentes

Un aminocido tendr
configuracin D si al
disponerlo
en
el
espacio, de forma que
el grupo carboxilo
quede arriba, el grupo
NH2 queda situado a
ala derecha

Actividad ptica

Debido a esta caracterstica,

los aminocidos presentan
actividad ptica, es decir,
son capaces de desviar el
plano de luz polarizada que
atraviesa una disolucin de
aminocidos.
La disposicin L o D
es independiente de la
actividad ptica
En la naturaleza, la
forma L
es mas
abundante

Los aminocidos se ionizan

doblemente,
apareciendo
una forma dipolar inica
llamada zwitterion

Si un aminocido desvia
el plano de luz polarizada
hacia la derecha, se
denomina detrogiro o (+),
y si lo hace hacia la
izquierda, levgiro o (-).

Comportamiento qumico

Es la disolucin acuosa, los

aminocidos muestran un
comportamiento anftero,
es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como
un acido, como una base o
como un acido y una base a
la vez.

El pH en el cual el aminocido
tiende a adoptar una forma
dipolar neutra, con tantas
cargas
positivas
como
negativas se denomina punto
isomtrico.

Los pptidos estn formados por la

unin de aminocidos mediante un
enlace peptidico.
El enlace peptidico es un
enlace covalente que se
establece entre el grupo
carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente,
dando lugar al desprendimiento
de una molcula de agua

ENLACE
PEPTDICO

Cuando el nmero de
aminocidos que forma la
molcula del pptido es
inferior a diez, se denomina
oligopptido, y si es superior
a diez, el pptido recibe el
nombre de polipptido.

ESTRUCTURA
DE LAS
PROTENAS

ESTRUCTURA
PRIMARIA

DEFINICIN

La organizacin de una protena

viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados
estructuras primarias,
estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura
cuaternaria

La estructura primaria es la
secuencia de aminocidos
de la protena. Nos indica
que aminocidos componen
la cadena polipeptidica y el
orden en que dichos
aminocidos se encuentra

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Los aminocidos, a medida
que van siendo enlazados
durante la sntesis de las
protenas, y a gracias a la
capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable,
la estructura secundaria

hlice

La estructura secundaria
de la - hlice se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre s misma la
estructura secundaria.

Todas
las
protenas
presentan un extremo Nterminal, en el que se
encuentra
el
primer
amonoacido con su grupo
amino libre

DEFINICIN

En un extremo Cterminal, en el que se

encuentra situado el
ultimo aminocido con
su grupo carboxilo libre

La estrucutra secundaria
es la disposicin de la
secuencia de aminocidos
o estructura primaria en el
espacio.
Son conocidos tres tipos
de estructura secundaria;
la -hlice, la hlice de
colagena y la
conformacin .

La estructura primaria es la
secuencia de aminocidos
de la protena. Nos indica
que aminocidos componen
la cadena polipeptidica y el
orden en que dichos
aminocidos se encuentra

Hlice de colgena

La colgena posee una

disposicin en hlice
especial, algo mas
alargada que la hlice,
debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.

Estos
aminocidos
poseen una estructura
que dificulta mucho la
formacin de enlaces
de hidrogeno

La estabilidad de la hlice
de colagena se debe a la
asociacin de tres hlices,
que originan una sper
hlice
o
molcula
completa de colagena.

Conformacin-

En esta disposicin los

aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en
forma de zigzag. Ello se
debe a que no existen
enlaces de hidrogeno entre
los aminocidos prximos a
la cadena polipeptidica.

ESTRUCTURA
TERCIARIA
Conformacin
globular
En las protenas facilita la
solubilidad en agua y en
disoluciones salinas, esto les
permite realizar funciones de
transporte,
enzimticas,
homonales, etc

Si
la
cadena
con
Conformacin- se repliega
sobre si misma, se pueden
establecer
enlaces
de
hidrogeno entre segmentos
antes distantes, esto da
lugar a una lamina en zigzag
muy estable denominada, lamina plegada

DEFINICIN
La estructura terciaria de
una protena informa sobre
la disposicin de la
estructura secundaria de un
polipeptido al plegarse sobre
si misma originando, una
conformacin globular.

CARACTERSTICAS

Las
conformaciones
globulares se mantienen
estables por la existencia de
enlaces entre los radicales
R de los aminocidos.
.existen combinaciones de hlice y conformacin- que
aparecen repetidamente en
protenas
distintas.
Estas
combinaciones
suelen
ser
estables, compactas y de aspecto
globular. Reciben el nombre de
dominios estructurales.

ESTRUCTURA
CUATERNARIA
DEFINICIN

CARACTERSTICAS

Aparecen varios tipos de enlaces;

uno fuerte de tipo covalente, el
puente disulfuro y otros dbiles
como los puentes de hidrogeno,
las fuerzas de Van der Waals,
las interacciones inicas y las
interacciones hidrfobas

Las protenas que no llegan a

formar estructuras terciarias
mantienen
su
estructura
secundaria alargada, dando
lugar a las llamadas protenas
filamentosas.
Son protenas insolubles en agua y
disoluciones salinas, siendo por ello
idneas para realizar funciones
esquelticas.

La estructura cuaternaria informa de la

unin, mediante enlaces dbiles (no
covalente), de varias cadenas polipeptidicas
con estructura terciaria, idnticas o no, para
formar un complejo proteico, cada una de
estas cadenas polipeptidicas recibe el
nombre de protomero.

Segn el nmero de protomeros

que se asocian, las protenas que
tienen estructura cuaternaria se
denominan dmeros., como la
hexoquinasa; tetrmeros, como
la hemoglobina; pentmeros,
como la ARN-polimerasa; y
polmeros

CARACTERSTICAS
El conjunto de aminocidos
de una protena cuyos
radicales
poseen
la
capacidad de unirse a otras
molculas y de reaccionar
con estas se denomina
centro activo de la
protena.

Centro Activo

PROPIEDADES
DE LAS
PROTENAS
DEFINICIN

Las propiedades de las

dependen sobre todo de los
radicales R libres y de que
estos sobresalgan de la
molecula y, por tanto,
tengan la posibilidad de
reaccionar
con
otras
molculas.

Solubilidad; las protenas globulares

poseen un elevado tamao molecular,
por lo que, al disolverse, dan lugar a
dispersiones coloidales. La solubilidad
de estas molculas se debe a los
radicales R, que al ionizarse,
establecen puente de hidrogeno con
las molculas de agua.

Desnaturalizacin; Si en una
disposicin de protenas se
producen
cambios
de
pH,
alteraciones en la concentracin,
agitacin molecular o variaciones,
de temperatura, la solubilidad de las
protenas puede disminuir llegando a
producirse su precipitacin.
La protena, puede, en algunas
ocasiones, recuperar la
conformacin primitiva, lo que
se denomina renaturalizacin

Especificidad; En su secuencia de
aminocidos, las protenas presentan
sectores estables y sectores variables,
ello ha dado lugar a una gran
variabilidad de molculas proteicas, lo
que permite que cada especie tengas
sus protenas especificas

Capacidad
amortiguadora;
Las
protenas, al estar constituidas por
aminocidos, tienen un comportamiento
anftero.

Ello se debe a que los

enlaces que mantienen la
conformacin globular se
rompen y la protena adopta
la conformacin filamentosa.
Esta variacin de la
conformacin se denomina
desnaturalizacin.
La desnaturalizacin no
afecta a los enlace peptidicos

La diferencia entre protenas

homologas, es decir, con la
misma funcin, son grandes
entre especies

Tienden a neutralizar las

variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse
como un acido o una base, y
por tanto liberar o tomar
protones (H-) del medio

CLASIFICACIN
DE LAS
HOLOPROTENAS

DEFINICIN
Las haloproteinas pueden
clasificarse en dos grupos;
filamentosas o escleroporteinas y
globulares o esferoproteinas.

PROTENAS
FILAMENTOSAS
Colagenas

Se encuentran en tejidos conjuntivos,

cartilaginosos, tegumentarios y oseos.
queratinas
Se encuentran en formaciones epidrmicas
Elastinas
Aparecen en tendones y vasos sanguneos
queratinas o fibroinas Se encuentran en los hilos de seda.
Son insolubles en agua y
aparecen principalmente en
animales. Pertenecen a este
grupo las colagenas, las
queratinas, las elastinas y
las fibroinas

PROTENAS
GLOBULARES
Generalmente son solubles
en agua o disoluciones
polares. Pertenecen a este
grupo las protaminas, las
histonas, las prolaminas, las
gluteninas, las albuminas y
las globulinas

Protaminas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN en los

espermatozoides de todos los animales
Histonas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN del
ncleo (salvo en los espermatozoides).
Prolaminas Insolubles en agua. Aparecen en semillas vegetales, como
la zeina del maz, la gliadina del trigo y la hordeina de la
cebada.
Gluteinas Insolubles en agua pero solubles en cidos y bases
diluidas, son ejemplos la orizanina del arroz y la glutenina
del trigo.
Albumina Solubles en agua. Pertenecen a este grupo la
seroalbumina de la sangre, la ovoalbmina del huevo, la
lactoalbumina, de la leche y la globina que forma parte de
la hemoglobina.
Globulinas Solubles en disoluciones salinas, son ejemplos la
ovoglubulina del huevo, la lactoglobulina de la leche y las
seroglobulinas de la sangre; tambin la globulina, que
se asocia ala hemoglobina.

DEFINICIN
HETEROPROTEINAS

CROMOPROTEINAS

Son molculas formadas por la

unin de un grupo proteico con
otro no proteico, denominado
grupo prosttico.

Las cromoprotenas poseen

como grupo prosttico una
sustancia coloreada, por lo
que tambin reciben el
nombre de pigmentos

Pigmentos
porfirinicos

Si se trata de un catin
ferroso, la porfirina se llama
grupo hemo

Pigmentos no
porfirinicos

GLUCOPROTEINAS

Segn su naturaleza segn

la naturaleza del grupo
prosttico, se dividen en;

Son cromoprotenas cuyo

grupo prosttico es un anillo
tetrapirrolico o porfirina., en
el centro de este anillo
aparece un catin metalico.

Si se trata de un catin
ferrico, la porfirina se llama
grupo hemio
Son cromoprotenas no porfirinicas la
hemocianina, pigmento respiratorio que
contiene cobre y
aparece en
crustceos y moluscos, y la
hemoeritrina, pigmento respiratorio que
tiene hierro y que se encuentra en los
anlidos
marinos
y
en
los
braquipodos.
Las glucoprotenas poseen un grupo
prosteico que contiene molculas de
glcidos como glucosa, galactosa,
aribinosa, etctera, la unin se realiza
mediante un enlace covalente entre un
radical hidroxilo y un radical amino del
protido

Hormona estimulante del folculo (FSH), La

horma estimulante del tiroides (TSH).y la
hormona Luteinizante (LH)

Proteoglucanos

Glucoproteinas

Aparecen en secreciones mucosas,

en lpidos sinoviales y cosntituyen
tendones y huesos.

Sanguneas como la protombina

Inmunoglobulinas

Enzimas

Como las ribonucleasas

Las glucoproteinas suelen presentar

una conformacin en su parte proteica,
mientras que la parte glicidica presenta
una gran variabilidad, que se debe a
cambio en la secuencia de las
molculas que la componen

Fosforoproteinas

Nucleoproteinas

FUNCIONES
GENERALES DE LAS
PROTENAS

FUNCIONES

Funcin estructural

Funcin transporte

Funcin enzimtica

Funcin hormonal

Funcin de defensa

DEFINICIN

Las protenas son molculas con

una extraordinaria diversidad de
estructuras y funciones, lo que
les permite llevar numerosas
funciones

Funcin contractil

Funcin de reserva

Funcin
homeoestatica

1 Estructura primaria de las proteinas

Alfa hlice

Helice de colagenasa