ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposicin de una cadena de polipptido en

una estructura organizada como una hlice
o una lamina con plegado .
Estabilizada por puentes de hidrgeno, entre
enlaces peptidico.
Las protenas que poseen forma espiral
(hlice) o resorte. El espiral que toman las
protenas es inevitablemente derecha.

 La espiral se estabiliza mediante enlaces

de
hidrogeno formados entre el hidrogeno amidico
de un enlace peptidico y el oxigeno carboxilico
superior que se halla en la
siguiente vuelta de la hlice.
Cada vuelta de la espiral se compone de
proximadamente de 4 unidades de aminocidos
y las cadenas laterales de
estas unidades se proyectan hacia el exterior
del esqueleto.

No todas las protenas adoptan una

configuracin en espiral.
PROTEINA

ESTRUCTURA

GAMAGLOBULINA

NO
TIENE
ESPIRAL.

ESTRUCTURA

HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA

SOLO EN CIERTAS REGIONES

FIBROINA (seda)
QUERATINA

ORDENAMIENTO LAMINAR

EN

Estructura Laminar

Estructura secundaria en capas de la protena

estabilizadas por puentes de hidrogeno de lado
a lado entre enlaces peptidico ubicados en
diferentes cadenas o partes de una cadena.
Llamadas Laminas con plegado .

ESTRUCTURA TERCIARIA
La
estructura
tridimensional
doblada,
completamente formada de una cadena de
polipptidos estabilizada por fuerzas covalentes y
no covalente.
El enlace
covalente comn de cadena lateral
capaz de mantener unidas entre si regiones
remotas de las protenas es el enlace disulfuro,
que se
forma entre 2 residuos de cistena.
Los grupos SH de dos cistenas se oxidan para
formar un enlace covalente o puente de disulfuro.

Tambin encontramos enlaces salinos

interacciones hidrofilicas, enlaces ionicos, puentes
de hidrgeno, enlaces de disulfuro

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la forma en que las cadenas
separadas de polipeptdos se adaptan
entre si en aquellas protenas que
contienen mas de una cadena.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

DESNATURALIZACION
Es todo cambio que altere la configuracin de las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de
una protenas, sin causar una ruptura de los
enlaces
peptidicos.
Produciendo
cambios
drsticos en la naturaleza fsica y bioqumica de
las molculas.

LA DESNATURALIZACIN PUEDE
SER CAUSADA POR:
CALOR:
Provoca la coagulacin de la protena.
Ejemplo: ebullicin de un huevo, frer un huevo.
Las
protenas
desnaturalizadas
son
digeridas con mas facilidad por las enzimas.

SOLVENTES
(Alcohol etlico e isopropilico)
Estos solventes pueden destruir los enlaces de
Hidrogeno intermoleculares de la molcula.
Ejemplo : una solucin de alcohol al 70% para
limpiar la superficie de la piel antes de una
inyeccin. El alcohol desnaturaliza las protenas
de toda bacteria presente en el rea de la
inyeccin.

CAMBIOS DE pH
Los reactivos cidos y bsicos alteran el
estado de ionizacin de los grupos carboxlicos
y amino provocando la coagulacin de la
protena .
METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2)
Los cationes de estos metales pesados forman
enlaces muy fuertes con los aniones carboxilato
de los aminocidos cidos y con los grupos
sulfhidrilo de los aminocidos que contienen
azufre .
La protena precipita de la solucin como sal
insoluble metal-protena.

DESNATURALIZACION DE CABELLO
La queratina es la
protena del cabello y
esta posee una gran
proporcin de
Aminocidos
que
contienen azufre y la
forma del
cabello
debe en gran parte a
los enlaces disulfuro.

COLAGENO
El colgeno es el tipo de protena
mas abundante
en el
cuerpo
humano .
En sus diversas variantes, el
colgeno contribuye a la piel,
huesos, dientes, ligamentos,
cartlago
y
tendones
que
cubrensoportan y mantienen unidos.
El colgeno es resultado de 3
polipeptidos entre tejido como una
trenza.

Cuando muchas hlices triples se

enredan, forman las fibrillas que
constituyen
los tejidos conectivos y
tendones.
En una persona joven el colgeno es
elstico.
Conforme la persona envejece,
entre las fibrillas se forman entrecruzamientos
adicionales, lo que hace al
colgeno menos elstico .
Los tendones se hacen quebradizos y en la
piel se ven arrugas

Colageno

MIOGLOBINA
La mioglobina es una hemoproteina muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a
la hemoglobina, es una protena relativamente
pequea constituida por una cadena polipeptidica
de 153 aminocidos que contiene un grupo
hemo con un tomo de hierro, y cuya funcin es la
de almacenar y transportar oxgeno.
Tambin se denomina miohemoglobina o
hemoglobina muscular.

La mioglobina es el
principal pigmento de la
carne, y el color de este
producto
depende
fundamentalmente del
estado en el que se
encuentra la mioglobina.

HEMOGLOBINA
La hemoglobina se encuentra exclusivamente en
las clulas rojas de la sangre, en donde su
principal funcin es transportar al Oxgeno desde
los pulmones hasta los capilares en los tejidos.
La hemoglobina A, la principal en los adultos,
est compuesta de cuatro cadenas polipeptidica
(dos cadenas alfa y dos beta) que se
mantienen
unidas por medio de interacciones
no covalentes

 La hemoglobina puede
transportar CO2
desde
los tejidos
hasta los
pulmones y de manera
inversa llevar Oxgeno a
los tejidos desde los
pulmones.

ENZIMAS
Las enzimas son protenas que catalizan
reacciones biolgicas.
Una reaccin catalizada por enzimas tiene
muchas ventajas respecto a una reaccin no
catalizada o una con un catalizador no enzimtico
El nombre de una enzima termina con elsufijo
asa.
Pero muchas enzimas conservaron sus nombres
comunes , como la enzima estomacal pepsina, y
las enzimas intestinales tripsina y quimotripsina.

SITIO ACTIVO:
ACTIVO
Porcin funcional de una
enzima.
SUSTRATO O REACTIVO:
Molculas o iones sobre
los que trabaja una
enzima

Algunas enzimas con nombres

comunes:
ENZIMA

USO TIPICO

RENINA

Coagulacin de la leche para

hacer queso

BROMELINA

Ablandamiento de carnes

PEPSINA

Inicia la digestin de protenas en

el estomago

ESTREPTOCINASA Disuelve cogulos sanguneos

PAPAINA

Ablandamiento de carnes y evita

la sedimentacin en las cervezas

Enzimas empleadas en el Dx clnico

ENZIMA

Transaminasas

ELEVADAS EN

Hepatitis

CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazn

Lipasa y amilasa

Pancreatitis

CLASIFICACION
Comisin Internacional de Bioqumica

ANEMIA FALCIFORME
Es una enfermedad gentica en donde en
lugar de un acido glutamico de la subunidad
-hemoglobina aparece una valina.
El 0.3% de la poblacin afroestadounidense
sufre de esta enfermedad.
Los glbulos rojos cambian su forma normal por
una forma aplastada como de una hoz .