Universidad de Carabobo

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina Dr. Witremundo Torrealba
Ncleo Aragua
Departamento de Fisiologa y Bioqumica

Generalidades
Macromolculas mas abundantes

No se almacenan en el organismo
Formadas por polmeros de aminocidos
El tipo de protena depende de su secuencia de aminocidos

Funciones de las Protenas

Catlisis enzimtica
Transporte
Movimiento (contractilidad)
Proteccin inmune
Soporte mecnico
Receptores
Hormonas

Aminocidos
Esta formado por un carbono unido a cuatro
grupos diferentes:
Grupo Carboxilo (COO)
Grupo Amino (NH)
tomo de Hidrgeno (H)
Grupo Radical o R
Centro Quiral

Estereoisomera
Los 4 grupos diferentes pueden tomar dos ordenamientos distintos:

Estereoisomeros.

Son imgenes especulares no superponibles: Enantiomros.

Los aminocidos de las protenas se presentan en Esteroismeros L

Clasificacin
Se pueden agrupar segn la presencia o ausencia en el
grupo R de un OH, SH o COOH, pero tambin es
posible utilizar como criterio la polaridad del grupo R
Apolares alifticos
Aromticos

Polares sin carga

Positiva (Bsicos)

Polares con carga

Negativa (cidos)

Clasificacin

Absorben luz UV

Clasificacin

El pH y los Aminocidos
El grupo R de algunos aminocidos presenta grupos
ionizables:

Carboxilo (COO)
Amino (NH)
Sulfidrilo (SH)
Fenol (OH)

El pH y los Aminocidos
Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra
en forma de Ion dipolar o Zwitterion

El pH y los Aminocidos
Un Zwitterion puede actuar como un cido

O como una base

Compuestos con naturaleza dual se denominan Anfteros

Punto Isoelctrico
Es el pH caracterstico en el que la carga elctrica neta es cero
Por encima del pI

Carga neta negativa

Por debajo del pI

Carga neta positiva

Curva de Titulacin
Indica la relacin entre la carga elctrica neta de un
aminocido y el pH de la disolucin
Proporciona una medida cuantitativa del pKa de
cada uno de los grupos ionizables

Permite determinar las regiones de capacidad

tamponante

Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R sin carga

Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R con carga positiva

Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R con carga negativa

Enlace Peptdico
Enlace covalente formado por la unin de dos
aminocidos, generando adems una molcula de agua.

Residuo de Aminocido
Porcin de cada aminocido que permanece despus de
la prdida de la molcula de agua (H2O), que resulta
de la formacin del enlace peptdico.

Serina

Glicina

Tirosina

Alanina

Leucina

Pptidos
Productos que surgen de la formacin del enlace
peptdico, por lo tanto son cadenas de residuos de
aminocidos

Oligopptidos

Polipptidos

Influencia del grupo R

Puede predecirse el comportamiento acido-base de una
protena a partir de sus grupos amino y carboxilo libres
y de la naturaleza y nmero de grupos R ionizables

Peso molecular
Solubilidad
Carga elctrica (Polaridad)

Niveles Estructurales

Plegamiento
local

Plegamiento
global

Estructura Primaria
Secuencia de residuos
de aminocidos

Fuerza Estabilizadora

Enlaces Peptdicos

Estructura Secundaria
Conformacin local de algunas partes del polipptido
Fuerza Estabilizadora

Hlice
3 tipos

Lamina
Giro

Puentes de hidrgeno

Hlice

Presencia de residuos de Prolina

y Glicina provocan restricciones

Lmina

El esqueleto de la cadena proteica

est extendido en zigzag

Giros

Conectan los extremos adyacentes de dos

segmentos de lminas antiparalelas

Estructura Terciaria
Disposicin tridimensional global de todos los tomos
de una protena

Asociacin de Dominios

Fuerzas Estabilizadoras
Puentes de hidrgeno

Interacciones hidrofbicas
Enlaces inicos

Puentes disulfuro

Tipos

Protenas
Fibrosas

Presentan
cadenas
polipeptdicas
dispuestas en largas hebras. Constan
mayoritariamente de un grupo nico
de estructura secundaria
Conforman estructuras que
dan soporte, forma y
proteccin
Colgeno
Queratina
Fibrona de seda

Protenas
Globulares

Presentan
cadenas
polipeptdicas
dispuestas en forma globular o esfrica.
Contienen a menudo varios tipos de
estructura secundaria.

Conforman enzimas
protenas reguladoras

Mioglobina

Estructura Cuaternaria
Disposicin de dos o ms cadenas polipeptdicas o
subunidades en complejos tridimensionales
Fuerzas Estabilizadoras
Puentes disulfuro
Puentes de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas
Enlaces inicos

Anemia Falciforme
Cambios en la estructura primaria

Desnaturalizacin
Cambio estructural de las protenas donde pierden su
estructura nativa, as como tambin su funcin
Agentes Desnaturalizantes

Polaridad del disolvente

Fuerza inica

pH
Temperatura (calor)

Renaturalizacin

Proceso mediante el cual una

protena desnaturalizada, recupera su
conformacin nativa y su actividad
biolgica.

Grupo Hemo
Es un anillo tetrapirrlico de porfirina que contiene
hierro ferroso (Fe+2).

El O no es muy soluble
en agua. El hierro es
capaz de unirlo para su
transporte

Grupo Hemo

Mioglobina
Formada por un nico polipptido de 153 aminocidos
con un grupo Hemo. Une 1 sola molcula de O
Nivel estructural Terciario
Funcin: Almacn de O
Localizacin: Msculo

Mioglobina

Mioglobina

Curva Hiperblica

Hemoglobina
Es Tetramrica, con dos cadenas alfas (141 aa cada una)
y dos cadenas betas (146 aa cada una). Puede unir 4
molculas de O
Nivel estructural Cuaternario
Funcin: Transporte de O

Localizacin: Eritrocito

Hemoglobina

Hemoglobina

Curva Hiperblica

Curva Sigmoidea

Cooperativismo
La unin del Oxigeno a la Hemoglobina produce un
Cambio Conformacional.

Estado R y Estado T
Dos estados interconvertibles de la hemoglobina:
RELAJADO (R, oxigenado u oxihemoglobina)
TENSO (T, desoxigenado o desoxihemoglobina)

Influencia de la pO
Alta Afinidad
Baja Afinidad

2,3 Bifosfoglicerato
Reduce la afinidad de la Hemoglobina por el O

2,3 Bifosfoglicerato

Efecto Bohr
A un pH menor, la
hemoglobina se unir
al O con menos afinidad

Efecto Bohr

Aclimatacin

Intoxicacin por CO