IZOMERIE

-AU ACEEAŞI FORMULĂ MOLECULARĂ

1. Izomerii de constituţie
-diferă prin ordinea/modul/succesiunea de legare al atomilor, fãrã a ţine seama de aranjarea
spaţialã a acestora
-au proprietăţi fizice şi chimice diferite
- izomeri de catenă (Ex.butan/izobutan)

- izomeri de poziţie (ex. 1-clorbutan/2-clorbutan,

1-butena/2-butena)

- izomeri de funcţiune (ex. Alcooli/eteri; acizi monocarboxilici/esteri, nitroderivaţi/aminoacizi)

-izomeri de compensaţie (ex. Dietileter/metil-propil-eter; propilamina/etil-metil-amina/trimetil-

amina) !!! NU sunt izomeri de funcţiune

-Tautomerii – (-C=C-OH (enoli)/ -CH-C=O (compuşi carbonilici)) – difera prin pozitia unui H si a
unei duble legaturi
 2. Stereoizomerii
-Atomii sunt legaţi în aceeaşi succesiune
-Compuşii diferă prin orientarea spaţială a atomilor
-“STEREOS” – în spaţiu
Izomeri de conformaţie – Conformeri
- Aranjamente spaţiale dinamice ce apar ca urmare a rotaţiei atomilor în jurul unei
sau a mai multor legături sigma

Izomeri de configuraţie
-Aranjări spaţiale statice care diferă prin modul de aranjare a atomilor în spaţiu în
raport cu un plan (al legăturii pi sau ciclul saturat) sau un centru de simetrie
(carbon asimetric) din cadrul moleculei.

!!!! - Izomerii de configuraţie se pot prezenta sub forma mai multor izomeri de
conformaţie
 Stereoizomerii sunt izomeri de configuraţie

-Enantiomeri (sunt izomeri optici) (au proprietăţi chimice, fizice identice)

-Diastereoizomeri (au proprietăţi chimice, fizice diferite)
-izomeri geometrici (diastereoizomerie geometrică)
-izomeri optici (apar la compuşi cu >2 atomi de C asimetric
-anomeri

!!!!!

Izomerii optici sunt enantiomeri şi diastereoizomeri optici

Anomerii sunt izomeri sterici, respectiv sunt un tip particular de diastereoizomeri

(izomeri de distanţă)
IZOMERI GEOMETRICI
-Diferă prin aranjamentul spaţial al atomilor sau a grupelor de atomi (de la acelaşi
atom de carbon) faţă de un plan de referinţă: planul legăturii duble (alchene) sau
planul unui ciclu (cicloalcani)
- Izomeri cis-trans – cu perechi de substituenţi identici
-Izomeri E (entgegen)/Z (zusammen) – cu substituenţi diferiţi

Perechea de referinţă: Substituenţii cu Z (număr atomic) cel mai mare

!!!! Izomerii Cis-Trans, E/Z – sunt diastereoizomeri (izomeri de distanţă)

 IZOMERIA OPTICĂ
-Substanţe optic active - au proprietatea de a roti planul luminii polarizate atunci când
aceasta trece prin ele
-Activitatea opticã este corelatã cu asimetria/lipsa de simetrie a unei structuri

Molecule chirale – molecule cu cel puţin un atom de carbon asimetric, molecule care nu se
suprapun peste imaginea lor în oglindă sau care nu au un element de simetrie

-Carbon asimetric = C optic activ = C hibridizat sp3 cu 4 substituenţi diferiţi

 Izomeri optici

-Enantiomeri, antipozi optici - izomeri de configuraţie aflaţi în relaţia de obiect-

imagine în oglindă cu proprietăţi fizice şi chimice IDENTICE, ce diferă prin sensul
de rotire a planului luminii polarizate în direcţii opuse cu acelaşi număr de grade.
Moleculele acestora sunt chirale.

-Dextrogire (+) - rotesc planul luminii polarizate spre dreapta

-Levogire (-) - rotesc planul luminii polarizate spre stânga

-Amestec racemic - amestec echimolecular a doi enantiomeri, optic inactiv

prin compensarea intermolecularã.

Diastereoizomerii – izomeri care nu sunt în relaţia de obiect-imagine în

oglindă. Pot fi geometrici sau optici. Au proprietăţi fizice şi chimice diferite.
 Condiţii de existenţă a enantiomeriei:

-Cel puţin un atom de carbon asimetric

-Relaţie obiect-imagine în oglindă
-Enantiomerii trebuie sa fie nesurperpozabili prin translaţie sau rotaţie în
plan

Pentru compuşi cu mai multi atomi de C asimetric:

-Numărul de enantiomeri = 2n (n= nr. de atomi de C asimetrici)
-Numărul de perechi de enantiomeri = 2n /2

Pentru compuşii optic activi cu 2 sau mai mulţi atomi de C asimetrici cu

substituenţi identici (de obicei cu plan de simetrie):
-numărul de enantiomeri este 2n /2
-Numărul de stereoizomeri este cu unul mai puţin
-Mezocompuşi – compuşi cu 2 atomi de C asimetric, optic inactivi prin
compensare intramoleculară datorită existenţei unui plan de simetrie,
superpozabili
-Diastereoizomerii – izomeri de configuraţie (optici, geometrici) între care nu
există relaţia obiect-imagine în oglindă
-Diastereoizomerii optici au cel puţin un atom de C cu configuraţie identică şi cel
puţin unul cu configuraţie diferită
Perechile:
-1 cu 3; 1 cu 4 Diastereoizomeri
-2 cu 3; 2 cu 4

1 2 3 4

Mezocompus Enantiomeri
AMINOACIZI. PEPTIDE.PROTEINE
 Aminoacizii ‐ sunt compuşi cu funcțiuni mixte:
Grupări functionale – grupa carboxilică   ‐ COOH
‐ grupa ‐ NH2

Nomenclatură

Aminoacizii naturali – ALFA-aminoacizi

AA naturali (alfa) - optic activi (au C asimetric) - molecule chirale

Glicocolul (glicina) – optic inactiv (fără C asimetric) – moleculă achirală

Aminoacizi esentiali (8/9) – AA ce nu pot fi sintetizati de organismul uman – aport exogen (alimente)
LISINA – sursa de acetilCoA
VALINA
FENILALANINA – precursor de tirozina, catecolamine (adrenalină, noradrenalină, etc)
TREONINA
TRIPTOFAN – mediatorii SNC – serotonina
METIONINA – intermediar în sinteza cisteinei
LEUCINA - are aceeaşi cale de biosinteză în plante ca şi valina
IZOLEUCINA
HISTIDINA (dupa unii autori este condiţionat esenţială)

Aminoacizi condiţionat esenţiali – în mod normal nu sunt necesari în dietă, fiind suplimentaţi exogen în cazul unor
populaţii specifice ce nu şi-i pot sintetiza (anumite boli genetice – fenilcetonurie): CISTEINA, GLICINA,
GLUTAMINA, TIROZINA
ACID ASPARTIC = ACID ASPARAGIC
1. Caracterul amfoter al aminoacizilor (‐ COOH + ‐NH2 în aceeaşi moleculă):  

‐ În soluție, amino‐acizii sunt disociați cu formare de amfiioni

pHi = pH izoelectric = pH‐ul la care disociația acidă a AA = cu disociația bazică

‐Comportare în câmp electric – funcție de pH‐ul mediului
‐ Mediu acid:    AA sub formă de CATION (NH3+) Æ migrează spre CATOD (negativ)
‐Mediu bazic:   AA sub formă de ANION (COO‐) Æ migrează spre ANOD (pozitiv)

‐Soluțiile de AA sunt soluții tampon ‐ pH‐ul lor rãmâne constant la adaosul unor cantități

limitate de acizi sau baze, acestea fiind neutralizate de aminoacid:
‐AA monoamino‐monocarboxilici – 2 sisteme
‐AA diamino‐monocarboxilici, monoamino‐dicarboxilici – 3 sisteme

‐SISTEM TAMPON – acid slab (RCOOH) + sarea acidului cu o bază tare, bază slabă (RNH2+ 
sarea bazei cu un acid tare
 Reacții datorate grupei carboxil (‐ COOH) – comune cu ale acizilor carboxilici
‐Formare de săruri cu compuşii cu caracter bazic (metale, oxizi metalici, baze)
‐Transformarea în derivați funcționali ai acizilor carboxilici (esteri, anhidride, amide, etc.)

Ex.                                                                                              esterificare

Reacții datorate grupei amino (NH2) – comune cu ale aminelor alifatice şi/sau aromatice
‐Formarea de săruri cu acizii Æ ‐NH3+X‐
‐Acilare  ‐ cu cloruri şi anhidride de acizi, acizi carboxilici  – AA acilați la azot
‐Alchilări ‐ cu halogenuri sau sulfați de alchil (ex. (CH3)2SO4) – AA alchilați la azot 

derivat cuaternar
(BETAINĂ)

‐Reacția cu acidul azotos (azotit de sodiu şi HCl) – hidroxiacizi, azot molecular
 PEPTIDE
– rezultă prin condensarea/policondensarea α-AA

Oligopeptide – 2- 10 resturi de monomer

Polipeptide – 11- 50 resturi de monomer
Proteine - gradul de policondensare > 50

Peptide simple – formate prin condensarea aceluiaşi AA

Peptide mixte – formate din resturi ale unor aminoacizi diferiţi

Legãtura peptidică – legătură amidicã ( -CO-NH- )

+ H 2O

Dipeptide izomere
(Ser-Ala)
(Ala-Ser)

+
Primul AA reacţionează cu –COOH – se numeşte AA N-terminal
Ultimul AA are gruparea COOH liberă – se numeşte AA C-terminal

PEPTIDELE formate NUMAI din AA monoamino-monocarboxilici au DOAR un

COOH terminal şi o grupă –NH2 terminală

Exerciţiu:
-O peptidă formată din 100 resturi de AA are în structură 9 grupe aminice libere şi 23 de grupe
carboxilice libere. În urma reacţiei de hidroliză va pune în libertate un număr de:
-AA monoamino-monocarboxilici = ?
-Numărul de AA diamino-monocarboxilici = ?
-Numărul de AA monoamino-dicarboxilici = ?
 Proteine
-Criterii de clasificare: solubilitate, structură, compoziţie, comportare chimică, rol biologic

-Proteine simple dau la hidrolizã numai aminoacizi (ex. albumina din serul sanguin)
-Proteine conjugate, heteroproteine, (proteide) - dau la hidrolizã şi compuşi neproteinici:
-Glucide, zaharide (glicoproteine) - fibrinogen
-lipide (lipoproteine) – enzime, antigeni, proteine de mebrană
-acizi nucleici (nucleoproteine) - histone
-esteri fosfonici (fosfoproteine) – caseina (lapte)
-metale (metaloproteine – Ex. hemoglobina)

Proteine fibroase (scleroproteine, proteine structurale) (practic insolubile în apă):

fibrina (sânge), fibrinogen, fibroina (mătase), keratina (unghii, păr), colagenul
(ţesuturi de legătură, piele, etc), elastina, proteinele musculare (miozina)
Proteine globulare (în general solubile/parţial solubile în apă cu care formează soluţii coloidale):
hemoglobina, albumina, globulinele (plasmă), gluteinele (cereale), caseina, hormonii proteici
(insulina), enzime (ribonucleaze)

Proteine care nu pot fi hidrolizate de enzimele digestive (transformare în AA constituenţi): keratina

DENATURAREA proteinelor (degradarea ireversibilă/reversibilă):

-agenţi fizici – temperatura, radiaţii, ultrasunete, agenţi mecanici
-agenţi chimici – acizi tari, baze tari, electroliţi, metale grele, detergenti
Structurã primarã a proteinei – succesiunea de
legare a AA (cunoaşterea felului AA componenţi ai
unei peptide sau proteine şi a ordinei lor de legare

Structura secundarã a proteinei este determinatã

de apariţia legãturilor de hidrogen inter- şi intra-
moleculare cu participarea legãturilor amidice din
peptide (pe un singur lanţ). Catena peptidicã adoptã
o conformaţie rãsucitã sub formã de elice sau una
încreţitã (plisatã).

Structura terţiarã a proteinelor (aflate sub formă

de elice) se datoreazã stabilirii legături între lanţurile
laterale ale catenei polimere: forţe van der Waals de
inducţie şi dispersie, legãturi de hidrogen, ion-ion,
ion-dipol, electrovalente şi chiar legãturi covalente
(punţi -S-S generate prin oxidarea resturilor de
cisteinã)

Structura cuaternarã (supramoleculară) a

proteinelor reprezintã un mod superior de
organizare şi agregare cu participarea mai multor
tipuri de elici alfa. Ele se realizeazã cu intervenţia
aceloraşi forţe care determinã structura terţiarã, dar
de aceastã datã stabilite între catene (elici) diferite.
 ENZIME

-Proteine sau proteide naturale ce catalizează reacţiile biochimice din organism

-Au rol de catalizator al unor procese biochimice
-Măresc viteza de reacţie
-Activitatea este dependentă de temperatură, pH, co-factori (ioni metalici), co-
enzime (îşi îndeplinesc functia catalitica asupra substratului numai in prezenţa unei
enzime), specificitate de substrat

Tipuri de enzime:

-După tipul reacţiei la care participă:

-HIDROLAZE - hidroliză
-TRANSFERAZE – transferă grupări funcţionale (Ex. Metil-transferaze, acil-
transferaze)
-LIGAZE – leagă noi molecule (EX. ADN-ligaze)
-OXIDAZE, DEHIDROGENAZE – oxidează (EX. Alcool-dehidrogenaza)
-REDUCTAZE, HIDROGENAZE (reduc, hidrogenează)
-POLIMERAZE (ADN-polimerază)
 HIDROLAZE - hidrolize de esteri, amide, peptide în prezenţa apei
ENZIME REACŢII CATALIZATE PRODUŞI REZULTAŢI
Esteraze Hidroliza grupei esterice
Carboxiesteraze Esteri ai acizilor carboxilici (ex. Butirat de etil) acizi carboxilici + alcooli
Lipaze Lipide Acizi graşi + glicerină
Fosfataze Esteri ai acidului fosforic acid fosforic + alcooli
Glicozidaze Legături glicozidice
Oligozaharidaze - Invertaza Hidrolizează zaharoza α-glucoză + β-fructoză
Polizaharide - α-Amilaze Hidrolizează amidonul şi glicogenul α-glucoză + maltoză (dizaharid 1,4)
- β-Amilaze
- Celulaze Hidrolizează celuloza β-glucoză
Amidaze Legătura amidică (-CO-NH-)
Asparaginaza Hidrolizează Asparagina Acid aspartic + NH3
Glutaminaza Hidrolizează Glutamina Acid glutamic + NH3
Proteaze, peptidaze Legături peptidice Peptide, Aminoacizi
Endopeptidaze (tripsina,
Legături peptidice ale AA non-terminali Peptide
chimotripsina, pepsina
Exopeptidaze
- carboxipeptidaze Legătura peptidică a AA C-terminal
- aminopeptidaze Legătura peptidică a AA N-terminal
Baze azotate purinice, pirimidinice,
Nucleaze Legătura dintre nucleotide (fosfat)
oze
 ACIZI NUCLEICI
ACIZI NUCLEICI (ADN, ARN) - formaţi din nucleotide legate între ele printr-o legătură esterică cu
acidul fosforic
NUCLEOTIDE - nucleozide fosforilate (legături esterice)
ADN – structură de elice dublă, 2 catene nucleotidice între care se stabilesc legături de hidrogen, între
bazele azotate complementare
ARN – cel mai adesea monocatenar
ARN mesager (ARNm) - copiază informaţia genetică dintr-un fragment de ADN şi o aduce, ca
pe un mesaj, la locul sintezei proteice.
ARN ribozomal (ARNr) - intră în alcătuirea ribozomilor (rol în sinteza proteică)
ARN de transfer (ARNt) - transferă AA la locul sintezei proteice. Are porţiuni bicatenare
NUCLEOZIDĂ = baze azotate purinice (A, G) sau pirimidinice (C, T, U) + oză (1’-5’) – riboza
(ARN) sau dezoxiriboza (ADN)
O O NH2 O
NH2
N
Baze ADN – T, C, A, G
HN CH3 HN HN N HN
N Baze ARN - U, C, A, G
O N O N O N H2N N N
N N H
H H H H H

Timina Uracil Citozina Adenina Guanina

Baze pirimidinice Baze purinice

Baze complementare – purinice-pirimidinice Ex. A-T(U); C-G

 O
N
HN riboza R = OH
baza azotata G 5' 2'desoxi-riboza R=H
H2N N N CH2OH
Nucleozida O
H 4'
1'
2' 3'
oza Oze (aldopentoze):
R OH
Riboza – pt. ARN
Desoxi-riboza – pt ADN
kinaze (enzime ce fosforileaza)

O O O O O O
5' 5' 5'
CH2OP OH CH2OP OP OH CH2OP OP OP OH
O O O O O O
monofosfat (MP) difosfat (DP) trifosfat (TP) - forma activa

Nucleotide (nucleozide fosforilate)

Legarea nucleotidelor – sens 5’ (prima) – 3’ (următoarea), etc. - prin intermediul unei singure
grupări fosfat; două se elimină sub formă de acid pirofosforic
O O O O O O
3' 5' 3' 5'
G CH2OP OP OP OH + T CH2OP OP OP OH
O O O OH O O O
OH

O O O
3' 5'
O T CH2OP OP OP OH
3' 5' O O O
G CH2OP O

OH O

Alungire
Legătură esterică 5'
C P P P polimeraza
3'OH
5'
5'
OH
Polimerazele T P P P
C G
3'

'
-3
3'OH C T
5'
- leagă nucleotidele (5’-3’) T
5'
P P P A
A
C
T
-PPi Anti-sens
C A
3'OH
- leagă bazele azotate de pe cele două catene T A
5' T C
G P P P G C
3'
3'OH HO
5'
O O
PPi (acid pirofosforic) =HO P O P OH
O O
Vitamine hidrosolubile
-complexul B,
-C (acid ascorbic),
-H (acid p-aminobenzoic)
Vitamine liposolubile: A (retinol), D (ergocalciferol), E (tocoferol), K (antihemoragică)

Sulfonamide (sulfamide antibacteriene) – Sulfatiazolul, Prontosilul roşu

Penicilinele – antibiotice antibacteriene

Aspirina (acid acetilsalicilic) – antiinflamator, antipiretic, analgezic, antiagregant plachetar

Paracetamol (antiinflamator, analgezic, antipiretic)
Diclofenac, Ibuprofen – antiinflamatoare
Papaverina – antispastic

Barbituricele (Fenobarbital) – induc somnul

Medicamente care sunt şi stupefiante (au şi proprietăţi halucinogene sau dau dependenţă – DROGURI)
Morfina, barbituricele, Codeina

Droguri (exclusiv) – Heroina, Cocaina, LSD (dietilamida acidului lisergic)

Insulina – hormon pancreatic cu structură peptidică ce reglează concentraţia de glucoză din sânge)
 ZAHARIDE (GLUCIDE)
Compuşi cu funcţiuni mixte polifuncţionali de tip polihidroxicarbonilic (-OH + -C=O)
-monozaharide – 1 oză
-zaharide complexe
-oligozaharide - 2 < n < 10
-polizaharide - n>10
Clasificarea monozaharidelor
-După tipul grupei carbonilice – aldoze, cetoze
-După numărul de atomi de carbon – trioze, tetroze/tetruloze, pentoze/pentuloze, hexoze/hexuloze
-În funcţie de configuraţie – seria D, seria L

Configuraţie relativă
(arbitrară, relaţionat la Aldehida glicerică)
Configuraţie absolută
(determinată prin metode analitice)

L -oze
Aldopentoză Aldohexoze Cetohexoză
 (+) = izomer dextrogir = sens de rotaţie a
D = configuraţie absolută
luminii polarizate = enantiomer

!!! Apartenenţa la seria D sau L nu se corelează cu sensul de rotaţie (+) sau (-) a planului luminii
polarizate. D-fructoza este levogiră, D-glucoza este dextrogiră.

Monozaharidele, cu excepţia cetotriozei, sunt chirale continând unul sau mai mulţi atomi de
carbon asimetrici (C hibridizat sp3 cu 4 substituenţi diferiţi)

- pot exista sub forma mai multor izomeri optici (enantiomeri) - 2n, unde n reprezintã numãrul
centrilor chirali (numărul de atomi de C asimetrici).

-Enantiomerii = izomeri sterici, stereoizomeri

-Nr. perechi enantiomeri = 2n/2
 MODALITĂŢI DE SCRIERE A STRUCTURII ZAHARIDELOR
Structură liniară Æ Structură ciclică (formule de proiecţie Fischer) Æ Formule de perspectivă Haworth Æ Conformeri
- gruparea carbonil se poate adiţiona la grupãrile OH de tip alcoolic Æ semiacetali

HO glicozidic
Legătură eterică intermoleculară (semiacetalic)

(2)

Formule de proiecţie
Fischer

Formule de perspectivă
Haworth

α-glucoza, β-glucoza (diferă prin poziţia HO glicozidic) = izomeri sterici (diastereoizomeri) = ANOMERI
 Proprietăţi fizice
-Sunt solubile în apă
-La încălzire se caramelizează şi apoi se carbonizează
-Au activitate optică
Proprietăţi chimice

-Pentru grupele OH
-esterificarea glucozei (anhidride de acizi, cloruri acide) Æ derivaţi pentaacilaţi
- eterificarea glucozei (halogenuri de alchil, sulfaţi de alchil)
- hidroxilul glicozidic are reactivitate mãritã în raport cu restul grupelor hidroxil din
moleculã. Poate fi alchilat selectiv prin tratare cu alcooli în catalizã acidã Æ glicozide
-Pentru gruparea carbonil

Oxidarea monozaharidelor
1. Oxidarea blândă (reactivii Fehling şi Tollens, apă de brom, acid azotic diluat)
Glucoză Æ acid gluconic
2. Oxidarea în condiţii specifice (enzimatic sau prin protejare preventivă) Æ Acizi uronici

3. Oxidarea energică (acid azotic concentrat) Æ Acizi dicarboxilici Æ Acizi zaharici

glucoza Æ acid D-glucaric, acid D-glucozaharic

Reducerea monozaharidelor Æ POLIALCOOLI (pentitoli, hexitoli, hexahidroxohexan)

Sisteme reducătoare - metale active (Zn, Fe) în mediu acid, alcool şi Na metalic, H2/Ni
Glucoza Æ D-sorbitol Fructoză Æ D-sorbitol + D-manitol
Fermentaţia alcoolică (enzimatic) - transformarea unei hexoze, capabilă să fermenteze, în CO2
şi alcool etilic.

Dizaharide
- Oligozaharide - prin hidroliză acidă sau enzimatică se scindează în două molecule de monozaharidă,
identice sau diferite
-Monozaharidele sunt legate printr-o legătură glicozidică (eter) - C−O−C-

Dizaharide reducătoare (MALTOZA, CELOBIOZA, LACTOZA)

– legătura glicozidică se formează între hidroxilul glicozidic al unei monozaharide şi un hidroxil alcoolic
al celeilalte monozaharide – legătură monocarbonilică (legătură 1-4) (legătură ozido-oză)
- Reacţionează cu R. Fehling şi Tollens

MALTOZĂ = dimer de α-D-glucopiranoză legată 1-4

CELOBIOZA = dimer de β-D-glucopiranoză legată 1-4, rezultă prin hidroliza celulozei

β β

LACTOZA = β-D-galactopiranoză legată 1-4 de α-D-glucopiranoză

galactoza
 Dizaharide nereducătoare (ZAHAROZA)

α-D-glucopiranoză legată 1-2 de β-D-fructofuranoză – LEGĂTURĂ DICARBONILICĂ

– legătură 1-2 (între hidroxilii glicozidici) (legătură ozido-ozidică)
 POLIZAHARIDE
-polieteri rezultaţi prin condensarea monozaharidelor
-Mase moleculare mari
-(C6H10O5)n - HEXOZANI
-La tratare cu acizi sau enzime, pot hidroliza parţial Æ oligozaharide
- hidroliza total Æ monozaharide
- Hidroliza enzimaticã este stereospecificã

Celuloza (C6H10O5)n
- polimer de β -D-glucopiranozã, legãturi β-(1,4)-glicozidice (n=700-800, n=2500-3000)
-fiecare rest monozaharidic conţine 3 grupe hidroxilice libere

[C6H7O2(OH)3]n

-Caracter slab reducător, rezistenţă mecanică crescută,

-Insolubilă în apă, solvenţi organici
-solubilă în reactiv Schweizer - hidroxid tetraminocupric [Cu(NH3)4(OH)2]
-Fără gust
-Reacţia de hidroliză (acizi minerali, temperaturi crescute, enzime)Æ Celobioză Æ β -D-
glucozã
-Esterificare cu acid azotic (în prezenţa acidului sulfuric) Æ Nitroceluloză (colodiu,
fulmicoton, celuloid, lacuri nitrocelulozice)

!!!! Pentru probleme în care se dă procentul de azot conţinut în nitroceluloză

Mnitroceluloza = Mceluloza –xMH + xM-NO2
Fiecare atom de H substituit în celuloză este înlocuit cu o grupare nitro

- Esterificarea cu anhidridă acetică, clorură de acetil Æ acetat de celuloză

(mătase acetat)

- Obţinerea xantogenatului de celuloză

-Celuloză (caracter acid) + NaOH (conc.) Æ Alcaliceluloză primară
-Alcaliceluloza + sulfură de carbon Æ xantogenat de celuloză Æ utilizat pentru obţinerea mătăsii
vâscoză şi a celofanului (prin filare în mediu de acid sulfuric)
 AMIDONUL

-Unităţi de α-glucopiranoză, CARACTER REDUCĂTOR

-Amiloza – miezul granulei de amidon, structură filiformă, resturi de α-glucoză legate 1-4, solubilă în
apă caldă, 20% din masa amidonului (n=600-1200)

-Amilopectina, învelişul granulei de amidon, structură ramificată, resturi de α-glucoză legate

1-4 şi 1-6, insolubilă în apă caldă, 80% din masa amidonului (n=6000-36000)

-Hidroliză (enzimatică sau chimică)

-Parţială Æ Dextrine
-Totală Æ Maltoză, α-glucoză
 GLICOGENUL

-Structură similară cu cea a amilopectinei, n=3000-6000

-Rezervă energetică
-Structură ramificată
-Polimer de α-glucopiranoză legate 1-4 şi 1-6