COFACTORES Y COENZIMAS

Se ha mencionado anteriormente que la actividad catalítica de algunas enzimas depende, casi

exclusivamente, de las reacciones entre el sustrato y el sitio activo, sin embargo, otras enzimas para
funcionar requieren de sustancias adicionales llamadas cofactores. Estas sustancias son de
naturaleza no proteica y su función es aumentar específicamente la actividad de una enzima.
Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones, entre ellos: cloro, zinc, magnesio,
calcio, potasio y hierro. La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su función es
desdoblar almidón hasta glucosa. Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este,
ocasiona que la velocidad de catálisis enzimática disminuya. Otros ejemplos de enzimas y sus
cofactores son los siguientes: la anhidrasa carbónica, la alcohol deshidrogenasa y la ADN
polimerasa, utilizan Zn2+. La catalasa y la citocromo oxidasa utilizan Fe2+ o Fe3+. La piruvato kinasa
utiliza K+ y Mg2+.

Ahora bien, entra las enzimas que requieren de cofactores existen unas de particular importancia
llamadas citocromos. Estas son proteínas de color oscuro que desempañan una función vital ene l
transporte de energía química en todas las células vivas, pues
participan en los procesos de respiración y fotosíntesis.

La palabra citocromo proviene del griego cito-célula y cromo-

poigmento. Todas estas proteínas son transportadoras de electrones,
se oxidan y reducen, gracias a que tienen un “núcleo hemo” que
encierra un átomo metálico (de hierro o cobre) que funciona como
centro activo (Fig. 1) Dependiendo del estado en que se encuentren,
oxidado o reducido, será su coloración.

Fig. 1. En la imagen se muestra la estructura

química del grupo hemo, con el átomo de
hierro en e l centro

Hay tres grande tipos de citocromos llamados a, b y c, se encuentran incorporados en la membrana

celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias y de cloroplastos.

También tenemos sustancias orgánicas no proteicas que participan en la actividad enzimática, estas
son las coenzimas, las cuales se unen a la enzima muy cerca del sitio activo. Esta unión puede ser
de manera temporal o permanente. Las coenzimas actuán como dadores o aceptores de grupos
químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos. En consecuencia, a diferencia de la
apoenzima, la coenzima sí se modifica durante la reacción. Muchas coenzimas son vitaminas o
presentan vitaminas como constituyentes de su estructura.

Las coenzimas no suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, sino que pueden unirse a
muchos tipos diferentes de apoenzimas, cada una con una función diferente. Pueden distinguirse dos
tipos de coenzimas, las de oxido-reducción y las de transferencia.

Tomado de Bil. José Virgilio Domínguez Bautista

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 1

 Las de oxido-reducción son las que transportan protones (H+) y electrones (e-), las principales son el
nicotín-adenín-dinucléotido (NAD+), el nicotín-adenín-dinucleótido fosfato (NADP+), el flavin-adenín-
dinucleótido (FAD).

Las coenzimas de transferencia son las que transportan radicales moleculares. Las más importantes
son el adenín trifosfato (ATP) que transporta grupos fosfato (-H3PO4), y la coenzima A (CoA-SH), que
transporta grupos acetilo (-CO-CH3).

ACTIVIDAD. Después de haber leído y analizado la información

anterior contesta las siguientes preguntas.

1.- ¿Qué son los citocromos?

2.- ¿Qué son las coenzimas?

3.- ¿Qué es la oxidación?

4.- ¿Qué es la reducción?

5.- ¿Qué moléculas (cofactores o coenzimas) realizan funciones de oxido-reducción?

6.- ¿A qué deben su nombre los citocromos?

7.- ¿Dónde se localizan los citocromos?

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 2

 8.- ¿Por qué se localizan en esos lugares?

9.- ¿Qué función tiene el NAD, NADP y FAD?

10.- ¿Qué función tiene el ATP y CoA-SH?

11.- En la siguiente imagen se muestra las fórmulas químicas del NAD y NADP, obsérvalos
atentamente e indica en qué difieren. ¿Por qué una región de las moléculas está marcada con
un rectángulo?

12.- El NAD+ tiene capacidad de aceptar dos electrones: uno de ellos neutraliza la carga del
NAD+ y el otro atraerá a la carga positiva de un protón (H+) que se encuentre libre en el medio
líquido intracelular reduciéndose parcialmente. Así, la representación de esta reacción es:

NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+

El NADP realiza una función parecida al NAD, escribe la reacción de oxidoreducción del
NADP:

13.- El FAD también realiza acarreos de electrones-protones, la reacción química se encuentra

representada a continuación, observa los sitios de la molécula en que ocurre la reacción y
posteriormente represéntala de manera similar a las anteriores.

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 3

 14.- En los siguientes esquemas se muestra la estructura química del ATP y posteriormente el
proceso de conversión de ADP (Adenosin difosfato) a ATP (adenosin trifosfato), redacta un
pequeño texto en que expliques este proceso. No olvides indicar cuál de las dos moléculas
(ADP o ATP) contiene más energía.

15.- En la figura se muestra la estructura química de la Acetil coenzima A (CoA-S), encierra en

un círculo azul los átomos que corresponden al grupo acetilo y marca con amarillo la región
que corresponde a la coenzima A (CoA-SH). Explica por qué la diferente forma de abreviar
coenzima A (CoA-SH) y acetil coenzima A (CoA-S).

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 4

 16.- ¿En qué tipos de células se encuentran las mitocondrias?

17.- ¿En qué tipo de células se encuentran los cloroplastos?

18.- En el dibujo de la mitocondria (se encuentra en la página 8) realiza lo siguiente:

A) Escribe el nombre de cada una de sus regiones: membrana externa, membrana interna,
matriz, espacio intermembranal, citoplasma.

B) Basándote en el esquema (de la siguiente página) dibuja en el esquema de la página 8 las

figuras que representarán las siguientes moléculas:

 Complejo I: FMN (monocleótido de flavina) color azul

 Coenzima Q: ubiquinona color amarillo

 Complejo II: citocromo b, citocromo c1 (color violeta)

 Citocromo c: rojo

 Complejo III: citocromos a y a1 (color café)

 ATP sintetasa: color naranja

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 5

 Membrana Externa

Espacio Intermembranal

cit

Q Membrana Interna

Complejo I Complejo II Complejo III

ATP sintetasa

19.- Observa tu esquema y te darás cuenta de lo siguiente:

a) todas las moléculas trabajan en conjunto transportando electrones, por lo tanto actúan en
reacciones de ________________________________________________

b) la secuencia de transferencia inicio en FMN, por lo tanto esta molécula al recibir electrones
se_________________________________

c) A su vez FMN tranferirá los electrones al siguiente transportador que es _________________ y

así sucesivamente con cada una hasta llegar a __________________________, que es el receptor
final

d) Estas moléculas están presentes exclusivamente sobre la membrana _____________________

de la mitocondria.

20. Dibuja otras dos secuencias de transportadores de electrones en otros puntos de la membrana
y verifica en cualquiera de ellas la posición correcta de las moléculas iniciales y terminales.

21.- Ahora, basándote en el esquema construye tres secuencias de transportadores sobre la

membrana del tilacoide.

 Fotosistema II: verde oscuro  Fotosistema I: verde claro

 Pastoquinona: color amarillo  ATP sintetasa: color naranja

 Citocromo: color violeta

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 6

  Plastocianina: azul

Lumen del tilacoide

PC

PQ

Fd

Fotosistema II NADP reductasa

Citocromo Fotosistema I
ATP sintetasa

22.- ¿Qué conclusiones puedes elaborar para esta cadena de transportadores?

23.- ¿Cuál es las razón de haber seleccionado el color verde para los fotosistemas?

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 7

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 8