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Firmado digitalmente

por Reinaldo Reinaldo Rodríguez Guerrero


Reinaldo Rodriguez Guerrero
Nombre de

Rodrigu
reconocimiento (DN):
cn=Reinaldo
Rodriguez Guerrero,
ez o=Particular,
ou=Docencia,

Guerrero
email=reinaldorg@g
mail.com, c=CL
Fecha: 2010.11.25
18:46:03 -03'00'
Generalidades sobre el metabolismo de proteínas

Proteínas
Dieta urea

Proteína
corporal
Acetil CoA
Aminoácidos

Purinas
neurotransmisores
Glucosa

urea
Aminoácido
Destino de las proteínas

Los aminoácidos entran a las células del cuerpo por medio del
transporte activo.
La hormona del crecimiento humano y la Insulina estimulan este
proceso.
Casi inmediatamente después de su ingreso se sintetizan
en proteínas.

Algunos
aminoácidos se
almacenan como Cada gramo de
grasa o glucógeno proteína produce
o se usan para Concentración casi 4 Kcal
obtener energía normal de los aa.
35 y 65 mg/dL
Media: 2 mg/dL
Los valores mencionados anteriormente se mantienen
gracias a que se mantiene una liberación reguladora de
aminoácidos por parte de las células para mantener estos
valores plasmáticos. Es decir, cuando los valores decrecen
de un determinado aminoácido se libera lo necesario para
reponer el valor plasmático.

Mecanismo de control del


valor plasmático

Somatotropa e
insulina
Aminoácido Proteína
plasmático tisular
Glucocorticoides
suprarrenales
Existe un equilibrio
reversible entre las
proteínas
plasmáticas, las
proteínas tisulares
y los aminoácidos
libres.
Doble uso: energía-proteína corporal: relación
necesidades energéticas y proteicas “pool” de
aminoácidos.

Recambio Equilibrio
proteico Nitrogenado

Aminoácido esencial:
hay que obtenerlo de
dieta

Arginina, histidina, isoleucina,


leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina,
triptófano y valina
Mayor parte de
proteínas: son enzimas

Funciones generales de la
proteínas corporales

Transporte
y Estructura
Anticuerpos en: matriz
Coagulación; celular
Hormonas;
Contracción
Catabolismo de las proteínas
Recambio Proteico

Las proteínas están sujetas a degradación continua y


regulada.
Los aminoácidos no se reciclan al 100%

Proteína dieta: 100g


Síntesis: 400g
Reutilización: 300g
Excreción: 100g

Control de calidad de proteínas general específico de


proteínas deterioradas

Hemivida: Tiempo que tardan en degradarse el 50% de


las moléculas de una proteína dada.
Una vez que las células alcanzan el limite de
almacenamiento de proteínas, el resto de los aminoácidos
se degradan como fuente energética o se depositan como
grasa o secundariamente como glucógeno.

En el Hígado
y se llama
desaminación
Desaminación

Eliminación de los grupos amínicos de los aminoácidos

Ocurre por

Transaminación

Transferencia de grupos amínicos a una sustancia receptora


Transaminación Aminotransferasas

Comienzan todas
las
desaminaciones,
inducidas por los
a.a. sobrantes.

Hepatocito
Los cetoacidos producto de la desaminacion pueden oxidarse
y liberar energía con fines metabólicos

En dos procesos:
Cetoácido

Después de
modificado
ingresa al
Luego la molécula
ciclo de
resultante es
Krebs
degradada y se
cataliza a energía
Se asemejan a ciertos sustratos
útiles para
Aminoácidos
desaminados

Ej.: Alanina
desaminada es
ácido pirúvico

Pueden servir para producir


Glucosa o Ácidos grasos

Gluconeogénesis Cetogénesis
Formación de Urea en el Hígado

El amoniaco liberado durante la desaminación de los


aminoácidos, en convertido en una forma menos toxica.

2 NH3 + CO2 H2N C NH2 + H2O

O
Es sintetizada casi
totalmente en el
Hígado.
El amoniaco acumulado Luego de
es toxico sobre todo difundir se
para el cerebro y el excreta por
propio hígado los riñones
Fases de la formación de la urea
Leer trabajo
sobre el
hígado para
la prueba