Вы находитесь на странице: 1из 34

Мембранные белки

G-белокзависимые рецепторы Каналы

Родопсины Бактериородопсин
Обонятельные и вкусовые рецепторы Потенциалзависимые ионные каналы
Рецепторы классических нейромедиаторов К+- каналы
Рецепторы нейропептидов механочувствительные каналы
Сl-- каналы
Лигандуправляеме ионные каналы NH3-канал

Никотиновые холинорецепторы, Порины и другие транспортеры


Глициновые рецепторы Аквапорины и акваглицеропорины
Пуринергические рецепторы Переносчики железа, жирных кислот
Митохондриальный ADP/ATP-переносчик
TRP-каналы
(рецепторы ванилоидов, ментола, Н+)
Рецептор IP3
cGMP-управляемый канал

ATP-зависимые ионные насосы F1 F0-ATP-синтаза


2+
Ca -ATPase саркоплазматического ретикулума
Na,K-ATPase
Фотосинтетические реакционные центры, фотосистемы I и II,
цитохром с оксидаза и другие мембранные ферменты цепи переноса электронов и
генерирования протонодвижущей силы
http://blanco.biomol.uci.edu/Membrane-Proteins-xtal.html
Потенциал-управляемые и лиганд-управляемые каналы.
Zhorov, Tikhonov J.Neurochem. 88, 782 (2004)

Архитектура каналов, включающих Р-петлю. a– топология в мембране;


вид из цитоплазмы и сбоку для канала KcsA Streptomyces в закрытом состоянии (b, c) и открытого канала
MthK Methanobacterium thermoautotrophicum (d, e).
X-ray structure of mechanoselective channel
G.Chang et al. (1998) Science 282, 2220-2226
Кристаллическая структура потенциалзависимого и механочувствительного канала
MscS из E.coli.
R.Buss, P.Stroud, M.Barclay, D.C.Rees. Science 298, 1582-1587 (2002)
Семейство аквапориновых каналов
Рентгеновская структура (2.5Å) хлорного ClC канала из E.coli в комплексе с Fab
фрагментами . Dutzier R., Campbell E.B., MacKinnon R. Science 300, 108-112 (2003)

Схематическое представление закрытой и открытой


конформации ClC канала. В закрытой конформации ион-
связывающие участки Sint и Scen заняты ионами Cl-, а
внешний ион-связывающий участок Sext занят боковой
цепью Glu148. В открытой конформации боковая цепь
Glu148 отодвигается от Sext в наружное внеклеточное
пространство, и Sext оказывается занятым третьим
ионом хлора

Структура ClC комплекса с Fab.


Субъединицы ClC показаны синим и
зеленым цветом, тяжелая и легкая цепи
Fab – красным и оранжевым
Механизм транспорта аммиака: структура AmtB канала с разрешением 1.35 А
R.M.Stroud et al Science 305, 1587 -1594 (2004)
Механизм транспорта аммиака: структура AmtB канала с разрешением 1.35 А
R.M.Stroud et al. Science 305, 1587 -1594 (2004)
Структура канала наружной мембраны микобактерий.
M.Faller et al. Science 303, 1189 (2004)

Октамер порина MspA из M.Smegmatis


(одна из субъединиц выделена красным цветом).
Кристаллическая структура транспортера
длинноцепочечных жирных кислот.
Van den Berg et al. Science 304, 1506 (2004)
Mitochondrial ADP/ATP carrier. Nature 426, 39 (2003)
Кристаллическая структура митохондриального ADP/ATP переносчика.
E.Pebay-Peyroula et al. Nature 426, 39-44 (2003)
X-ray structure of protein-conducting channel. Nature 427, 36 (2004)
X-ray structure of protein-conducting channel. Nature 427, 36 (2004)
Структурные основы переноса протонов бактериородопсином
Схема преобразования зрительного сигнала у позвоночных
cGMP-управляемый канал из сетчатки быка
Каналы, модулируемые циклическими нуклеотидами
W.N.Zagotta. Nature 425, 200 (2003)

Кристаллическая структура домена,


связывающего циклические нуклеотиды , в
комплексе с сАМР.
Рецептор инозитол 1,4,5-трифосфата (IP3R)

Sato C. et al. J.Mol.Biol. 336, 155-164 (2004)


IP3R – одна из ключевых молекул, обеспечивающих регуляцию уровня Са2+ в
клетке. IP3 образует гомотетрамерный Са2+ канал в эндоплазматическом
ретикулуме. В этой работе – криоэлектронная микроскопия (рецептор в
свободной от лиганда форме).

а – предсказанная топология полипептидной цепи.


b – срезы, параллельные плоскости мембраны в соответствии с рис. с; с
- светлым отмечены области с более высокой электронной плотностью.
Рецептор инозитол 1,4,5-трифосфата (IP3R)

Sato C. et al. (2004) J.Mol.Biol. 336, 155-164

d – X-ray структура IP3-связывающего домена (стрелками отмечены те изменения


(вращение), которые пришлось сделать, чтобы осуществить “докинг” этой структуры
в карту электронной плотности IP3-рецептора (e). Желтым и красным отмечены
участки связывания Са2
Structure of E.coli F1,F0-ATP synthase
Модель транспорта протонов и регуляции H+-ATФasы
из плазматической мембраны Neurospora.
W. Kühlbrandt, J.Zeelen, J.Dietrich. Science 297, 1692 (2002)
Молекулярные основы генерирования протонодвижущей силы:
кристаллическая структура (1.6Å) формиатдегидрогеназы-N.
M.Jormakka et al. Science 295, 1863-1868 (2002)