Вы находитесь на странице: 1из 9

EVOLUTION ЭВОЛЮЦИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ

OF BIOLOGICAL
MECHANISMS МЕХАНИЗМОВ ЗАПАСАНИЯ
OF ENERGY ЭНЕРГИИ
CONSERVATION
V. P. SKULACHEV Ç. è. ëäìãÄóÖÇ
åÓÒÍÓ‚ÒÍËÈ „ÓÒÛ‰‡ÒÚ‚ÂÌÌ˚È ÛÌË‚ÂÒËÚÂÚ
ËÏ. å.Ç. ãÓÏÓÌÓÒÓ‚‡
The evolutionary concept
of bioenergetics is devel-
oped assuming that ade- ÇÇÖÑÖçàÖ
nine in ADP and some Использование внешних энергетических ресур-
other coenzymes was сов для совершения полезной работы – универсаль-
used as a chromophore, ная функция всех живых систем. Столь же непре-
ложным фактом является то обстоятельство, что
absorbing the ultraviolet химия современной жизни базируется прежде всего
light which reached the на процессах, осуществляемых белками и нуклеи-
surface of primordial новыми кислотами. Что касается белков, то их вы-
дающаяся роль в жизненных явлениях объясняется,
ocean. Absorption of the скорее всего, необычайным разнообразием свойств
photon by adenine facili- молекул этого класса, обусловленным наличием в
tated ATP formation from их структуре самых различных химических группи-
ровок, которые удается уникальным образом распо-
ADP and H3PO4 or ложить в пространстве. Вот почему среди биохими-
induced reactions carried ков бытует афоризм: “Белок может все”. Однако в
out by the coenzymes. явном противоречии с этой максимой находится
факт, состоящий в том, что такие важнейшие функ-
ции клетки, как хранение и реализация генетичес-
Ç ÓÒÌÓ‚Û ˝‚ÓβˆËÓÌÌÓÈ кой информации, обеспечиваются прежде всего
нуклеиновыми кислотами, а составляющие их мо-
ÍÓ̈ÂÔˆËË ·ËÓ˝ÌÂ„ÂÚË-
номеры-нуклеотиды используются клеткой в каче-
ÍË ÔÓÎÓÊÂ̇ „ËÔÓÚÂÁ‡ Ó стве коферментов и “конвертируемой энергетичес-
ÚÓÏ, ˜ÚÓ Ì‡ Á‡ ÒÚ‡ÌÓ‚- кой валюты”. В принципе можно представить себе,
например, особый белок, кодирующий структуру
ÎÂÌËfl ÊËÁÌË ‡‰ÂÌËÌÓ-
других белков (как думал когда-то Н.К. Кольцов)
‚‡fl ˜‡ÒÚ¸ ÄÑî Ë ÄÑî-ÒÓ- или коферменты, сделанные из аминокислот либо
‰Âʇ˘Ëı ÍÓÙÂÏÂÌÚÓ‚ других веществ ненуклеотидной природы. И если
этого в действительности не происходит, то нужно
ËÒÔÓθÁÓ‚‡Î‡Ò¸ ‚ ͇˜Â-
искать какие-то достаточно веские основания. Ни-
ÒÚ‚Â ‡ÌÚÂÌÌ˚, Û·‚ÎË‚‡- же изложена концепция, предполагающая, что ре-
˛˘ÂÈ ÛθÚ‡ÙËÓÎÂÚÓ- шение загадки лежит в происхождении жизни.
‚˚È Ò‚ÂÚ, ÍÓÚÓ˚È ‚ ÚÂ Современные биохимические механизмы, без
сомнения, несут на себе отпечаток эволюционного
‚ÂÏÂ̇ ‰ÓÒÚË„‡Î ÔÓ- прошлого, так сказать, “родимые пятна” своей ис-
‚ÂıÌÓÒÚË Ó͇̇. èÓ- тории. Не исключено, что выбор пал на нуклеино-
„ÎÓ˘ÂÌË ÛθÚ‡ÙËÓÎÂ- вые кислоты по причине, сегодня уже не актуаль-
ной, но сыгравшей решающую роль на заре
Ú‡ ӷ΄˜‡ÎÓ Ó·‡ÁÓ‚‡-
© ëÍÛ·˜Â‚ Ç.è., 1997

становления живых систем.


ÌËÂ Äíî ËÁ ÄÑî Ë ç3êé4
ËÎË ÒÚËÏÛÎËÓ‚‡ÎÓ ÔÓ- От редакции. Приняв решение опубликовать данную ста-
тью, редколлегия пошла на нарушение правила не публи-
ÚÂ͇ÌË ‡͈ËÈ, ͇ڇ- ковать статьи, содержащие лишь собственные гипотезы
ÎËÁËÛÂÏ˚ı ÍÓÙÂÏÂÌ- авторов и не посвященные исключительно описанию по-
следних достижений мировой науки в области интересов
Ú‡ÏË. автора. Такое отступление от правила объясняется тем,
что автор разработал общебиологическую гипотезу, инте-
ресную во многих отношениях.

ëäìãÄóÖÇ Ç.è. ùÇéãûñàü åÖïÄçàáåéÇ áÄèÄëÄçàü ùçÖêÉàà 11


Исходной посылкой в нашем рассуждении будет К. Саган и С. Понамперума приводят следую-
гипотеза о том, что в те далекие времена, когда за- щие доводы в пользу заключения о том, что в каче-
рождалась жизнь, азотистые основания нуклеоти- стве антенны для ультрафиолетового света аденин
дов служили той антенной, которая улавливала уль- имеет преимущества по сравнению с другими пури-
трафиолетовые кванты, ответственные, как мы нами и пиримидинами: 1) наибольшее поглощение
полагаем, за энергообеспечение первичных биохи- света в спектральном “окне”, о котором шла речь
мических реакций. В развитие этой системы взгля- выше; 2) наибольшая стабильность к разрушитель-
дов рассмотрим возможные пути возникновения ному действию ультрафиолетового света и 3) боль-
основных энергетических механизмов современ- шее время жизни возбужденного состояния, возни-
ных живых существ. кающего в ответ на поглощение ультрафиолетового
кванта.
“ìãúíêÄîàéãÖíéÇõâ îéíéëàçíÖá” Расчеты Л.А. Блюменфельда и М.И. Темкина
ë ÄÑÖçàçéå Ç äÄóÖëíÇÖ ÄçíÖççõ, привлекли наше внимание к тому факту, что вели-
ìãÄÇãàÇÄûôÖâ ëÇÖí чины изменения свободной энергии при наруше-
Синтез АТФ из АДФ под действием ультрафиоле- нии ароматической структуры аденина близки к
тового света. Путь от смеси органических и неорга- энергии реакции синтеза АТФ из АДФ и неоргани-
нических молекул к первой живой клетке был, по- ческого фосфата.
видимому, столь долог, что требовался некий посто- Приняв во внимание все названные выше обсто-
янный источник энергии, доступный в течение все- ятельства, мы предположили следующий механизм
го периода возникновения жизни. Среди возмож- фосфорилирования за счет ультрафиолетового све-
ных кандидатов на роль такого источника, пожалуй, та в первичных живых клетках:
предпочтительнее всего ультрафиолетовый свет. Он 1) адениновая часть АДФ поглощает ультрафио-
поглощается любыми химическими веществами, летовый квант, что переводит ее в возбужденное со-
резко повышая их реакционную способность благо- стояние с нарушенной системой двойных связей.
даря большому запасу энергии ультрафиолетового При этом аминогруппа аденина, соответствующая в
кванта. Есть основания считать, что на заре биоло- обычном состоянии ароматической, приобретает
гической эволюции ультрафиолетовые кванты сво- свойства алифатической, что облегчает ее электро-
бодно достигали поверхности Земли, лишенной в те фильную атаку атомом фосфора неорганического
времена современной кислородсодержащей атмо- фосфата;
сферы с ее поглощающим ультрафиолетовый свет
2) возбужденный аденин АДФ фосфорилирует-
озоновым слоем.
ся, давая изомер АТФ, третий фосфорил которого
Моделируя атмосферу древнейшей Земли, К. Са- находится при аминогруппе аденина;
ган пришел к выводу о существовании в ней “окна” 3) фосфорил переносится с аденина на конеч-
в области 240–290 нм, прозрачного для ультрафио- ный (второй) фосфат АДФ. Такой перенос должен
летового света, поскольку основные простые ком- облегчаться тем обстоятельством, что расстояние
поненты этой атмосферы (Н2О, СН4 , NН3 , СО2 , СО между аминогруппой аденина и вторым фосфатом в
и HCN) поглощают свет короче 240 нм, а формаль- АДФ в точности равно размеру еще одного (третье-
дегид, также входивший, как полагают, в ее состав, го) фосфатного остатка. Перенос фосфорила с аде-
имеет максимум поглощения длиннее 290 нм. ниновой “головы” нуклеотида на фосфатный
Именно в этом “окне” располагаются спектраль- “хвост” должен сопровождаться его стабилизацией,
ные максимумы пуринов и пиримидинов. поскольку весьма лабильный фосфоамид заменяет-
Еще в 60-е годы С. Понамперума и сотрудники ся на менее лабильный фосфоангидрид (рис. 1).
экспериментально показали, что облучение ультра- Стадии 2 и 3 гипотетичны и призваны объяснить
фиолетовым светом синильной кислоты ведет к хи- механизм синтеза АТФ под действием ультрафиоле-
мическому синтезу аденина и гуанина. Обнаружено тового света в опытах С. Понамперумы и сотрудни-
также, что облучение смеси метана, аммиака, водо- ков [3].
рода и воды вызывает образование как пуринов, так
и пиримидинов, причем с наибольшим выходом
ÄÑÖçàçëéÑÖêÜÄôàÖ äéîÖêåÖçíõ
для аденина. Ультрафиолетовый свет можно ис-
пользовать также для синтеза аденозина из аденина Аденин и реже другие пурины или пиримидины
и рибозы и далее аденозинмоно- и дифосфатов из входят в состав ключевых коферментов и простетиче-
аденозина и этилметафосфата. Но, пожалуй, наибо- ских групп ферментов, таких, как никотинамидаде-
лее важный опыт был поставлен теми же авторами с ниндинуклеотид (НАД+), никотинамидадениндинук-
АДФ. Оказалось, что облучение смеси АДФ и этил- леотидфосфат (НАДФ+), флавинадениндинуклеотид
метафосфата ультрафиолетовым светом дает АТФ с (ФАД), кофермент А (КоА), тиаминопирофосфат
достаточно хорошим выходом, причем этот процесс (производное витамина В1), витамин В12 . Все эти
демонстрируется в строго стерильных условиях и в соединения, как правило, построены по одному и
отсутствие каких-либо белков. тому же принципу. Они содержат: 1) ту или иную

12 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹5, 1997


NH2 татку никотинамида или изоаллоксазина в ответ на
поглощение аденином ультрафиолетового кванта.
N Поэтому можно предположить, что аденин, воз-
N O O буждаясь ультрафиолетовым светом, передавал
N O CH2 O P O P OH энергию на функциональную группу кофермента,
N который использовал эту энергию для проведения
H H OH OH энергоемких химических реакций (например, вос-
АДФ
H H становления простых веществ среды до более слож-
ных соединений первичной клетки).
OH OH
Ф hν êçä, Ñçä, ÅÖãäà à åÖåÅêÄçõ
В дальнейшем не слишком специфичный и не-
регулируемый катализ, осуществляемый низкомо-
лекулярными коферментами, был дополнен (а затем
O HO и вытеснен) процессами с участием высокомолеку-
лярных катализаторов-ферментов, отличающихся
HN P OH P O O
огромной избирательностью в отношении субстра-
OH HO O P OH тов и возможностью регулировать катализ. По-ви-
N димому, первыми ферментами были рибонуклеино-
N O вые кислоты (РНК) – полимеры, составленные из
ФАДФ
мономеров-нуклеотидов. Можно полагать, что аде-
N N O CH2
ниновый фотосинтез катализировался комплекса-
H H ми РНК с магниевыми солями АДФ и фосфата. При
H H этом РНК могла бы выполнять также роль антенны,
собирающей ультрафиолетовый свет и передающей
OH OH возбуждение на АДФ.
Надо сказать, что еще и сегодня в некоторых
(весьма немногочисленных) случаях биохимичес-
NH2 кие реакции могут катализироваться в искусствен-
N ных условиях рибонуклеиновыми кислотами (так
N называемыми рибозимами). Однако несомненно,
O O O
что каталитические функции современных орга-
N N O CH2 O P O P O P OH низмов осуществляются белками, обладающими
OH OH OH гораздо большим, чем РНК, разнообразием хими-
H H ческих группировок и их сочетаний.
АТФ H H
Синтез белков, включая кодирование их структу-
OH OH ры, первоначально осуществлялся рибонуклеиновы-
ми кислотами. Затем функция кодирования была пе-
Рис. 1. Схема “аденинового” фотосинтеза – редана дезоксирибонуклеиновым кислотам (ДНК), а
предполагаемого первичного механизма запаса- сам катализ стал обслуживаться комплексами РНК и
ния энергии в живой клетке. Квант ультрафиоле- специальных белков (рибосомами и факторами
тового света поглощается адениновой частью
аденозиндифосфата (АДФ), переводя ее в воз-
трансляции), информационными и транспортными
бужденное состояние. Возбуждение облегчает РНК и соответствующими ферментами.
присоединение неорганического фосфата (Ф) к Другим важнейшим изобретением биологичес-
аминогруппе аденина. В результате образуется
ФАДФ, изомер аденозинтрифосфата (АТФ), где кой эволюции стали жиры и жироподобные веще-
третий фосфат присоединен не к пирофосфатно- ства, прежде всего фосфолипиды. Замечательной
му “хвосту”, а к адениновой “голове” АДФ. Затем особенностью фосфолипидов является их способ-
происходит перенос фосфата от “головы” к “хвос- ность самопроизвольно, без какой-либо помощи
ту” с образованием обычного АТФ
извне, образовывать тончайшую пленку, непрони-
цаемую для гидрофильных веществ, таких, как нук-
функциональную группу, непосредственно участву- леотиды-коферменты, РНК, ДНК, белки и углево-
ющую в катализе, 2) пурин или реже пиримидин и ды. Эта пленка (мембрана) представляет собой
3) гибкую связку, позволяющую сблизить две другие бислой, образованный двумя рядами молекул фос-
части молекулы. Особенно наглядно устройство ди- фолипидов, соприкасающихся гидрофобными (уг-
нуклеотидов: в них плоские остатки никотинамида леводородными) “хвостами”. При этом гидрофиль-
(в НАД+ и НАДФ+) или изоаллоксазина (в ФАД) ле- ные “головы” (фосфатные остатки) фосфолипидов
жат на также плоском остатке аденина. Продемон- оказываются на двух противоположных поверхнос-
стрирован перенос энергии от остатка аденина к ос- тях мембраны.

ëäìãÄóÖÇ Ç.è. ùÇéãûñàü ÅàéãéÉàóÖëäàï åÖïÄçàáåéÇ áÄèÄëÄçàü ùçÖêÉàà 13


С образованием мембран стало возможно гово-
Атмосфера
рить о первичной живой клетке, содержимое кото-
hν hν hν
рой было отделено от внешней среды достаточно
надежным барьером. Появление клетки как обо-
собленного мельчайшего пузырька могло бы сыг-
рать роль в защите от неблагоприятных эффектов
АТФ
ультрафиолетового облучения.
Гликогенез
ä‡Í ËÁ·Âʇڸ ‡ÁÛ¯ËÚÂθÌ˚ı ˝ÙÙÂÍÚÓ‚
ÛθÚ‡ÙËÓÎÂÚÓ‚Ó„Ó Ò‚ÂÚ‡ Вода
Запасные энергетические ресурсы и гликолиз
Ультрафиолетовый свет – обоюдоострое оружие. Гликолиз
Он хорош тем, что способен развязать разнообраз-
АТФ
ные химические реакции, среди которых могут быть
полезные, как, например, фосфорилирование аде- Работа
ниновой аминогруппы АДФ. Но в то же время (и по
той же причине) ультрафиолетовый свет опасен: он
может разрушить уже синтезированные молекулы Рис. 2. Энергетика первичной живой клетки, ос-
живой клетки. Одним из способов уменьшить ульт- нованная на “адениновом” фотосинтезе. Предпо-
лагается, что ультрафиолетовые кванты, достигая
рафиолетовую опасность могли стать запасные ве- поверхности первичного океана, использовались
щества – энергетические ресурсы, образуемые на клеткой для синтеза АТФ, который запускал син-
свету, чтобы затем использоваться в темноте. Ультра- тез углеводородов (гликогенез). Клетка, увлекае-
фиолетовый свет, достигающий поверхности океана, мая потоком океанской воды с поверхности на не-
которую глубину, оказывалась вне досягаемости
не может проникать на сколько-нибудь значитель- ультрафиолетового облучения. Здесь происходи-
ную глубину из-за мутности, наличия растворенных ло расщепление накопленных углеводов и синтез
веществ, поглощающих ультрафиолетовые кванты АТФ, использовавшегося для совершения клеткой
и, быть может, флуктуаций плотности морской воды. различных типов полезной работы
Фактически только очень тонкий поверхностный
слой подвергается бомбардировке этими квантами. Преимущество углеводов перед полифосфатами со-
Данное обстоятельство позволяет предположить стоит в том, что в них запасены не только энергия,
следующий механизм энергообеспечения первич- но и “строительный материал”. Расщепление угле-
ных живых клеток. Под действием движения слоев водов (гликолиз) дает помимо АТФ карбоновые
жидкости в океане клетки постоянно циркулирова- кислоты, такие, как пировиноградная кислота, ко-
ли между тонкой верхней пленкой воды, доступной торая может использоваться клеткой при биосинте-
для ультрафиолетового света, и более глубокими зе самых разнообразных соединений.
слоями, которых он не достигал. При этом вблизи Описаны два основных типа гликолиза. В одном
поверхности происходил синтез АТФ, использовав- случае (спиртовое брожение) конечными продукта-
шегося для образования резервных соединений, ко- ми расщепления углеводов оказываются этиловый
торые затем расщеплялись на глубине, поддерживая спирт и углекислый газ – вещества, легко проника-
ресинтез АТФ. В результате короткие экспозиции на ющие через мембрану клетки. Это обстоятельство
ультрафиолетовом свету чередовались с гораздо бо- имеет как преимущества (нет проблемы переполне-
лее длительными периодами, где ультрафиолетовой ния клетки конечными продуктами гликолиза), так
опасности уже не было (рис. 2). Кроме того, резерв- и недостатки (трудно вернуться назад, к углеводу,
ные вещества помогали клеткам пережить ночь. если конечные продукты уже вышли из клетки и
Хорошими кандидатами на роль энергетическо- разбавились в океане внешней среды).
го резерва первичных клеток могли быть неоргани- Указанный недостаток отсутствует во втором,
ческие пиро- и полифосфаты. Они и сегодня игра- сегодня гораздо более распространенном типе гли-
ют эту роль у некоторых видов живых существ. колиза, когда конечным продуктом оказывается
Например, в клетках грибов полифосфаты образу- молочная или какая-либо другая карбоновая кисло-
ются из АТФ в условиях избытка энергетических ре- та. Молочная кислота не проникает через мембрану,
сурсов и расщепляются, давая АТФ, при дефиците не покидает пределы клетки и потому может быть
источников энергии. Однако в подавляющем боль- использована клеткой для ресинтеза углеводов,
шинстве дошедших до нас организмов функцию когда возникает такая возможность. Неудачно
легко мобилизуемого энергетического резерва вы- лишь то, что молекулы молочной кислоты, образу-
полняют не полифосфаты, а углеводы. Их синтез за ясь, диссоциируют с образованием ионов лактата и
счет энергии АТФ (гликогенез) представляет собой водорода. Последние также не могут пройти через
длинную последовательность реакций, намного бо- мембрану, остаются в клетке и закисляют ее содер-
лее сложную, чем синтез полифосфатов из АТФ. жимое. Закисление, если его не предотвратить,

14 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹5, 1997


должно привести к гибели клетки из-за кислотной а
денатурации белков. Решение этой проблемы опи-

| | | | | | | || || | ||||| || | | | | | | | | | | | | |
сано в следующем разделе.

||||| ||| |
èêéíéççõÖ äÄçÄãõ à ç+-ÄíîÄáÄ
èêÖÑéíÇêÄôÄûí áÄäàëãÖçàÖ äãÖíäà
èêà ÉãàäéãàáÖ

| | || ||||| || | | | |
F0
У современных клеток проблема проникнове- Гликолиз H+ H+
ния через клеточную мембрану веществ, которые
сами по себе не могут сквозь нее пройти, решается с
помощью встроенных в мембрану белков-перенос-
чиков. В частности, известны белки – переносчики
ионов Н+. Так называемый фактор F0 – белок, вхо-
дящий в состав Н+-АТФ-синтазы, действует как пе-
реносчик Н+ или протонный канал. б
Можно предположить, что у первичных глико-

| | | | | | | || || | ||||| || | | | | | | | | | | | | |
||||| ||| |
лизирующих клеток фактор F0 функционировал Гликолиз
при отсутствии фактора F1 , второго компонента АДФ + Ф
Н+-АТФ-синтазы, разрешая ионам Н+, образую- H+
щимся при гликолизе, покинуть пределы клетки.

| | || ||||| || | | | |
Тем самым предотвращалось закисление внутри- F0
клеточной среды, которая оказывалась в равнове- F1 H+
сии по ионам Н+ с внеклеточной средой. Единст-
венным ограничением гликолиза в такой ситуации
должно было стать закисление внеклеточной сре-
АТФ
ды, что автоматически вело к закислению содержи-
мого клетки. Снять данное ограничение можно бы-
ло достроив белок – переносчик ионов Н+ (фактор
F0) другим белком, называемым фактором F1 , спо-
Рис. 3. Как первичная клетка могла избавиться от
собным использовать энергию АТФ для активной ионов Н+, образуемых гликолизом: а – облегчен-
откачки из клетки ионов Н+ через фактор F0 . Изве- ная диффузия ионов Н+ посредством белка (фак-
стно, что Н+-АТФ-синтаза (комплекс факторов F0 и тора F0), образующего Н+-проводящий путь
F1), действуя в обратном направлении, способна ка- сквозь клеточную мембрану; б – комплекс факто-
ров F0 и F1 (Н+-АТФаза) активно откачивает из
тализировать вместо синтеза АТФ гидролиз АТФ, клетки ионы Н+ за счет гидролиза АТФ. Мембран-
сопряженный с откачкой ионов Н+. Этот процесс ные липиды показаны горизонтальной штрихов-
носит название Н+-АТФазной реакции. Можно по- кой, белки не заштрихованы
лагать, что с образованием Н+-АТФазы завершилось
формирование первичной клетки, использовавшей Другой сценарий эволюции мог бы состоять в
ультрафиолетовый свет в качестве источника энер- том, что возникновение фотосинтеза, использую-
гии для жизнедеятельности (рис. 3). щего видимый свет, произошло еще до помутнения
атмосферы, а именно при проникновении жизни в
ÇéáçàäçéÇÖçàÖ îéíéëàçíÖáÄ, более глубокие уровни океана, лишенные ультра-
àëèéãúáìûôÖÉé ÇàÑàåõâ ëÇÖí фиолета. Замена опасного ультрафиолетового излу-
чения на безопасный видимый свет могла бы быть
ŇÍÚÂËÓÓ‰ÓÔÒËÌÓ‚˚È ÙÓÚÓÒËÌÚÂÁ тем признаком, который лег в основу естественного
отбора на данном этапе эволюции. В рамках этой
Со временем все меньше ультрафиолетовых концепции создание озонового слоя имеет биоген-
квантов достигало поверхности Земли. Причиной ную природу, явившись результатом фотолиза воды
тому было образование озонового слоя атмосферы в системой хлорофилльного фотосинтеза зеленых
условиях повышения в ней концентрации кислоро- бактерий и цианобактерий.
да. Кислород образовывался, по-видимому, вслед-
ствие фотолиза паров воды под действием того же Новый фотосинтез должен был, как и прежде,
ультрафиолетового облучения. Чтобы выжить в но- образовывать АТФ, который к тому времени уже
вых условиях, древние клетки должны были пере- прочно занял место в центре метаболической кар-
ключиться с ультрафиолетового света на какой-ли- ты, выполняя роль “конвертируемой энергетической
бо иной источник энергии, все еще доступный для валюты” клетки. Однако аденин уже не мог играть
них в новых условиях. Таким источником стал, ве- роль улавливающей свет антенны, так как его мак-
роятно, видимый свет. симум поглощения находится в ультрафиолетовой,

ëäìãÄóÖÇ Ç.è. ùÇéãûñàü ÅàéãéÉàóÖëäàï åÖïÄçàáåéÇ áÄèÄëÄçàü ùçÖêÉàà 15


а не в видимой области спектра. До нас дошли два

| | | | | | | | || || || ||| ||| |||| ||| || || | | | | | | | | | |


типа фотосинтетических устройств, использующих

| | | | | | | | || | || ||||||| ||| || || || || | | | | |
видимый свет. В качестве антенны в одном из них
служит хлорофилл, а в другом – производное вита- hν
H+
мина А, ретиналь, соединение с особым белком, +
названным бактериородопсином. Хлорофилл об-
H
Бактер иородопсин
наружен у зеленых растений и почти у всех фото-
синтезирующих бактерий. Исключение составляет АДФ + Ф
одна группа соле- и теплоустойчивых архебактерий, H+
содержащих бактериородопсин. Тем не менее
именно бактериородопсин выглядит как эволюци-
онно первичный механизм запасания клеткой F1
F0
энергии видимого света. H+
Бактериородопсин – светозависимый протон-
ный насос. Он способен активно откачивать ионы АТФ
Н+ из клетки за счет энергии видимого света, погло-
щенного ретиналевой частью его молекулы. В ре-
зультате световая энергия превращается в трансмем- Рис. 4. Бактериородопсиновый фотосинтез со-
бранную разность электрохимических потенциалов лелюбивых архебактерий. Ионы Н + откачиваются
ионов Н+ (сокращенно протонный потенциал, или из клетки бактериородопсином – белком, содер-
жащим ретиналь в качестве хромофора, то есть
∆µ H+ ). Для бактерий ∆µ H+ – это свободная энергия группировки, поглощающей видимый свет. Ионы
ионов Н+, откачанных из клетки во внешнюю среду. Н+ возвращаются в клетку, двигаясь “под гору” че-
рез Н+-АТФазный комплекс F0F1 . При этом оказы-
Ионы Н+ как бы стремятся вернуться в клетку, где вается, что Н+-АТФаза катализирует обратную ре-
их стало меньше и где возник недостаток положи- акцию, то есть синтез АТФ, а не его гидролиз
тельных электрических зарядов из-за действия бак-
териородопсинового Н+-насоса. Энергия света, за-
пасенная таким образом в виде ∆µ H+ , освободится, го 20% энергии светового кванта превращается в
∆µ H+ . При этом на один поглощенный квант через
если позволить ионам Н+ войти обратно в клетку. У мембрану переносится один ион Н+.
микробов, имеющих бактериородопсин, ионы Н+
входят через комплекс факторов F0 и F1 таким обра- ïÎÓÓÙËÎθÌ˚È ÙÓÚÓÒËÌÚÂÁ
зом, что освобождающаяся энергия используется
для синтеза АТФ. Нетрудно представить себе, как Хлорофилльный фотосинтез отличается от бак-
возник фотосинтез АТФ, катализируемый бактери- териородопсинового большей эффективностью ис-
ородопсином и комплексом F0F1 . С появлением пользования светового кванта. Он устроен таким
бактериородопсина клетка научилась создавать образом, что либо на каждый квант переносится че-
∆µ H+ за счет видимого света, а эта ∆µ H+ , образовав- рез мембрану не один, а два иона Н+, либо помимо
транспорта Н+ происходит запасание энергии в
шись, просто развернула вспять Н+-АТФазную ре- форме углеводов, синтезируемых из СО2 и Н2О. Вот
акцию, существовавшую ранее в качестве механиз-
почему бактериородопсиновый фотосинтез был от-
ма откачки из клетки гликолитических ионов Н+. теснен эволюцией с авансцены. Он сохранился
Так комплекс F0F1 мог превратиться из АТФазы в
только у бактерий, живущих в экстремальных усло-
АТФ-синтетазу (рис. 4). виях, где более сложный и менее устойчивый хлоро-
Устройство бактериородопсина намного проще филльный фотосинтез, по-видимому, просто не мо-
системы хлорофилльного фотосинтеза. Белковая жет существовать.
часть бактериородопсина представляет собой одну Хлорофилльный фотосинтез катализируется фер-
полипептидную цепь средней длины, которая не ментной системой, включающей несколько белков.
содержит других коферментов и простетических Квант света поглощается хлорофиллом, молекула
групп, кроме ретиналя. Бактериородопсин чрезвы- которого, перейдя в возбужденное состояние, пе-
чайно устойчив: без потери активности его можно редает один из своих электронов в фотосинтетиче-
кипятить в автоклаве при +130°С, изменять содер- скую цепь переноса электронов. Эта цепь пред-
жание NaCl в омывающем мембрану растворе от ну- ставляет собой последовательность окислительно-
ля до насыщения, в широких пределах менять рН восстановительных ферментов и коферментов, на-
этого раствора. Более того, можно удалить выступа- ходящихся во внутренней мембране бактерий или
ющие из мембраны концевые участки полипептид- хлоропластов растений, где локализованы также
ной цепи и даже расщепить эту цепь в одном месте белки, связанные с хлорофиллом. Компоненты це-
по середине без ущерба для активности насоса. В то пи содержат, как правило, ионы металлов с пере-
же время эффективность бактериородопсина как менной валентностью (железо, медь, реже марганец
преобразователя энергии сравнительно низка: все- или никель). При этом железо может входить в со-

16 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹5, 1997


став гема (в таком случае белки называются цито- Затем вступает комплекс III, способный транспор-
хромами). Большую роль играют также негемовые тировать электроны сопряженно с откачкой ионов
железопротеиды, где ион железа связан с белком че- Н+ из бактерии. Процесс завершается возвращени-
рез серу цистеина или реже азот гистидина. Помимо ем электрона с комплекса III на хлорофилл. Что ка-
ионов металлов роль переносчиков электронов иг- сается ионов Н+, то они возвращаются в клетку че-
рают производные хинонов, такие, как убихинон, рез Н+-АТФ-синтазу, образуя АТФ.
пластохинон и витамины группы К.
Отличительная черта фотосинтеза у пурпурных
Перенос по цепи электрона, отнятого от возбуж-
бактерий состоит в том, что система не нуждается
денного хлорофилла, завершается по-разному в за-
во внешнем доноре электронов. Откачка ионов Н+
висимости от типа фотосинтеза. У зеленых бакте-
осуществляется путем циклического переноса элек-
рий, использующих комплекс хлорофилла и белка,
тронов, поддерживаемого энергией света. Данное
называемый фотосистемой 1 (рис. 5, а), продуктом
оказывается НАДН, то есть восстановленная форма
а
НАД+. Восстанавливаясь, то есть присоединяя два

|
электрона, НАД+ связывает также один Н+. В даль- S

| | | | | | | | || || |||||||| ||| | || || | | | | | | | | | | | | | | | | | | |
нейшем образованный таким образом НАДН окис- H2S

|||||||||||
e
ляется, передавая свой водород на различные субст-
H+
раты биосинтезов. НАДН e
Что касается хлорофилла, окисленного цепью, e
то у зеленых серных бактерий он получит недостаю-

| | | | | || | || | |||||| || | | | | | | | | | | | | | | | |
щий электрон от сероводорода (Н2S). В результате e
образуются также элементарная сера и ион Н+. Бе- e
лок, окисляющий Н2S, расположен на внешней e Хл
поверхности бактериальной мембраны, а белок, hν
восстанавливающий НАД+, – на внутренней ее по- АДФ + Ф ФС1
верхности. Вот почему оказывается, что запускае- H+
мый светом перенос электронов от Н2S к НАД+ об-
разует ионы Н+ снаружи и потребляет их внутри
бактерии. При этом внутренний объем клетки заря- F1
жается отрицательно относительно внешнего. Тем F0
самым создается ∆µ H+ , которая потребляется Н+- H+
АТФ-синтазой (комплексом факторов F0 и F1), об- АТФ
разующей АТФ при переносе ионов Н “под гору”,
то есть снаружи внутрь. ||||||||
Другой тип бактериального фотосинтеза обна-
ружен у пурпурных бактерий (рис. 5, б ). Здесь дей-
ствует набор ферментов, отличающихся от фер-
ментного комплекса зеленых бактерий. Это б
|
| | | | | | | | || || |||||||| ||| | || || | | | | | | | | | | | | | | | | | | |

несущая хлорофилл фотосистема 2 и комплекс III.


|||||||||||

Как и в предыдущем случае, процесс начинается с


поглощения кванта хлорофиллом. Первоначально H+
екс III
Компл
перенос электронов происходит по фотосистеме 2.
H+
e
| | | | | || | || | |||||| || | | | | | | | | | | | | | | | |

Рис. 5. Хлорофилльный фотосинтез зеленых сер-


e
ных (а) и пурпурных (б) бактерий: а – хлорофилл, e
связанный с особым белковым комплексом – фо-
тосистемой 1 (ФС1), возбуждается квантом света Хл
e
и отдает электрон по цепи электронных перенос-
чиков на НАД+. Восстанавливаясь, НАД+ связыва- АДФ + Ф hν
ет внутриклеточный ион Н+. Потеря электрона на ФС2
хлорофилле компенсируется окислением серово-
дорода до серы и иона Н+ снаружи бактериальной H+
клетки. Движение Н+ внутрь клетки через ком-
плекс F0 F1 дает АТФ; б – хлорофилл, связанный с F1
белком фотосистемы 2 (ФС2), поглощает квант F0
света и запускает циклический перенос электро-
нов. В этом процессе участвуют переносчики элек-
H+
тронов ФС2 и дополнительного белкового ком- АТФ
||||||||

плекса III. Перенос электронов комплексом III со-


пряжен с откачкой ионов Н+ из клетки. Откачанные
ионы Н+ возвращаются через комплекс F 0 F1 с об-
разованием АТФ

ëäìãÄóÖÇ Ç.è. ùÇéãûñàü ÅàéãéÉàóÖëäàï åÖïÄçàáåéÇ áÄèÄëÄçàü ùçÖêÉàà 17


обстоятельство можно отнести, по-видимому, на

|| ||||
счет эволюционного усовершенствования фото-

|||||||||
НАДФН
синтеза пурпурными бактериями, которые по мно-

| |
гим признакам являются эволюционно более про-

| |
e

|
двинутой группой, чем зеленые серные бактерии.

| |
||||||||||||

| |
Следующим шагом в эволюции фотосинтеза

||||||||
e
стали, по-видимому, цианобактерии. Цепь перено- e Хл
са электронов в этом случае представляет собой e
комбинацию: а) фотосистемы 1 зеленых бактерий, ФС1 hν

| | | | | | | | || || | ||| || ||||||||||| || || || || | | | | |
| | | | | | || | || || |||| |||| ||| | || | || | || | | | | | | | | | | | | | |
б) фотосистемы 2 и комплекса III пурпурных бакте- e
рий и в) дополнительного комплекса, расщепляю-
щего воду на О2 и Н+ (рис. 6). Фактически донором H+
электронов вместо сероводорода (встречающегося в e H+
достаточных количествах лишь в некоторых природ- e
ных нишах) служит вездесущая вода, запасы которой Комплекс III
практически неограничены. В результате конечный
акцептор электоров – НАДФ+ восстанавливается, а e O2
вода окисляется. Образующийся НАДФН окисля- e e
e H2O
ется затем сложной системой восстановления угле- АДФ + Ф Хл
+
кислого газа до глюкозы. Таким образом, фотосин- H ФС2 hν
H+
тез цианобактерий параллельно с образованием
АТФ дает углевод – одно из главных резервных ве-
ществ современных живых клеток. Нет сомнений, F1
что цианобактерия является эволюционным пред- F0
шественником хлоропластов – органелл зеленых

|||||||||||
H+
растений, энергетика которых устроена в основном
по той же схеме, что показана на рис. 6. АТФ

ÑõïÄíÖãúçõâ åÖïÄçàáå
ùçÖêÉééÅÖëèÖóÖçàü
Побочным продуктом фотосинтеза у цианобак- Рис. 6. Хлорофилльный фотосинтез цианобакте-
рий. Квант света, поглощенный хлорофиллом фо-
терий и растений служит молекулярный кислород.
тосистемы 1, возбуждает перенос электронов по
Нарастание его концентрации в атмосфере привело цепи, что завершается восстановлением НАДФ +
к появлению ферментов, убирающих этот сильный до НАДФН. Окисленный хлорофилл фотосисте-
окислитель, опасный для жизнедеятельности. Веро- мы 1 восстанавливается комплексом III, который,
ятно, первой функцией ферментов, восстанавлива- в свою очередь, получает электрон от фотосисте-
ющих О2 до Н2О, было снижение внутриклеточной мы 2. Донирование электрона фотосистемой 2
концентрации кислорода. Однако в дальнейшем аэ- требует еще одного кванта света (поглощаемого
робная клетка научилась извлекать пользу из этого хлорофиллом этой фотосистемы). Потеря элек-
процесса, создав дыхательную цепь электронного трона на хлорофилле фотосистемы 2 компенсиру-
ется за счет окисления молекулы воды до О 2 и Н+.
транспорта, сопряженного с откачкой ионов Н+. Ферменты, катализирующие всю цепь реакций
Дыхательная цепь некоторых современных бак- переноса электрона от Н2О до НАДФ+, расположе-
терий включает уже знакомый нам комплекс III, ны в мембране таким образом, что ионы Н + отка-
чиваются из бактериальной клетки, чтобы затем
служащий связующим звеном между двумя другими
войти внутрь через F0F1 и сделать АТФ. В хлоро-
белковыми комплексами. Однако это уже не фото- пластах зеленых растений происходят те же собы-
системы 1 и 2, а ферменты, выполняющие функ- тия, но ориентация всех ферментов противопо-
ции, противоположные таковым фотосистем 1 и 2. ложна той, которая имеет место у цианобактерий
Ферменты, о которых идет речь, были названы ком- и показана на рис. 6. Соответственно у хлоропла-
плекс I и комплекс IV. стов фотосинтетическая цепь накачивает ионы Н +
внутрь, а комплекс F0F1 переносит их наружу
Комплекс I не восстанавливает никотинамид-
ный нуклеотид, а окисляет его. Комплекс IV не
окисляет воду до О2 , а восстанавливает О2 до воды. Подобно тому как хлоропласты произошли от
В итоге мы имеем сложную цепь реакций, начина- цианобактерий, митохондрии животных, растений
ющихся с окисления НАДН и кончающихся восста- и грибов ведут свое происхождение от аэробных
новлением О2 . Все три комплекса дыхательной це- бактерий. Поэтому неудивительно, что митохонд-
пи способны откачивать из клетки ионы Н+ риальная дыхательная цепь описывается той же схе-
сопряженно с переносом электронов (рис. 7). мой, что изображена на рис. 7.

18 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹5, 1997


этом энергия ультрафиолетовых квантов оказыва-

|| |||
ется движущей силой для синтеза АТФ из АДФ и

|||||||

|
фосфата или для осуществления других энергоем-

| | |
ких реакций коферментами-нуклеотидами (адени-

|
сI
Комплек

|
H
новый фотосинтез).
||||||||||

||| |
НАДН H+
3. Образование резервных веществ за счет энер-

|| | || || | | | | | | | | | | | |
e H+ гии АТФ (гликогенез) с тем, чтобы их последующее
H+ расщепление могло поддержать ресинтез АТФ при
| | | | | | | | | | || || ||| | |||| |||| ||| || || | || || | | | | | | | | | | |
отсутствии ультрафиолетового света (гликолиз).
e H+ 4. Изменение спектральных свойств атмосферы,
H+ ставшей плохо проницаемой для ультрафиолета, и
e замена “аденинового” фотосинтеза на фотосинтез,
Комплекс III
использующий видимый свет. В качестве пигментов
| | | | || | || || |||| ||||| |||| ||
используется ретиналь, а затем хлорофилл. В ре-
зультате АТФ, бывший до того как преобразовате-
e O2
H+ лем световой энергии, так и “конвертируемой энер-
Комплекс IV гетической валютой”, утрачивает первую из этих
H+ H+
двух функций, сохранив только вторую.
H2O
АДФ + Ф 5. Увеличение концентрации О2 в атмосфере в
+
H
результате деятельности фотосинтезирующих орга-
низмов и появление ферментов, поглощающих
кислород с целью его детоксикации.
F1 F0
|||||||||||||

6. Создание современных дыхательных систем,


H+ преобразующих в АТФ энергию окисления субстра-
тов кислородом.
АТФ
ãàíÖêÄíìêÄ
1. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Р. и др. Основы биохимии.
Рис. 7. Механизм дыхательного фосфорилирова- М.: Мир, 1981.
ния в аэробных бактериях и митохондриях. Фер- 2. Саган К.В. // Происхождение предбиологических
ментные комплексы I, III и IV катализируют пере- систем / Под ред. А.И. Опарина. М.: Мир, 1966. С. 211.
нос электронов от НАДН к О2 с образованием во-
ды. Перенос электронов сопряжен с откачкой 3. Понамперума С.В. // Там же. С. 224.
ионов Н+. Возвращение ионов Н+ через F0F1 приво- 4. Скулачев В.П. Аккумуляция энергии в клетке. М.:
дит к синтезу АТФ Наука, 1969.
5. Скулачев В.П. Мембранные преобразователи энер-
гии. М.: Высш. шк., 1989.
áÄäãûóÖçàÖ
6. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран.
Знания, накопленные при изучении современ- М.: Наука, 1989.
ных организмов различной степени сложности, 7. Скулачев В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло
позволяют сформулировать непротиворечивую кон- // Соросовский Образовательный Журнал. 1996. № 3.
С. 4–16.
цепцию эволюции биоэнергетических систем. Эта
концепция дает ключ к пониманию не только путей 8. Скулачев В.П. Законы биоэнергетики //Там же.
1997. № 1. С. 9–14.
становления механизмов превращения энергии в
клетке, но и позволяет объяснить, почему химия и
физика живой клетки базируются на двух основных * * *
классах веществ: а) нуклеиновых кислотах и нуклео- Владимир Петрович Скулачев, действительный
тидах и б) белках. Вкратце система взглядов, о кото- член Российской Академии наук, президент Рос-
рой идет речь, может быть суммирована следующей сийского биохимического общества, директор Ин-
схемой эволюции жизни. ститута физико-химической биологии им. А.Н. Бе-
лозерского МГУ. Автор фундаментальных работ по
1. Образование азотистых оснований (пуринов и
энергетике клетки, 300 статей в российских и меж-
пиримидинов), а затем и нуклеотидов из Н2О, NН3 ,
дународных журналах, шести монографий и одного
СО2 , HCN и некоторых других простейших соеди-
учебника. Лауреат Государственной премии СССР,
нений под действием ультрафиолетового излучения
премии им. А.Н. Баха Президиума АН. Основатель
Солнца.
отечественной школы энергетики биологических
2. Использование остатков аденина, а затем так- мембран. В течение многих лет читает курс био-
же других пуринов и пиримидинов в нуклеотидах энергетики для студентов биологического факуль-
для поглощения ультрафиолетового света. При тета МГУ.

ëäìãÄóÖÇ Ç.è. ùÇéãûñàü ÅàéãéÉàóÖëäàï åÖïÄçàáåéÇ áÄèÄëÄçàü ùçÖêÉàà 19