Вы находитесь на странице: 1из 6

PRIMARY PROCESSES ПЕРВИЧНЫЕ ПРОЦЕССЫ

OF PHOTOSYNTHESIS
A. B. RUBIN
ФОТОСИНТЕЗА
Ä. Å. êìÅàç
The paper presents the åÓÒÍÓ‚ÒÍËÈ „ÓÒÛ‰‡ÒÚ‚ÂÌÌ˚È ÛÌË‚ÂÒËÚÂÚ
modern concepts of the ËÏ. å.Ç. ãÓÏÓÌÓÒÓ‚‡
regulatory mechanisms of
the primary photosyn- Со времен К.А. Тимирязева было ясно, что цен-
thetic processes, which тральное место в системе фотосинтеза занимают
первичные фотопроцессы. Это реакции, в которых
may be considered as a
энергия света, поглощенная пигментами фотосин-
complex open system, тезирующего организма, преобразуется непосред-
possessing structural and ственно в энергию химических связей продуктов
фотосинтеза. Раньше систему первичных процес-
functional autonomy. The
сов фотосинтеза называли системой световых реак-
regulatory processes in ций, где поглощение квантов света приводит к тому,
this system are related to что энергия электронного возбуждения молекул
хлорофилла запасается в виде химической энергии
the molecular mecha-
молекул восстановленного никотинамидаденинди-
nisms including electron- нуклеотидфосфата (НАДФ) и аденозинтрифосфата
conformational interac- (АТФ). Эти соединения являются конечными про-
дуктами световой стадии фотосинтеза. Они необхо-
tions in the electron-
димы и достаточны для того, чтобы в темноте (без
transfer chain. непосредственного участия света) произошло вос-
становление СО2 в цикле Кальвина.
Основная проблема состоит в том, каковы меха-
ê‡ÒÒχÚË‚‡˛ÚÒfl ÔËÌ-
низмы этих начальных стадий фотосинтеза. Имен-
ˆËÔ˚ Ó„‡ÌËÁ‡ˆËË ÔÂ- но здесь находятся “энергетические ворота жизни”,
‚˘Ì˚ı ÔÓˆÂÒÒÓ‚ ÙÓ- где происходит стыковка физических, биологичес-
ких, биохимических, физиологических процессов,
ÚÓÒËÌÚÂÁ‡. Ä̇ÎËÁËÛ˛Ú-
которые и создают энергетическую основу жизни
Òfl ÒÓ‚ÂÏÂÌÌ˚Â ÔÓ‰ıÓ- на Земле и сопровождаются выделением кислорода
‰˚ Í ‚˚flÒÌÂÌ˲ ÒÚÛÍ- в качестве побочного продукта фотосинтеза. Изуче-
ние системы первичных процессов требует усилий
ÚÛÌÓ - ÙÛÌ͈ËÓ̇θÌÓÈ
специалистов различного профиля: физиологов
Ó„‡ÌËÁ‡ˆËË ˝ÎÂÍÚÓÌ- растений, биохимиков, биофизиков, физиков, ма-
Ú‡ÌÒÔÓÚÌÓÈ ˆÂÔË ÙÓ- тематиков.
ÚÓÒËÌÚÂÁ‡, ÏÂı‡ÌËÁÏÓ‚ По сравнению с другими биологическими сис-
темами первичные процессы фотосинтеза – очень
ÔÂÂÌÓÒ‡ ˝ÎÂÍÚÓ̇, своеобразный объект, где происходит непосредст-
‚Íβ˜‡fl ÙÓÚÓÍÓÌÙÓ- венное взаимодействие физических процессов
χˆËÓÌÌ˚È ÔÂÂıÓ‰ (ÚÛÌ- (электронного возбуждения, транспорта электро-
нов) с биологическими.
ÌÂÎËÓ‚‡ÌËÂ).
ëíêìäíìêçé-îìçäñàéçÄãúçÄü
éêÉÄçàáÄñàü ùãÖäíêéçíêÄçëèéêíçéâ
ñÖèà îéíéëàçíÖáÄ
Напомним, что в первичных процессах кванты
света поглощаются пигментами в двух фотохимиче-
© êÛ·ËÌ Ä.Å., 1997

ских системах – ФС1 и ФС2, которые функциони-


руют последовательно, передавая электрон по цепи
промежуточных соединений. Источником электро-
нов служат молекулы воды, которые разлагаются с
выделением кислорода. Основная форма запасания
энергии света – организация электронного пото-
ка, который представляет собой не просто набор

êìÅàç Ä.Å. èÖêÇàóçõÖ èêéñÖëëõ îéíéëàçíÖáÄ 79


отдельных окислительно-восстановительных реак- дуктов световой стадии (НАДФН и АТФ), которые
ций, а направленную цепь транспорта электронов вступят в обычные ферментативные реакции. Изве-
между переносчиками, локализованными в фото- стно, что среднее время ферментативных реакций
синтетических мембранах. Главная особенность находится в диапазоне миллисекунд (10− 3 c). Увели-
первичных процессов состоит прежде всего в том, чение времени реакции от пикосекунд в РЦ фото-
что начальные этапы переноса электрона – отрыв синтеза до миллисекунд в ферментативных процес-
электрона от хлорофилла, восстановление первич- сах составляет девять порядков. Это колоссальный
ного акцептора – происходят в реакционных цент- перепад времен, который необходимо перекрыть
рах (РЦ) очень быстро, за несколько пикосекунд для сопряжения световой и темновой стадий фото-
(3 ⋅ 10− 12 с). Эффективность начальных процессов в синтеза. Именно поэтому первичные процессы ор-
реакционных центрах очень высока. Она была оп- ганизованы по принципу электронного потока, ко-
ределена экспериментально и оказалась близкой к торый постепенно замедляется, делая доступным
единице – почти 100%. электроны на последних стадиях для обычных фер-
Таким образом, начальная фотохимическая ре- ментативных процессов.
акция в РЦ – появление электрона на первичном Вторая особенность пространственной органи-
акцепторе (I ) и положительного заряда на фотоак- зации первичных процессов состоит в том, что пере-
тивном хлорофилле (P ) – происходит очень быстро носчики занимают определенные места в фотосин-
и с большой эффективностью тетической мембране. Они организованы в блоки –
макромолекулярные белковые комплексы, в кото-
hυ + PI P *I P +I −
рых переносчики играют роль активных групп.
Эта особенность обусловлена биологическими, а Здесь отмечена полная аналогия с молекулами фер-
точнее, эволюционными причинами. Считается, что ментов, где имеются большая белковая глобула и
в процессе эволюции фотосинтез возник на Земле относительно небольшой активный центр фермента.
как средство обеспечения живых систем восстанов- В системе первичных процессов фотосинтеза
ленными соединениями в период, когда развитие высших растений РЦ представляют собой крупные
гетеротрофных форм привело к исчезновению за- макромолекулярные комплексы, в которых элек-
пасов всех пищевых продуктов, синтезированных трон переносится с одной стороны мембраны на
до этого на Земле из неорганических соединений другую. В этом смысл работы РЦ фотосинтеза.
абиогенным путем. Фотосинтез и был создан приро- Между макромолекулярными комплексами РЦ на-
дой как фотобиологическая реакция для запасания ходятся подвижные переносчики, которые, получив
энергии света. В качестве пигментов были исполь- электрон от фотосистемы 2, переносят его к фотоси-
зованы порфириновые молекулы ароматических со- стеме 1. При переносе электронов внутри тилакоида
единений, которые до этого уже существовали на одновременно накапливаются протоны, что лежит
Земле. в основе движущей силы образования АТФ.
Каким же образом происходит запасание энер- Каковы же механизмы транспорта электрона,
гии в РЦ? Поглощение света переводит молекулы в которые обеспечивают его эффективный и направ-
электронно-возбужденное состояние. Естественное ленный перенос в макромолекулярных комплексах
время жизни возбужденного состояния ароматичес- РЦ? Очевидно, здесь не годятся механизмы, связан-
ких соединений, в том числе хлорофилла, составля- ные с обычными физико-химическими реакциями
ет величину порядка 5 нс (5 ⋅ 10− 9 с). Известно, что за в растворах, где процесс происходит в результате
это время энергия электронного возбуждения моле- столкновения молекул за счет избытка их кинетиче-
кулы либо переходит в тепло, либо испускается в ской энергии, достаточного для преодоления акти-
виде кванта флуоресценции. Для того чтобы эта вационного барьера. В вязкой фотосинтетической
энергия с большой эффективностью использовалась мембране невозможен свободный пробег больших
в РЦ фотосинтеза, очевидно, необходимо, чтобы это молекул на многие межмолекулярные расстояния,
происходило за время короче 5 нс. В противном слу- которые бы обладали избытком кинетической энер-
чае не будет шанса “поймать” и использовать энер- гии. Здесь переносчики уже исходно взаимно ори-
гию возбуждения в фотосинтезе, а она будет растра- ентированы в макромолекулярных комплексах.
чиваться по-прежнему с большой эффективностью Важно подчеркнуть, что макромолекулярные
в тепло или флуоресценцию. Для того чтобы обес- комплексы – это та форма организации фотосинте-
печить высокую (около 100%) эффективность реак- тического аппарата, которая отвечает за общий ха-
ции Р *I PI − в фотосинтезе, необходимо, чтобы рактер и эффективность первичных процессов фо-
такой процесс происходил гораздо быстрее, чем ис- тосинтеза. Вопрос о том, каков механизм переноса
пускание света флуоресценции. Иными словами, электрона в этих условиях, имеет важное значение.
это время и должно составлять несколько пикосе- Электрон не просто переносится между переносчи-
кунд (10− 12 с). ками, а совершает работу по восстановлению соеди-
Дальнейший перенос электрона по цепи фото- нений НАДФ и образованию АТФ в световой стадии.
синтеза приводит уже к восстановлению других пе- Понять, как происходит перенос электрона, – зна-
реносчиков и в итоге к появлению конечных про- чит понять, как он работает.

80 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹10, 1997


Рассмотрим вопрос о механизмах переноса элек- переноса электрона происходят за время намного
тронов и принципах работы макромолекулярных большее, чем время прямого переноса. Тем самым
комплексов. На рис. 1 показана общая схема пере- обеспечивается практическая необратимость всего
носа электрона в пределах РЦ. Видно, что у разных транспорта электрона.
организмов (высшие растения, фотосинтезирую-
щие бактерии) работает одна и та же цепь переноса. åÖïÄçàáå èÖêÖçéëÄ ùãÖäíêéçÄ
Это быстрое разделение заряда, происходящее за
несколько пикосекунд, и перенос в течение этого На рис. 2 видно, что в реакционных центрах про-
времени на первичный акцептор P *I P +I −, ко- исходит быстрый перенос электрона на большие
торыми могут быть бактериофеофитин (Бфф) в бак- межмолекулярные расстояния, с одной стороны
териальном фотосинтезе, хлорофилл (Хл) или фео- мембраны на другую (до 50 Å). Например, перенос
фитин (Фф) соответственно в фотосистеме ФС1 электрона от Р * на первичный хинон QA происходит
или ФС2. После этого идет перенос на акцептор хи- за 150 пс на расстояние порядка 50 Å. В этом про-
нонной природы (первичный хинон) – за время цессе активная роль принадлежит белковому окру-
150 пс. Затем происходит замедление до 100 мкс при жению молекул-переносчиков. Дело в том, что бе-
переносе на вторичный акцептор QB , которым слу- лок не является пассивным местом расположения
жат убихинон в бактериальном фотосинтезе, плас- переносчиков, а сам принимает активное участие в
тохинон в ФС2 или железосерные центры в ФС1. транспорте. Состояние белка играет непосредст-
Затем уже электрон выходит за пределы РЦ. Поло- венную роль в обеспечении электронного транс-
жительный заряд Р + (положительная “дырка”), ко- порта в цепи фотосинтеза.
торый образуется при окислении пигмента P *I Механизмы переноса электрона изучают в био-
P +I − за 3 пс, заполняется электроном от вто- физике методами низкотемпературной фиксации
ричного донора D. Этими донорами служат цито- объекта, которые позволяют исследовать кинетику
хром с в бактериальном фотосинтезе и пластохинон процессов при пониженных температурах. Прин-
в ФС1 или тирозин, принадлежащий к системе раз- ципиальным результатом, который показал своеоб-
ложения воды в ФС2. Реакция DP + D +P проис- разие первичных процессов фотосинтеза, является
ходит за 2 мкс. Видно также, что обратные реакции то, что процесс переноса электрона при низких тем-
пературах (−196°С) протекает в реакционных цент-
10ns рах с высокими скоростями. Впервые это было уста-
мкс hν 3 пс 150 пс новлено в начале 60-х годов при изучении реакции
P +I −QA
-
D PlQA P *IQA P + IQ A
окисления цитохрома (вторичный донор D ) фото-
1ns
активным бактериохлорофиллом (Р870) после дейст-
− 100 мкс вия кванта света. Данные о температурной зависи-
P + IQ A Q B PIQ A Q −B
мости скорости процесса (рис. 3) показывают, что
перенос электрона в этой системе совершается при
CP + IQ A Q −B C + PIQ −A Q B
2 мкс
температуре ниже 100 К, то есть при температуре
жидкого азота со скоростями, в общем близкими к
Бактериальный
скоростям переноса при комнатной температуре.
Фотосистема 1 Фотосистема 2
фотосинтез

P P870 P700 P680


I Бактериофеофитин Хлорофилл Феофитин
QA Убихинон Филохинон Пластохинон e e
QA QB
QB Убихинон Железосер- Пластохинон
ные центры e
~50 Å

D Суt C (цитохром С) Рс (пласто- Z (тирозин)


цианин) I

e
Рис. 1. Схема первичных процессов переноса
электронов в реакционных центрах (РЦ) фотосин- D P*
теза: стрелками показаны пути и соответствую-
щие времена переноса электрона между фотоак-
тивным пигментом (Р ), первичным акцептором (I ),
первичным (QA ) и вторичным (QB ) хинонными ак- Антенна
цепторами. Положительный заряд на Р+ нейтрали-
зуется при восстановлении его электроном от
вторичного донора (D). В нижней части рисунка Рис. 2. Схема переноса электрона в реакционных
указана химическая природа этих переносчиков в центрах бактериального типа. Электрон перено-
реакционных центрах разных типов (бактериаль- сится от Р к I и затем на QA и QВ с одной стороны
ные РЦ, фотосистемы 1 и 2 высших растений) мембраны на другую на общее расстояние ∼50 Å

êìÅàç Ä.Å. èÖêÇàóçõÖ èêéñÖëëõ îéíéëàçíÖáÄ 81


В основе этого лежит так называемый туннель- белка, содержащих водород. Время этих колебаний
ный эффект — квантовомеханическое явление. составляет несколько пикосекунд. Это намного
Электрон переносится между двумя молекулами меньше, чем время туннелирования электрона от
переносчиков, разделенных барьером, в условиях, цитохрома на Р870 , которое занимает около микро-
когда энергия электрона недостаточна для преодо- секунды (рис. 4). Смещения расстояний, которые
ления этого барьера. В классической физике в этих при этом происходят у колеблющихся ядер, незна-
условиях перенос электрона был бы невозможен, чительны – меньше 0,01 Å. Если в таких образцах
поскольку при низких температурах он не может провести дейтерирование – заменить водород на
получить необходимую для преодоления барьера дейтерий в белке, то, поскольку дейтерий обладает
энергию. Квантовомеханический эффект состоит в большей массой, колебания замедлятся и соответ-
том, что в силу своей волновой природы электрон ственно скорость переноса электрона тоже должна
как бы просачивается под барьером. Отсюда и на- замедляться. Это и происходит в экспериментах.
звание – туннельный перенос. Электрон туннели- Процесс туннелирования лежит в основе переноса
рует от одного переносчика к другому с вероятнос- электрона на многие межмолекулярные расстояния
тью, которая зависит от ширины и высоты барьера: в фотосинтетических мембранах. Надо отметить,
она экспоненциально уменьшается с увеличением что туннельный перенос настолько эффективен,
этих параметров. что происходит даже при комнатной температуре с
Принципиальным обстоятельством является то, большей эффективностью, чем обычный надбарь-
что в экспериментах перенос электрона в фотосин- ерный активационный перенос.
тетической цепи в реакционных центрах происхо- Современная биофизика показывает совершен-
дит с очень большой эффективностью и, следова- но определенную взаимосвязь между внутримоле-
тельно, он должен происходить необратимо. Однако кулярной подвижностью белка РЦ и переносом
туннельный перенос возможен в принципе как от электрона. Например, при понижении температуры
донора к акцептору, так и в обратном направлении. происходит некоторое замедление переноса элек-
И в случае, если молекулы обладают одинаковыми трона на участке между первичным и вторичным
размерами, эффективность переноса электрона со- акцепторами QA QВ . При этом одновременно
ставляет всего около 50%. Для того чтобы сделать уменьшается и внутримолекулярная подвижность
перенос необратимым, нужно, чтобы во время пре- белка РЦ, которая была измерена с помощью спе-
бывания электрона на молекуле акцептора он успел циальных методов радиоспектроскопии. Можно не
потерять часть энергии. Тогда совпадение уровней только понижать температуру, но и уменьшать от-
между донором и акцептором будет нарушено. Если носительное содержание воды в РЦ. Во всех случаях
при этом электрон успел локализоваться на акцеп- будем наблюдать снижение внутримолекулярной
торе, то он уйдет дальше в цепь переносчиков и пе- подвижности белка РЦ, связанное с затормажива-
ренос на этом участке станет необратимым. нием его мелкомасштабных перестроек. Кроме того,
Таким образом, основное условие состоит в том, при нагревании образца РЦ или увеличении содер-
что при туннелировании электрона часть его энер- жания воды одновременно с увеличением внутри-
гии должна теряться. Потеря электронной энергии молекулярной подвижности в нем наблюдается уси-
происходит в колебаниях легких атомных групп ление процесса переноса электрона (на участке

H (колебания)
106 C +
P870
H2О (вращение)

D2O H 2O C

103 P+
300 200 100 0 C P+
T, K
Рис. 4. Схема туннельного переноса электрона
Рис. 3. Кривые температурной зависимости ско- между цитохромом (С ) и фотоактивным пигмен-
рости переноса электрона от цитохрома ( С) на том (Р +). При туннелирование часть энергии элек-
фотоактивный пигмент (Р) в нормальных (Н2О) и трона теряется и переходит в энергию колебаний
дейтерированных (D2О) реакционных центрах. легких атомных групп белка, содержащих водо-
Видно, что при температурах Т < 100 К перенос род или энергию вращения молекул воды. Это де-
электрона не зависит от температуры лает туннельный перенос необратимым

82 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹10, 1997


между первичным и вторичным хиноном). Смеще- но меньшей степени зависит от температуры, но в
ния ядер в молекуле белка, которые сопровождают большей степени – от изотопного состава: при дей-
его структурные перестройки, составляют уже вели- терировании уменьшается скорость переноса элек-
чины больше 0,01 Å и приближаются примерно к трона за счет замедления процесса колебательной
1–1,5 Å. Это обстоятельство очень важно. релаксации. За счет каких же сил при переходе элек-
Таким образом, наблюдаемые в белке внутри- трона индуцируются конформационные смещения,
молекулярные процессы, связанные с подвижнос- ведущие к образованию контактных состояний и
тью, имеют два разных масштаба. Это колебатель- какова их роль? Прежде всего надо сказать, что ни-
ные процессы с небольшими смещениями порядка каких специальных внешних движущих сил нет.
0,01 Å и другие процессы, где смещения намного Приход электрона в равновесную молекулу акцеп-
больше (около 1,5 Å) и сравнимы c длиной химиче- тора изменяет ее электронное состояние, а по-
ской связи. скольку конформация молекулы должна соответст-
вовать ее электронному состоянию, то при этом
Перенос электрона между бактериохлорофил-
исходная конформация становится неравновесной.
лом (Р870) и бактериофеофитином (Бфф) замедляет-
В результате возникают внутримолекулярные силы,
ся при модификации системы водородных связей,
которые стремятся привести молекулу в новое кон-
которые при этом становятся более жесткими. Ко-
лебания, в которые вовлекаются атомы водорода, в формационно-равновесное состояние в соответст-
водородных связях замедляются, и соответственно вии с ее новым электронным состоянием. Тем самым
должно произойти уменьшение скорости переноса индуцируется каскад конформационных изменений.
электрона, сопряженной с колебательной релакса- Классическим примером является молекула ге-
цией, как это было в реакции окисления цитохрома моглобина, где присоединение кислорода к атому
(С Р +) (см. рис. 3). Действительно, время пере- железа вызывает изменение его электронного со-
носа электрона увеличивается от 5 до 10 пс на участ- стояния. Тем самым индуцируются последователь-
ке между бактериохлорофиллом и бактериофеофи- ные конформационные превращения, связанные с
тином (Р870 Бфф). То же происходит на участке оксигенацией субъединиц молекулы гемоглобина.
переноса электрона между феофитином и первич- Этот процесс носит кооперативный характер, то
ным хиноном (Бфф QA). есть молекула устроена так, что каскад конформа-
Итак, процесс переноса электрона между доно- ционных изменений направлен на облегчение ок-
ром и акцептором происходит в два этапа. Вначале сигенации каждой последующей субъединицы ге-
локализация электрона на акцепторе с потерей части моглобина.
энергии колебательной релаксации за короткие вре-
мена (<1 пс). Затем молекула акцептора переходит в Аналогично принцип осуществляется и в систе-
новое равновесие за счет дальнейшей релаксации. ме переносчиков в цепи фотосинтеза. Это было
показано в опытах на РЦ, где молекулы пигмента
îéíéäéçîéêåÄñàéççõâ èÖêÖïéÑ и первичного хинона обмениваются электронами
(Р QA). Если понизить температуру такого
Как происходят эти микроконформационные образца в темноте, а потом осветить образец, то
смещения в белке РЦ? Динамику процесса можно при освещении наблюдается окисление пигмента
представить следующим образом. Для того чтобы (Р*QA Р +Q −A ), а затем при выключении света
произошло туннелирование электрона между до- можно видеть его восстановление (Р +Q −A РQA)
норными и акцепторными группами переносчиков, по двум путям: быстрому и медленному (быстрая и
необходимо, чтобы они были сориентированы оп- медленная компоненты восстановления Р QА и
ределенным образом, то есть пришли в контактное QA P). Очевидно, что исходно в РЦ в темноте
состояние. Именно для формирования этого исход- возможны два состояния акцептора (первичного
ного контактного состояния необходимы опреде- хинона). В одном из них (низкоэнергетическом) хи-
ленные крупномасштабные (1–1,5 Å) смещения нон близко расположен по отношению к окислен-
молекулярных групп. На эти процессы можно вли- ному пигменту. В темноте при низких температурах
ять модифицируя состояние образца: понижая тем- будет заселяться в основном именно это низкоэнер-
пературу, обезвоживая его. Очевидно, в этом случае гетическое состояние первичного хинона, в кото-
уменьшается количество пар контактных молекул- ром он может быстро отдать электрон на Р + (быст-
переносчиков, которые способны к переносу элек- рая компонента). Чем ниже температура образца в
трона. В пределах каждой оставшейся активной па- темноте, тем заселеннее это состояние и тем большее
ры сам процесс туннелирования электрона от влаж- количество электронов возвращается на пигмент из
ности и температуры зависит уже гораздо меньше. низкотемпературного состояния по быстрому пути.
Таким образом, наблюдаемые температурные При низких температурах быстрая компонента вос-
зависимости переноса электрона связаны с крупно- становления Р + преобладает над медленной. При
масштабной внутримолекулярной подвижностью комнатной температуре высокоэнергетическое со-
при формировании контактных состояний. Чисто стояние акцептора также заселено и возврат на пиг-
колебательная релаксация легких ядер в значитель- мент из него происходит по медленной компоненте.

êìÅàç Ä.Å. èÖêÇàóçõÖ èêéñÖëëõ îéíéëàçíÖáÄ 83


Однако ситуация принципиально меняется, если кулярных групп вдоль конформационной коорди-
понижать температуру не в темноте, а одновременно наты, достаточно велики и составляют 1–1,5 Å.
с освещением образца. При освещении электрон Следовательно, они могут осуществляться, если для
попадает на хинон, где из-за изменения электрон- движения фрагмента белка рядом с ним имеется
ного состояния хинона меняется и конформацион- свободное место, куда может двинуться эта белко-
ное состояние всей молекулы этого акцептора. По- вая группа. Такого рода свободное место, вакантная
этому с первых моментов освещения, когда только “дырка” в белковой глобуле, может перемещаться
началось охлаждение, начинается и каскад конфор-
внутрь белка и достичь окрестности переносчика.
мационных изменений. Затем при дальнейшем по-
нижении температуры мы “ловим” объект на раз- Это упрощенная схема движения, которое можно
ных стадиях этих конформационных изменений, уподобить движению человека в толпе. Если толпа
вызванных действием света. В зависимости от ско- плотная, то рядом с ним нет свободного места и че-
рости понижения температуры и интенсивности ловек не двигается, но когда в толпе появляется сво-
света можно зафиксировать объект на том или ином бодное место, люди постепенно перемещаются и
состоянии, соответствующем глубине конформа- становится возможным появление свободного мес-
ционного перехода. Кинетика восстановления Р * та уже непосредственно рядом с этим человеком.
при разных температурах в этих образцах будет со-
вершенно иной. Она определяется возвратом элек- Существуют физические и математические мо-
трона из разных точек на пути конформационного дели, которые позволяют описать такие движения.
перехода. На основании теоретической обработки экспери-
Таким образом, полученные результаты показы- ментальных данных можно определить масштабы и
вают, что скорости реакций переноса электрона за- времена смещений, внутримолекулярную вязкость.
висят от того, в каком конформационном состоянии Необходимо также отметить следующее. Обычно
находится соответствующий переносчик. Конфор- перенос электрона по цепи фотосинтеза или мито-
мация переносчиков меняется на свету, значит, и хондриальной дыхательной цепи представляется в
константы скоростей реакций в цепи фотосинтеза виде движения шарика, катящегося вниз по лестни-
будут зависеть от условий предварительного осве- це, где каждая ступенька – энергетический уровень
щения. Например, оказалось, что в бактериальном переносчика. В такой модели при переходе электро-
фотосинтезе константы реакций возврата электро- на на новую ступеньку часть энергии электрона либо
на от первичного и вторичного хинонного акцепто- расходуется в тепло, либо запасается в АТФ. Теперь
ров на пигмент в темноте после выключения света
эти представления в свете полученных результатов
примерно на порядок больше, чем те же константы
следует дополнить следующим образом. Каждый
при условиях постоянного освещения. Это означа-
ет, что конформация цепи в области первичного и раз, попадая на соответствующую ступеньку, ша-
вторичного хинонного переносчиков принимает на рик, условно говоря, под действием силы тяжести
свету такой характер, при котором электрон переда- вызывает поворот ступеньки (в результате элек-
ется эффективно дальше по фотосинтетической це- тронно-конформационных взаимодействий) в таком
пи. При выключении света, в условиях, когда элек- направлении, что облегчается его движение дальше
троны не идут вдоль цепи, а возвращаются обратно, на следующую ступеньку. Этот поворот происходит
меняется и конформация, так что константа возвра- достаточно быстро, поэтому вероятность обратного
та становится больше. перехода остается намного меньше вероятности пе-
Таким образом, константы скорости переноса в рехода вперед и весь транспорт становится эффек-
цепи меняются в зависимости от условий протека- тивным и необратимым. Таким образом, переходы
ния реакций, тем самым может меняться характер электрона неотделимы от конформационного со-
переноса электрона. В определенный момент про- стояния переносчиков, и, более того, они возмож-
исходит перенос электрона от донора на акцептор, ны лишь в том случае, если есть внутримолекуляр-
что означает изменение их электронного состояния. ная подвижность в белковых частях переносчиков.
Следовательно, предыдущее конформационное со-
стояние становится неравновесным и в системе раз-
виваются силы, которые стремятся привести ее в * * *
другое равновесное состояние.
Андрей Борисович Рубин, доктор биологичес-
Когда происходит уход электрона, система вновь
переходит в неравновесное конформационное со- ких наук, профессор, член-корреспондент РАН,
стояние и вновь ищет новое равновесие. Движение зав. кафедрой биофизики биологического факуль-
по этому конформационному пути носит особый тета МГУ. Область научных интересов: биофизика
характер. Как известно, плотность белка в натив- фотобиологических процессов, перенос электрона
ном состоянии практически равна плотности крис- в биомембрану, кинетика биологических процес-
таллического обезвоженного белка. В то же время сов. Автор и соавтор 11 монографий, более 300 на-
смещения, которые сопровождают движение моле- учных статей, автор учебника по биофизике.

84 ëéêéëéÇëäàâ éÅêÄáéÇÄíÖãúçõâ ÜìêçÄã, ‹10, 1997

Вам также может понравиться