Os lipdios mais simples so os triacilglicerois, tambm chamados de triglicerdios, gorduras ou ainda gorduras neutras.

Como recebe o nome de uma reao de formao de um triglicerdio e quais so os reagentes e produtos da mesma? A reao recebe o nome de esterificao, pois consta de uma reao entre o glicerol com trs molculas de cidos graxos, formado por ligaes do tipo ster, obtendo o TAG e trs molculas de gua. Os trigliceris, quando tratados com solues alcalinas concentradas a quente, liberam o glicerol e sais metlicos de cidos graxos, chamados de sabes. Diferencie e exemplifique os sabes obtidos a partir de lcalis de metais alcalinos dos advindos de metais alcalinos terrosos. Os sabes provenientes das bases com metais alcalinos originam sabes tidos como solveis em soluo aquosa e formam espuma com agitao. Com exemplo os obtidos de Hidrxido de sdio e hidrxido de potssio. J os sabes obtidos de metais alcalinos terrosos (hidrxido de clcio) so classificados como insolveis em soluo aquosa, no formando espumas ao sofrer agitao. Quais so as formas de hidrolise dos Triglicerdeos e qual a importncia dos tipos de hidrolise? Hidrolise alcalina = importncia econmica na formao de sabes Hidrolise cida = liberao de cidos graxos livre in vitro Hidrolise enzimtica = liberao de cidos graxos livre in vivo (mobilizao de cidos graxos) Estruturalmente, como possvel diferenciar os lipdios esteroidais dos glicerdios? Esteris a nica classe de lipdios que no possuem em sua estrutura cidos graxos. Os glicerofosfolipdios e esfingolipdios so classificados como lipdios estruturais. Quais so as semelhanas e diferenas encontradas nas estruturas qumicas dessas subclasses. Amos possuem cidos graxos em sua molcula, os glicerofosfolipdios possuem glicerol que nos esfingolipdios substitudo por esfingosina e aquele fosfatado e este pode ou no ser fosfatado. Cite pelo menos trs funes dos lipdios esteroidais no organismo? Percursor de hormnonios sexuais; participa da fluidificao de membranas; percursor de vitamina D; Componente biliar. Explique porque os cidos graxos de cadeia carbnica saturada possuem temperatura de fuso mais alta que os de cadeia insaturada.

Isso ocorre devida a conformao das cadeias carbnicas. As cadeias saturadas esto dispostas de forma estendidas e consequentemente ficam justapostas formando agregados estveis. J os cidos graxos insaturados, por possurem pelo menos uma toro na sua estrutura, devido a presena da dupla ligao, no podem ficar justaposto, logo necessitam de uma baixa quantidade de energia para desorganizar o arranjo slido. De exemplos de trs exemplos de segundos mensageiros do organismo advindos de lipdios e qual o lipdio que seu percursor? Prostasglandinas, tromboxanos e leucotrienos > Fosfolipidios de membrana contendo cido graxo. Inositol trifosfato, diacilglicerol -> Fosfatidilinositol

1-Dois aucares que diferem somente na configurao ao redor de um nico tomo de carbono so chamados de? R: Epmeros. 2- Existem, segundo o seu tamanho, trs classes principais de carboidratos. Cite e d exemplo? R: polissacardeos, ex: amido e celulose Oligossacardeos, ex: sacarose. Monossacardeos, ex: glicose, frutose, galactose. 3- Explique como formada a ligao O-glicosdica? R: formado a parti de dois monossacardeos, quando uma hidroxila da molcula de glicose se condensa com um tomo do carbono anomerico (hemiacetal ou hemecetal) com liberao de gua e formao da ligao glicosdica. 4- Porque a sacarose dita como um acar no redutor? R: porque seu carbono anomrico esta envolvido em uma ligao O-glicoddica, de modo que ele no pode mais ser oxidado por um on cprico ou frrico. 5- O que so homopolissacardios e heteropolissacardios? R: formado apenas por um nico tipo de acar, formado por mais de um tipo de acar. 6- O amido formado de dois polissacardeos cite quais so e o que difere um do outro?

R: amilose, cadeia linear formado por ligao alfa 1-4. J a amilopectina, cadeia ramificada por apresentar ligaes do tipo alfa 1-4 e alfa 1-6. 7- O que significa dizer que um carboidrato opticamente ativo ? E qual (is) do(s) carboidrato(s) foge(m) a essa regra? R: so opticamente ativos, com a capacidade de desviar a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Isso ocorre quando os quatros ligantes do carbono so todos assimtricos. Ex: a diidroxiacetona. Nucleotdeos e cidos nuclicos O que um nucleotdeos e quais so suas estruturas? R: So as unidades fundamentais que compem a estrutura de um cido nuclico. Uma pentose, Bases Pricas ou Bases Pirimdicas, radicais fosfato. Qual a diferena existente entre um nucleotdeos e nucleosdeo? R: o nucleosdeo e um nucleotdeo sem o grupo fosfato. Os nucleotdeos so unidos por que tipo de ligao, comente como esse tipo de ligao? R: ligao fosfodiester, o grupo hidroxila 5de uma unidade de nucleotdica ligada ao grupo hidroxila 3do nucleotdeos seguinte. O que difere um cido desoxirribonucleotdeos de um ribonucleotdeo? R: o cido desoxirribonucleotdeos no tem um grupo hidroxila no carbono 2. J o ribonucleotdeo tem no carbono 2 ligado a uma hidroxila. Quais so as bases nitrogenadas pricas e pirimdicas? R: pricas: adenina e guanina. Pirimdicas: citosina, timina e uracila. Quantas ligaes de hidrognio existem entre a adenina-timina e guanina-citosina? R: Adenina timina 2 pontes de hidrognio. Guanina citosina 3 pontes de hidrognio. Qual a principal funo dos cidos nuclicos e nucleotdeos para o seres vivos? R: a capacidade de armazenar e transmitir a informao gentica de uma gerao para a seguinte uma condio fundamental para a vida.

Na reao de protenas, foi realizada a reao de biureto. Qual seu objetivo? O que ela identifica?

A reao de biureto identifica a ligao peptdica (ligao amida) presente em protenas, polipeptdeos e dipeptdeos.

Por que a reao de Biureto mais especfica que a Ninhidrina? Porque a reao de biureto identifica ligaes peptdicas (protenas, polipeptdeos e dipeptdeos) enquanto que a reao Ninhidrina identifica grupos aminos livres (pode ser positiva para protenas, peptdeos, aminocidos, aminas primrias e amnia), sendo por isso que a reao de biureto mais especfica para protenas. Na prtica de protenas, foi realizada a precipitao protica por saturao salina. O que voc entende (no geral) por salt in/salt out? No incio da adio de sal, ocorre aumento da fora inica da protena, aumentando assim a solvatao e, conseqente, aumento da solubilizao da protena (Salt in). No entanto, ao continuar a adicionar sal, o excesso de sal adicionado comea a competir com os ons da protena, atraindo mais fortemente a gua, desidratando a prpria protena, ocorrendo precipitao da mesma. Na prtica de lipdeos, quais produtos formados na hidrlise alcalina dos triglicerdeos? Triglicerdeo + NaOH = Glicerol + Sabo (sal) Na prtica de enzimas, que propriedade enzimtica no permitiu a Urease de reagir com a tiouria? Especificidade. Na prtica de cidos nuclicos, o detergente foi usado com qual objetivo? Rompimento da membrana plasmtica e nuclear. Na prtica de carboidratos, foi realizada a reao de Molish. O que indica a formao do anel roxo? Indica a presena de amido. Na prtica de enzimas, por que depois de submeter a Urease a altas temperaturas (calor) e coloc-la em contato com a uria (substrato), no houve atividade cataltica? Porque o calor desnaturou a enzima, que perdeu sua estrutura tridimensional que permite sua funcionalidade. O que um catalisador ? O que ele promove? Um catalisador acelera a velocidade de uma reao ao propor uma caminho reacional alternativo de menor energia de ativao e , portanto, de maior velocidade. Promove a catlise

O que Km? Km a concentrao de substrato em que a velocidade inicial metade da velocidade mxima. Conceitue inibio competitiva e inibio no-competitiva. Inibio competitiva aquela em que o inibidor compete com o substrato pelo mesmo stio ativo da enzima.Inibio no-competitiva aquela em que o inibidor se liga em outro stio enzimtica (na maioria das vezes promove mudana conformacional da enzima)e no ao stio ativo. Em relao ao modelo de Michaelis-Menten, velocidade mxima na inibio competitiva? o que acontece com Km e com a

Km aumenta (porque a afinidade da enzima pelo substrato diminui) e a velocidade mxima constante. Em relao ao modelo de Michaelis-Menten, o que acontece com Km e com a velocidade mxima na inibio no-competitiva? Km no alterado e a velocidade mxima diminui. Quais as condies mnimas e indispensveis para ocorrer uma reao qumica? Reagentes (substrato), colises efetivas (contato), energia suficiente dos reagentes (Energia de ativao), temperatura e pH timos. Por que se houver desnaturao a enzima perde a atividade? Por que ao desnaturar h perda da estrutura tridimensional da enzima que permite sua atividade. Por que so necessrias condies timas para a atividade enzimtica? Que condies seriam essas? As enzimas necessitam de condies timas para que no venham a desnaturar e comprometer sua estrutura tridimensional, assim como para se ionizarem adequadamente no meio que esto. Ex: pH e temperatura timos.

As proteinas so compostos: R. Formados por aminocidos, unidos por ligaes ppticas Na molcula de um aminocido est sempre presente o elemento carbono, o hidrognio, o oxignio e: R. nitrognio

Quando hidrolisadas (quebra da molcula em ambiente aquoso) as protenas produzem: R. aminocidos Muitas estruturas do nosso organismo possuem colgeno.Quimicamente, o colgeno pertence ao grupo de : R. Protenas.. Quais as ligaes que mantm a estrutura terciaria de uma protena? R. Mantidas por ligaes do dissulfeto,ligaes de hidrognio) grupo R(ligaes eletrostticas, pontes de em sua estrutura o

Quais os modelos que caracterizam a estrutura secundaria de protenas e as ligaes que mantm cada modelo. R. Alfa-helice,beta-estrutura,colgeno. Mantidas por pontes de hidrognio Defina quimicamente um alfa- aminocidos R. Grupo carboxila e amino. classifique os aminocidos segundo a polaridade de suas cadeias laterais grupo r apolar alinfatico, grupo r aromtico, grupo polar nocarregado,grupo polar carregado negativamente e grupo polar carregado positivamente como podemos classificar uma protena? R. Quanto a composio, aspecto fsico e funo biolgica porque a protena multifuncional? R. porque ela participa de varias maneiras no organimos. De forma estrutural, compondo as menbranas biolgicas, na manuteno e na regulao. Porque a carga da protena influi na solubilidade da mesma? R. a fora inica influi na polaridade da protena. Porque a protena quartanria muda de modelo? R. Efetor alosterico E ligaes apolares fracas Qual a importncia da vitamina C na sntese do colgeno? R. O AA co-fator para duas enzimas essenciais na biossntese do colgeno. A lisil e a prolil hidroxilases catalisam a hidroxilao dos resduos prolil e lisil nos polipeptdeos colgenos, e essas modificaes ps-translacionais permitem a formao e estabilizao do colgeno de tripla hlice, e sua subseqente secreo no espao extracelular como procolgeno.1 O procolgeno ento transformado em tropocolgeno, e finalmente

fibras colgenas so formadas por um rearranjo espacial espontneo das molculas tropocolgenas.16 Conseqentemente, a hidroxilao uma fase crtica na biossntese de colgeno, uma vez que regula a formao da tripla hlice, da excreo do procolgeno e do cross-linking do tropocolgeno. A lisil e a prolil hidroxilase so enzimas frricas. 17 A vitamina C, como co-fator, previne a oxidao do ferro e, portanto, protege as enzimas contra a auto-inativao. Dessa forma, promove a sntese de uma trama colgena madura e normal por meio da perfeita manuteno da atividade das enzimas lisil e propil hidroxilases.18Alm de atuar como importante co-fator para as enzimas j citadas, tem sido demonstrado que a vitamina C regula tambm a sntese de colgeno tipo I e III, pelos fibroblastos drmicos humanos