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UNIVERSIDAD MARCOS

NACIONAL

MAYOR

DE

SAN

(Universidad del Per, Decana de Amrica)

FACULTAD DE QUMICA E INGENIERA QUMICA ESCUELA ACADEMICA PROFESIONAL DE QUMICA DEPARTAMENTO ACADMICO DE QUMICA ORGNICA

Curso: Laboratorio de Bioqumica Informe # 1: Reacciones cualitativas de aminocidos y protenas


PROFESORES : HURTADO ALUMNOS : CARO QUISPE, RENZO ONOFRIO CENTENO SAIRE, FANY HEREDIA DOMENECH, JULIO CSAR VELAYARCE , EDGAR DR. FRED GARCA ALAYO. MG. JUAN CARLOS WOLCOTT

Ciudad Universitaria, octubre de 2008

INTRODUCCIN
Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo. Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en los animales, y juegan un papel importante en todos los aspectos de la estructura y funciones de las clulas. Las protenas son biopolmeros de -aminocidos, denominados as porque el grupo amino est enlazado al tomo de carbono , tomo ms prximo al grupo carbonilo. Las propiedades fsicas y qumicas de las protenas se determinan a partir de los aminocidos que las forman. Las subunidades de aminocidos individuales estn unidas mediante enlaces amida, conocidos como enlaces peptdicos. Las protenas tienen un amplio intervalo de estructuras y propiedades catalticas debido a su diferente composicin en aminocidos. Debido a su versatilidad, las protenas tienen una gran variedad de funciones en los seres vivos participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales de dichos seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica". El estudio de las protenas es una de las principales ramas de la bioqumica y no est clara la separacin entre la qumica orgnica de las protenas y su bioqumica. En este informe se tendr en cuenta los conceptos bsicos para el estudio de las reacciones cualitativas de aminocidos y protenas. El propsito principal ser ver la presencia de protenas y su importancia dentro de los organismos vivos y su mecanismo de accin a nivel molecular.

FUNDAMENTO TERICO

Aminocidos y protenas Las protenas, junto con los carbohidratos y los lpidos constituyen los tres grupos de compuestos de mayor importancia en los sistemas biolgicos. Qumicamente las protenas son polmeros naturales (su peso molecular puede ser de varios millones) cuyas unidades (monmeros) son los aminocidos. Son mucho ms complejos que los polisacridos porque, a diferencia de estos, las unidades que forman las protenas no son idnticas. La hidrlisis cida o enzimtica de una protena produce una mezcla de aminocidos diferentes, los que pueden identificarse por cromatografa en papel o capa fina, siendo necesario muchas veces recurrir a la tcnica bidimensional. Actualmente se conocen unos 100 aminocidos, aislados de sus fuentes naturales, los ms comnmente encontrados son unos veinte. Casi todos ellos son -aminocidos, o sea que tienen un grupo amino (-NH2 de naturaleza bsica) unido al carbono y un grupo carboxilo (-COOH de naturaleza cida).
CO H O R CH NH2 CO H O H2N R inocido am H

Se diferencian casi siempre por la estructura del grupo R, el que puede ser aliftico, alicclico, aromtico, heterocclico, etc. Pudiendo, adems, haber otros grupos amino, carboxilo u otros grupos diferentes. El carbono alfa, al ser asimtrico, puede existir tambin en 2 configuraciones diferentes, presentndose, al igual que en el caso de los carbohidratos, dos series: la serie L- que es la ms abundante en la naturaleza y la serie D-. Por la misma razn, casi todos son ptimamente activos. Enlace peptdico Los aminocidos se unen mediante el enlace peptdico que es de tipo amida producido entre el grupo carboxilo de una unidad y el grupo amino de la otra. As, al unirse 2, 3 o ms unidades de aminocido se forman: dipptidos, tripptidos, etc. Cuando el peso molecular es mayor se llaman polipptidos (peso molecular hasta unos 10000). Si la cadena es an ms grande, toman el nombre de protenas.

H N H

R' N

- H 2O OH

H N ....

R' .... NH O

OH O

H O

Enlace peptdico

Carcter anftero Tanto los aminocidos como las protenas tienen carcter anftero, propiedad que deriva de la presencia simultnea de grupos de propiedades opuestas en la molcula: grupos cidos (-COOH) y bsicos (-NH2). La interaccin (intramolecular) entre estos grupos (cido-base) origina una forma dipolar llamada tambin sal interna o Zwitterion. En este estado el aminocido o protena es neutra. Cualquier variacin en el pH del medio dar lugar a que predomine una de las cargas y, segn el pH, puede comportarse como cido o como base:
OH O R NH2

O O

O R NH2 OH H
+ -

R NH 3
+

+ -

OH O R NH 3
+

OH

Forma aninica o bsica

Sal interna "zwitterion"

Forma catinica o cida

Punto isoelctrico Se llama Punto Isoelctrico (pI) a aquel pH (caracterstico para cada protena o aminocido) en el cual la forma neutra o Zwitterion se encuentra presente en la mxima cantidad. En el pI los aminocidos y protenas son menos solubles, por lo que su conocimiento es muy til en su aislamiento y purificacin. Precipitacin con iones Algunos cationes de metales pesados (Ag+, Hg+2, Cu+2, etc) y algunos aniones (perclorato, picrato, ferricianuro, etc.) causan la precipitacin de las protenas. Los cationes metlicos reaccionan con las protenas cuando stas se encuentran en su forma aninica o bsica (a pH mayor que su pI) dando sales con los iones carboxilato de protena. Similarmente, los aniones formarn sales con las protenas cuando stas se encuentran en su forma catinica o cida (a pH menor que su punto isoelctrico).

Desnaturalizacin de protenas Se da este nombre a todo proceso que, sin ruptura o formacin de enlaces qumicos, produce una modificacin en las propiedades de la protena nativa; es decir, en este proceso no se alteran los enlaces peptdicos, mantenindose tambin la secuencia u orden en que estn unidos los aminocidos (la estructura primaria). Se modifican nicamente el ordenamiento espacial de la cadena (estructuras secundaria y terciaria) por destruccin de las fuerzas intermoleculares que mantienen esta disposicin geomtrica. Las protenas desnaturalizadas son qumicamente ms reactivas y ms fcilmente hidrolizadas por las enzimas. Si se trata de una protena con actividad biolgica, sta desaparece por la desnaturalizacin. Para muchas protenas, el aspecto ms visible de su desnaturalizacin es la disminucin de su solubilidad en agua producindose la coagulacin. La desnaturalizacin puede realizarse por: accin del calor; por adicin de cidos o lcalis concentrados y el pH es muy alto (mayor a 10) o muy bajo (menor a 3). Tambin puede ser producida por algunos solventes orgnicos como alcohol o cetona. Si la accin de estos agentes es prolongada, el proceso se hace irreversible, no pudiendo la protena volver a su estado primitivo. Reacciones de coloracin Reaccin con ninhidrina. Los aminocidos libres, en solucin acuosa, al ser calentados con ninhidrina (hidrato de tricetohidrindeno) dan una coloracin violeta o violeta azulado debido a la formacin de un producto de condensacin entre el aminocido y el reactivo. Con esta reaccin podemos identificar grupos aminos libre en posicin . Reaccin xantoproteica. Esta reaccin permite detectar la presencia de los grupos aromticos de ciertos aminocidos. El cido ntrico en presencia de esos grupos aromticos da lugar a la formacin de derivados nitrados de color amarillo que por alcalinizacin intensifican su color. Prueba de Millon. Es una prueba caracterstica para restos fenlicos. Cuando existen estos restos se presenta una coloracin rosa salmn. El reactivo de Milln es una mezcla de mercurio y cido ntrico (nitrato mercurioso y mercrico). Prueba para aminocidos azufrados. Todos los aminocidos azufrados o las protenas que tengan estos aminocidos, reaccionan con el acetato de plomo en medio alcalino formndose el sulfuro de plomo, tomando la solucin un color marrn o gris oscuro. Reaccin de Biuret. Las protenas y pptidos que contienen por lo menos 3 unidades de aminocido (2 enlaces peptdicos) dan una coloracin violeta caracterstica al reaccionar (en medio alcalino) con una solucin de sulfato cprico. Esta prueba es muy sensible, utilizada para detectar la presencia de enlaces peptdicos y tambin en la determinacin cuantitativa de protenas. Es negativa con los dipptidos y con los aminocidos libres.

PARTE EXPERIMENTAL

I). MATERIALES Y REACTIVOS Tubos de ensayo; goteros; pipetas de 1 y 5 mL; probetas de 10 mL; bao de agua; termmetro; pinzas para tubos de ensayo; reactivo de Biuret; ninhidrina al 0,5%; HNO3 cc; NaOH al 10 y 20%; reactivo Milln; CH3COOH glacial; H2SO4 cc y al 2,5%; AcPb al 5%; nitroprusiato de sodio al 5%; -naftol al 0,2% en alcohol; NaBrO. II). DETALLES EXPERIMENTALES REACCIN DE BIURET Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 5 gotas de solucin de protena de huevo, se agrega 2 gotas del reactivo de Biuret (Fehling A + Fehling B), se agita suavemente y luego se debe observar la aparicin de la coloracin. Observaciones:

Reactivo Biuret agitacin Clara de huevo REACCIN DE LA NINHIDRINA Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 5 gotas de solucin de alanina. Luego, se agrega al tubo 2 gotas de ninhidrina, se calienta hasta ebullicin y, despus de 1 a 3 minutos, se observa la aparicin de la coloracin. Observaciones: Violceo

Ninhidrina

- alanina Bao Mara

Violceo Violceo plido

REACCIN XANTOPROTEICA Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 5 gotas de solucin de protena de huevo, y en otro tirosina. A cada tubo, se aade 3 gotas de cido ntrico concentrado, y se calientan hasta ebullicin. Luego se debe observar la aparicin de la coloracin. El contenido de los tubos se enfra bajo chorro de agua, luego a cada uno, por gotas, se le aade solucin de hidrxido de sodio hasta que no se inicie el cambio de coloracin. Observaciones:

HNO3
Blanco Bao Mara Amarillo

Clara de huevo

HNO3
Blanco Amarillo plido Bao Mara Amarillo

Tirosina

NaOH

Anaranjado

REACCIN DE MILLN

Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 5 gotas de solucin de protena de huevo, y en otro tirosina. A cada uno de ellos se le aade 3 gotas del reactivo Milln y cuidadosamente se calienta en bao de agua (no mayor de 50C), observando la aparicin de la coloracin. Observaciones: Clara de huevo Tirosina

No pas nada

Rojo prpura

REACCIN DE HOPKINS-COLE Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 2 gotas de protena no diluda de huevo fresco. Luego se agrega 10 gotas de cido actico glacial y, se calienta cuidadosamente ambos tubos hasta disolucin del precipitado formado en el tubo, despus de lo cual, se enfra el contenido de dicho tubo. Con mucho cuidado, despus de inclinar el tubo, se agrega por la pared de este, cerca de 1 mL de cido sulfrico concentrado, cuidando de que los lquidos no se mezclen. En el lmite de las dos capas surge un anillo coloreado caracterstico que difunde por toda la solucin. Observaciones: Clara de huevo

Blanco Violceo Pardo Tres fases

REACCIN DE FOLY

Procedimiento: En un tubo de ensayo, se coloca 10 gotas de solucin de acetato de plomo y, por gotas, se aade hidrxido de sodio hasta disolucin del precipitado formado al principio. Luego, al tubo se le agrega 5 gotas de protena de huevo y finalmente, hervir de 1-2 minutos para observar los cambios de color y formacin del precipitado. Observaciones:

Ac2Pb

NaOH

Clara de huevo

Clara de huevo

Blanco

Disolucin total

Incoloro

Presencia de sulfuro (PbS)

Negro

REACCIN DE AMINOCIDOS NITROPRUSIATO DE SODIO Procedimiento:

QUE

CONTIENEN

AZUFRE

CON

En un tubo de ensayo se coloca 5 gotas de albmina fresca no diluda, luego se agrega 10 gotas de solucin de hidrxido de sodio y se hierve por 3 minutos. Despus de enfriar el contenido, a la mezcla se aade 2-3 gotas de solucin de nitroprusiato de sodio y se debe observar la aparicin de la coloracin. Observaciones:

NaOH

NaOH

Nitroprusiato de sodio
, Bao Mara

Clara de huevo

Amarillo plido

Amarillo plido

Solucin negra

REACCIN DE SAKAGUCHI Procedimiento: En un tubo de ensayo se coloca 2 mL de solucin 0,01% de arginina, se agrega 2 ml de hidrxido de sodio al 10% y algunas gotas de solucin alcohlica de alfa naftol al 0,2%. Se agita bien el contenido del tubo y se aade 0,5 mL de solucin de hipobromito y nuevamente se mezcla. Inmediatamente, se adiciona 1 mL de urea al 40% para la estabilizacin de la coloracin anaranjado-rojiza que se desarrolla rpidamente. Observaciones:

NaOH

-naftol/EtOH

HBrO

Arginina

Incoloro

Incoloro

Rojo

REACCIONES QUMICAS

REACCIN DE LA NINHIDRINA
O O O O O - H2O O O O N NH2 O

O N O

O N O OH O

O N
+

O -H O
-

Color azul - violeta

REACCIN XANTOPROTEICA
OH O2N OH NO2 O 2N OH N O O

+
NH2

HNO3 NH2 NH2

O Tirosina

OH

OH

OH

Dinitrotirosina

Dinitrotirosina (forma quinoidea de color amarillo)

O O2N + NaOH - H2O O N

O ONa Sal de sodio de la estructura quinoidea de tirosina NH2 (color anaranjado)

OH

REACCIN DE MILLON
OH OHg NO Hg , HNO3 NH2
2+

HgNO2 NH2

H 2O

O Tirosina

OH

OH

Compuesto de mercurio de nitrosotirosina

REACCIN DE HOPKINS-COLE

O H

H2SO4

O CO2

H H

HO

cido glioxlico (im pureza del cido actico glacial) O OH NH2 N H Triptfano O OH NH2 HO H2N H2SO4 N H Triptfano - H2O N H Bis - 2 - triptofanilm etano N H O H2N OH O

REACCIN DE FOLY

SH NH2 COOH Cistena

OH

2 NaOH COOH Serina

NH2

NaS

H 2O

Pb(CH3COO)2

2 NaOH

Pb(OH)2

+
2 H 2O

2 CH3COONa

Pb(OH)2

2 NaOH

Na2PbO 2 H 2O

Na2S

Na2PbO2

PbS pp negro

4 H2O

REACCIN DE AMINOCIDOS NITROPRUSIATO DE SODIO

QUE

CONTIENEN

AZUFRE

CON

SH NH2 COOH Cistena

SH

2 NaOH

Ebullicin

NH2 COOH Serina

Na2S

H2O

Na2S

Na2(Fe(CN)5NO) Nitroprusiato de sodio

Na2(Fe(CN)5NOS)

REACCIN DE SAKAGUCHI

OH OH NH

H2N

COOH (CH2)3

NaBrO

H2N

NH

- H2O - NaBr HN

NH

NH2 COOH

NH (CH2)3 naftol Arginina Naftilarginina

OH

HBrO NH HN NH (CH2)3 Naftilarginina NH2 COOH - H2O - NaBr HN NH (CH2)3 Naftoquinonimina NH2 COOH

DISCUSIN DE RESULTADOS
REACCIN DE BIURET Esta reaccin est dada por aquellas sustancias cuyas molculas contienen 2 grupos carbamino (-CO.NH) unidos directamente o a travs de un solo tomo de carbono o nitrgeno. El reactivo de Biuret contiene Cu2SO4 en solucin acuosa alcalina (gracias a la presencia de NaOH o KOH). La reaccin se basa en la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos. Esta ltima reaccin provoca cambios de coloracin: violeta prpura o violeta rosado. Debe sealarse que el color depende de la naturaleza de las protenas; protenas y pptidos dan un color rosado; la gelatina da un color azul. REACCIN DE MILLN La reaccin de Milln se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la molcula proteica. Cualquier compuesto fenlico que no est sustitudo en la posicin 3,5 como la tirosina, el fenol y el timol producen resultados positivos en esta reaccin. De estos compuestos, solo la tirosina est presente en las protenas, de manera que solo las protenas que tienen este aminocido ofrecen resultados positivos. En esta prueba, los compuestos mercricos en medio fuertemente cido (cido ntrico de reactivo) se condensan con el grupo fenlico formando un compuesto de color rojo ladrillo o rojizo. La prueba no es satisfactoria para soluciones que contienen sales inorgnicas en gran cantidad, ya que el mercurio del reactivo de Millon es precipitado y se vuelve negativo, razn por la cual este reactivo no se usa para medir albmina en orina. REACCIN XANTOPROTEICA Esta prueba caracteriza a los aminocidos aromticos. Esta reaccin se debe la presencia de un grupo fenilo en la molcula proteica. Los complejos de la molcula proteica que son de importancia en esta reaccin son la tirosina y el triptfano. La fenilalanina no reacciona en las condiciones que se realiza en el laboratorio. Para esta prueba se produce la nitracin del anillo bencnico presente en los aminocidos obtenindose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjados en medio fuertemente alcalino (formacin de acido picrmico o trinitrofenol). No puede realizarse esta reaccin para identificar albmina en orina, por el color anaranjado de la reaccin final.

REACCIN HOPKINS-COLE Esta reaccin es especfica del grupo indol caracterstico del triptfano. El anillo del indol se hace reaccionar con acido glioxlico en presencia de acido sulfrico

concentrado para formar un compuesto violeta que se forma en la interfase entre la solucin de protena y el cido sulfrico. La estructura exacta del compuesto no se conoce, pero parece estar relacionado con el producto de condensacin del aldehdo del acido glioxalico con los nitrgenos de dos anillos aromticos. La reaccin de Hopkins-Cole es positiva solo para protenas que contienen triptfano. Se supone que el acido concentrado hidroliza las protenas en la interfase liberando el triptfano para dar el producto violeta. Sin embargo, el triptfano puro en solucin no da positivo la reaccin, a menos que se agreguen agentes oxidantes por lo que es de suponer que el triptfano de las protenas no se libera como tal, por lo cual la reaccin presentada es solo parcialmente correcta.

CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

El principio de la determinacin de las protenas totales, mediante la reaccin de Biuret, se basa en la propiedad que presentan los compuestos que poseen enlaces peptdicos (CO-NH-CO-NH-) de reaccionar en medio alcalino con sales de cobre para dar una coloracin violeta. La intensidad de la coloracin es proporcional a la cantidad de protena presente en la muestra examinada en esta prctica experimental. El anillo fenlico tiene un comportamiento caracterstico frente a sales de mercurio a pH cido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenlico de la tirosina y las protenas que las contiene. Debe tomarse en cuenta que en el caso de que la solucin a examinar sea muy alcalina, debe ser previamente neutralizado, ya que el lcali precipitara al in mercurio en forma de xidos amarillos. Adems, protenas como la ovoalbmina producen un precipitado blanco que progresivamente por accin del calor se torna rojo; pero, las peptonas, dan solamente una solucin de color rojo. Los anillos aromticos presentes en algunos aminocidos reaccionan con cido ntrico concentrado formando nitroderivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reaccin permite reconocer la presencia de tirosina, fenilalanina y triptfano. El grupo guanidnico presente en la cadena lateral de la arginina reacciona con soluciones de -naftol en presencia de bromo en medio alcalino formando complejos coloreados rosados o rojos. El anillo indlico presente en la cadena lateral de los -aminocidos libres o haciendo parte de pptidos y protenas se puede reconocer mediante reacciones con el cido glioxlico a ph cido puesto que forma complejos de coloracin violeta o amarillo violeta, permitiendo as identificar al triptfano. Los aminocidos azufrados como metionina, cisterna y cistina se reconocen por la formacin de precipitado de sulfuro de plomo (PbS) de color gris oscuro o negro que se forman cuando reacciona con acetato de plomo en medio alcalino.

CUESTIONARIO
1. Cules son los aminocidos bsicos, cidos y neutros?

Aminocidos neutros:
O O
-

O CH3 NH3
+

O NH2 NH3
+

O O

O NH3
+

SH

Alanina

Asparagina

Cistena

O O

NH2 O NH3
+

O O O
+

H3C CH3 NH3


+

NH3

Glutamina

Glicina

Isoleucina

O O

O CH3 NH3
+

O S NH3
+

CH3

O NH3
+

CH3

Leucina

Metionina

Fenilalanina

O O

H N
+

O H O

O OH NH3
+

CH3 OH NH3
+

Prolina
-

Serina

Treonina

O O

O O NH3
+

O O OH

CH3 CH3 NH3


+

N H Triptfano

NH3

Tirosina

Valina

Aminocidos cidos:

O O

O O NH3
+ -

O NH3
+

cido asprtico

cido glutmico

Aminocidos bsicos:
O O N H3
+ -

N H3 NH

O O

O H N N H3
+

NH

O NH3
+

N H3

Arginina

H istidina

Lisina

2.

Cules son los aminocidos esenciales? Los seres humanos pueden sintetizar aproximadamente la mitad de los aminocidos que forman las protenas, el resto de aminocidos, denominados aminocidos esenciales, han de ser ingeridos en la dieta. Los diez aminocidos esenciales son los siguientes: Arginina (Arg) Lisina (Lys) Fenilalanina (Phe) Metionina (Met) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Valina (Val) Triptfano (Trp) Histidina (His) Isoleucina (Ile)

3.

Qu aminocidos dan reaccin positiva con el reactivo de Biuret y por qu? Dan resultado positivo, las sustancias que contienen ms de 2 grupos CO-NH2 o que tienen este grupo asociado con grupos CS-NH2, -C(NH)NH2-, -CH2-NH2, CRH-NH2, -CHOHCH2-NH2 y CHNH2-CH2OH. Los aminocidos que dan resultado positivo con el reactivo de Biuret contienen un grupo amino bsico y un grupo carboxilo cido; es decir, son bifuncionales y, por lo tanto, su valor como bloque de construccin proviene del hecho de que se puede unir en grandes cadenas formando enlaces amida entre el NH2- de un aminocido y el CO2H del otro, formndose los pptidos (menos de 50 aminocidos) o protenas (para cadenas ms largas). Los aminocidos constituyentes se consideran como residuos terminales que

en ambos extremos son diferentes a todos los dems y, adems, distintos entre s: uno, el N-terminal, contiene un grupo amino alfa libre y el otro, el residuo Cterminal, contiene un grupo carboxilo alfa con respecto a la unin peptdica, tambin libre. En medio fuertemente alcalino, los grupos peptdicos de los polipptidos pasan a la forma enlica, en la que interaccionan con el in Cu (II), formando el complejo coloreado de Biuret (color rojo). Con los aminocidos libres generalmente dan reaccin negativa, a excepcin de los aminocidos histidina, serina, treonina y asparagina, los cuales, en solucin y a altas concentraciones, pueden formar el complejo coloreado de Biuret Cu (II).

4.

En qu se fundamentan las reacciones de coloracin de los aminocidos? Se fundamentan en la fuerte absorbancia de la luz caracterstica a una determinada longitud de onda de la mayora de protenas. La molcula de aminocido al absorber la luz mediante la captacin selectiva de una longitud de onda, reflejar el color caracterstico para su inmediata identificacin cualitativa. Cualquier grupo funcional (o asociacin de grupos) responsable de la absorcin, generalmente debido a la presencia de enlaces mltiples conjugados, recibe el nombre de cromforo. La modificacin de la longitud de onda o la absorbancia molar podra ser tambin por la existencia de grupos auxcromos, que son sustituyentes que no son cromforos en s mismos pero que estn unidos a grupos cromforos. Las bandas de absorcin pueden desplazarse hacia menores frecuencias o mayores longitudes de onda (desplazamiento batocrmico) o desplazarse hacia mayores frecuencias o menores longitudes de onda (desplazamiento hipsocrmico).

BIBLIOGRAFA

PRCTICAS DE BIOQUMICA Y FISIOLOGA; J. Tamarit y J.L Delso; Primera edicin; Editorial Marban Madrid 1997; Pginas: 49, 50.

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