Enzim dr. Hairrudin, M.

Kes

Kinetika Enzim
Dr. Hairrudin, Mkes

Pendahuluan
Biokimia: mempelajari komposisi kimia dan proses-proses kimia yang terjadi dalam mahluk hidup. Makna Biomedis: - Promotif - Mekanisme dasar penyakit - Menegakkan diagnosis - Planing terapi

What Why
Enzim

How

Where

When

Enzim: protein yg bertindak sbg biokatalisator

Katalisator

Mempercepat reaksi dan tercapainya keseimbangan Ikut bereaksi Tidak merubah Keq dan perubahan energi bebas (G). Tidak mempunyi hubungan stoikiometrik Pada akhir reaksi: kembali ke bentuk semula

Lokasi Enzim
Di mana ada reaksi kimia (pada organise)
di situ ada enzim Lokasi berhubungan dengan fungsi Contoh:

Saluran cerna : pencernaan Enzim ribosom: berperan pada sintesis protein Enzim mitokondria: berperan pada pengadaan energi atau reaksi-reaksi oksidasi

Cara Kerja
Menurunkan energi aktivasi E aktivasi: jumlah E yang diperlukan untuk
membawa semua molekul dalam satu mole suatu bahan pada suatu suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi Keadaan transisi: kemungkinan terbentuk dan terputusnya ikatan kimia sangat besar

Catalytic site
= active site Tempat pengikatan substrat atau proses
katalisis berlangsung Terbentuk ok struktur tersier Dua gugus:
Gugus pengikat Gugus reaktif

Memiliki struktur 3 dimensi, umumnya

berbentuk celah

Kofaktor
Senyawa lain bukan protein yang
diperlukan oleh enzim agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya Klasifikasi :

Komplek enzim-koenzim = Holoenzim Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif =

Apoenzim

Logam = kofaktor logam Senyawa organik non protein = Koenzim

Koenzim
Ikatan enzim-koenzim
Kovalen : koenzim = gugus prostetik. Contoh: Biositin pada enzim asetil-KoA karboksilase Nonkovalen: koenzim = kosubstrat

Contoh:
TPP (tiamin pirofofat = vitamin B1) FAD (flavin adenin dinukleotida = vitamin B2) NAD (nikotinamid adenin dinukleotida) Biositin (pembawa gugus CO2) Koenzim A (pembawa gugus asil R-COO-).

Kosubstrat
Perubahan kimianya mengimbangi
substrat.

Perubahan kimia koenzim sering

Glukosa + ATP

Glukosa 6 P + ADP

mempunyai arti fisiologik yang lebih penting.

NADH + H+ + Asam piruvat NAD+ + Asam laktat. Tujuan utama untuk reaksi ini adalah untuk menghasilkan NAD+ bukan asam laktat.

ISOZIM : SEKELOMPOK ENZIM YANG DAPAT MENGKATALISIS REAKSI YANG SAMA TETAPI MEMPUNYAI SIFAT-SIFAT FISIK, KIMIA ATAU IMUNOLOGIK YANG SEDIKIT BERBEDA

Proenzim /Zymogen: Enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Reaksi Enzimatik

Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh:
Kadar enzim Kadar substrat pH Suhu Aktivator Inhibitor

Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Reaksi Enzimatik

Ket A: I (1u), II (2u),
III (4u) Ket B: pada t0 grafik linier =V0 berbanding lurus dengan kadar enzim

Pengaruh Kadar Substrat Terhadap Reaksi Enzimatik

Kadar substrat

dinaikkan Vo makin tinggi Pada kadar substrat tertentu didapatkan Vo maximum Kadar substrat yang dibutuhkan agar Vo=1/2Vomax = Km

Pengaruh pH pada Reaksi Enzimatik

Enzim merupakan protrein jadi peka
terhadap perubahan pH Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah, enzim akan mengalami denaturasi. pH optimum : pH dimana S/t pada tiaptiap saat selalu lebih besar dibandingkan pada pH yang lain.

Hubungan pH dengan Aktivitas Enzim

Pengaruh Suhu pada Reaksi Enzimatik

Pada umumnya reaksi kimia berjalan lebih cepat

pada suhu yang lebih tinggi. Pada suhu yang tinggi enzim mengalami denaturasi ( pada suhu 70C, sebagian besar enzim menjadi inaktif) Pada suhu yang meningkat, kecepatan reaksi juga meningkat (Vo), tetapi denaturasi lebih mudah terjadi. Suhu optimum selalu berubah tergantung pada waktu.

Pengaruh Suhu pada Reaksi Enzimatik

Pengaruh Inhibitor Terhadap Reaksi Enzimatik

Menghambat reaksi enzimatik Dapat berikatan dengan enzim Klasifikasi inhibitor:
Berdasar sifat kinetikanya: Inhibitor kompetitif (hambatannya dapat
dikurangi/ditiadakan dg peningkatan kadar substrat) Inhibitor nonkompetitif hambatannya tidak dapat dikurangi/ditiadakan dg peningkatan kadar substrat)

Berdasar sifat ikatan enzim-inhibitor: Inhibitor reversibel Inhibitor irreversibel

Inhibitor Kompetitif
Selalu bersifat reversibel Inhibitor kompetitif hanya dapat mengikat enzim
bebas tetapi tidak dapat mengikat kompleks enzim substrat Mekanisme hambatan:

Inhibitor analog substrat: inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat terikat pada active site. Steric hindrance inhibitor: inhibitor tidak terikat pada active site, tetapi dapat menghalangi substrat terikat pada active site karena terjadi halangan sterik.

Inhibitor Kompetitif Analog Substrat

Inhibitor Kompetitif Steric Hindrance

- Km : meningkat - Vmax : tetap

Inhibitor Kompetitif analog substrat

Contoh :
Sulfanilamid (struktur mirip PABA): inhibitor dihidropteroat sintetase Fisosstigmin (mirip asetilkolin) : inhibitor asetilkolinesterase Asetazolamide: inhibitor enzim anhidrase asam karbonat

Inhibitor nonkompetitif
Km : tetap & Vmax : menurun Inhibitor nonkompetitif reversibel :
dapat berikatan denga enzim bebas maupun kompleks enzim substrat Terikat pada tempat yang berbeda denga pengikatan substrat Menurunkan kadar enzim yang aktif Berikatan dengan enzim secara irreversibel Merubah konformasi enzim atau active site, sehingga enzim menjadi inaktif Contoh: Hg2+, Ag2+, Ba2+

Inhibitor nonkompetitif irreversibel

Selesai !!!!