ITA01 114 Bioqumica de Alimentos

Protenas

Prof. Adriano Brandelli ICTA - UFRGS

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Funes Vrias Ex: Enzimas Hemoglobina e mioglobina = transporte de O2/CO2 Msculo Actina + Miosina convertem Equim em trabalho Tendes Colgeno + Elastina unem ossos aos msculos Imunoglobulinas proteo Casena protena de reserva

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Colgeno

Relao Estrutura Funo Proteinas globulares e fibrosas

Elastina

Integrase

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Estrutura Estrutura primria: - Depende da composio de aminocidos - Sequncia nica de AAs que diferencia protenas e determina outros nveis de estrutura.

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Determinao da estrutura primria

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Estrutura Estrutura secundria: Arranjo espacial regular da cadeia peptdica numa direo -hlice molcula forma uma hlice ao longo de um eixo -estrutura esqueleto peptdico forma zig-zag (folha ) Casual pouca organizao entre os grupos R vizinhos

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Estrutura Estrutura secundria -hlice - Helicide organizado ao redor de eixo imaginrio - Passo da hlice = 3,6 resduos de AAs - Conformao mantida por pontes de H Aminocidos que rompem a estrutura: - Pro, grupo imino tem geometria incompatvel - Nmero elevado de AAs com carga (repulso) - Nmero elevado de Trp (cadeia volumosa)

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Estrutura Estrutura secundria -estrutura - Esqueleto peptdico forma zig-zag - Cadeias alinhadas lado lado - AAs volumosos ou com carga atrapalham

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Estrutura Estrutura terceria: Interao dos grupos R dos AAs, confere arranjo espacial Interao inica Interao hidrofbica Pontes de H Pontes S-S

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Estrutura Estrutura quaternria: Interaes no-covalentes entre diferentes polipeptdeos Importante para funo biolgica Ex: Hemoglobina, enzimas alostricas

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Propriedades inicas Protenas com elevado no de AA cidos (Glu/Asp) tem pI baixo Protenas com elevado no de AA bsicos (Lys/Arg) tem pI elevado Podem ser separadas por eletroforese ou cromatografia de troca inica Solubilidade Em pH pI protena tem cargas que se repelem Alterando o pH, altera o grau de ionizao dos grupos R Adicionando sais aumenta solubilidade pois atrao entre cargas opostas de molculas vizinhas Elevada concentrao de sais, excesso de ons compete pela solvatao (salting out)

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Desnaturalizao Alterao de propriedades especficas causada por tratamento sem rompimento das ligaes peptdicas. Perda da atividade biolgica. Efeitos da desnaturalizao: - Ligaes peptdicas mais suscetveis a hidrlise enzimtica - Diminuio da solubilidade - Se possui atividade enzimtica, perda ou diminuio - No possvel cristalizar - Aumento da viscosidade intrnseca - Aumento da rotao ptica da protena em soluo

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Desnaturalizao Agentes fsicos: temperatura, presso, UV Agentes qumicos: pH, detergentes, uria Protenas tem comportamento diferente frente a tratamentos desnaturalizantes Ex: calor -casena -casena Absoro UV inalterada aumenta Solubilidade diminui inalterada Digesto por tripsina aumenta inalterada

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Hidrlise Protelise rompimento das ligaes peptdicas - Proteases pepsina, tripsina, papana, quimotripsina - cido, ex: HCl 20% + refluxo 12-16h - lcali, ex: NaOH ou Ba(OH)2 6M
Mecanismo de hidrlise por uma protease asprtica:

Ex: Produo de queijos, hidrolisados para nutrio parenteral, melhoria de propriedades

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Processamento trmico Reao de Maillard Protena + acar redutor

Lys -amino perda de valor nutricional

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Processamento trmico Ligaes cruzadas entre protenas

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Processamento trmico Cistina aminocido mais sensvel ao calor Tratamento em meio aquoso a ~115oC perda de 50-60%
R-CH2-S-S-CH2-R R-CH2-SH + R-CH2-S-OH R-CHO + H2O + H2S

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Efeito de lcalis Racemizao de aminocidos (formao de D-aminocidos) -Eliminao de Cys (formao de deidroalanina) Dha + Lys lisinoalanina Dha + Cys cistationina

\ C=CH2
/

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Propriedades funcionais Capacidade de reteno de gua (CRA) Carnes influencia na maciez, sabor, cor Adio de fosfatos (interage com Ca2+, interfere nas ligaes cruzadas) Leite em p desnatado usado para aumentar CRA da farinha

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Propriedades funcionais Capacidade emulsificante Estabilizao de emulses leo em gua Protenas do ovo formulaes (maionese) Emulses com carne protenas emulsionam gordura Protenas da clara do ovo + polissacardeos Reao de Maillard Emulses com maior estabilidade trmica

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Propriedades funcionais Gelatinizao - Ovalbumina (clara do ovo) 6 Cys Se desnaturalizada abre a cadeia, permite a formao de novas pontes dissulfeto inter e intra cadeia gel - Gelatina Aquecimento do colgeno em T > Ts, destruio da hlice tripla, reestruturao das fibras dando gelatina

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Propriedades funcionais Formao de espuma Desnaturalizao em interface gua-ar Molculas desnaturalizadas interagem formando um filme ao redor de bolhas de ar, estabilizando as espumas. Excesso de batimento fica pouca protena nativa para interagir com gua

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Propriedades funcionais Propriedades coesivas/elsticas Glten hidratado (glutenina + gliadina) Inicialmente protenas empacotadas Hidratao + mistura intercmbio de dissulfetos Processo Chorleywood: uso de cido ascrbico/mistura forte 4x104 J kg-1
cido ascrbico + O2 cido deidroascrbico + H2O (c. Ascrbico oxidase) cido deidroascrbico + 2 G-SH cido ascrbico + G-S-S-H (Glutationa oxidase)