UNIVERSIDAD ALAS PERUANAS

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERA AMBIENTAL

CURSO

QUIMICA ORGANICA

TEMA: TEUTOMERIA DE AMINOACIDOS

DOCENTE: Ing. Eleuterio Paniagua Infante ALUMNO:

LPEZ JUREZ VCTOR

CICLO 3 PACHACAMAC 2012

REPRESENTACION DE AMINOCIDOS

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son L- aminocidos. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. El dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Se debe destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cul sea el aminocido limitante. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 UMA y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

Estructura.
La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral radical R, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Clasificacin.
Segn el radical R, que se enlace con el carbono, los aminocidos pueden clasificarse en: Alifticos: Son los aminocidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta. Los aminocidos alifticos se clasifican en neutros, cidos y bases. 1.- Neutros: Si el radical R no posee grupo carboxilo ni grupo amino 2.- cidos: Si el radical R posee grupo carboxilo, pero no grupo amino. 3.- Bsicos: Si el radical R posee grupo amino, pero no carboxilo. Aromticos: Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, relacionada con el benceno (anillo cromtico) Heterocclicos: Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, compleja y con tomos distintos del carbono y del hidrgeno. Azufrados: Hay dos aminocidos cuyo radical R posee tomos de azufre, como la cistena, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioster. Hidroxilados: Contienen cadenas alifticas hidroxiladas, el grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucho mas hidroflicos y reactivos.

Aminocidos Esenciales.

A. VALINA
Cdigo: Frmula qumica: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Val, V HO2CCH(NH2)CH(CH3)2 C5H11NO2 Densidad 1.316 g/m3 Masa molar 117.15g/mol Punto de fusin 298 K, 25C Insoluble en agua Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno; mejora los transtornos neuromusculares, previenen la atrofia muscular posterior a una fractura sea cuando hay inmovilizacin tienen la capacidad de prevenir el dao heptico. Pueden ser el pltano, el requesn, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno y las especias suaves. Valina es un aminocido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un componente de protenas. Es sintetizado en plantas a travs de muchos pasos a partir del cido pirvico. La cascada inicial tambin termina en Leucina. El intermediario, cido -oxoisovalerianico, pasar por una aminacin con glutamato. Enzimas involucradas en la biosntesis incluyen: cido acetohidroxi isomeroreductasa Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa

Fuentes: Biosntesis:

Estructura:

Es uno de los 20 aminocidos naturales ms comunes en la Tierra, En el ARN mensajero, est codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminocidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos. La Valina es la responsable de una enfermedad gentica conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S, que hace que los glbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre 6 y 10 veces menor, causando anemia y otras complicaciones. La anemia falciforme se produce por una mala codificacin de la hemoglobina, sustituyendo por valina el cido glutmico que debera ir.

B. LEUCINA
Cdigo: Frmula qumica: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Leu, L CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)COOH C6H13O2N Densidad 1.316 g/m3 Masa molar 131.17 g/mol Punto de fusin 566 K, 293C Soluble en agua Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular sirviendo para la cicatrizacin de heridas. Indirectamente cumple una funcin reguladora en la correcta secrecin biliar. Participa en el metabolismo de los neurotransmisores excitatorios en el sistema nervioso central. Est presente en los todos los alimentos ricos en protenas tanto de origen vegetal como animal, principalmente en la leguminosas (frijoles) y carnes. La leucina, se obtiene a travs de la sntesis de valina, cuando en el -cetoisovalerato, toma una va alterna y se produce leucina.

. Fuentes:

Biosntesis: Estructura:

La leucina es uno de los veinte aminocidos que utilizan lasclulas para sintetizar protenas. Est codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los 8 aminocidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la degradacin del tejido muscular incrementando la sntesis de protenas musculares en ratas viejas.3 Leucina se usa en el hgado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor que el uso en el hgado.4 La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida.

C. TREONINA
Cdigo: Frmula qumica: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Thr, T H3NCH(CHOHCH3)COOH C4H9NO3 Densidad 370 g/m3 Masa molar 119.12 g/mol Punto de fusin 543.15 K, 270C Soluble en agua Acta como factor lipotrofico evitando el hgado graso participan el formacin del colgeno y helastina. Ayuda a transportar el fosfato en las fosfoproteinas. Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesn, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de ssamo. Como un aminocido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en protenas que con . En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del cido asprtico por la va -Aspartilsemialdehdo y homoserina. Enzimas involucradas en su sntesis incluyen:2 Aparto quinasa -Aspartil-semialdehdo deshidrogenasa Homoserina deshidrogenasa Homoserina quinasa Treonina sintasa

..Fuentes: Biosntesis:

Estructura:

La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminocidos que componen las protenas; su cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de protenas para su uso farmacutico.

D. LISINA
Cdigo: Frmula qumica: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Lys, K HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2 C6H14N2O2 Densidad 550 g/m3 Masa molar 146.19 g/mol Punto de fusin 497 K, 224C Soluble en agua Ph 9.74 Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. Se utiliza con xito en el herpes labial. Mejora la funcin inmunitaria colaborando en la formacin de anticuerpos. Mejora la funcin gstrica. Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al da. En cantidades mnimas se encuentra en todos los cereales (gramneas), pero es muy abundante en las legumbres. Contienen cantidades significativas de lisina. Como aminocido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales por lo que stos deben ingerirlo como lisina o como protenas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosntesis de este aminocido: La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a travs del cido diaminopimlico La segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el cido -aminoadpico. En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de cido asprtico, que se convierte en primer lugar en aspartil-semialdehdo. La ciclizacin genera dihidropicolinato, que se reduce a 1-piperidina-2,6-dicarboxylato. La apertura del anillode este heterociclo genera una serie de derivados del cido pimlico, que finalmente generar lisina.

. Fuentes:

Biosntesis:

Estructura:

Esta codificada en el ARN como AAA y AAG

E. TRIPTOFANO
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Trp, W C11H12N2O2 Densidad 1.34 g/m3 Masa molar 204.23 g/mol Punto de fusin 501 K, 228C Ph 5.89 Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo. Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los pltanos, la calabaza y la espirulina. El triptfano se biosintetiza en tres etapas fundamentales: Unin entre el cido antranlico y un ster fosfrico de ribosa con ciclizacin descarboxilativa, la eliminacin de una molcula de gliceraldehdo 3-fosfato, y la condensacin con una molcula de serina. Durante la biosntesis del triptfano, participan 4 enzimas: Antranilato fosforibosil transferasa: Se lleva a cabo una SN2 del grupo amino del cido antranlico. Fosforibosil antralinato isomerasa: Se isomeriza la ribofuranosa a ribosa lineal. Indolil 3-glicerol fosfato sintasa (I3GPS): Se efecta una descarboxilacin con condensacin tipo aldlica. En este paso se forma el anillo de indol con el sustituyente glicerilo en posicin 3. Triptfano sintasa: Se lleva a cabo una eliminacin por condensacin aldlica inversa. Se forma un anillo de indol no sustituido y unido a la enzima. Posteriormente se realiza la condensacin con serina por una reaccin tipo SEA. Se forma el triptfano.

Fuentes:

Biosntesis:

Estructura:

El triptfano (abreviado como Trp o W) es un aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico (codnUGG). Se clasifica entre los aminocidos apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial para promover la liberacin del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulacin del sueo y el placer. La ansiedad, el insomnio y el estrs se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptfano.

F. HISTIDINA
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: His, H C6H9N3O2 Masa molar 155.16 g/mol Punto de fusin 560 K, 287C Ph 7.59 Participa tambin en el desarrollo y manutencin de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas. Se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alrgicas, lceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audicin. Los productos lcteos, la carne, el pollo y el pescado la contienen. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilacin. Cinco de los seis tomos de la histidina derivan del 5-fosforribosilalfa-pirofosfato(PRPP) un intermediario tambin involucrado en la biosntesis del triptfano, los nucletidos de purina y los de pirimidina. El sexto carbono de la histidina se origina a partir del ATP. Los tomos de ATP que no se incorporan en la histidina se eliminan como 5-aminoimidazol-4-carboxamida ribonucletido que tambin es un intermediario en la sntesis de purinas. La biosntesis inusual de la histidina a partir de una purina se cit como evidencia que apoya la hiptesis de que la vida en su origen se bas en el RNA. Los residuos de histidina son con frecuencia componentes de los sitio activo de las enzimas, donde actan como ncleofilo o catalizadores generales cido-base, o ambos. Por consiguiente, el descubrimiento de que el RNA tiene propiedades catalticas sugiere que la mitad imidazol de las purinas cumple un papel similar en estos enzimas RNA (ribozimas). Esto sugiere que la va de la sntesis de la histidina es un fsil de la transicin hacia una forma de vida ms eficiente basada en protenas.

Fuentes:

Biosntesis:

Estructura:

Es codificada por los codones CAU o CAC. Nutricionalmente es considerada un aminocido esencial. Es un precursor de la biosntesis de histamina.

G. FENILALANINA
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Phe, F C9H11NO2 Masa molar 165.19 g/mol Punto de fusin 556 K, 283C Ph 5.48 Es un estimulante cerebral. Esta reconocida su eficacia para aliviar el dolor. Se utiliza siempre que se requiere un especial alerta cerebral. Incrementa los niveles de endorfina. Ayuda a regular el ritmo cardiaco. Se encuentran tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, su uso excesivo produce efectoslaxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, entirosina. La L-fenilalanina es tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina.

Fuentes:

Bioqumica:

Estructura:

La fenilalanina es un aminocido. Se encuentra en las protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los ocho aminocidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte tambin de muchos psicoactivos. Codificada en la ARN como UUC, UUU. La enfermedad gentica fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metablica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulacin de este neurotxico causan noligofrenia fenilpirvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.Tambin influye bastante al metabolismo. Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes clculos renales.

H. ISOLEUCINA
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: lle, l C6H13NO2 Densidad 1.7 g/m3 Masa molar 131.17 g/mol Punto de fusin 557 K, 284C Soluble en agua Son tres aminocidos que participan juntos en la produccin de energa muscular. Mejora los transtornos neuromusculares. Previenen la atrofia muscular posterior a una fractura sea cuando hay inmovilizacin tienen la capacidad de prevenir el dao heptico. A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha. Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente protenas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una va de varios pasos, comenzando por el cido pivrico y -cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosntesis incluyen: Acetolactato sintasa (tambin conocido como cido Acetohidroxi Sintetasa) Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa

Fuentes:

Biosntesis:

Estructura:

Esta codificada en el ARN como AUU, AUC, AUA. Es uno de los aminocidos naturales ms comunes, adems de ser uno de los aminocidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su composicin qumica es idntica a la de la leucina, pero la colocacin de sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

I.

ARGININA
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Arg, R C6H14N4O2 Densidad 1.1 g/m3 Masa molar 174.2 g/mol Punto de fusin 517 K, 244C Ph 10.76 La arginina se encuentra en la gran mayora de productos del mar, pescado, mariscos, crustceos, grandes mamferos acuticos como las ballenas hacen un aceite con ellas. A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha. La arginina se sintetiza de citrulina por accin secuencial de las enzimas citoslicas argininosuccinato sintetiza (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energticamente costoso, ya que la sntesis de cada molcula de argininosuccinato requiere la hidrlisis de adenosn trifosfato (ATP) a adenosn monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes. La Citrulina puede proveerse de mltiples fuentes: de la arginine va xido ntrico sintetasa (NOS); de la ornitina va catabolismo de la prolina o la glutamina/glutamato; de la dimetilarginina asimtrica (ADMA) va DDAH. Estructura:

Fuentes:

Biosntesis:

de

Sus codones son CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, y AGG. Se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glndulas endocrinas. La arginina es uno de los 20 aminocidos que se encuentran formando parte de las protenas. En el tejido heptico, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en poblacin peditrica, como un aminocido esencial. Este aminocido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glndulas endocrinas.

J. METIONINA
Cdigo: Frmula molecular: Propiedad fsica: Propiedad qumica: Funcin: Met, M C5H11NO2S Densidad 1.3 g/m3 Masa molar 149.21 g/mol Punto de fusin 554 K, 281C Soluble en agua Ph 5.74 Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosntesis de la cistena, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos. Fallos en la conversin de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. Las fuentes de Metionina son: carne, pescado, productos lcteos y huevos. Las personas vegetarianas la pueden conseguir de las nueces, la soja, el germen de trigo, semillas de ssamo, almendras, lentejas y garbanzos. Tambin se puede tomar como suplemento, antes de las comidas, aunque se pueden cubrir fcilmente las necesidades de Metionina con una dieta adecuada.

Fuentes:

Estructura:

La Metionina es un aminocido neutro que forma parte de todas las protenas y es un aminocido que, junto con la cistina, contiene azufre. Es un aminocido esencial, codifica con el codn AUG.