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UNIVERSIDAD DE SANBUENAVENTURA - CALI PROGRAMA DE INGENIERA AGROINDUSTRIAL QUIMICA DE ALS MATERIAS PRIMAS Taller Lpidos/Protenas Profesor: Ing.

. Jorge Ivn Quintero S. Integrantes: Julin Mera Joshua Gmez 1. Cmo se puede determinar la cantidad de fraccin lipdica presente en un alimento? La cantidad de fraccin lipdica presente en un alimento se puede determinar por medio de varios mtodos que son los siguientes: Mtodo de Soxhlet: Consiste en una extraccin de lpidos semi-continua con el solvente o mezcla de solventes orgnicos adecuado segn el tipo de grasa a extraer.

Mtodo de Schmid-Bondzynski-Ratzlaf: Muy empleado para determinar los lpidos en queso y en leche en polvo. Mtodo de Gerber Mtodo de Rose Gottlieb

2. Grficamente explique por qu los mono y diglicridos tienen un efecto emulsificante.

Diglicrido Monoglicrido

De esta manera se puede ver que debido a la capacidad bipolar que posee estas molculas es posible concebir una afinidad con las diferentes molculas polares y apolares de una mezcla, logrando unificar las faces presentes (acuosa y oleosa) en una sola. 3. Cules son los factores que determinan que una grasa sea slida o lquida a una temperatura determinada? Los factores que determinan el estado fsico de una grasa a una temperatura determinada est dada a como se encuentren formados los cristales al congelarse en dicha grasa, al nmero de insaturaciones y al largo de la cadena de cido graso que tenga en su estructura, ya que si

se han formado muy lentamente los cristales van a ser muy estables y el punto de fusin va a ser muy alto hasta el punto en que a temperatura ambiente la grasa ser slida. En cambio cuando el cristal se ha formado muy rpido, este ser dbil y por lo tanto su punto de fusin ser bajo. Depende al nmero de insaturaciones porque durante mas dobles enlaces tenga ms inestable ser y por lo tanto su punto de fusin ser ms bajo, y durando menos dobles enlaces tenga ser ms saturado (ms estable) y su punto de fusin ser mucho ms alto. Y por ltimo depende del dimetro de la cadena cido graso que tenga, ya que si la cadena es muy larga esta tendr un punto de fusin alto, pero si es corta su punto de fusin ser bajo. 4. Por qu las lecitinas son usados como emulsificantes? La lecitina es usada como emulsificante ya que es una molcula anfifilica antiptica, es decir que posee un extremo hidroflico (soluble en agua, polar) y otro hidrfobo (rechaza el agua, apolar), es decir que la parte hidroficila atrae las molculas polares como el agua y la parte hidrfoba atrae las molculas apolares como el aceite y grasas. Logrando con esto unificar las dos fases presentes en la mezcla aceite y agua. 5. Cules son los antioxidantes ms comunes en la industria para la preservacin de grasas y aceites?, exprese grficamente sus estructuras y mecanismos de accin Los antioxidantes ms comunes en la industria para la preservacin de las grasas y aceites son: Tocoferoles

Galatos

Embanox

Los antioxidantes pueden actuar por medio de diferentes mecanismos: Deteniendo la reaccin en cadena de oxidacin de las grasas. Eliminando el oxgeno atrapado o disuelto en el producto, o el presente en el espacio que queda sin llenar en los envases, el denominado espacio de cabeza. Eliminando las trazas de ciertos metales, como el cobre o el hierro, que facilitan la oxidacin.

6. Cules son los factores fsico qumicos que afectan el punto de humo en grasas y aceites? Los factores que afectan el punto de humo de las grasas y aceites son: El tiempo, la cantidad de energa administrada y dependiendo de la procedencia del aceite o grasa. 7. Cules son los mecanismos presentes durante la rancidez lipoltica de las grasas o aceites? La rancidez lipolicia se lleva a cabo por medio de dos mecanismos:

El enranciamiento hidroltico: consiste en la hidrlisis de los triglicridos que integran una grasa o un aceite descomponindose en cidos grasos y glicerina. stas reacciones se deben a la accin de enzimas lipolticas (lipasas) presentes en el producto o producidas por ciertos microorganismos. El enranciamiento oxidativo: se debe a la oxidacin de los dobles enlaces de los cidos grasos insaturados con formacin de perxidos o hidro-perxidos, que posteriormente se polimerizan y descomponen dando origen a la formacin de aldehdos, cetonas y cidos de menor peso molecular, entre ellos el aldehdo epihidrinal. Este proceso es acelerado en presencia de la luz, calor, humedad, otros cidos grasos libres y ciertos catalizadores inorgnicos como las sales de hierro y cobre. Las grasas que han experimentado oxidacin son de sabor y olor desagradable y parecen ser ligeramente txicas para algunos individuos.

8. Qu es el punto isoelctrico? Qu factores determinan el punto isoelctrico de protenas y aminocidos? La capacidad de recibir y donar electrones hace que exista un estado qumico conocido como: Punto Isoelctrico (pI), que es un valor de pH en el cual las partculas no migran hacia los electrodos bajo la accin de la corriente elctrica, pues estn igualmente disociados los grupos cidos y bsicos (carga neta = 0)

Cuando: pH < pI = aminocido acta como Catin pH > pI = aminocido acta como Anin Esta propiedad es de gran importancia y tal vez la ms usada dado que a partir de este principio se hace la separacin y purificacin de las protenas y aminocidos, adems en el pI se presentan las menores solubilidades. El punto isoelctrico (PI) de un aminocido depende de su estructura; y es el promedio de las dos constantes de disociacin cida que incluyen el zwitterion neutro. En cuanto a los aminocidos con una cadena lateral que sea un cido fuerte o un cido dbil, el PI es el promedio de los dos valores de pKa ms bajos. En el caso de los aminocidos con una cadena lateral bsica, el PI es el promedio de los dos valores de pKa ms altos. Punto Isoelctrico PI = pKa1 + pKa2 2 9. Qu clase de alteraciones sufren las molculas proteicas al ser desnaturalizadas? Los enlaces peptdicos no se hidrolizan. Los enlaces generados o perdidos son los encargados de definir la estructura conformacional (covalentes, puentes de hidrogeno, etc.). Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija. Estado nativo Estado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado

desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada (Figura superior). En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena: cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin.

10. Teniendo en cuenta la alteracin de la protenas En qu consiste la formacin de enlaces entrecruzados? Cules su impacto en la nutricin? La formacin de enlaces entrecruzados se debe a que en ausencia de azcares reductores, las protenas sometidas a tratamientos trmicos muy drsticos (que normalmente no se usan en la elaboracin de la mayora de los alimentos), reaccionan intra e intermolecularmente para formar nuevos enlaces covalentes llamados isopeptdicos. Los enlaces entrecruzados hacen ms difcil el proceso digestin, disminuyendo su contenido nutricional. En los crnicos se debe a que por medio de enlaces entrecruzados se logra estabilizar el agua en un producto por medio de redes entrelazadas tridimensionalmente de interacciones intermoleculares conocidas como gel. Generalmente este proceso se hace mediante enlaces entrecruzados irreversibles durante el proceso de calentamiento ya que de no hacerse al someterse el producto a un tratamiento trmico la estabilizacin se perdera. 11. Qu son, como se obtienen y que propiedades tienen las protenas modificadas? Las protenas modificadas son protenas que han cambiado en diferentes aspectos como: su estructura qumica y su naturaleza fsica, han cambiado biolgicamente e inmunolgicamente. Se obtienen mediante: hidrlisis parcial, hidrolisis completa e hidrolisis enzimtica, tambin por degradacin enzimtica de hidrolizados proteicos. Las protenas modificadas mejoran las caractersticas nutricionales, el retardo del deterioro, la modificacin de las propiedades funcionales (solubilidad, espuma, capacidad de coagulacin y de formacin de espuma), prevencin de interacciones indeseables, cambio de aromas y sabores. Estas protenas cambian de su estado nativo.