ENZIMAS Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos.

Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH. ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima: 1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. 2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin 3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace b-glucosdico de la sacarosa o de compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. El enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de muy diverso tipo.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son: pH: Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Este es el llamado pH ptimo. Los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos. Temperatura: En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima Cofactores: A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general: AH2 + B_____A + BH2 Ared + Box____Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. Clase 2: TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin: A-B + C_______A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa. glucosa + ATP______ADP + glucosa-6-fosfato Clase 3: HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrlisis: A-B + H2O______AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin: lactosa + agua_____glucosa + galactosa Clase 4: LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B_____A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico______CO2 + acetona Clase 5: ISOMERASAS: Catalizan la interconversin de ismeros: A____B Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa gliceraldehdo-3-fosfato_____dihidroxiacetona-fosfato y la fosfoglucosa isomerasa, glucosa-6-fosfato_____fructosa-6-fosfato Clase 6: LIGASAS: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP______A-B + XDP + Pi Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin: piruvato + CO2 + ATP_____oxaloacetato + ADP + Pi