INTEGRANTES

BALTEZAR CONTRERAS IRBID DORANTES LOZANO EMMANUEL LPEZ GALICIA HORACIO ORLANDO OLGUN ZARAGOZA JOS GABRIEL

FOSFORILACIN OXIDATIVA
Es el proceso por el que se forma ATP como resultado de la transferencia de electrones desde el NADH o del FADH2 al O2 a travs de una serie de transportadores
de electrones.

 Membrana externa Membrana interna Espacio intermembrana Matriz Crestas mitocondriales

Membrana Interna

Protenas que realizan las reacciones de oxidacin de la cadena respiratoria. El complejo enzimtico de ATP sintetasa.

Protenas de transporte especficas que regulan el paso de metabolitos dentro y fuera de la matriz.

Genera 26 de las 30 molculas de ATP que se forman cuando la glucosa se oxida completamente a CO2 y H2O.

La cadena respiratoria construye una gradiente de protones en que el pH:

cara externa de la membrana puede llegar a 5.5

cara interna de la misma puede llegar a 8.5

Esto representa energa potencial acumulada denominada fuerza motriz de protones (protn-motriz) la cual permite la entrada de protones a travs de la ATP sintasa para forma ATP.

Transportadores de electrones

complejo I: NADH- ubiquinona oxidorreductasa complejo II: Succinato-Q oxidorreductasa complejo III: Q-citocromo c oxidorreductasa complejo IV: Citocromo c oxidasa

complejo I: NADH- ubiquinona oxidorreductasa

Cataliza la transferencia de electrones a la ubiquinona (Q) a Cataliza la transferencia de electrones a la ubiquinona (Q) a partir del NADH partir del NADH
Ecuacin general: NADH + Q +5H+MATRIZ NAD+ + QH2 + 4H+CITOSOL

complejo II: Succinato-Q oxidorreductasa

Cataliza la transferencia de electrones a la ubiquinona (Q) a partir del succinato.

Succinato + Q Fumarato + QH2

SUCCINATO DESHIDROGENASA

complejo III: Q-citocromo c oxidorreductasa

Transporta electrones desde el ubiquinol al citocromo C

QH2 + 2Cit cox + 2H+matriz Q+ 2Cit Cred+ 4H+CITOSOL

CITOCROMO C REDUCTASA

complejo IV: Citocromo c oxidasa

Completa la secuencia transfiriendo electrones desde el citocromo C al oxigeno molecular .

4Cit Cred + O2 + 8H+matriz 4Cit cox + 2H2O + 4H+CITOSOL

CITOCROMO C OXIDASA

ATPasa

ATPasa
Subunidad c

Subunidad E

Subunidad y

Subunidad B

Subunidad a

(Paul Boyer, 1993)

El ciclo se inicia de nuevo con rotacin del nudo en una subunidad

ADP + Pi

Zona laxa (L) que une ADP + Pi

Nudo F1 visto desde arriba ADP + Pi

H+
Rotacin de 60

H2O Se forma nuevo ATP mediante condensacin; se libera el ATP original; la subunidad L est disponible para la unin. ADP + Pi

La entrada de energa altera la conformacin transformando la zona L en T (tight) y la zona T en O (open)

ATPasa

4H+ 4H+

2H+

+
CoQ

Cit c

IV III
1/2 O2 +2H+ ADP + Pi H2O

+ intermembrana + + +
H
+

Espacio

NADH + H+ NAD+

II

Fumarato

Succinato

Matriz

Fo

Potencial qumico pH (interior alcalino)

Sntesis de ATP guiada por fuerza protn-motriz

G = 2,3RT(pH) + F( )

Potencial elctrico (interior negativo)

ATP

F1

1 2

ADP + Pi ATP + H2O

GO = 52 kJ/mol

NADH + H+ + O2 NAD+ + H2O

GO = -220 kJ/mol
GO = -64 kJ/mol

NADH + H+ + O2 + 3ADP + 3Pi NAD+ + 4H2O + 3ATP

ADP (=) 3 O

FADH2 + O2 FAD + H2O

GO = -152 kJ/mol
GO = -48 kJ/mol

FADH2 + O2 + 2ADP + 2Pi FAD + 4H2O + 2ATP

ADP (=) 2 O

Nombre

Funcin

Sitio de Accin

Rotenona

inhibidor del transporte de e

Complejo I

Amital

inhibidor del transporte de e

Complejo I

Antimicina A

inhibidor del transporte de e

Complejo III

Cianuro

inhibidor del transporte de e

Complejo IV

Monxido de Carbono

inhibidor del transporte de e

Complejo IV

Nombre

Funcin

Sitio de Accin

Azida

inhibidor del transporte de e

Complejo IV

2,4,-dinitrofenol

Agente desacoplante

Transportador transmembrana de H+

Pentaclorofenol

Agente desacoplante

Transportador transmembrana de H+

Oligomicina

Inhibe la sintasa de ATP

Fraccin OSCP de la sintasa de ATP

BIBLIOGRAFA
Karp, G.;Biologa celular y molecular; McGraw-Hill

Interamericana, 1996; Vol. 1. Mathews, C. K.; van Holde, K. E.;Bioqumica, Segunda ed.; Mc Graw Hill Interamericana, 1998. Stryer, L.;Bioqumica, Cuarta ed.; Editorial Revert S.A.: Barcelona, 1995; Vol. 2.