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UNIVERSIDADE FEDERAL DE MINAS GERAIS Instituto de Cincias Exatas (ICEx) Departamento de Qumica FUNDAMENTOS DE BIOQUMICA

Estrutura das Protenas.

Eider Max de Oliveira Gontijo Prof Thiago Brando 26/03/2013

1. INTRODUO

As protenas so as macromolculas mais versteis nos sistemas vivos e servem para funes cruciais em essencialmente todos os processos biolgicos. Suas unidades estruturais bsicas so os aminocidos, que so constitudos de um tomo central de carbono ligado a um grupamento amina, uma carboxila, um tomo de hidrognio e um grupamento R diferenciado (cadeia lateral). A estrutura das protenas pode ser melhor analisada considerando-se quatro nveis de organizao: primrio, secundrio, tercirio e quaternrio.

Mioglobina protena que contm ferro.

2. OBJETIVO

Compreender, de modo geral, a estrutura tridimensional de protenas; bem como as interaes envolvidas na formao das estruturas secundrias e tercirias.

3. METODOLOGIA

Buscamos no website http://www.rcsb.org a estrutura da mioglobina, uma protena responsvel por transportar o oxignios nos msculos. Foi feito o download de sua estrutura no formato PDB. Aps isso, foram feitas sucessivas anlises estruturais como medidas dos ngulos de toro, distncias de ligaes de hidrognio, entre outras, de um resduo especfico da protena. O programa utilizado foi o King.

4. RESULTADOS

A resoluo em Angstroms da estrutura da mioglobina (1A6M) 1,00. A resoluo da oxi-mioglobina (1MBO) de 1,60. Logo a resoluo da mioglobina maior, pois quanto menor o valor da resoluo em Angstroms, significa que estaremos olhando a estrutura mais de perto.

A sequncia dos resduos de 100 a 110 : P, I, K, Y, L, E, F, I, S, E, A. Esta estrutura secundria, sendo uma hlice , que helicoidal e consiste de um esqueleto polipeptdico central em espiral e bem compacto, com as cadeias laterais estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar o impedimento estrico entre si. Uma hlice estabilizada pela formao de ligaes de hidrognio entre tomos de oxignio das carbonilas e os tomos de hidrognio das aminas que compem o esqueleto polipeptdico.

Na estrutura da mioglobina h oito hlices dispostas de maneira aleatria umas em relao s outras. Os aminocidos presentes nas terminaes desta protena so: valina (extremidade amino) e tirosina (carboxi-terminal).

A seguir uma tabela relacionando a posio relativa dos resduos (apontam para dentro ou para a superfcie da protena) de 103 a 118.

Resduo

Posio relativa

Resduo

Posio relativa

102 LYS 104 LEU

superfcie Dentro

103 TYR 105 GLUA

superfcie Superfcie

Resduo

Posio relativa

Resduo

Posio relativa

106 PHE 108 SERA 110 ALAA 112 ILEA 114 VALA 116 HISA 118 ARGA

Superfcie Dentro Dentro Dentro Dentro Superfcie superfcie

107 ILE 109 GLUA 111 ILEA 113 HISA 115 LEUA 117 SERA

Dentro Superfcie Dentro Superfcie Dentro Superfcie

A concluso a que chegamos com esta anlise de que este resduo est situado numa regio proteica intermediria entre a superfcie e o interior da estrutura.

Medida das ligaes de hidrognio:

Y103 (C=O) ... (N) I107 -> 3.00 A L104 (C=O) ... (N) S108 -> 3.00 A E105 (C=O) ... (N) E109 -> 2,97 A F106 (C=O) ... (N) A110 -> 3,07 A

Considerando que cada ligao N-H tem ~0,9, o comprimento mdio da ligao de hidrognio seria dado por:

Y103 (C=O) ... (N) I107 -> 2,10 A L104 (C=O) ... (N) S108 -> 2,10 A E105 (C=O) ... (N) E109 -> 2,88 A F106 (C=O) ... (N) A110 -> 2,17 A

5. CONCLUSO

Nesta prtica, a possibilidade de visualizao da estrutura tridimensional de uma macromolcula como a protena, levou ao enriquecimento do conhecimento cerca do assunto.