DEFINICIN DE CONCEPTOS 1.

Enzima
Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen. Las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimtica Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.

2. Sustrato
En bioqumica, un Sustrato es una molcula sobre la que acta una enzima. Las enzimas catalizan reacciones qumicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por accin de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. La ecuacin general es la siguiente:

E + S ES EP E + P
Donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) (Ntese que slo el paso del medio es irreversible).

Mediante el incremento de la concentracin de sustrato, la velocidad de la reaccin aumentar debido al aumento de la probabilidad de formacin de complejos enzima-sustrato. Esto ocurrir hasta que no haya ms enzimas disponibles para la formacin de complejos enzima-sustrato, lo que corresponde a un punto en que la velocidad ya no aumenta. La concentracin de enzimas constituye el factor limitante.

Modelo de llave-cerradura

Modelo encaje inducido

3. Energa de activacin
Energa de activacin ( ).- es la energa que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. Esa energa proviene de la energa cintica de las molculas que colisionan. La energa cintica sirve para originar las reacciones, pero si las molculas se mueven muy lento, las molculas solo rebotarn al chocar con otras molculas y la reaccin no sucede. Para que reaccionen las molculas, stas deben tener una energa cintica total que sea igual o mayor que cierto valor mnimo de energa llamado energa de activacin (Ea). Una colisin con energa Ea o mayor, consigue que los tomos de las molculas alcancen el estado de transicin. Pero para que se lleve a cabo la reaccin es necesario tambin que las molculas estn orientadas correctamente.

4. Sitio activo
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado. Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras molculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas molculas. Las molculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. En el centro activo encontramos restos de aminocidos con sustituyentes funcionales para la catlisis de un sustrato. Al haber pero muchsimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminocidos como para ser cada catlisis especfica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras clulas utilizan las llamadas coenzimas. La estructura y composicin del centro activo est configurado para que nicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima. El sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. La estructura tridimensional de la enzima determina tambin la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que slo podr actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo

En la figura de arriba, la flecha roja de la izquierda seala el sitio activo de una enzima, representada en color amarillo. A la derecha, la flecha seala el sitio activo ocupado con sustrato.

Las enzimas tambin pueden tener sitios para unin de cofactores, muchas veces necesarios para la reaccin cataltica, o para unin de otras molculas pequeas, por ejemplo sustrato o productos de la reaccin catalizada El sitio activo de una enzima puede ser degradado por accin del calor, pHs extremos o por accin de algunas sustancias qumicas, porque estos factores causan desnaturalizacin de las protenas, es decir, degradacin de sus estructuras terciarias, con la consecuente deformacin del sitio activo enzimtico.

El sitio activo est formado por las cadenas laterales de residuos especficos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la protena. Este sitio es afn por la estructura tridimensional del sustrato: o El sitio activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzima-substrato (ES). En el complejo ES, E transforma a S en l o los productos, formando el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo a P, regenerndose.

E + S ES E + P