Estado del Arte Gelatina de Pescado Antecedentes La gelatina se obtiene por hidrlisis del colgeno que es la principal protena

encontrado en piel y huesos. Hoy se extrae comercialmente en Canad en la provincia de Nueva Escocia, donde la materia prima es bacalao, eglefino y polaca obtenida de los procesadores locales de pescado salado y congelado. La particularidad especial de la gelatina de pescado reside en su contenido de aminocidos, si bien todas las gelatinas se componen de los mismos 20 aminocidos, pueden haber variaciones en los contenidos de prolina e hidroxiprolina. Cantidades menores de estos aminocidos reducen los enlaces de hidrgeno y por ende reducen la temperatura de gelificacin. Por ejemplo la gelatina de bacalao gelifica a 10C, mientras que la de carpa, pez tropical, lo hace a una temperatura superior al ambiente. En general se piensa que las nicas aplicaciones de la gelatina son como aditivo alimentario o en fotografa, sin embargo distintas temperaturas de gelificacin permiten ampliar el espectro de aplicaciones. Descripcin La informacin bibliogrfica de gelatina de pescado es ms bien escasa (Mees, 1966; Gustavson, 1956; Piez, 1965). Kenney & Ross de Canad han estado produciendo gelatina de pescado desde 1960. Inicialmente se comercializ como adhesivo de pescado clarificado para aplicaciones industriales, sin embargo desde 1981 se est comercializando un tipo comestible. Las cuatro aplicaciones principales son: Gelatina comestible Sin metales pesados y adecuada estticamente para consumir. Gelatina industrial Donde las propiedades fsicas y qumicas la hacen nica para una aplicacin industrial determinada. Un buen ejemplo es la gelatina para microencapsular precursores de tintas en la industria del papel. Gelatin para fotografa- En este caso los requerimientos son muy crticos. La pelcula fotogrfica debe tener una larga vida til, y la gelatina tiene un impacto directo en la qumica del haluro de plata, que necesita tener la habilidad de tomar la fotografa que despus tiene que ser revelada con procedimientos estandarizados. Adhesivo Esencialmente como adhesivo para pegado. A excepcin de la industria fotogrfica, la gelatina de pescado se usa para todas estas aplicaciones, donde incluso se puede usar en coberturas sensibles a la luz para la industria electrnica. El colgeno, precursor de la gelatina, consiste en tres cadenas poli pptidas, cadenas alfa, enroscadas en una conformacin de triple hlice. sta es

estabilizada por enlaces de hidrgeno, que se intensifican con el envejecimiento del animal. Una molcula tpica mide 3000A de largo (0,3 micrones) y 15A de dimetro. Cada cadena alfa consta de aproximadamente 1050 aminocidos. Hay 20 aminocidos diferentes y para cada animal la secuencia de stos es especfica. La glicina, que representa un tercio de los aminocidos presentes, est en una secuencia repetida con otros dos aminocidos. No es poco comn que estos tres sean: Glicina, prolina e hidroxiprolina. La Tabla 1 compara el contenido de aminocidos de gelatina lquida de pescado y gelatina de piel de ternero. Se indica el nmero de residuos o molcula de un aminocido por cada mil. Ntese la comparacin para prolina e hidroxiprolina. Tabla 1 Contenido comparado de aminocidos de gelatina lquida de pescado y gelatina de piel de ternero. Residuos/1000 Aminocidos Aminocido Funcin Gelatina Gelatina de piel lquida de de ternero pescado 114 51 45

No polar aliftico Alanina 124 Aminocido Arginina 55 bsico Acido asprtico 37 Acido Dicarboxilico Contiene azufre Cistena Acido -Acido glutmico Dicarboxilico 77 Glicina Aliftico no 334 polar Histidina Basico Hydroxyprolina No polar Isoleucina Aliftico Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Serina Treonina 9 54 10

-71 325 5 86 11 25 34 6 13 135 37 18

No polar aliftico 20 Basico 35 Contiene azufre 13 Aromtico Imino acido Contiene hidroxilo Contiene 11 106 65 26

Triptfano Tirosina Valina

hidroxilo Aromtico Contiene hidroxilo No aliftico polar

-2 22

-3 22

El colgeno de la piel puede ser disuelto en cido diluido fro o en una solucin salina, con mucha dificultad y bajos rendimientos. Esto es porque las molcula de colgeno tienen enlaces covalentes cruzados en fibras que pueden hincharse pero no disolverse. Si la piel en cido diluido se calienta, la molcula en hlice del colgeno se transforma, desenrollndose y hacindose soluble. La temperatura depende del contenido de prolina e hidroxiprolina y sta es la temperatura de desnaturalizacin. Para peces marinos de aguas profundas esta temperatura es alrededor de 15C. Para colgeno bovino esta temperatura es alrededor de 40C. La table 2 muestra una comparacin entre la composicin de aminocidos de algunas gelatinas de pescado y de ternero publicadas por Piez y Gross (1960). La glicina representa un tercio del total de residuos de aminocidos. Hay similitudes, pero lo que ms importa es el contenido de prolina e hidroxiprolina. Tabla 2 Composiciones de aminocidos en gelatinas de pieles de ternero y de pescados. Aminocido Glicina Alanina Valina Isoleucina Leucina Prolina Residuos/1000 Aminocidos Carpa 317 120 19 12 25 124 Bacalao 345 107 19 11 23 102 53 13 3.5 69 25 13 <1 6.0 25 7.5 51 Lucio 328 114 18 9.2 20 129 70 14 1.8 41 25 12 <1 7.9 22 7.4 45 Ternero 320 112 20 11 25 138 94 13 2.6 36 18 4.3 <1 7.4 27 5.0 50

Hidroxiprolina 73 Fenilalanina 14 Tirosina 3.2 Serina Treonina Metionina Cistina Hidroxilisina Lisina Histidina Arginina 43 27 12 <1 4.5 27 4.5 53

Acido asprtico Acido glutmico

47 74

52 75

54 81

45 72

*Piez and Gross (1960) La extraccin comercial de la gelatina depende de disolver e hidrolizar la piel desnaturalizada. La gelatina puede mantener algunos enlaces covalentes, lo que har aumentar el peso molecular de las cadenas alfa en mltiplos. Tambin habr importantes proporciones de polipptidos generados en el rompimiento de los enlaces durante la hidrlisis. Esto no es necesariamente un problema, ya que el producto final puede no necesitar un alto peso molecular para alcanzar su cometido. La gelatina de pescado tiene una reactividad similar a la de origen animal. Los aldehdos como el formaldehido el gluteraldehido y el glioxal aumentarn los enlaces cruzados y endurecern la gelatina bajo condiciones apropiadas. Puede reaccionar con anhdridos en condiciones alcalinas, reduciendo o eliminando los efectos de los aldehdos. Tambin la gelatina de pescado es un buen medio para la precipitacin de emulsiones de haluros de plata ya que se puede realizar a temperaturas menores que con gelatina animal. Bibliografa Burjanadze, T.V. 1982. Stabilization of collage structure; Dependence of collagen denaturation enthalpy on the imino acid content. Biopolymers 21(8): 1587. Chemically Milling Precision Parts. 1971. American Machinist 115: 50. Gustavson, K.H. 1956. "The Chemistry and Reactivity of Collagen." Academic Press, New York, NY. Holahan, J.F. 1965. Manufacture of color picture tubes. Electronics World 74(6):30-32,56. Laemmll, U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227(5259): 680. Mees, C.E.K. and James, T.H. 1966. "The Theory of the Photographic Process." 3rd ed. Macmillan Company, New York. Piez, K. 1965. Characterization of a collagen from cod skin containing three chromatographically different chains. Biochemistry 4(12): 2590. Piez, K.A. and Gross, J. 1960. The amino acid composition of some fish collagens: The relations between composition and structure. J. Biol. Chem. 235(4): 995.