ENZIMAS.

INTRODUCCION. Una caracterstica especial de la clula es su capacidad para llevar a cabo reacciones qumicas rpidas a temperatura ambiente. Estas reacciones se realizan debido a la participacin de las enzimas, las cuales coadyuvan a la transformacin de sustratos en productos. Las caractersticas principales de las enzimas consisten en que estas son: Protenas. Catalizadoras. Especificas. Con base en estas caractersticas podemos decir que una enzima es una protena sintetizada por la clula que cataliza (acelera) una reaccin termodinmicamente posible y de manera especfica; es decir, para cada reaccin se requiere una enzima. CLASIFICACION DE LA ENZIMAS. De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+ *La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada.

ACCION ENZIMATICA. La sustancia sobre la cual acta la enzima se denomina sustrato, el cual se una a la enzima por medio de los sitios activos que est presente y forma lo que se conoce como complejo enzima-sustrato; al llevarse a cabo la reaccin se obtienen los productos y la enzima. La enzima no altera en ningn momento la composicin qumica del sustrato ni de los productos. Algunas enzimas son inactivas sin la presencia de un cofactor o coenzima que bien puede estar constituido por iones como K+, Mn++, Ca, o Zn++. Dicho cofactor o coenzima se llama grupo prosttico. A la unin entre la enzima y el grupo prosttico se le nombra holoenzima, y a la enzima que participa se denomina apoenzima. La actividad catalizadora de una enzima depende de los siguientes factores: Cantidad de la enzima. Cantidad de sustrato. Temperatura. pH. Inhibidores.

CANTIDAD DE ENZIMA. Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite. CANTIDAD DE SUSTRATO. A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un

aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin. TEMPERATURA. Debido a la naturaleza protenica de las enzimas, estas pueden desnaturalizarse a temperaturas muy elevadas y, en consecuencia, disminuir su velocidad de reaccin. Aproximadamente hasta los 45 C se acelera la reaccin, tal como lo establecen las leyes de la termodinmica; por encima de este lmite aparece el factor de desnaturalizacin protenica, el cual aumenta significativamente hasta los 55 C en donde una brusca desnaturalizacin destruye la funcin cataltica. pH. Como en el caso de la temperatura, las enzimas pueden desnaturalizarse al cambiar el pH y por lo tanto inactivarse. Esto sucede debido a que se altera el carcter inico de los grupos amino y carboxilo de la protena y en consecuencia se modifican sus propiedades catalticas. El valor del pH en el que se encuentra la velocidad mxima de una reaccin enzimtica se nombra pH ptimo. INHIBIDORES Existe un sinnmero de compuestos que son capaces de combinarse con algunas enzimas, sin actuar como sustrato en los sitios activos de estas, y que bloquean por supuesto su actividad cataltica. A este tipo de compuestos se les denomina inhibidores y se dividen en competitivos y no competitivos. INHIBIDORES COMPETITIVOS. Los inhibidores competitivos, como su nombre lo indica, compiten con el sustrato o coenzima para ocupar los sitios activos de la enzima y reducen su actividad cataltica. La actividad de este tipo de inhibidores puede ser reversible, basta con aumentar la cantidad de sustrato para que reaparezca la actividad enzimtica. INHIBIDORES NO COMPETITIVOS. Estos inhibidores actan independientemente de la cantidad de sustrato presente. Aqu el inhibidor bloquea los sitios activos de la enzima de modo irreversible; la enzima se puede desnaturalizar, o el inhibidor bien puede actuar en uno o varios sitios activos de esta. El conocimiento de esta accin es de suma importancia en medicina, ya que algunos antibiticos actan como inhibidores, por ejemplo, la accin de la penicilina consiste en inhibir la formacin de la pared bacteriana. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS.

Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin. Ligasas Catalizan la unin de molculas. Liasas Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces. Oxidorreductasas Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico. Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.