PROBLEMA 6 OBJETIVO 1 CITAR AS FONTES E AS FUNES DAS PROTENAS - As protenas so as molculas orgnicas mais abundantes e importantes nas clulas

s e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. So encontradas em todas as partes de todas as clulas, uma vez que so fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e funo celulares. Existem muitas espcies diferentes de protenas, cada uma especializada para uma funo biolgica diversa. Alm disso, a maior parte da informao gentica expressa pelas protenas. - Pertencem classe dos peptdeos, pois so formadas por aminocidos ligados entre si por ligaes peptdicas. Uma ligao peptdica a unio do grupo amino (-NH 2 ) de um aminocido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminocido, atravs da formao de uma amida. - As protenas so polmeros cujas unidades constituintes fundamentais so os aminocidos. Os aminocidos, por sua vez, so molculas orgnicas as quais possuem ligadas ao mesmo tomo de carbono (denominado de carbono ) um tomo de hidrognio, um grupo amina, um grupo carboxlico e uma cadeia lateral R caracterstica para cada aminocido. Essa cadeia lateral o que difere os aminocidos em sua estrutura, tamanho, cargas eltricas e solubilidade em gua. - Alm de conferir propriedades fsico-quimica diferentes a cada aminocido, as cadeias laterais so tambm responsveis por foras estabilizadoras, advindas de interaes fracas (ligaes de hidrognio, hidrofbicas, eletrostticas etc.), que mantm as estruturas conformacionais enoveladas das protenas. - Os aminocidos presentes nas molculas de protenas so ligados covalentemente uns aos outros por uma ligao denominada de ligao peptdica. Essa ligao formada por uma reao de condensao entre o grupo carboxlico de um aminocido e um grupo amina de outro aminocido. Funes: Funo enzimtica: As enzimas so fundamentais como molculas reguladoras das reaes biolgicas.So protenas que facilitam as reaes bioqumicas. Eles so muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reaes qumicas. Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose acar encontrado no leite. A pepsina uma enzima digestiva que trabalha no estmago para quebrar protenas nos alimentos.Lipases enzimas que transformam os lipdios em sua unidades constituintes, como os cidos graxos e glicerol. Funo transportadora: Podemos encontrar protenas transportadoras nas membranas plasmticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substncias como glicose, aminocidos, etc. atravs das membranas celulares. Tambm esto presentes no plasma sanguneo, transportando ons ou molculas especficas de um rgo para outro: A hemoglobina presente nos glbulos vermelhos transporta gs oxignio para os tecidos. O LDL e o HDL tambm so protenas transportadoras. Funo contrtil: Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do mecanismo da contrao muscular. Funo estrutural: So aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistncia e elasticidade. Ex.: Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendes. Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do mecanismo da contrao muscular. Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre. Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com a regulao osmtica e com a viscosidade do plasma (poro lquida do sangue). Funo de defesa: Os anticorpos so protenas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralizao de vrus, bactrias e outras substancias estranhas. O fibrinognio e a trombina so outras protenas responsveis pela coagulao do sangue e preveno da perda sangunea no caso de cortes e machucados. Funo hormonal: muitos hormnios de nosso organismo so de natureza protica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormnios como substncias elaboradas pelas glndulas endcrinas e que, uma vez lanadas no sangue, vo estimular ou inibir a atividade de certos rgos. o caso do insulina, hormnio produzido no pncreas e que se relaciona com e manuteno da glicemia (taxa de glicose no sangue). Funo nutritiva: Presente em alimentos variados. Muitas protenas so nutrientes na alimentao, como o caso da albumina do ovo e a casena do leite. Fontes: Carnes, Ovos e Laticnios, Feijes, Lentilhas,Soja e Amendoim. OBJETIVO 2: EXPLICAR A DIFERENA NUTRICIONAL ENTRE PROTENA ANIMAL E VEGETAL. - As protenas de origem animal fornecem aminocidos de alto valor biolgico, ou seja, uma protena completa, porque ela contm todos os aminocidos essenciais em quantidades e propores ideais para

atender s necessidades orgnicas. J as protenas de origem vegetal, so de baixo valor biolgico, pois tm uma quantidade menor de aminocidos essenciais. - O ideal consumir as duas em quantidades adequadas para atender as necessidades dirias. As protenas de origem animal como as carnes, ovos, leite e derivados iro fornecer aminocidos de alto valor biolgico, ou seja, os completos, aqueles que o nosso corpo no consegue fabricar. Alm disso, so ricas em ferro, clcio, zinco e vitamina B12. Mas possuem a desvantagem de serem pobre em fibras e ricas em gorduras nocivas, sendo seu excesso na maioria das vezes associado doenas. J as protenas de origem vegetal, como a soja, o feijo e a lentilha , possuem uma quantidade menor de aminocidos essenciais, mas em contrapartida so ricos em carboidratos, vitaminas, fibras, e no possuem gorduras nocivas. OBJETIVO 3: CARACTERIZAR OS AMINOCIDOS ESSENCIAIS. - Os aminocidos essenciais* no podem ser sintetizados pelo organismo e devem ser fornecidos pelos alimentos em quantidades adequadas. - As protenas alimentares de "alto valor biolgico" so as que combinam uma boa digestibilidade e um alto teor de aminocidos essenciais, tais como a casena, as protenas de ovos, carne e peixe e soja isolada. * Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina. Histidina A Histidina um dos aminocidos que so codificados pelo cdigo gentico. Por isso, este um dos componentes das protenas dos seres vivos. A Histidina tambm importante na ligao do centro ativo de protenas com os seus substratos. Isoleucina e Valina So aminocidos essenciais que so codificados pelo cdigo gentico, sendo assim um dos componentes existentes nas protenas dos seres vivos. Leucina A leucina desempenha funes importantes no aumento das protenas e atua como uma fonte de energia durante os exerccios fsicos pois aumenta a resistncia e reduz a fadiga. A leucina pode tambm ter um efeito positivo na manuteno da massa muscular. Juntamente com a isoleucina e a valina, a leucina encontrada de maneira abundante em carnes e leguminosas, tais como a soja e o feijo, cuja concentrao mdia de 1g/100g e de 3g/100g, respetivamente. Lisina Importante pois ajuda no crescimento sseo, auxiliando na formao de colgeno. Este aminocido ainda um dos componentes dos ossos, das cartilagens e de outros tecidos conetivos. Metionina A metionina outro dos aminocidos essenciais codificados pelo cdigo gentico, sendo portanto um dos componentes das protenas dos seres vivos. O cdon que responsvel pela sntese da metionina o tripleto AUG (cdon de iniciao). Marca o incio do processo de sntese proteica. Fenilalanina A Fenilalanina um composto natural que est presente em todas as protenas, sejam elas vegetais ou animais. Por ser uma parte integral de todas as protenas do nosso corpo, o corpo humano necessita da fenilalanina. Visto que os humanos no conseguem sintetizar a fenilalanina, este um componente essencial da nossa dieta diria, sendo que sem ela o corpo no consegue funcionar. Treonina Este o mais abundante aminocido essencial protena imunoglobulnica. Triptofano O triptofano um aminocido essencial que o crebro utiliza, juntamente com a niacina (ou niacinamida), o magnsio e a vitamina B3, para produzir a serotonina, que um neurotransmissor importante nos processos bioqumicos do humor e tambm do sono. OBJETIVO 4: DESCREVER A DEGRADAAO DOS AA E SUA REGULAO (CICLO DA URIA). O piridoxal fosfato articipa da transferncia dos grupos -amino para -cetoglutarato. - O primeiro passo do catabolismo da maioria dos L-aminocidos que chegam ao fgado a remoo dos grupos amino pelas aminotransferases ou transaminases. - Nessas reaes de transaminao, o grupo -amino transferido para o tomo de C do -cetoglutarato, produzindo o respectivo -cetocido anlogo do AA. Nessas reaes no ocorrem perda de grupo amino, pois o cetoglutarato torna-se aminado a medida que o -aminocido desaminado. - O efeito das reaes de transaminao coletar os grupos amino de muitos AA diferentes sobre a forma de Lglutamato. O glutamato funciona com doador de grupos amino para as vias biossinteticas ou ento para as vias de excreo que levam a eliminao dos produtos nitrogenados. - As cels contem varias aminotransferases diferentes. Muitas so especificas para o -cetoglutarato como receptor do grupo amino, mas diferem entre si na especificidade do L-aminocido que doa o grupo amino. As reaes catalisadas pelas aminotransferases so reversveis. - As aminotransferases possuem um grupo prosttico comum - o piridoxal fosfato (PLP) - e o mesmo mecanismo de reao. - O PLP funciona como um transportador intermedirio de grupos amino no sitio ativo das aminotransferases. Ele sofre transformaes reversveis entre a sua forma aldedo (piridoxal fosfato), que pode aceitar um grupo amino, e sua forma aminada (piridoxamina fosfato) que pode doar o seu grupo aminao para um -cetocido. - As aminotransferases catalisam reaes biomoleculares do tipo ping e pongue. O AA que chega ao sitio ativo se liga a ele, doa seu grupo amino ao piridoxal e sai na forma de um -cetocido. A seguir, o -cetocido que entra PE liga, e aceita o agrupamento amino da piridoxamina fosfato e sai na forma de AA. O glutamato libera seu grupo amino como amnio no fgado

- Os grupos amino de muitos AA so reunidos no fgado na forma do grupo amino do L-glutamato. A seguir, esses grupos amino precisam ser removidos do glutamato e preparados para a sua excreo. Nos hepatcitos, o glutamato transportado do citosol para o interior da mitocndria onde sofre desaminao oxidativa, catalisada pela L-glutamato desidrogenase (nica enzima que pode usar NAD ou NADP como receptor de e), formando -cetoglutarato e amnia (NH4). A ao combinada de uma aminotransferase e da glutamato desidrogenase chamada de transdesaminao. O -cetoglutarato formado por desaminao do glutamato pode ser empregado no ciclo do ac. Ctrico e para a sntese da glicose. L-glutamato desidrogenase nos mamferos regulada por ADP ou GTP.

A glutamina transporta a amnia na corrente sangunea. A amnia muito toxica para os tecidos animais, e sua concentrao no sangue regulada. Alguns processos como degradao de nucleotdeos geram amnia livre. Na maioria dos animais, a maior parte dessa amnia livre convertida em um composto no-toxico antes de ser exportada, atravs do sangue, dos tecidos extra-hepticos para o fgado e rins. A amnia livre produzida nos tecidos combinada enzimaticamente com o glutamato para liberar glutamina, por meio da ao da glutamina sintetase. Essa reao requer ATP e ocorre em dois passos: O glutamato e o ATP reagem para formar ADP e glutamil fosfato e esta reagem com amnia para produzir glutamina e fosfato inorgnico (Pi), ambas catalisadas pela glutamina sintetase. Depois de transportada pela corrente sangunea, a glutamina entra no fgado e a enzima glutaminase libera o on NH4 que entra na mitoondria. A glutamina a forma no toxica de transporte da amnia. dos msculos

A alanina transporta amnia esquelticos para o fgado

A alanina exerce Tb um papel importante no transporte para o fgado dos grupos amino em uma forma no-txica, atravs do ciclo da glicose-alanina. No msculos e em outros tecidos que degradam AA para empreg-los como combunstivel, os grupos aminos so coletados por transaminao na forma de glutamato. O glutamato pode ento ser convertido em glutamina para ser transportada ate o fgado ou transferir seu grupo -amino para o piruvato (prodto da glicolise muscular), pela ao da alanina aminotransferase. A alanina passa para o sangue e vai ate o fgado. No citosol dos hepatcitos, a alanina aminotransferase transfere o grupo amino da alanina para o cetoglutarato formando piruvato e glutamato. Este pode ento entrar na mitocndria na qual a reao da glutamato desidrogenase libera o NH4 ou sofrer transaminao com o oxaloacetato para formar aspartato (doador de nitrognio para a sntese da ureia).

Excreo do nitrognio e ciclo da ureia - Quando no so empregados para a sintese de novos AA, os grupos aminos so destinados para a produo de ureia. - Animais terrestres so ureotlicos, excretam o nitrognio originado do grupo amino na forma de ureia. - A amnia convertida em ureia nas mitocndrias dos hepatcitos, atravs do ciclo da ureia. Dos hepatcitos, a ureia passa para o sangue que a transporta at os rins, onde excretada na urina. A ureia produzida da amnia em cinco passos enzimticos

Inicia no interior das mitocndrias do fgado, mas trs dos passos seguintes ocorrem no citosol, abrangendo dois compartimentos celulares. O primeiro grupo amino que entra no ciclo derivada da amnia (NH4) originada na matriz mitocondrial. Logo, ela imediatamente reunida com o CO2 (na forma de bicarbonato HCO3) produzido pela respirao mitocondrial para formar o carbamoil fosfato, catalisada pela carbamoil fosfato sintetase I, uma enzima reguladora. Reao dependente de ATP. O carbamoil fosfato doa seu grupo carbamoil, e agora entra no ciclo da ureia.

Esse ciclo apresenta quatro passos enzimticos: 1. Carbamoil fosfato cede seu grupo carbamoil para a ornitina e forma a citrulina, com a liberao de Pi. Reao catalisada pela ornitina transcarbamoilase. E a citrulina resultante passa para o citosol. 2. Um segundo grupo amino (originado do aspartato, gerado na mitocndria e transportado para o citosol), adicionado a citrulina por uma reao de condensao, formando o argininossuccinato. Ocorre no citosol, catalisada pela argininossuccinato sintetase. Consome ATP e processa por um intermedirio citruli-AMP. 3. Argininossuccinato rompido por uma argininossuccinase, liberando arginina e fumarato (este vai para o ciclo do ac. Ctrico) 4. A enzima citosolica arginase, hidrolisa a arginina e ornitina e ureia. A ornitina transportada para o interior da mitocndria para iniciar uma nova volta do ciclo da ureia.

O ciclo do ac. Ctrico e da ureia podem ser unidos - O fumarato, produzido na reao da argininossuccinase Tb um intermedirio do ciclo de Krebs, assim, os ciclos so conectados (biciclo ou bicicleta de Krebs). Entretanto cada ciclo pode funcionar de forma independente e a comunicao entre eles depende do transporte de intermedirios importante entre o interior da mitocndria e o citosol. - O fumarato gerado na sntese citosolica da arginina pode ser convertido em malato e este em oxaloacetato no citosol; esses podem sofrer metabolizao no prprio citosol ou serem transportados para o interior da mitocndria para uso no ciclo do ac ctrico. - O aspartato formando na mitocndria por transaminao entre o oxaloacetato e o glutamato podem ser transportado para o citosol, onde ele serve como doadro de nitrognio na reao do ciclo da ureia catalisado pela argininossuccinato sintetase. - Essas reaes constituem o desvio aspartato-argininossuccinato e fornecem as conexes metablicas entre as vias separadas, atravs das quais so processados os grupos amino e os esqueletos carbnicos dos AA. Regulao O fluxo de nitrognio atravs do ciclo da ureia varia com a composio dos nutrientes presentes na alimentao de cada individuo. Quando a dieta rica em protenas, o uso dos esqueletos carbnicos dos AA como combustvel resulta na produo de muita ureia a partir dos grupos amino excedentes. Pelo mesmo motivo, na desnutrio severa, a quebra da protenas musculares fornece a maior parte do combustvel metablico, aumentando a produo de ureia. A carbamoil fosfatase I, ativada alostericamente por N-acetilglutamato, que sintetizado de acetil-CoA e glutamato, pela N-acetilglutamato sintase.

Os nveis de N-acetilglutamato so determinados pelas concentraes do glutamato e da acetil-CoA (os substratos da N-acetilglutamato sintase) e da arginina ( ela ativadora da N-acetilglutamato sintase, e portanto uma ativadora do ciclo da ureia).