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COPIATON 2010 CLASES DE BORNAZ

Las enzimas son biocatalizadoras. Existen miles de reacciones qumicas, que forman parte del metabolismo el cual se ha dividido en anabolismo y catabolismo. Cada reaccin es catalizada por una enzima, por ejemplo, miren la eficiencia que tienen las enzimas.

LUZ , FE H2O2 O2 + H2O

CATALASA

Esta reaccin tiene varios agentes catalticos. Por ejemplo catalizado por la luz(agente fsico)por el Fe(Agente qumico) o puede ser catalizado por una enzima CATALASA. Si estudiamos estos tres agentes catalticos y trataremos de caracterizar a cada uno de ellos de esta forma: Agente cataltico Luz Hierro catalasa Velocidad de la reaccin 1 10 106

Las enzimas son muy especficas. Si hecho agua oxigenada a un tubo de ensayo vamos a ver que de vez en cuando se desprenden burbujas, porque la luz esta desdoblando el H2O2 (debemos conservarlo en frascos acaramelados o en la refrigeradora) de lo contrario solo nos quedara pura H2O y no H2O2. Las enzimas son tremendamente eficientes.

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Otro ejemplo: 2NH3 + CO2 O=C

NH2 + NH2 UREA: Utilizado como fertilizante y tambin por los terrucos. H2O

LAS ENZIMAS SON AGENTES CATALITICOS MUY EFICIENTES

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS:


1. CASI TODAS SON PROTEINAS: Antes que T.CECH encontrara un tipo de ARN que tiene capacidad enzimtica se decan que todas las enzimas eran protenas, pero ya no podemos decir eso. Todo lo que hemos estudiado en la estructura de las protenas es caracterstica de las enzimas. Todas las enzimas tienen un centro activo o sitio activo. Qu grupos catalticos convergen en el sitio activo? OH (SER, TRE, TIR) SH (CIS) COOH (Ac. Asp. , Ac. Glut.) grupo imidasol NH3 (LIS) El grupo amino de la arginina.

Todos estos grupos son acido base, por eso se habla que las enzimas preferentemente tienen una catlisis ACIDA BASICA.

NO OLVIDAR: En el sitio activo o centro activo convergen grupos que son proporcionados por los restos de AA.

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EXISTEN DOS MODELOS: a) MODELO CONCERTADO: El centro activo est formado, tiene esa forma permanente y que se complementa con el sustrato. b) MODELO INDUCIDO: No tiene forma definida, pero al momento que se acerca el sustrato recin adopta la forma y permite que se forme el centro activo, de forma especfica al sustrato. 2. LAS ENZIMAS NO MODIFICAN EL EQUILIBRIO DE LAS REACCIONES QUE CATALIZAN. H2O2 O2 + H2O

Basado en el principio de accin de masa todas las reacciones son reversibles, pero lo que hay que recordar es que el equilibrio en una reaccin puede estar inclinado hacia un lado o hacia el otro. Es decir hacia la formacin de productos o sustratos, eso depende del tipo de reaccin, pero toda reaccin es reversible. Si yo llevo a cabo esta reaccin en el medio, nunca va a poder encontrar el equilibrio, pero si yo lo hago en un ambiente cerrado, va a llegar el momento en que el ambiente se satura de oxigeno y agua y en esas condiciones la reaccin tendr que revertirse. Va haber un momento en que la velocidad de la reaccin de ida es igual a la velocidad de regreso, cuando eso ocurre decimos que la reaccin a llegado a su equilibrio. De esta manera: Si la sustancia la colocamos en un ambiente cerrado CON LUZ: se demora en llegar al equilibrio un da. CON Fe: SE DEMORA 2 HORAS CON UNA ENZIMA: el equilibrio se alcanza en milsimas de segundo, porque la enzima es mucho ms eficiente. El equilibrio no se est modificando, la enzima lo nico que est haciendo es acelerar la velocidad de la reaccin y alcanzar ms rpidamente el equilibrio. 3. LAS ENZIMAS DISMINUYEN LA ENERGA DE ACTIVACIN (Ea) DE LAS REACCIONES QUE CATALIZAN. Ea : la energa de activacin es la energa mnima que necesitan las molculas de un reaccionante para alcanzar un estado de transicin de mayor energa o si quieren un estado excitado, para poderse transformar en los respectivos resultantes. (El profe hace un grafico en la pizarra)

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Dibujamos dos valles, en este valle de mayor energa tenemos a las molculas de reaccionantes. Todas las molculas tienen energa cintica la cual es insuficiente para alcanzar este nivel que nosotros vamos a llamar estado de transicin con mayor energa. QUIERE DECIR que para alcanzar el estado de transicin las molculas deben ganar esta cantidad de energa esta es la que se denomina ENERGA DE ACTIVACIN. El reaccionante por s solo nunca por su energa cintica va a lograr alcanzar este estado, es insuficiente recuerden que la Ea (energa de activacin) no es igual en todas, hay algunas que tienen ms y otras menos. Ustedes han visto precisamente ese sistema de jugar a los bolos (de la tinka) y hay un sistema que los impulsa con aire y de repente uno cae en la canastilla y empiezan a ver los bolos, hagan de cuenta que esas son las molculas de un reaccionante, pero el movimiento no logra alcanzar este nivel. Entonces si colocamos el agente cataltico LUZ , va a disminuir la Ea en una pequea proporcin, y eso provoca que las molculas que tienen un max. de energa cintica puedan alcanzar ese estado de transicin, significa que son muy pocas las q tienen un alto estado energtico, algo similar ocurre con el Fe. Si colocamos las enzimas como agente cataltico, va a ver una plancha total de molculas que van a alcanzar el estado de transicin y esto lo hace precisamente la enzima. La Ea de la reaccin sin catalizador es 18 Kcal/mol. Si colocamos el catalizador luz es 15 Kcal/mol, si colocamos Fe es 12Kcal/mol y si colocamos la CATALASA va hacer 8Kcal/mol.

EN CONCLUSION: Disminuye la Ea en forma significativa. La energa de activacin es mucho menor y para que la reaccin (de perxido de hidrogeno) se revierta es difcil porque se necesitara una mayor Ea de regreso.

4. LAS ENZIMAS SE REQUIEREN EN MUY PEQUEAS CANTIDADES: En concentraciones muy bajas, porque las enzimas son muy presentes. Por ejemplo una sola molcula de enzima CATALASA es capaz de transformar un milln de molculas de H2O2 o de sustrato en un segundo. Otro ejemplo: CO2 + H2O
ANHIDRASA CARBONICA

H2CO3

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Una sola molcula de anhidrasa carbnica es capaz de transformar 600 mil molculas de CO2 en un segundo.

EN CONCLUSION: Las enzimas son muy eficientes, por lo tanto necesitamos la presencia de algunas cuantas molculas de enzima, adems es importante que ustedes tengan una concepcin que la economa celular de un organismo vivo es perfecta. Entonces tambin enfocando desde este punto de vista la naturaleza ha hecho muy eficiente a los catalizadores. Las enzimas se requieren en muy pequeas concentraciones porque son muy eficientes.

5. LAS ENZIMAS SON MUY ESPECIFICAS Debido a la presencia de un centro activo, porque por ejemplo tenemos la CATALASA y no interesa que el H2O2 este unido o en presencia de otros compuestos. La enzima va a reconocer al H2O2 se va a unir en forma especfica al H2O2 y va a catalizar la reaccin, las otras sustancias no perturban la actividad de la enzima. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS Debemos saber algunos trminos:

HOLOENZIMAS: Este trmino se utiliza para nombrar a una enzima completamente activa. y toda holoenzima est constituida por dos partes: a) apoenzima : esta constituida nicamente por AA es la parte entonces aminoacilica de una protena b) cofactor: constituida por una sustancia diferente a los AA que puede ser una sustancia inorgnica o una sustancia orgnica. Existen dos tipos de cofactores: inorgnico: nos referimos a sustancias inorgnicas como por ejemplo iones como el sodio, potasio, cloro, iodo, fierro, magnesio, zinc, molibdeno, cobalto, manganeso, flor y tienen que estar presente formando parte de las enzimas orgnico: cuando es una sustancia orgnica y hay dos tipos:

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coenzima: es aquel cofactor que se va unir a la apoenzima dbilmente solamente cuando la enzima va a actuar y despus se separa. grupo prosttico: cuando el cofactor est permanentemente unido a la apoenzima. Generalmente el cofactor est constituido por una vitamina.

ISOENZIMAS: Catalizan la misma reaccin pero de diferente estructura. Un ejemplo de isoenzima es la creatina quinasa, que presenta hasta tres formas moleculares, cada una de ellas constituida por dos subunidades polipeptidicas: M y B Las tres isoenzimas son: BB: predomina en el cerebro MB: predomina en el miocardio MM: predomina en el musculo esqueltico

PROENZIMAS: Produce enzimas inactivas. (Cintica enzimtica lo revisan de la propedutica, son grficos)

IMBIBICION ENZIMATICA:
Proceso en el que la enzima se bloquea o se inactiva por la influencia de inhibidores que pueden ser reversibles o irreversibles. a) reversibles: Cuando la Ea se bloquea por efecto de un inhibidor y a su ves puede ser de dos tipos: IMBIBICION COMPETITIVA: Caractersticas: - el inhibidor se parece al sustrato - compite por el centro activo con el sustrato - la Km se afecta y la Vmax permanece constante - se supera aumentando la [S](concentracin de sustrato) IMBIBICION NO COMPETITIVA Caractersticas: - el inhibidor no se parece al sustrato - el inhibidor no se une a un lugar diferente del centro activo de la enzima - el inhibidor afecta la Vmax y la Km permanece constante.

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- no se separa aumentando la [S](concentracin de sustrato) b) irreversibles: Cuando el inhibidor se une de forma covalente a la enzima impidiendo su accin sobre el sustrato(esta unin provoca cambios conformacionales en la enzima que desensamblan el centro activo, con ello se desnaturaliza e inactiva de manera definitiva)o cuando sufre el efecto de cambios drsticos en el medio donde trabaja la enzima.