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Protenas

Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural (colgeno y queratina) Reguladora (insulina y hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos), Enzimtica (sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Las protenas estn formadas por aminocidos.

Caractersticas
Los prtidos o protenas son biopolmeros, es decir, estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos.

Funciones
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos; Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin;

Estructura
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: Estructura primaria. La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de las protenas. Est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena proteca, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Estructura secundaria. La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre las cadenas

laterales (radicales) de aminocidos cercanos en la cadena. Nivel de dominio. Estructura terciaria. La estructura terciaria de las protenas es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Estructura cuaternaria. En cuanto a los niveles de la estructura de las protenas, la estructura cuaternaria es la disposicin espacial de las distintas cadenas polipeptdicas de una protena multimrica, es decir, compuesta por varios pptidos. Comprende la gama de protenas oligomricas, es decir aquellas protenas que constan con ms de una cadena polipptida, en la cual adems puede existir un comportamiento de alosterismo segn el mtodo concertado de Jacques Monod.1

Propiedades de las protenas


Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Desnaturalizacin
Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.

Clasificacin
Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

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