TEIXEIRA, Alice F. Fisiologia da Contrao Muscular.

Revista Neurocincia jul/set, 2005 O msculo esqueltico formado por inmeras clulas longas e multinucleadas denominadas fibras musculares. Essas fibras possuem as protenas contrateis Miosina (filamentos grossos) e Actina (filamentos finos) que esto organizadas lado a lado nas miofibrilas constituindo as fibras. As miofibrilas esto arranjadas paralelamente apresentando um padro de bandas escuras e claras sucessivamente, dando o aspecto de estrias as fibras. Sendo que a banda I (isotropia) de cor clara formada pelos filamentos finos e banda A (anisotropia) apresenta-se mais escura pelos filamentos grossos inseridos aos finos. O sarcmero delimitado por duas linhas Z composto por alfa-Actina onde se fixam os filamentos finos s protenas Tinina e Nebulina. A despolarizao do sarcolema da fibra muscular transmitida para o interior da fibra atravs dos tbulos-T. Junto a esses tbulos encontram-se as cisternas formando assim a estrutura Trade. Na membrana dos tbulos T encontram-se protenas integrais a Protenas DHP por ter afinidade pela dihidropiridina e as Protenas RYR1. Durante a contrao muscular a despolarizao do tbulo T faz com que as protenas RyR1 abram os canais de clcio protenas Parvalbumina, Calsequestrina e a Reticulina vo auxiliar a sada do clcio do Retculo Sarcoplasmtico. Aps a contrao muscular a protena dihidropiridina vai inibir a abertura dos canais de clcio, fazendo com que o msculo volte ao estado de repouso. Os filamentos grossos so as molculas de miosina, constituda por dupla hlice (enroladas entre si) e duas cabeas globulares. O filamento fino constitudo por actina filamentosa (Act-F), formada por dois filamentos de actina globular (Act-G) entrelaados por Tropomiosina fixadas na Act-F e Troponina a cada 7 Act-Gs. A Troponina um complexo de trs molculas globulares: Troponina I (que tem afinidade pela actina); Troponina C (afinidade pelos ons de clcio) e Troponina T (afinidade pela tropomiosina). A contrao muscular ocorre quando o clcio se liga a Troponina C, abrindo os stios da actina, para que a ocorra ligao da cabea da miosina, fazendo com que essa se mova atravs da quebra de ATP em ADP e Pi, gerando assim o encurtamento do sarcmero. Relacionado ao processo da contrao muscular foi esclarecida as seguintes perguntas: Qual parte da cabea da miosina muda de conformao?

O brao e a(s) cabea(s) da miosina denominam-se conjuntamente por ponte transversa (PT) assim composta por duas partes: por um brao em forma de dupla hlice, e por uma cabea(s) ligada a extremidade da dupla hlice. Vrias centenas destas molculas encontram-se agrupadas em feixes, com as cabeas viradas numa direo ao longo de metade do filamento, e na direo oposta na outra metade, deixando uma regio mdia livre e isenta de projees. Assim, as cabeas de miosina projetam para fora na direo dos filamentos de actina e so os nicos elos de ligao, estruturais e mecnicos, entre os filamentos grossos e finos. As duas cabeas de miosina comportam-se de maneira independente? Existem duas cabeas livres, lado a lado, numa das extremidades da dupla hlice da molcula de miosina. As cabeas da molcula de miosina so ainda constitudas pelas quatro cadeias leves (duas por cabea), que ajudam a controlar a funo das cabeas durante o processo de contrao muscular. As cabeas so o local responsvel pela atividade enzimtica da molcula de miosina e pela afinidade com a actina.

Referente outra pertinncia os estudos no foram concludos.

REFERNCIAS

www.fade.up.pt/fisiologiageral/_arquivo/musculo_esqueletico.pdf