Glutamina sintetasa

Glutamina sintetasa
Glutamato-amonio ligasa

Centro activo entre dos monmeros de glutamina sintetasa de la Salmonella typhimurium. Los sitios de unin de los cationes estn [1] en amarillo y naranja, el ADP est en rosa y la fosfinotricina est en azul. Identificadores Nmero EC Nmero CAS 6.3.1.2
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9023-70-5 Bases de datos

IntEnz BRENDA ExPASy KEGG MetaCyc PRIAM PDB Ontologa Gnica

IntEnz view

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BRENDA entry NiceZyme view KEGG entry

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metabolic pathway profile PDBe

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, PDBsum / EGO

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AmiGO

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PubMed articles [15]

Glutamina sintetasa

Glutamina sintetasa, dominio beta-Grasp Identificadores Smbolo Pfam InterPro PROSITE SCOP Gln-synt_N PF03951 [16] [17] [18]

IPR008147

PDOC00162 2gls [19]

1f1h

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Estructuras PDB disponibles: [23] [24] [25] [26] [27] [28] , 1hto , 1lgr , 2bvc , 2gls , 2qc8 , 2ojw

Glutamina sintetasa, dominio catablico

12 subunidades enzimticas de la glutamina sintetasa de la Salmonella typhimurium. Identificadores Smbolo Pfam InterPro PROSITE SCOP Gln-synt_C PF00120 [30] [31] [18]

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IPR008146

PDOC00162 2gls [19]

1f1h

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, 1fpy

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Estructuras PDB disponibles: [23] [24] [25] [26] [27] [28] , 1hto , 1lgr , 2bvc , 2gls , 2qc8 , 2ojw

Glutamato-amonio ligasa (Glutamina sintetasa) HUGO Smbolos alt. 4341 [32]

GLNS Bases de datos

Nmero EC Entrez OMIM PDB

6.3.1.2 2752

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138290 2qc8

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3
RefSeq UniProt

NM_002065 P15104 [38]

La glutamina sintetasa(GS) EC6.3.1.2 [39][40] es un enzima que tiene un papel esencial en el metabolismo del nitrgeno, catalizando la condensacin del glutamato y el amonaco para formar glutamina: Glutamato + ATP + NH3 Glutamina + ADP + fosfato La glutamina sintetasa utiliza amonaco producido por la reduccin del nitrato, la degradacin de aminocidos y la fosforilacin.[41] El grupo amino del glutamato es una fuente de nitrgeno para la sntesis de metabolitos provisionales de [42] glutamina. Tambin puede haber otro tipo de reacciones va GS. La formacin e hidrlisis del glutamato se ven influidas por la competicin entre los iones de amonio y el agua, su afinidad y la concentracin de iones de amonio. Reaccin de catalizacin de la glutamina sintetasa Se forma la glutamina si un ion de amonio ataca un intermediario de acetil-fosfato, mientras que el glutamato se rehace si el agua ataca el intermediario.[43][44]). Los iones de amonio crean uniones ms fuertes con la GS que el agua por las cargas electroestticas entre un catin y un bolsillo cargado negativamente.[41] Otra posible reaccin es que el NH2OH se una a la GS en lugar del NH4+ y ceda -glutamilhidroxamato.[43][44]

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Estructura
La glutamina sintetasa puede estar compuesta por 8, 10 o 12 subunidades idnticas, separadas en dos anillos [43][45][46][47] encarados. Las GS bacterianas son dodecaedros con 12 centros activos entre cada monmero.[43] Cada sitio de unin crea un bifunnel, que incluye tres lugares de unin a tres sustratos distintos: nucletidos, iones amonio y [41][43][47][48] aminocidos. En la parte superior del bifunnel se une el ATP, el cual se abre hacia la cara externa de la GS.[41]El glutamato se une a la parte superior del centro activo.[44] El centro del bifunnel contiene dos partes a las cuales se pegan dos cationes divalentes (Mn2+ o Mg2+). Uno de los sitios de unin a cationes est implicado en la transferencia de un grupo fosfato del ATP al glutamato, mientras que el otro estabiliza GSs activas y ayuda en la unin del glutamato.[43] Los puentes de hidrgeno y las interacciones hidroflicas mantienen a los dos anillos de la GS unidos. Cada subunidad posee en su secuencia un extremo N- y otro C-terminales. El C-terminal (una cadena helicoidal) estabiliza la estructura de la GS insertndose en la regin hidrfoba de la otra subunidad, metindose dentro de su anillo. A diferencia, el N-terminal se encuentra expuesto al solvente. Adems, el canal central est formado por seis hojas interconectadas por lazos antiparalelos de las doce subunidades.[43]

Glutamine Synthetase 12 subunits.

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Mecanismo
La GS cataliza la condensacin dependiente de ATP del glutamato que carga un amonio con una glutamina.[41] La hidrlisis del ATP direcciona[45] el primer paso de un mecanismo[41][43] consistente en dos etapas. El ATP fosforila el glutamato para formar ADP y el intermediario acetil fosfato para dar un glutamil fosfato que reaccionar con el ion amonio, formando glutamina y un fosfato inorgnico. El ADP y el Pi no se disocian hasta que el amonio se ha unido y la glutamina es liberada.[43] El ATP primero se une en lo alto del centro activo cerca del punto de ensambladura de un catin, mientras que el glutamato se adhiere donde se liga el segundo de los cationes, a la base del centro activo.[42][44] La presencia de ADP provoca un cambio conformacional de la GS que estabiliza el -glutamil fosfato. El amonio se unir fuertemente a la GS a menos que est presente el intermediario acil-fosfato. El amonio, en todo caso mejor que el amonaco, se une a la GS porque su sitio de unin es polar y se encuentra expuesto al solvente.[44] En el siguiente paso, la desprotonizacin del amonio le permite al amonaco atacar el intermediario desde el lado ms cercano a la glutamina.[49] El fosfato se desliga por la parte alta del centro activo, mientras que la glutamina se suelta por la parte inferior (pasa por en medio de los dos anillos). Goodsell, DS (Junio del 2002). "Glutamine Synthetase" [50]. RCSB Protein Data Bank. Retrieved 8 May 2010.[44]

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Funcin biolgica
La GS predomina en el cerebro, los riones y el hgado.[41][47] En el cerebro, la GS participa en la regulacin metablica del glutamato, en la detoxificacin y la asimilacin de amonaco y en el reciclaje de neurotransmisores y la terminacin de sus seales.[41][51] La GS, en el cerebro, ante todo se encuentra en los astrocitos. Los astrocitos protegen las neuronas de la excitotoxicidad eliminando el exceso de amonaco y glutamato.[51] Aun as, en ambientes hiperamonmicos (con altos niveles de amonaco), se da una inflamacin astroglial.[51][52][53] Se ha abordado este problema con diferentes explicaciones. Un estudio avala que cambios morfolgicos pueden alterar la expresin de la GS en reas glutamatrgicas o bien que si se dieran determinadas adaptaciones podran moderarse los altos niveles de glutamato y amonaco.[51] Otra posibilidad es que la inflamacin de los astrocitos se deba a una acumulacin de glutamina. Para prevenir que se lleguen a alcanzar niveles prominentes de glutamato cortical y de contenido de agua cortical, se ha llevado a cabo un estudio para impedir la actividad de la GS en ratas mediante el uso de MSO.[52]

Clases
Parece que hay tres tipos distintos de GS:[54][55][56] Los enzimas de clase I (GSI) son especficos de los procariotas, y son oligmeros de 12 subunidades idnticas.[57] La actividad del enzima GS de tipo I est controlada por la adenililacin de un residuo de tirosina. El enzima que carga con un grupo adenililo es inactivo.[58] Los enzimas de clase II (GSII) se encuentran en eucariotas y en bacterias que pertenecen a las familias de los Rhizobiaceae, Frankiaceae y Streptomycetaceae (estas bacterias tambin renen una GS de tipo I). Las GSII son decmeros de subunidades iguales.[47] Las plantas tienen dos o ms izoenzimas de GSII, uno de los cuales es translocado dentro del cloroplasto. Los enzimas de clase III (GSIII), por el momento, slo se han encontrado en Bacteroides fragilis y en Butyrivibrio fibrisolvens. Son un dodecmero de dobre anillo con cadenas anlogas.[59] Es ms larga (unas 700 unidades de aminocidos) que la GSI (tiene de promedio entre 450 y 470 aminocidos) y la GSII (de 350 a 420 aminocidos). Mientras que las tres clases de GS estn claramente relacionadas en cuanto a su estructura, el parecido de sus secuencias no es tanto.

Regulacin y inhibicin
Modificacin covalente reversible. Un residuo de tirosina de cada subunidad de la GS puede ser modificado por adenililacin.[45] La adenilil transferasa cataliza reacciones de adenililacin y fosforilacin.[45] La actividad de la adenilil transferasa est influenciada por dos protenas reguladoras: PA y PD. La PA reduce la actividad de la GS al unir una unidad de AMP a la GS; la PD la elimina. Se cree que la PA y la PD pueden estar interconvertidas va uridilil transferasa.[45] La GS adenililada es menos activa que la que no lo est.[45][48] En la mayora de las bacterias gram-negativo, la GS puede ser modificada por adenililacin (algunas cianobacterias y algas verdes o excepciones).[60]

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La inhibicin de la GS se ha centrado en gran parte en los sitios de unin a ligandos.[43] Otros inhibidores son el resultado del metabolismo de la glutamina: triptfano, histidina, carbamoil fosfato, glucosamina-6-fosfato, citidina trifosfato (CTP) y adenosina monofosfato (AMP).[42][45][61] Otros inhibidores/reguladores son la glicina y la alanina. La alanina, la glicina y la serina enlazan con el centro de unin al sustrato glutamato. El GDP, el AMP y el ADP se unen al ATP.[43] La L-serina, la L-alanina y la glicina se juntan al lugar de unin del L-glutamato en la GS que no est adenililada. Los cuatro aminocidos se ensamblan al centro a travs de los tomos que cualquier aminocido comparte, es decir, el grupo carboxilo, el grupo amino y el hidrgeno, los tres unidos a un tomo de carbono alfa Actividad de la glutamina sintetasa influida por central.[42] El glutamato es otro producto del metabolismo de la protenas reguladoras. glutamina; no obstante, el glutamato es un sustrato de la GS que la inhibe impidindole que acte como regulador de la GSII. Cada inhibidor puede reducir la actividad de la enzima; una vez todos los metabolitos finales de la flutamina estn ligados a la GS, su actividad est casi completamente inhibida.[45] Muchos seales de entrada inhibidores modulan la accin de la GS vindose el ajuste a nivel de la concentracin de nitrgeno en el organismo. La respuesta a esta regulacin discrimina dos clases de GS eucariota, segn el lugar dnde estn situados, en tejidos cerebrales o no cerebrales. La GS que no est en cerebro responde a los productos finales de una ruta de inhibicin, mientras que la GS que se encuentra en el cerebro, a diferencia, no.[43] Altas concentraciones de metabolitos dependientes de glutamina podran inhibir la actividad de la GS, as mismo unos niveles bajos podran activar su actividad.[43] Inhibidores: Sulfoximin metionina (MSO): la MSO es un inhibidor que se une al centro reactivo que debera permanecer libre hasta que se le una el glutamato. Ya junto a la GS, la MSO es fosforilada por el ATP con lo cual la GS se inhibe de forma irreversible. La entrada de glutamato en el centro activo est bloqueada cuando se da una estabilizacin del bucle flexible del mismo centro.[44]

La sulfoximin metionina actuando como un inhibidor del centro reactivo del glutamato.

Fosfinotricina[1] (PPT, Glufosinato de amonio): la fosfinotricina es un inhibidor que de modo similar tambin se une al centro activo que debe quedar libre a disposicin del glutamato. El glufosinato es usado a modo de herbicida. Las plantas tratadas con glufosinato mueren debido a una acumulacin de amonaco y al decaimiento de la fotosntesis.[47] Muchos inhibidores sintticos pueden hallarse sin dificultad alguna hoy en da.[43]

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Fuentes y contribuyentes del artculo

Fuentes y contribuyentes del artculo

Glutamina sintetasa Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=65552601 Contribuyentes: BQmUB2011038, Biasoli, Jmvgpartner, Wikielwikingo

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