LES PROTINES

Auteur : M. EL ATYQY Livre recommand

Protines : Acides amins et peptides Sommaire

1. Prsentation 2. Acides amins

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2.1. Alpha-aminoacides 2.2. Principaux acides amins 2.3. Acides amins essentiels 2.4. Autres acides amins

3. Peptides
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3.1. Formation de la liaison peptidique 3.2. Hydrolyse de la liaison peptidique

4. Protines
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4.1. Classification des protines 4.2. Structure des protines 4.3. Dnaturation de la structure des protines

5. Exemples de protines
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5.1. Histones 5.2. Protamines 5.3. Prolamines et glutnines 5.4. Albumines et globulines
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5.5. Casines 5.6. Fibrones 5.7. Kratines 5.8. Collagnes

6. Dgradation des protines

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6.1. Dgradation chimique des protines 6.2. Dgradations enzymatique des protines

6.2.1. Formation d'alcools suprieurs 6.2.2. Formation des amines biognes

7. Qualits nutritionnelles des protines 8. Proprits fonctionnelles des protines alimentaires

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8.1. La proprit de solubilit des protines 8.2. La proprit dhydratation des protines : Rtention de l'eau 8.3. La proprit de viscosit des protines 8.4. La proprit de coagulation des protines 8.5. La proprit de texturation des protines 8.6. La proprit de formation de pte 8.7. La proprit mulsifiante des protines 8.8. La proprit moussante des protines

1. PRSENTATION
Les protines furent dcouvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (18021880). Le terme protine vient du grec prtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement rfrence au fait que les protines sont indispensables la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire du poids sec des organismes (plus de 50% de leur poids sec). Les protines sont des macromolcules constitues d'acides amins, qui, leur tour, sont composs de carbone, d'hydrogne, d'oxygne, d'azote et parfois de soufre. Ces acides amins sont lis par des liaisons peptidiques sous forme de longs filaments (chanes polypeptidiques). Ceux-ci s'enroulent en un nombre quasi infini de formes hlicodales ou sphriques, ce qui explique l'immense varit des fonctions assures par les protines. Elles sont prsentes chez tous les organismes vivants et sont essentielles leur fonctionnement. On estime qu'il existe environ trente mille protines diffrentes chez l'homme, dont 2% seulement ont t dcrites. La forme des protines est trs variable : elle va des longues fibres prsentes dans les tissus conjonctifs et les cheveux aux globules compacts et solubles capables de traverser la membrane des cellules. Elles servent construire et entretenir les cellules, et leur dgradation chimique fournit de l'nergie, produisant prs de 5,7 kilocalories par gramme. Outre leur rle dans la croissance et l'entretien des cellules, les protines sont galement responsables de la contraction des muscles. Les enzymes digestives sont des protines, de mme que l'insuline et la plupart des autres hormones, ainsi que les anticorps du systme immunitaire et l'hmoglobine. Les chromosomes, qui transmettent toutes les caractristiques hrditaires sous forme de gnes, sont constitus d'acides nucliques et de protines (histones).

2. ACIDES AMINS
Les acides amins (ou aminoacides) sont des composs organiques contenant le groupe amino (NH2) et le groupe carboxyle (COOH), et sont les constituants fondamentaux des protines. Parmi les acides amins, on distingue ceux qui entrent dans la composition des protines et sont appels alpha-aminoacides et ceux qui existent dans la nature mais ne font pas partie de la composition des protines.

2.1.

Alpha-aminoacides

Parmi les acides amins, vingt entrent dans la composition des protines. Ce sont les alpha-aminoacides, molcules charges ou lectriquement neutres : l'alanine, l'arginine,
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l'asparagine, l'acide aspartique, la cystine, l'acide glutamique, la glutamine, la glycine, l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la mthionine, la phnylalanine, la proline, la srine, la thronine, le tryptophane, la tyrosine et la valine. Ces acides amins ont la formule semi-dveloppe gnrale suivante : (Figure 1)

Comme le montre la figure 1 , les groupes amino et carboxyle sont lis au mme atome, l'atome de carbone alpha. C'est par le groupe R que les molcules des vingt acides amins diffrent les unes des autres. Dans les molcules du plus simple des acides amins, la glycine, R est un atome d'hydrogne. Les autres acides amins ont des groupes R plus complexes, constitus d'atomes de carbone, d'hydrogne et, dans certains cas, d'oxygne, d'azote ou de soufre. Selon la nature du groupement R, on distingue : les acides amins aliphatiques, les acides amins aromatiques, les acides amins hydrophiles, les acides amins hydrophobes, les acides amins alcools, les acides amins soufrs et les acides amins azots. Les acides amins sont aussi classs selon leur pH isolectrique, et on distingue trois catgories :

Les aminoacides acides : Asparagine et acide glutamique (glutamate). Les aminoacides basiques : Lysine, arginine, et histidine. Les aminoacides neutres : les autres aminoacides.

Le pH isolectrique ou point isolectrique (PI), est le pH o une molcule est sous sa forme zwitterionique (ion mixte), sa charge globale tant alors nulle. Si pH < PI, la charge globale est positive, car la molcule a tendance conserver ses protons ou en capter du milieu acide. Si pH > PI, la charge globale est ngative, car la molcule a tendance cder ses protons au milieu basique.

2.2.

Principaux acides amins

Sur les tableaux 1 et 2, les acides amins sont classs selon leur caractre hydrophobe ou hydrophile. Tableau 1 : Acides amins caractre hydrophobe Nom de lacide Formule du Proprits/ Rle dans la structure amin groupement R des protines (abrviations) Non polaire / Le faible encombrement H Glycine (Gly, G) strique confre flexibilit la chane protique Non polaire / Le faible encombrement CH3 Alanine (Ala, A) strique confre flexibilit la chane protique Non polaire / Le faible encombrement (CH3)2CH Valine (Val, V) strique confre flexibilit la chane protique Non polaire / Le faible encombrement (CH3)2CHCH2 Leucine (Leu, L) strique confre flexibilit la chane protique Non polaire / Le faible encombrement CH3CH2 Isoleucine (Ile, I) strique confre flexibilit la chane C(CH3)H protique Tryptophane (Trp, Non polaire. Le noyau indole (In) InCH2 W) absorbe trs fortement les UV. Non polaire / L'htrocycle (le dernier (N)CH2CH2 carbone est reli au N de la fonction Proline (Pro, P) CH2 amine) confre rigidit la chane protique Phnylalanine (Phe, PheCH2 Non polaire F) CH3SCH2 Mthionine (Met, M) Non polaire CH2

Nature du groupement R Aliphatique Aliphatique Aliphatique Aliphatique Aliphatique Noyau indole Aliphatique (plie) Aromatique Groupe soufr

Tableau 2 : Acides amins caractre hydrophile Nature du Nom de lacide Formule du Proprits/ Rle dans la groupement amin groupement R structure des protines R (abrviations) Alcool OHCH2 Srine (Ser, S) Polaire, non charg Alcool CH3CH(OH) Thronine (Thr, Polaire, non charg T) Aromatique PheOHCH2 Tyrosine (Tyr, Y) Polaire, non charg Groupe soufr HSCH2 Cystine (Cys, C) Polaire, non charg / Forme des ponts disulfures entre les chanes qui stabilisent la structure. Amide NH2COCH2 Asparagine (Asp, Polaire, non charg N) Amide NH2COCH2CH Glutamine (Gln, Polaire, non charg Q) Amine NH2(CH2)4 Lysine (Lys, K) Polaire, charg positivement + Amine NH=C(NH2 )NH Arginine (Arg, R) Polaire, charg positivement (CH2)3 Imidazole ImCH2 Histidine (His, H) Polaire, charg positivement Carbonate COO-CH2 Aspartate (Asp, Polaire, charg ngativement D) Carbonate COO CH2CH2 Glutamate (Glu, Polaire, charg ngativement E)

2.3.

Acides amins essentiels

La plupart des plantes et des micro-organismes peuvent synthtiser, partir de composs minraux, tous les acides amins qui sont ncessaires leur croissance. Les animaux, eux, ne peuvent obtenir certains acides amins que par leur nourriture ; ces acides amins particuliers sont dits essentiels. Chez l'homme, les acides amins essentiels sont en nombre de neuf : la lysine, le tryptophane, la valine, l'histidine, la leucine, l'isoleucine, la phnylalanine, la thronine et la mthionine. Lhistidine est un acide amin essentiel uniquement pour les enfants. A ct de ces neufs acides amins, s'ajoutent les acides amins considrs comme conditionnellement indispensables (indispensables dans certains conditions). Par exemple, la glutamine et larginine peuvent devenir indispensables pendant les priodes de stress mtabolique. Les acides amins essentiels proviennent de l'alimentation. On les trouve dans les aliments d'origine animale, riches en protines, ou dans des associations de protines vgtales.

2.4.

Autres acides amins

Outre les acides amins contenus dans les protines, plus de 150 autres ont t trouvs dans la nature ; les groupes carboxyle et amine de certains sont lis des atomes de carbone diffrents. On rencontre ces acides amins inhabituels dans des champignons ou plantes plus complexes.

3. PEPTIDES
Les chanes peptidiques sont le produit de la polymrisation covalente des aminoacides par une liaison peptidique. Elles diffrent par le nombre, la nature et l'ordre des aminoacides. On dfinit arbitrairement :

Peptides : enchanement d'un nombre d'aminoacides infrieur 50. Parmi ceux-ci, on parle d'oligopeptides pour un nombre d'aminoacides infrieur 10 et de polypeptides pour un nombre suprieur 10. Protines : enchanement d'un nombre d'aminoacides au-del de 50.

3.1.

Formation de la liaison peptidique

Lorsqu'une cellule vivante synthtise une protine, le groupe carboxyle d'un acide amin ragit avec le groupe amino d'un autre acide amin pour former une liaison peptidique (CONH). Le groupe carboxyle du deuxime acide amin ragit de la mme faon avec le groupe amino d'un troisime, et ainsi de suite, jusqu' la formation d'une chane, ou peptide, qui peut contenir de deux plusieurs centaines d' acides amins. Les deux aminoacides aux extrmits de la chane sont appels : N-terminal pour celui qui a sa fonction -amine libre et C-terminal pour celui qui a sa fonction -COOH libre.

3.2.

Hydrolyse de la liaison peptidique

La liaison peptidique est trs stable, son hydrolyse spontane est quasiment nul ; mais elle peut tre hydrolyse par voie chimique ou enzymatique. L'hydrolyse chimique peut tre complte ou spcifique :

L'action de l'acide chlorhydrique (HCl) 6M sur un peptide, bullition pendant au moins 24 heures, aboutit un hydrolysat contenant les aminoacides. Cependant, certains acides amins comme le tryptophane peuvent tre dtruits. Certains ractifs hydrolysent une liaison peptidique avec une spcificit sur un des aminoacides participant la liaison. Par exemple, le bromure de cyanogne (BrCN) hydrolyse la liaison peptidique du ct carboxyle de la mthionine et le 2-nitro-5thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique du ct amine de la cystine.

L'hydrolyse enzymatique des liaisons peptidiques peut tre ralise par des enzymes protolytiques (ou protases ou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La spcificit principale de ce groupe d'enzymes est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. Leur spcificit secondaire permet de les classer en deux groupes :

Exopeptidases : Ces enzymes n'hydrolysent que la premire liaison peptidique (aminopeptidase) ou la dernire liaison peptidique (carboxypeptidase) en librant l'aminoacide terminal. Bien videmment, le processus recommence sur le peptide amput d'un aminoacide (un temps d'hydrolyse court permet de librer un seul aminoacide). Endopeptidases : Ces enzymes hydrolysent les liaisons peptidiques internes entre deux aminoacides i et (i+1) selon leur spcificit (spcificit du rsidu en position i ou i+1). L'hydrolyse d'un peptide par une endopeptidase donnera plusieurs fragments peptidiques : si on a m coupures (m liaisons peptidiques hydrolyses), le peptide sera dgrad en (m+1) fragments peptidiques.

4. PROTINES
Une protine, aussi appel protide, est une macromolcule compose par une chane (ou squence) d'acides amins lis entre eux par des liaisons peptidiques (Figure 3). En gnral, on parle de protine lorsque la chane contient plus de 50 acides amins.

4.1.

Classification des protines

Plusieurs bases sont utilises pour la classification des protines : leur composition chimique, leur rle biologique dans l'organisme et leur solubilit.
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En fonction de leur composition chimique, les protines peuvent tre rparties en deux groupes : les holoprotines et les htroprotines. Les holoprotines, ou protines simples, contiennent exclusivement des acides amins. On les divise en protamines, histones, glutnines, prolamines, albumines, globulines et sclroprotines. Les htroprotines contiennent en plus des acides amins, une partie non protique, appele groupement prosthtique et qui joue un rle important dans la fonction de la protine. En fonction du type du groupement prosthtique, ces protines sont de nouveau divises en nucloprotines, lipoprotines, glycoprotines, phosphoprotines, hmoprotines, flavoprotines et mtalloprotines. Les ions mtalliques les plus retrouvs dans les mtalloprotines sont le fer, le zinc, le calcium, le molybdne et le cuivre. En fonction de leur rle biologique dans l'organisme, on distingue deux grandes classes des protines : les protines fibreuses et les protines globulaires. Les protines fibreuses sont trouves dans les tissus et les lments de structure comme les muscles, les os, la peau, les composants ou les membranes cellulaires. Elles accomplissent des tches structurelles et se composent dunits aux structures secondaires simples et rptitives (hlice alpha et feuillet bta). Le collagne et la kratine sont des protines fibreuses prsentant une conformation en hlice alpha, la fibrone de soie (protines fibreuses) a une conformation en feuillet pliss bta. Les protines globulaires jouent un rle essentiel dans le mtabolisme et remplissent plusieurs autres fonctions. Les enzymes, un groupe de protines possdant une activit catabolique hautement spcifique, constituent un sousgroupe essentiel des protines globulaires. Les autres protines globulaires sont les hormones (insuline par exemple), les protines motrices (par exemple, la myosine du muscle), les protines de transport (hmoglobine), les protines de limmunit dans le sang des animaux vertbrs (par exemple, immunoglobuline) et toutes les protines principales de stockage (protines de rserve) comme la glycinine du soja et lovalbumine de luf. En fonction de leur solubilit, on distingue les protines solubles et les protines insolubles. Les protines solubles sont divises en deux groupes : les protines solubles dans l'eau pure (comme l'albumine) et les protines qui ne se dissolvent quen prsence de sels neutres ou dans un milieu lgrement acide ou faiblement alcalin (comme les globulines). Quant aux protines insolubles, comme les sclroprotines, elles sont insolubles dans tout milieu aqueux.

4.2.

Structure des protines

Chaque protine est forme d'une squence linaire de plusieurs acides amins. Cette squence (par exemple : Lys-Ala-Ile-Thr-...) dtermine ce qu'on appelle la structure primaire de la protine . Toutefois, une protine ne garde jamais une forme strictement linaire. L'nergie contenue dans les liaisons hydrogne, les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et ngatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles, imposent la protine une structure secondaire, principalement en hlice ou en feuillet. Les molcules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protine est constitue de plus d'une chane polypeptidique, comme l'hmoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a une structure quaternaire (Figure 4).

4.3.

Dnaturation de la structure des protines

La structure des protines est trs sensible aux traitements physico-chimiques. De nombreux procds peuvent conduire la dnaturation des protines en affectant les structures secondaire, tertiaire et quaternaire. Les traitements physiques pouvant induire une dnaturation sont le chauffage, le refroidissement, les traitements mcaniques, la pression hydrostatique et les radiations ionisantes . Les interactions avec certains produits chimiques peuvent galement dnaturer les protines : acides et bases, mtaux et hautes concentrations salines, solvants organiques, etc. La dnaturation des protines est un processus complexe qui induit des changements de conformation (structures secondaire, tertiaire et quaternaire) importants. Au cours du processus de dnaturation, des intermdiaires partiellement instables peuvent apparatre. Chaque modification de structure de la protine native est appele dnaturation. La dnaturation des protines peut tre rversible ou irrversible. Les effets de la dnaturation sont varis :

Modification de la solubilit lie une exposition diffrente des units peptidiques hydrophiles ou hydrophobes, Modification du pouvoir de rtention deau,
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Perte d'activit biologique par exemple pour les enzymes, Augmentation du risque de dgradation chimique cause de l'exposition des liaisons peptidiques moins stables, Modification de la viscosit des solutions, Modification ou perte des proprits de cristallisation.

5. EXEMPLES DE PROTINES
5.1. Histones
Les histones sont des protines globulaires caractre basique d la prsence de forte proportion de lysine et darginine. On les rencontre associes aux ADN du noyau des cellules somatiques (cellules qui ne concerne pas la reproduction). Les histones sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur point isolectrique (PI) est compris entre 10 et 12.

5.2.

Protamines

Les protamines sont des protines de faible poids molculaire, riches en acides amins basiques de type arginine et ne contiennent ni soufre ni acides amins aromatiques. Elles se trouvent associes aux ADN des poissons et des vgtaux. Les protamines sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur PI est compris entre 10 et 12.

5.3.

Prolamines et glutnines

Les prolamines et les glutnines sont des protines spcifiques aux vgtaux et sont rencontrs particulirement dans les grains de crales o elles constituent une partie des substances protiques de rserve. Les prolamines sont riches en proline, en aspartate et en glutamate, mais pauvres en lysine et en tryptophane. Leur richesse relative en coline leur attribue la proprit de solubilit dans l'alcool 70%. La zine de mas, la gliadine de bl et l'hordine de l'orge sont, par exemple, des prolamines. Grce leurs structures spirales et lastiques, ces protines apportent aux produits de boulangerie du moelleux et une excellente cuisson. Les protines de la famille des prolamines constituent la fraction toxique chez les intolrants au gluten et principalement l'alpha-gliadine qui est prsente dans le froment.

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Taux des prolamines dans les crales Crales Prolamines Taux (%) Avoine Avnine 16 Bl (froment) Alpha-gliadine 69 Mas Zine 55 Millet Panicine 40 Orge Hordine 46-52 Riz Orznine 5 Seigle Scaline 30-50

Les glutnines ont une composition voisine celle des prolamines et se distinguent par les proportions contenues en glutamate (un peu moindre dans les glutnines) et en lysine (un peu leve dans les glutnines). Elles sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les acides et alcalins dilus. Le gluten (la masse protique lastique restante aprs extraction de lamidon du bl) qui est le constituant principale de la partie protique des crales (85% de la quantit des protines du bl) et un facteur de leur aptitude la panification, est constitu de ces deux protines : prolamines et glutnines.

5.4.

Albumines et globulines

Les albumines et les globulines sont des protines globulaires (sphroprotines) qui se trouvent, aussi bien chez les animaux que chez les vgtaux. Les albumines sont riches en acides glutamique (glutamate), en acide aspartique (aspartate), en lysine et en leucine, mais pauvres en tryptophane. Elles ont un poids molculaire compris entre 50.000 et 100.000 et un point isolectrique situ dans la zone acide (PI < 7). Les albumines sont solubles dans l'eau, coagulables par la chaleur et prcipitent par addition de sulfate dammonium entre 66% et 100% de saturation. L'ovalbumine du blanc d'oeuf, le lactalbumine du lait et la lgumline des lgumineuses sont, par exemple, des albumines. Les globulines sont des protines qui contiennent toute la srie des acides amins et sont particulirement riche en glutamate et en aspartate. Les globulines sont insolubles dans leau pure mais solubles dans les solutions salines dilues. Elles prcipitent par addition de sulfate dammonium 50% de saturation. Ce sont souvent des glycoprotines ou des lipoprotines. L'ovoglobuline du blanc d'oeuf et le lactoglobuline du lait sont, par exemple, des globulines.

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5.5.

Casines

La casine est une phosphoprotine riche en lysine (l'un des acides amins essentiels). Dans le lait, elle se prsente sous forme de phophoscasinate de calcium et reprsente environ 80% de sa matire protique et y est prsente sous la forme de microparticules en suspension, encore appeles micelles. La casine est coagulable en milieu acide et par la prsure. C'est la casine que l'on doit le caill des fromages (action des ferments et de la prsure) et des yaourts (actions des ferments). l'tat sec, la casine se prsente sous forme d'une poudre blanche, amorphe, insipide et inodore. La casine se dissout peu dans l'eau, largement dans les solutions alcalines ou dans les acides fort.

5.6.

Fibrones

La fibrone est une protine fibreuse riche en glycine et en alanine, mais aussi en srine et en tyrosine. On la trouve, par exemple, dans la soie et la toile d'araigne.

5.7.

Kratines

La kratine est une protine rsistante et fibreuse, riche en proline et en cystine, constituant le matriau principal des tguments (tissus externes de revtement, comme la peau) et des phanres (productions des pidermes, comme les poils, les ongles, les cailles, les plumes, le bec, les cornes et les sabots) des animaux. La rsistance des fibres de kratine est galement mise profit en industrie pharmaceutique. De nombreuses glules sont en effet entoures dune enveloppe protectrice constitue de kratine, qui prsente la particularit de ne pas tre dissoute par les sucs digestifs, mais seulement par les enzymes intestinales, permettant ainsi de mieux cibler le mdicament.

5.8.

Collagnes

Le collagne est la protine la plus abondante chez les vertbrs. Il se trouve dans les os, la peau, les tendons et les cartilages. Sa molcule contient habituellement trois longues chanes polypeptidiques, composes chacune d'environ mille acides amins. Ces chanes s'enroulent en une triple hlice rgulire, responsable de l'lasticit de la peau et des tendons. En solution aqueuse et sous l'action du chauffage, le collagne se transforme en glatine. La glatine est une substance soluble dans l'eau et donne une solution visqueuse.

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Outre son utilisation comme colle, la glatine est utilise comme glifiant dans les industries agroalimentaires.

6. DGRADATION DES PROTINES

Contrairement la dnaturation qui n'affecte que les structures quaternaire, tertiaire et secondaire des protines ; la dgradation quant elle touche la structure primaire des protines et aboutit par consquent la formation d'autres produits, parfois indsirables. La dgradation des protines peut tre de nature chimique ou enzymatique.

Dgradation chimique des protines

La dgradation chimique des protines peut se produire au cours des processus technologiques ou de prparations culinaires. Les dgradations les plus connues sont :

Formation disopeptides : par chauffage de ponts intramolculaires ou intermolculaires entre les fonctions amine-terminal de la lysine et acide-terminal de la glutamine/asparagine. La consquence de cette raction est la perte de digestibilit. Formation de lysinoalanine : par substitution de la fonction OH de la srine, ou SH de la cystine, par la fonction amine-terminal de la lysine suite un chauffage en milieu basique (blanc doeuf cuit). La consquence de cette raction est la diminution de la valeur nutritive cause de la formation d'acides amins anormaux. Raction de Maillard : Raction entre un sucre rducteur et un groupement amin. Cette raction est la responsable principale de la production des odeurs, des armes et des pigments caractristiques des aliments cuits. Elle peut aussi donner naissance des composs cancrignes et galement rduire la valeur nutritionnelle des aliments en dgradant les acides amins essentiels. La raction de Maillard est dveloppe dans la partie relative aux ractions d'altration chimique des aliments.

6.1.

Dgradation enzymatique des protines

La dgradation enzymatique des protines peut intervenir au cours du processus de dgradation biologique des aliments tel que la fermentation ou la putrfaction. Les plus importantes dgradations enzymatiques des protines sont : la formation d'alcools suprieurs et la formation d'amines biognes.

6.1.1. Formation d'alcools suprieurs La dgradation des protines en alcools suprieurs est un processus enzymatique qui intervient lors de la fermentation alcoolique des fruits, crales, pommes de terre, etc. La distribution des alcools suprieurs forms est en partie une image de la distribution des acides amins disponibles. Par exemple, pour la production des eaux de vie, les levures utilisent les acides amins comme source d'azote ; cette activit conduit la formation

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d'alcools suprieurs qui interviennent dans la fraction aromatique des eaux de vie et sont analyss pour l'authentification de ces produits.

6.1.2. Formation des amines biognes La formation des amines biognes intervient lors de la dgradation microbienne des denres riches en protines (putrfaction des viandes/poissons, maturation des fromages, fermentations diverses). Cette raction de dcarboxylation d'acides amins est catalyse par des enzymes (dcarboxylases) prsentes chez certains bactries (Proteus morganii, Escherichia coli, Lactobacillus bulgaris, ).

Les amines biognes sont responsable de plusieurs intoxications alimentaires. La plus dangereuse est l'intoxication scombrodique due l'ingestion des produits, notamment les poissons, contenant des doses leves en histamine. C'est pourquoi la teneur en histamine des poissons est rglemente et doit tre contrle pour viter ce type d'intoxication chez le consommateur. L'histamine se dveloppe dans la chair de plusieurs espces de poisson suite la dcarboxylation de l'histidine. Cette raction de dcarboxylation est catalyse par l'enzyme histidine-dcarboxylase (figure 7). L'histamine est aussi prsente naturellement dans divers types daliments comme les tomates et les pinards.

7. QUALIT NUTRITIONNELLE DES PROTINES

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Les protines alimentaires sont souvent qualifies de haute ou de basse qualit nutritionnelle en fonction de leur profil en acides amins. Les protines de haute qualit nutritionnelle contiennent les 9 acides amins essentiels dont les proportions sont suffisantes pour couvrir les besoins de lespce humaine. Les protines de qualit moindre sont dficitaires en un ou plusieurs des neuf acides amins essentiels qui doivent donc tre apports par le reste de lalimentation.

8. PROPRITS FONCTIONNELLES DES PROTINES ALIMENTAIRES

Les protines ont un rle majeur dans les qualits organoleptiques de nombreux aliments frais ou manufacturs, comme par exemple la consistance et la texture de la viande et produits carns, du lait et drivs, des ptes et du pain. Ces qualits des aliments dpendent trs frquemment de la structure et des proprits physico-chimiques des composants protiques ou tout simplement des proprits fonctionnelles des protines. Le terme proprit fonctionnelle appliqu aux ingrdients alimentaires est dfini comme toute proprit non nutritionnelle qui influence lutilit dun ingrdient dans un aliment. Les diverses proprits vont contribuer pour aboutir aux caractristiques dsires de laliment. Quelques unes des proprits fonctionnelles des protines sont : la solubilit, lhydratation, la viscosit, la coagulation, la texturation, la formation de pte, les proprits mulsifiante et moussante.

8.1.

La proprit de solubilit des protines

La solubilit des protines est leur capacit de se dissoudre dans l'eau. Cette solubilit est fonction du pH, de la force ionique et de la temprature du milieu. La solubilit des protines est minimale dans une zone de pH situe autour de leur point isolectrique (PI). Cette proprit est exploite pour la prparation des isolats protiques d'un aliment, par prcipitation isolectrique. La solubilit des protines diminue lors des traitements thermiques. Cette perte de solubilit a des consquences majeures sur les proprits moussantes et mulsifiantes des protines. La solubilit des protines gagne en importance lorsque la clart du produit, comme dans les boissons, est capitale.

8.2.

La proprit dhydratation des protines : Rtention de l'eau

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La proprit d'hydratation d'une protine concerne sa capacit absorber de l'eau. Labsorption et la rtention de leau par les ingrdients protiques jouent un rle majeur dans la qualit et la texture de divers aliments. L'absorption de l'eau est influence par la prsence de groupements ionisables, le pH, la prsence de sels et la temprature. La composition en acides amins influence galement la capacit des protines absorber de l'eau. Les groupements polaires des protines (carboxyl, hydroxyl et thiol) ont tendance lier facilement les molcules d'eau, ce qui contribue leur capacit d'absorption des molcules d'eau. Au PI, la capacit des protines absorber des molcules d'eau est minimale puisque la charge nette de la protine est nulle. Une faible concentration en sel dans le milieu amliore l'absorption de l'eau ; toutefois, une forte concentration la diminue. L'absorption de l'eau tant un phnomne exothermique, l'augmentation de la temprature diminue l'absorption de l'eau. L'absorption de l'eau des protines est spcialement importante dans les aliments comme les breuvages, les soupes et les saucisses puisqu'elle joue un rle dterminant sur la texture (viscosit, glification) de ces aliments.

8.3.

La proprit de viscosit des protines

La viscosit d'une solution protique est sa proprit qui tend empcher son coulement lorsqu'elle est soumise l'application d'une force. Les solutions de grande viscosit rsistent l'coulement et les solutions de faible viscosit s'coulent facilement. Des variations de pH, de temprature et de force ionique peuvent modifier la viscosit des solutions protiques. Toutefois, elle augmente en milieu alcalin parce que les charges lectriques ngatives entranent un dplissement et une longation maximale de la protine. Ce phnomne joue un rle important dans les aliments liquides tels que les boissons, potages, sauces et crmes.

8.4.

La proprit de coagulation des protines

Quand des molcules dnatures sagrgent pour former un rseau protique ordonn, le phnomne est appel coagulation ou encore, glification. La coagulation des protines est obtenue sous l'action d'agents physiques (temprature, agitation, ...) et chimiques (pH, enzymes, ...). L'action de ces agents sur les protines aboutit la modification de leur structure et favorise la formation des ponts disulfures entre leurs acides amins soufrs : cest la coagulation. Le rseau protique ainsi form emprisonne, entre ses mailles, l'eau contenue dans l'aliment ce qui donne l'aliment son aspect consistant : c'est le gel ou le coagulum. La proprit de coagulation des protines est exploite dans la cuisson des aliments (ufs, viandes, ...) et dans la prparation de nombreux autres produits : les gels protiques de soja (exemple : tofu), les yaourts, les fromages. Elle est aussi exploite pour amliorer labsorption deau (paississement) et pour stabiliser les mulsions et les mousses.
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8.5.

La proprit de texturation des protines

Les protines constituent la base de la structure et de la texture de plusieurs aliments. Il existe des procds de texturation qui conduisent des structures fibreuses ou en forme de film possdant une texture masticable et une bonne capacit de rtention deau. Les protines textures possdent certaines proprits physiques des viandes et peuvent donc les remplacer, au moins en une partie (charcuterie, hamburger, etc.).

8.6.

La proprit de formation de la pte

Au cours du ptrissage de la farine de certaines crales, tel que le bl, on assiste la formation d'une pte extensible (proprit des prolamines) et lastique (proprit des glutnines) : c'est la proprit de formation de la pte. Cette proprit est exploite essentiellement dans la fabrication du pain et des biscuits.

8.7.

La proprit mulsifiante des protines

Le caractre amphiphile des protines leur confre la proprit d'tre de bons agents tensio-actifs et elles sont donc utilises pour stabiliser les phases huile/eau d'une mulsion. De nombreux produits alimentaires sont des mulsions (lait, crmes, glaces, ) et les constituants protiques jouent un rle prpondrant dans leur stabilisation. Les facteurs comme la concentration en protines, le pH, la solubilit des protines, la prsence de sels ou d'autres soluts de mme que la temprature influencent les proprits mulsifiantes des protines.

8.8.

La proprit moussante des protines

Sous l'action du battage d'une solution protique, les molcules de protines se dnaturent, se droulent et emprisonne de l'air. Cette opration conduit la formation d'une mousse (dispersion d'un gaz dans un liquide) et au foisonnement de la solution (augmentation du volume par ajout d'air). La proprit moussante des protines est exploite dans la prparation de nombreux aliments comme la mayonnaise et les mousses utilises dans les confiseries. Pour la prparation de ces mousses on utilise souvent les protines du blanc d'uf, mais d'autres protines tels que les protines du lactosrum et les protines du soja possdent aussi cette proprit moussante.
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