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Aminoácidos Profª. Rafaela Lima

Aminoácidos

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 Ácidos carboxílicos que apresentam grupo amino. Profª. Rafaela Lima

Ácidos carboxílicos que apresentam grupo amino.

 Ácidos carboxílicos que apresentam grupo amino. Profª. Rafaela Lima

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 Participar da estrutura das proteínas;  Hormonal (tireodianos – T3 e T4);  Neurotransmissor;

Participar da estrutura das proteínas;

Hormonal (tireodianos T3 e T4);

Neurotransmissor;

Precursor

de

nitrogenados;

todos

Energética.

T3 e T4);  Neurotransmissor;  Precursor de nitrogenados; todos  Energética. os Profª. Rafaela Lima
T3 e T4);  Neurotransmissor;  Precursor de nitrogenados; todos  Energética. os Profª. Rafaela Lima
T3 e T4);  Neurotransmissor;  Precursor de nitrogenados; todos  Energética. os Profª. Rafaela Lima
T3 e T4);  Neurotransmissor;  Precursor de nitrogenados; todos  Energética. os Profª. Rafaela Lima

os

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compostos

 O DNA é capaz de codificar 20 aminoácidos que são normalmente encontrados como constituintes

O DNA é capaz de codificar 20 aminoácidos que são normalmente encontrados como constituintes de proteínas nos mamíferos, embora mais de 300 aminoácidos tenham sido descritos a partir de

fontes naturais.

Cada

aminoácido,

com exceção da prolina,

apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao

átomo de carbono.

lateral distinta (grupo R) ligado ao átomo de carbono. Figura 1 - Estrutura geral de um

Figura 1 - Estrutura geral de um aminoácido

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Em pH fisiológico (aprox. pH = 7,4), o grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, e o grupo amino encontra-se protonado. Nas proteínas, quase todos esses grupos carboxila e amino estão combinados, formando ligações peptídicas, e, em geral, não estão disponíveis para reações químicas, exceto pela possibilidade de formação de pontes de hidrogênio. É a natureza dessas cadeias laterais que determinará, em última análise, o papel de um aminoácido em uma proteína.

A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH.

o papel de um aminoácido em uma proteína.  A carga elétrica dos aminoácidos varia com
o papel de um aminoácido em uma proteína.  A carga elétrica dos aminoácidos varia com
o papel de um aminoácido em uma proteína.  A carga elétrica dos aminoácidos varia com

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 Os aminoácidos, em solução aquosa, contêm grupos α -carboxila fracamente ácida e grupos α

Os aminoácidos, em solução aquosa, contêm grupos α-carboxila fracamente ácida e grupos α-amino fracamente básicos. Além disso, cada um dos aminoácidos ácidos e cada um dos aminoácidos básicos contêm um grupo ionizável em sua cadeia lateral. Assim

sendo, tanto os aminoácidos livres quanto

alguns aminoácidos combinados por meio de ligações peptídicas podem atuar como tampões.

quanto alguns aminoácidos combinados por meio de ligações peptídicas podem atuar como tampões . Profª. Rafaela
quanto alguns aminoácidos combinados por meio de ligações peptídicas podem atuar como tampões . Profª. Rafaela

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 Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam

Um tampão

é uma solução

que

resiste a

mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco com sua base conjugada.

ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco com sua
ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco com sua
ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco com sua
ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco com sua

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 Aminoácidos hidrofóbicos (apolar);  Aminoácidos polares neutros (polar);  Aminoácidos básicos; 

Aminoácidos hidrofóbicos (apolar);

Aminoácidos polares neutros (polar);

Aminoácidos básicos;

Aminoácidos ácidos;

 Aminoácidos polares neutros (polar);  Aminoácidos básicos;  Aminoácidos ácidos; Profª. Rafaela Lima
 Aminoácidos polares neutros (polar);  Aminoácidos básicos;  Aminoácidos ácidos; Profª. Rafaela Lima
 Aminoácidos polares neutros (polar);  Aminoácidos básicos;  Aminoácidos ácidos; Profª. Rafaela Lima
 Aminoácidos polares neutros (polar);  Aminoácidos básicos;  Aminoácidos ácidos; Profª. Rafaela Lima

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Profª. Rafaela Lima Taurina
Profª. Rafaela Lima Taurina

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Taurina

Os aminoácidos são necessários diariamente.  Os aminoácidos que formam o organismo são sintetizados e

Os aminoácidos são necessários diariamente.

Os aminoácidos que formam o organismo são sintetizados e decompostos diariamente.

Portanto, é importante que a dieta diária comporte os aminoácidos necessários, provenientes dos alimentos ingeridos. Quase

todas as proteínas dos alimentos são

degradadas em aminoácidos até chegar ao

fígado.

Quase todas as proteínas dos alimentos são degradadas em aminoácidos até chegar ao fígado. Profª. Rafaela
Quase todas as proteínas dos alimentos são degradadas em aminoácidos até chegar ao fígado. Profª. Rafaela
Quase todas as proteínas dos alimentos são degradadas em aminoácidos até chegar ao fígado. Profª. Rafaela
Quase todas as proteínas dos alimentos são degradadas em aminoácidos até chegar ao fígado. Profª. Rafaela

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Dos 20 tipos de aminoácidos constituintes das proteínas do organismo, 11 tipos podem ser produzidos a partir de outros

aminoácidos ou de outras substâncias,

enquanto os 9 restantes não podem ser sintetizados no corpo. Estes 9 tipos são

chamados de “aminoácidos essenciais” e

devemos consumi-los diariamente.

Estes 9 tipos são chamados de “aminoácidos essenciais” e devemos consumi-los diariamente. Profª. Rafaela Lima
Estes 9 tipos são chamados de “aminoácidos essenciais” e devemos consumi-los diariamente. Profª. Rafaela Lima
Estes 9 tipos são chamados de “aminoácidos essenciais” e devemos consumi-los diariamente. Profª. Rafaela Lima
Estes 9 tipos são chamados de “aminoácidos essenciais” e devemos consumi-los diariamente. Profª. Rafaela Lima

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AMINOÁCIDOS

FUNÇÕES

Valina

Aminoácidos ramificados - L-BCAAs Energética muscular. Aumento de proteínas e fonte de energia durante o exercício.

Leucina

Isoleucina

Lisina

Colágeno (2º) Deficiência associada a dietas

concentradas em arroz e trigo.

Histidina

Equilíbrio ácido básico. Tampão. Histamina.

Metionina

Contem enxofre. Reações de metilação. Síntese protéica

Triptofano

Precursor da serotonina, adrenalina e melatonina.

 

Imunoglobulinas Sítios de fosforilação. Quinases.

Treonina

Imunidade específica da parede

intestinal(?)

Fenilalanina

Precursor da tirosina, que a partir dela são produzidos os neurotransmissores e a melanina. Aspartame.

AMINOÁCIDOS

Alanina

Prolina

Glicina

Serina

Tirosina

Glutamina

Cisteína

FUNÇÕES

Substrato da gliconeogênese. Produzida no músculo.

Colágeno, formação e biossíntese.

Principal neurotransmissor inibitório.

Se adapta em qualquer região da proteína.

Glutationa. Citocromo C, mioglobina e hemoglobina. Purinas e porfirinas.

Sítios de fosforilação. Quinases. Fosfolipídios.

Fenilcetonúria (Def. fenilalanina hidroxilase). Melanina e Adrenalina.

Bases nitrogenadas leucócitos.

Crescimento, regeneração celular e cicatrização. Balanço nitrogenado (-) → suplementação. Bases púricas e pirimidicas.

Fâmaros. N-acetilcisteína Expectorante. Produção de aromas.

AMINOÁCIDOS

FUNÇÕES

Aspartato (Ác. Aspártico)

Neurotransmissor excitatório.

Aspartame. Precursor da arginina e da síntese de purinas e pirimidinas.

Glutamato

Principal neurotransmissor excitatório. Epilepsia (descarga ↑).

Estabelece vínculos entre neurônios

que são a base da aprendizagem e da memória a longo prazo. Glutamato monossódico.

Arginina

Essencial na 1ª infância. Intermediário do ciclo da uréia. Divisão celular e cicatrização de feridas. Precussor do NO, uréia, ornitina e agmatina, necessária à síntese de creatina e pode ser usada para a síntese de poliaminas, citrulina e

glutamato.

Suplementação de arginina pode estimular a liberação de hormônios como a prolactina, insulina e hormônio do crescimento (GH) ?

OUTROS AMINOÁCIDOS

FUNÇÕES

 

Em doses elevadas, a L-ornitina pode

estimular a glândula pituitária a liberar

Ornitina

GH, podendo apresentar atividade anabólica e, desta forma, melhorar o desempenho físico de atletas. Maior efeito anabólico quando administrada em associação com a L-arginina.

Citrulina

Ciclo da uréia. Convertida em arginina, NO. “Melancia,viagra natural?” Artrite reumatóide.

Taurina

Abundantes no organismo, especialmente no sistema nervoso central, nos músculos esqueléticos, no coração e no cérebro. Neurotransmissor inibitório. Antioxidante. Red bull.

central, nos músculos esqueléticos, no coração e no cérebro. Neurotransmissor inibitório. Antioxidante. Red bull.
central, nos músculos esqueléticos, no coração e no cérebro. Neurotransmissor inibitório. Antioxidante. Red bull.
 Se houver deficiência não de aminoácidos, o desempenhará organismo adequadamente suas deficiência de

Se

houver

deficiência

não

de

aminoácidos,

o

desempenhará

organismo

adequadamente suas

deficiência de aminoácidos pode resultar, em

diversas

funções.

A

particular, em subnutrição e pele ressecada.

Os

aminoácidos

são

nutrientes

absolutamente necessários para a

sobrevivência dos seres humanos.

Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos. Profª. Rafaela Lima
Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos. Profª. Rafaela Lima
Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos. Profª. Rafaela Lima
Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos. Profª. Rafaela Lima

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 A resistência imunológica humana desempenha sua função quando as células imunes (macrófagos e outras)

A resistência imunológica humana desempenha sua função quando as células

imunes (macrófagos e outras) atacam os vírus

e bactérias que se infiltram no organismo. Com baixa resistência física, a função dos macrófagos é prejudicada e a pessoa ficará mais suscetível a contrair infecções, como resfriados, pneumonias e outras doenças. A arginina e a glutamina auxiliam na função

imunológica dos macrófagos e outras células.

A arginina e a glutamina auxiliam na função imunológica dos macrófagos e outras células. Profª. Rafaela
A arginina e a glutamina auxiliam na função imunológica dos macrófagos e outras células. Profª. Rafaela
A arginina e a glutamina auxiliam na função imunológica dos macrófagos e outras células. Profª. Rafaela
A arginina e a glutamina auxiliam na função imunológica dos macrófagos e outras células. Profª. Rafaela

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 As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos

As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos

dependem dessa classe de moléculas.

As enzimas e hormônios polipeptídicos controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto proteínas contráteis no músculo ensejam a

realização dos movimentos.

do organismo, enquanto proteínas contráteis no músculo ensejam a realização dos movimentos. Profª. Rafaela Lima
do organismo, enquanto proteínas contráteis no músculo ensejam a realização dos movimentos. Profª. Rafaela Lima
do organismo, enquanto proteínas contráteis no músculo ensejam a realização dos movimentos. Profª. Rafaela Lima
do organismo, enquanto proteínas contráteis no músculo ensejam a realização dos movimentos. Profª. Rafaela Lima

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Nos ossos, a proteína colágeno forma uma estrutura para a deposição de cristais de fosfato de cálcio, atuando de modo

semelhante aos cabos de aço que reforçam

o concreto.

Na corrente sanguínea, proteínas, como a

hemoglobina e a albumina plasmática,

transportam moléculas essenciais para a

vida,

enquanto

as

imunoglobulinas

vírus

as

combatem

bactérias

e

potencialmente causadores de infecções.

enquanto as imunoglobulinas vírus as combatem bactérias e potencialmente causadores de infecções. Profª. Rafaela Lima
enquanto as imunoglobulinas vírus as combatem bactérias e potencialmente causadores de infecções. Profª. Rafaela Lima
enquanto as imunoglobulinas vírus as combatem bactérias e potencialmente causadores de infecções. Profª. Rafaela Lima
enquanto as imunoglobulinas vírus as combatem bactérias e potencialmente causadores de infecções. Profª. Rafaela Lima

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Em resumo, as proteínas apresentam uma incrível diversidade de funções e, ainda assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos.

assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos. Profª. Rafaela Lima
assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos. Profª. Rafaela Lima
assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos. Profª. Rafaela Lima
assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos. Profª. Rafaela Lima

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 Catalisadores;  Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;  Armazenamento(ferritina); 

Catalisadores;

Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

Armazenamento(ferritina);

Veículos de transporte (hemoglobina);

Hormônios;

Anti-infecciosas (imunoglobulina);

Enzimáticas (lipases);

Nutricional (caseína).

 Anti-infecciosas (imunoglobulina);  Enzimáticas (lipases);  Nutricional (caseína). Profª. Rafaela Lima
 Anti-infecciosas (imunoglobulina);  Enzimáticas (lipases);  Nutricional (caseína). Profª. Rafaela Lima
 Anti-infecciosas (imunoglobulina);  Enzimáticas (lipases);  Nutricional (caseína). Profª. Rafaela Lima
 Anti-infecciosas (imunoglobulina);  Enzimáticas (lipases);  Nutricional (caseína). Profª. Rafaela Lima

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Devido às proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

Estruturais - Proteínas como o colágeno e

elastina, por

sustentação estrutural da célula e dos

exemplo,

que

promovem

a

tecidos.

colágeno e elastina, por sustentação estrutural da célula e dos exemplo, que promovem a tecidos. Profª.
colágeno e elastina, por sustentação estrutural da célula e dos exemplo, que promovem a tecidos. Profª.
colágeno e elastina, por sustentação estrutural da célula e dos exemplo, que promovem a tecidos. Profª.
colágeno e elastina, por sustentação estrutural da célula e dos exemplo, que promovem a tecidos. Profª.

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◦ Quanto a Composição:  Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.  Proteínas

Quanto a Composição:

Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex:

metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

Proteínas

Monoméricas

-

Formadas

por

apenas

uma

cadeia

polipeptídica.

 

Proteínas

Oligoméricas

-

Formadas

por

mais

de

uma

cadeia

polipeptídica;

São

as

proteínas

de

estrutura

e

função

mais

complexas.

Quanto à Forma:

Proteínas Fibrosas

Proteínas Globulares

função mais complexas. ◦ Quanto à Forma:  Proteínas Fibrosas  Proteínas Globulares Profª. Rafaela Lima
função mais complexas. ◦ Quanto à Forma:  Proteínas Fibrosas  Proteínas Globulares Profª. Rafaela Lima
função mais complexas. ◦ Quanto à Forma:  Proteínas Fibrosas  Proteínas Globulares Profª. Rafaela Lima

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Os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão unidos entre si por ligações peptídicas. A seqüência linear dos aminoácidos ligados contém a informação

necessária para formar uma molécula

protéica com estrutura tridimensional única.

A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula

em termos de quatro níveis de organização,

denominados primário, secundário, terciário e quaternário.

de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário. Profª. Rafaela Lima
de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário. Profª. Rafaela Lima
de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário. Profª. Rafaela Lima
de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário. Profª. Rafaela Lima

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 A seqüência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária. A compreensão da

A seqüência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária. A compreensão da estrutura primária das proteínas é importante, pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com seqüências anormais de aminoácidos, ocasionando organização irregular, com perda ou prejuízo da função normal. Se as estruturas primárias das proteínas normais e mutantes são conhecidas, esta informação pode ser usada para diagnosticar ou estudar a doença.

e mutantes são conhecidas, esta informação pode ser usada para diagnosticar ou estudar a doença. Profª.
e mutantes são conhecidas, esta informação pode ser usada para diagnosticar ou estudar a doença. Profª.

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 Aminoácidos individuais podem ser unidos uns aos outros pela formação de ligações covalentes. 

Aminoácidos individuais podem ser unidos uns aos outros pela formação de ligações covalentes.

A

α-

carboxila de um aminoácido e o grupo α- amina do seguinte.

ligação

é

formada

entre

o

grupo

- carboxila de um aminoácido e o grupo α - amina do seguinte. ligação é formada

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 As ligações peptídicas são bastante fortes, não são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento

As ligações peptídicas são bastante fortes, não são rompidas por condições

desnaturantes, como aquecimento ou altas concentrações de uréia. Deve haver uma exposição prolongada a um ácido ao a uma

base forte em temperaturas elevadas para

hidrolisar essas ligações de forma não- enzimática.

uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não- enzimática. Profª. Rafaela
uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não- enzimática. Profª. Rafaela
uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não- enzimática. Profª. Rafaela
uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não- enzimática. Profª. Rafaela

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 É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos

próximos entre si na seqüência primária da

proteína.

É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos α dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

O arranjo secundário de um polipeptídeo pode

ocorrer de forma regular; isso acontece

quando os ângulos das ligações entre

carbonos e seus ligantes são iguais e se

repetem

molécula.

ao

longo

de

um

segmento

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da

e seus ligantes são iguais e se repetem m o l é c u l a
 É a mais comum, apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto polipeptídio

É a mais comum, apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um

esqueleto polipeptídio central em espiral

e bem compacto com cadeias laterais dos aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora do eixo central,

de modo a evitar a interferência entre si.

As queratinas, proteínas fibrosas cuja estrutrura é quase totalmente formada por hélices α. Elas constituem os principais componentes de tecidos como

o cabelo e a pele.

por hélices α . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a
por hélices α . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a
por hélices α . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a
por hélices α . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a

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por hélices α . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a
 A é outra forma de estrutura secundária, na qual todos os compostos da ligação

A

é outra forma de estrutura

secundária, na qual todos os compostos da ligação peptídica estão envolvidos com

pontes de hidrogênio. As superfícies das

folhas β apresentam aparência “pregueada” e essas estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas “folhas β

folha

β

pregueadas”.

e essas estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas “folhas β folha β pregueadas” . Profª. Rafaela Lima
e essas estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas “folhas β folha β pregueadas” . Profª. Rafaela Lima
e essas estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas “folhas β folha β pregueadas” . Profª. Rafaela Lima
e essas estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas “folhas β folha β pregueadas” . Profª. Rafaela Lima

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 Dada distantes entre si na seqüência polipeptídica.  É a forma tridimensional como a
 Dada distantes entre si na seqüência polipeptídica.  É a forma tridimensional como a

Dada

distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

Os

unidades

aminoácidos

pelo

arranjo

espacial

de

domínios

são

considerados

as

funcionais e de estrutura tridimensional de uma

proteína.

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 Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como proteínas monoméricas. Outras

Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como

proteínas monoméricas. Outras consistem em

duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária da proteína. As subunidades

são mantidas unidas por

interações não-covalentes.

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 A desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciária,

A desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciária, sem que ocorra

hidrólise das ligações. Os agentes desnaturantes

incluem calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, etc. A desnaturação pode, sob

condições ideais, ser

reversível; nesse caso, a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quanto o agente desnaturante for removido.

a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quanto o agente desnaturante for removido. Profª. Rafaela
a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quanto o agente desnaturante for removido. Profª. Rafaela
a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quanto o agente desnaturante for removido. Profª. Rafaela

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 O dobramento protéico é um processo complexo de ensaio e erro, que algumas vezes

O dobramento protéico é um processo complexo de ensaio e erro, que algumas vezes pode resultar em moléculas dobradas de forma

imprópria. Essas proteínas dobradas de forma

incorreta são normalmente marcadas e degradadas dentro da célula. Entretanto, esse

sistema de controle de qualidade não é perfeito, e agregados intra ou extracelulares de proteínas

inadequadamente dobradas podem se acumular,

particularmente durante o envelhecimento. Doenças associadas ao depósito dessas proteínas:

Amilóidoses e Doença de Príon

Doenças associadas ao depósito dessas proteínas:  Amilóidoses e Doença de Príon Profª. Rafaela Lima
Doenças associadas ao depósito dessas proteínas:  Amilóidoses e Doença de Príon Profª. Rafaela Lima
Doenças associadas ao depósito dessas proteínas:  Amilóidoses e Doença de Príon Profª. Rafaela Lima
Doenças associadas ao depósito dessas proteínas:  Amilóidoses e Doença de Príon Profª. Rafaela Lima

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 Hemeproteínas são um grupo especializado de proteínas, as quais contêm heme como grupo prostético

Hemeproteínas são um grupo especializado de proteínas, as quais contêm heme como grupo prostético. O papel do grupo heme é determinado pelo ambiente criado pela estrutura tridimensional da proteína. Na hemoglobina e na mioglobina, as duas hemeproteínas mais abundantes em

humanos, o grupo heme serve para ligar, de

forma reversível, o oxigênio.

mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio. Profª.
mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio. Profª.
mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio. Profª.
mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio. Profª.

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 Hemeproteína presente no coração e no músculo esquelético funciona tanto como reservatório de oxigênio

Hemeproteína presente no coração e no músculo esquelético funciona tanto como reservatório de oxigênio quanto como um carreador de oxigênio que aumenta a

velocidade de transporte de transporte de

oxigênio dentro da célula muscular. A mioglobina consiste em uma única cadeia polipeptídica, a qual é estruturalmente similar

a uma das cadeias polipeptídicas individuais

que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina.

das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina. Profª. Rafaela Lima
das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina. Profª. Rafaela Lima
das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina. Profª. Rafaela Lima
das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina. Profª. Rafaela Lima

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 É encontrada exclusivamente nos eritrócitos, onde sua principal função é transportar oxigênio dos pulmões

É encontrada exclusivamente nos eritrócitos, onde sua principal função é transportar oxigênio dos pulmões até os capilares dos tecidos. A hemoglobina A, a principal hemoglobina em adultos, é composta por quatro cadeias polipeptídicas

duas cadeias α e duas cadeias β, mantidas

unidas por interações não-covalentes.

– duas cadeias α e duas cadeias β, mantidas unidas por interações não-covalentes. Profª. Rafaela Lima
– duas cadeias α e duas cadeias β, mantidas unidas por interações não-covalentes. Profª. Rafaela Lima
– duas cadeias α e duas cadeias β, mantidas unidas por interações não-covalentes. Profª. Rafaela Lima
– duas cadeias α e duas cadeias β, mantidas unidas por interações não-covalentes. Profª. Rafaela Lima

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 Em geral, são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São

Em geral, são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A

esta categoria pertencem às proteínas de estrutura,

como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas,

porém, possuem uma estrutura diferente, como as

tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Profª. Rafaela Lima
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Profª. Rafaela Lima
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Profª. Rafaela Lima
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Profª. Rafaela Lima

Profª. Rafaela Lima

 O colágeno e a elastina são exemplos de proteínas fibrosas bem caracterizadas, que apresentam

O colágeno e a elastina são exemplos de proteínas fibrosas bem caracterizadas, que

apresentam função estrutural no organismo. Estas apresentam propriedades mecânicas especiais, resultado de sua estrutura única,

a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária.

única, a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária.
única, a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária.
única, a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária.
única, a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária.
 O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano. Uma típica molécula de

O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano. Uma típica molécula de colágeno é longa, com uma estrutura rígida, na qual três cadeias polipeptídicas (referidas como cadeias α) estão torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma corda de tripla hélice.

(referidas como cadeias α) estão torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma
(referidas como cadeias α) estão torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma
(referidas como cadeias α) estão torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma
(referidas como cadeias α) estão torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma
 Seqüência de aminoácidos O colágeno é rico em prolina e glicina, ambos importantes na

Seqüência de aminoácidos

O colágeno é rico em prolina e glicina, ambos importantes na formação da tripla hélice. A prolina facilita a formação de conformação helicoidal em cada uma das cadeias α. A glicina, o menor aminoácido, é encontrada a cada três posições na cadeia polipeptídica. Os resíduos de glicina são parte da seqüência repetitiva, Gly-x-y-, onde x

frequentemente

é

prolina

geralmente

e

y

hidroxiprolina ou hidroxilisina.

seqüência repetitiva, – Gly-x-y- , onde x frequentemente é prolina geralmente e y hidroxiprolina ou hidroxilisina.
seqüência repetitiva, – Gly-x-y- , onde x frequentemente é prolina geralmente e y hidroxiprolina ou hidroxilisina.
seqüência repetitiva, – Gly-x-y- , onde x frequentemente é prolina geralmente e y hidroxiprolina ou hidroxilisina.
seqüência repetitiva, – Gly-x-y- , onde x frequentemente é prolina geralmente e y hidroxiprolina ou hidroxilisina.

Estrutura em tripla hélice

Das proteínas globulares, que estão dobradas em estruturas compactas, o colágeno, uma proteína fibrosa, possui uma estrutura em tripla hélice alongada que permite a formação de ligações entre os grupos R dos monômeros de colágeno vizinhos, resultando na sua agregação em longas fibras.

Hidroxiprolina e hidroxilisina

O colágeno contém hidroxiprolina e hidroxilisina, as quais não estão presentes na maioria das demais proteínas. A hidroxiprolina é importante para estabilizar a estrutura em tripla hélice do colágeno, pois ela maximiza a formação de pontes de hidrogênio.

Conformação helicoidal típica devido ao alto conteúdo de Gly,

Pro e hidroxi-Pro.

Hélice tripla do colágeno “tropocolágeno

O colágeno é a molécula mais abundante dos vertebrados: tecido conjuntivo das cartilagens,

tendões e matriz óssea, localiza-se

também sob a pele e mantem a forma de diversos orgãos

localiza-se também sob a pele e mantem a forma de diversos orgãos Hélice tripla do colágeno
localiza-se também sob a pele e mantem a forma de diversos orgãos Hélice tripla do colágeno

Hélice tripla do colágeno “tropocolágeno”

 Em contraste com o colágeno, o qual forma fibras que apresentam alta resistência à

Em contraste com o colágeno, o qual forma fibras que apresentam alta resistência à

tensão, as da elastina é uma proteína do tecido conectivo com propriedades semelhantes às da borracha. Fibras elásticas

compostas de microfibrilas de elastina e de

glicoproteínas são encontradas nos pulmões, na parede de grandes artérias e nos ligamentos elásticos.

elastina e de glicoproteínas são encontradas nos pulmões, na parede de grandes artérias e nos ligamentos
elastina e de glicoproteínas são encontradas nos pulmões, na parede de grandes artérias e nos ligamentos
elastina e de glicoproteínas são encontradas nos pulmões, na parede de grandes artérias e nos ligamentos
elastina e de glicoproteínas são encontradas nos pulmões, na parede de grandes artérias e nos ligamentos
 A elastina é um polímero protéico insolúvel, sintetizado a partir de um precursor, a

A elastina é um polímero protéico insolúvel, sintetizado a partir de um precursor, a tropoelastina, a qual é um

polipeptídeo linear composto por cerca de

700 aminoácidos. A elastina é também rica em prolina e lisina, mas contém muito

pouca hidroxiprolina e não contém

hidroxilisina.

A elastina é também rica em prolina e lisina, mas contém muito pouca hidroxiprolina e não
A elastina é também rica em prolina e lisina, mas contém muito pouca hidroxiprolina e não
A elastina é também rica em prolina e lisina, mas contém muito pouca hidroxiprolina e não
A elastina é também rica em prolina e lisina, mas contém muito pouca hidroxiprolina e não

A tropoelastina é secretada pela célula no

espaço extracelular. Três cadeias laterais de

resíduos de lisina mais uma cadeia lateral de um resíduo de lisina não-alterado, da mesma cadeia polipeptídica ou de uma cadeia vizinha, formam uma ligação cruzada denominada desmosina. Isso produz elastina uma rede semelhante à

borracha, amplamente interconectada, que

pode ser distendida em qualquer direção quando pressionada, fornecendo elasticidade ao tecido conectivo.

ser distendida em qualquer direção quando pressionada, fornecendo elasticidade ao tecido conectivo. Profª. Rafaela Lima
ser distendida em qualquer direção quando pressionada, fornecendo elasticidade ao tecido conectivo. Profª. Rafaela Lima

Profª. Rafaela Lima

1. O que são proteínas?   2. Descreva as funções das proteínas.   3. Como

1.

O que são proteínas?

 

2.

Descreva as funções das proteínas.

 

3.

Como as proteínas podem ser classificadas?

4.

Fale

resumidamente

sobre

os

níveis

estruturais das proteínas.

 

5.

Quais

são

as

características

da

ligação

peptídica?

 

6.

O que são hemeproteínas globulares? Aborde

a estrutura das mesmas.

 

7.

Diferencie hemoglobina de mioglobina.

8.

O que são proteínas fibrosas?

 

8.

Discorra sobre a estrutura do colágeno e da elastina.

Profª. Rafaela Lima

 Além aquariofilistas, a cor desempenha uma função muito importante no mundo aquático. Permite identificar

Além

aquariofilistas, a cor desempenha uma função muito importante no mundo aquático. Permite identificar as espécies em geral e o sexo em particular. Serve de camuflagem ao peixe na presença de predadores ou então constitui um indicador visual bastante claro de que uma determinada espécie pode ser venenosa. A cor pode representar um alvo falso para um possível atacante e dar indicação quanto à disposição do peixe, isto é, se ele está com medo ou se está zangado. Profª. Rafaela Lima

de

ser

um

atractivo

para os

A cor é determinada por dois factores - pelo reflexo da luz e pela pigmentação. Os tons prateados e iridescentes que vemos muitas vezes no flanco de muitas espécies de água doce são provocados por camadas reflectoras de guanina. Esta substância é apenas um detrito que não é expelido pelos rins nem pelo corpo mas

armazenado sob a pele. A cor que vemos depende

do ângulo de incidência da luz e com o qual esta é reflectida pelos cristais de guanina. Muitos peixes, quando iluminados por uma luz que passa através

do vidro da frente do aquário apresentam uma cor

diferente daquela que têm quando são iluminados a partir de cima. Isto também explica a razão pela

qual a areia de cor clara normalmente confere aos

peixes tonalidades mais fracas.

Profª. Rafaela Lima

Os peixes que apresentam cores mais carregadas possuem células de pigmentação no corpo e

algumas espécies conseguem controlar a

intensidade das cores que apresentam. Podemos observar este fenómeno com facilidade nos peixes

que têm o hábito de repousar na areia ou nas

pedras, adquirindo então a cor do local em que se

encontram pousados. Existem outros peixes que «vestem» cores nocturnas. Os populares Peixes- Lápis (Nannostomus sp.) são exemplos notáveis

deste fenómeno e o aquariofilista inexperiente

pode ficar admirado ao descobrir que estes peixes apresentam cores diferentes todas as manhãs. Os peixes sofrem estas alterações pela contracção ou

expansão das células de pigmentação

(chromatophores) para intensificar ou reduzir a cor

que se vê através da pele.

Profª. Rafaela Lima

É

muito

provável

que

a

cor

do

macho se

intensifique durante o período de acasalamento para atrair a fêmea, e as fêmeas de algumas espécies de Ciclídeos também podem apresentar

cores mais exuberantes para que as suas crias

sejam capazes de as reconhecer. Podemos observar um bom exemplo disto nas espécies do género Pelvicachromis em que as fêmeas se apresentam

mais coloridas do que os machos durante o

período de acasalamento.

E possível intensificar as cores dos peixes dando- Ihes «alimentos intensificadores de cor». Estes

alimentos contém aditivos, como o caroteno, que

intensificam as cores dos peixes.

de cor». Estes alimentos contém aditivos, como o caroteno, que intensificam as cores dos peixes. Profª.
de cor». Estes alimentos contém aditivos, como o caroteno, que intensificam as cores dos peixes. Profª.
de cor». Estes alimentos contém aditivos, como o caroteno, que intensificam as cores dos peixes. Profª.
de cor». Estes alimentos contém aditivos, como o caroteno, que intensificam as cores dos peixes. Profª.

Profª. Rafaela Lima

O Barbo-Tigre (Barbus tetrazona) é um dos peixes que reage de forma extraordinária a este tipo de alimentos, as suas escamas adquirindo um rebordo negro que Ihe dá o aspecto de uma rede. Infelizmente, nos concursos de aquariofilia, os membros do júri detectam com facilidade estes truques e os exemplares tratados com alimentos

intensificadores da cor não obtém uma boa

pontuação em virtude de não apresentarem as cores naturais da sua espécie. A utilização de lâmpadas que realçam as cores dos peixes também

melhoram o aspecto dos mesmos, mas os animais

recuperam as suas cores naturais quando regressarem a um meio com iluminação mais natural.

animais recuperam as suas cores naturais quando regressarem a um meio com iluminação mais natural. Profª.
animais recuperam as suas cores naturais quando regressarem a um meio com iluminação mais natural. Profª.

Profª. Rafaela Lima