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Profª. Rafaela Lima

Profª. Rafaela Lima

 INTRODUÇÃO Praticamente todas as reações no corpo são mediadas por enzimas, as quais são
 INTRODUÇÃO
Praticamente todas as reações no corpo
são mediadas por enzimas, as quais são
proteínas catalisadoras que aumentam a
velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global. As enzimas
direcionam, assim, todos os eventos
metabólicos.
As enzimas são catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não
As enzimas são catalisadores protéicos que aumentam a
velocidade de uma reação química e não são consumidos durante
a reação que catalisam.
• Sítios ativos
 As moléculas de enzimas contém uma região específica formando
uma fenda ou bolso, que é chamada sítio ativo. O sítio ativo
contém cadeias laterais de aminoácidos, as quais criam uma
superfície tridimensional complementar ao substrato. O sítio ativo
liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato (ES). O
complexo ES é convertido em enzima-produto (EP), o qual
subsequentemente se dissocia em enzima e produto.
• Eficiência catalítica  As reações catalisadas por enzimas são, em sua maioria, altamente eficientes,
• Eficiência catalítica
 As reações catalisadas por enzimas são, em sua
maioria, altamente eficientes, ocorrendo de 10 3 a 10 8
vezes mais rapidamente do que as reações não
catalisadas. O número de moléculas de substrato
convertidas em moléculas de produto por molécula de
enzima por segundo é chamado de número de
renovação (turnover).
• Especificidade
 As enzimas são altamente específicas, interagindo com
um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas
um tipo de reação química.
• Co-fatores  Algumas enzimas se associam com um co-fator não-protéico, o qual é necessário
• Co-fatores
 Algumas enzimas se associam com um co-fator não-protéico, o
qual é necessário para atividade enzimática. Os co-fatores
comumente encontrados incluem íons metálicos, tais como Zn 2+
ou Fe 2+ , e moléculas orgânicas conhecidas como coenzimas, que
frequentemente são derivadas de vitaminas.
• Regulação
 A atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas
podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de
formação do produto responda às necessidades da célula.
• Localização dentro da célula
 Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro
da célula. Esta compartimentalização serve para isolar o
substrato ou o produto da reação de outras reações competitivas.
O nome de uma enzima: • Normalmente termina em – ase. • Identifica a substância
O nome de uma enzima:
• Normalmente termina em – ase.
• Identifica a substância reagente. Por exemplo:
sacarase degrada a sacarose.
• Descreve a função de uma enzima. Por exemplo:
oxidase realiza oxidação.
• Podem ter nomes comuns como as enzimas da
digestão: pepsina, tripsina.
 Enzimas são classificadas de acordo com as reações por elas catalisadas: Classe Reação Oxidoredutases
 Enzimas são classificadas de acordo com as
reações por elas catalisadas:
Classe
Reação
Oxidoredutases
Oxidação-redução
Transferases
Transfere grupos químicos
Hidrolases
Hidrólise
Liases
Forma/quebra lig. duplas,
adiciona átomos
Isomerases
Rearranja átomos
Ligases
Usa ATP para combinar
moléculas
 O mecanismo de ação enzimática pode ser encarado de duas perspectivas diferentes: • A
 O mecanismo de ação enzimática pode ser
encarado de duas perspectivas diferentes:
A primeira aborda a catálise em termos de alterações
de energia que ocorrem durante a reação, ou seja, as
enzimas fornecem uma rota de reação alternativa,
energeticamente favorável, diferente da reação não
catalisada.
• A segunda perspectiva descreve como o sítio ativo
facilita quimicamente a catálise.
 Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando os reatantes dos produtos.
 Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia
separando os reatantes dos produtos. Essa barreira, denominada
energia livre de ativação, é a diferença entre a energia dos
reatantes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre
durante a formação do produto.
 Energia livre de ativação
 É a diferença na energia livre entre os reatantes e o estado de
transição (intermediário de alta energia), onde um intermediário rico
em energia é formado durante a conversão do reatante em produto.
Devido a grande energia de ativação, as velocidades das reações
químicas não-catalisadas são freqüentemente lentas.
 Velocidade da reação  É determinada pelo número dessas moléculas “energizadas". Em geral, quanto
 Velocidade da reação
 É determinada pelo número dessas moléculas
“energizadas". Em geral, quanto menor a energia livre
de ativação, mais moléculas têm energia suficiente
para superar o estado de transição e, assim, mais
rápida é a velocidade da reação.
 Rota alternativa da reação
 Uma enzima permite que uma reação ocorra
rapidamente nas condições normais na célula,
oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma
menor energia livre de ativação. A enzima não altera a
energia livre dos reatantes ou dos produtos e, assim
sendo, não altera o equilíbrio da reação.
 O sítio ativo não é um receptáculo passivo para a ligação do substrato, mas
 O sítio ativo não é um receptáculo passivo para
a ligação do substrato, mas sim uma máquina
molecular complexa, empregando uma
diversidade de mecanismos químicos para
facilitar a conversão do substrato em produto.
• Estabilização do estado de transição – se liga ao
substrato e inicia a sua conversão para o estado de
transição aumentando a sua concentração para então
poder ser convertido em produto.
• Outros mecanismos – fornecer grupos catalíticos que
aumentam a probabilidade do estado de transição se
formar. Algumas enzimas, esses grupos podem
participar em uma catálise acidobásica geral, na qual
os resíduos de aminoácidos doam (ácida) ou aceitam
(básica) prótons.
 As enzimas podem ser isoladas das células e ter suas propriedades estudadas em tubos
 As enzimas podem ser isoladas das células e ter suas
propriedades estudadas em tubos de ensaio. As diferentes
enzimas mostram diferentes respostas às alterações de
concentração do substrato, temperatura e pH.
 Concentração de substratos
 Velocidade máxima – é o número de moléculas de substrato
convertidas e, produto por unidade de tempo. A velocidade de
uma reação catalisada por uma enzima, aumenta conforme a
concentração do substrato, até uma velocidade máxima ser
atingida. A obtenção de um platô na velocidade de reação em
altas concentrações de substrato reflete a saturação de todos
os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas
presentes.
 Aumento da velocidade com a temperatura  A velocidade da reação aumenta com a
 Aumento da velocidade com a temperatura
 A velocidade da reação aumenta com a temperatura, até
um pico de velocidade ser atingido. Esse aumento é
devido ao aumento do número de moléculas com
energia suficiente para atravessar a barreira de energia
e formar os produtos da reação.
 Diminuição da velocidade com a temperatura
Uma elevação maior da temperatura resulta em redução
da velocidade de reação, como resultado da
desnaturação da enzima, induzida pela temperatura.
 A concentração de H + afeta a velocidade de reação de várias maneiras. O
 A concentração de H + afeta a velocidade de
reação de várias maneiras. O processo catalítico
geralmente requer que a enzima e o substrato
tenham determinados grupos químicos em um
estado ionizado ou não-ionizado, de modo a
interagirem.
 Valores extremos de pH também podem levar à
desnaturação da enzima. O pH no qual a atividade
máxima da enzima é atingida difere para cada
enzima e, geralmente, reflete a [H + ] na qual a
enzima funciona no organismo.
 Qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima
 Qualquer substância que possa diminuir a velocidade
de uma reação catalisada por uma enzima é chamada
de inibidor. Inibidores reversíveis ligam-se à enzima
por meio de ligações não-covalentes. A diluição do
complexo enzima-inibidor resulta na dissociação do
inibidor reversivelmente ligado e na recuperação da
atividade enzimática. A inibição irreversível ocorre
quando uma enzima inibida não recupera sua atividade
quando o complexo enzima-inibidor é diluído. Os dois
tipos mais comuns de inibição reversível são a inibição
competitiva e a inibição não competitiva.
 Inibição competitiva O inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia
 Inibição competitiva
O inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o
substrato normalmente ocuparia e, dessa forma,
compete com o substrato por esse sítio.
Exemplo: Drogas estatinas.
 Inibição não-competitiva Acontece quanto o inibidor e o substrato ligam-se a sítios diferentes sobre
 Inibição não-competitiva
Acontece quanto o inibidor e o substrato ligam-se a
sítios diferentes sobre a enzima. O inibidor não-
competitivo pode ligar-se tanto à enzima livre quanto ao
complexo ES, de modo a impedir que a reação ocorra.
 Alguns inibidores agem pela formação de ligações covalentes com grupos específicos da enzima. 
 Alguns inibidores agem pela formação de
ligações covalentes com grupos específicos da
enzima.
 Certos inseticidas, cujos efeitos neurotóxicos
resultam de sua ligação covalente ao sítio
catalítico da enzima acetilcolinesterase (cliva
acetilcolina). Embora sejam formadas ligações
covalentes, se a enzima ativa pode ser
recuperada a inibição é reversível.
1. O que são enzimas? 2. Quais as propriedades e os mecanismos de funcionamento das
1.
O que são enzimas?
2.
Quais as propriedades e os mecanismos
de funcionamento das enzimas?
3.
Que fatores afetam a velocidade de uma
reação mediada por uma enzima?
Explique.
4.
Como se dá o processo de inibição da
atividade enzimática?