Regulación de La Actividad Enzimática

BIOQUMICA Y NUTRICIN
UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
REGULACIN POR MODULACIN DE LA ACTIVIDAD
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T
(tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms afinidad. Las formas R y T se
encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El
propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las molculas que favorecen la forma R pero
que actan sobre una regin del enzima distinta del centro activo son los activadores
alostricos (Figura inferior izquierda).
Activador alostrico: favorece la unin
del sustrato
Inhibidor alostrico: impide la unin del
sustrato

Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica son los moduladores
negativos. Si estos moduladores actan en lugares distintos del centro activo del enzima se
llamaninhibidores alostricos



EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA
Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa unindose covalentemente a un
grupo qumico de pequeo tamao como el Pi o el AMP. Tambin se da el caso inverso, en el que
un enzima muy activo se desactiva al liberar algn grupo qumico. En las enzimas de las vas
degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada, mientras que
en las vas biosintticas ocurre lo contrario. En las figuras inferiores se ilustra la activacin de una
protena por fosforilacin.
Elementos de la
reaccin
El enzima no fosforilado es
inactivo
El enzima fosforilado es activo

Efecto fisiolgico de las variaciones de Km de la enzima aldehdo deshidrogenasa.
La inusual sensibilidad de los orientales a las bebidas alcohlicas tiene una base bioqumica. La
cantidad de etanol que se necesita para provocar la vasoilatacin responsable de la taquicardia y
enrojecimiento facial es muy inferior para algunos chinos y japoneses que para os europeos. Los
efectos fisiolgicos son provocados por el acetaldehdo liberado por la alcohol deshidrogenasa
heptica.
CH
3
CH
2
OH + NAD
+
CH
3
CHO + H
+
+ NADH
El acetaldehdo es normalmente eliminado por una aldehdo deshidrogenasa mitocondrial que lo
convierte en acetato. En algunos asiticos, la forma normal de la aldehdo deshidrogenasa
mitocondrial, con una K
m
para acetaldehdo baja, est ausente. Estos individuos poseen nicamente
la forma citoslica de K
m
alta (menor afinidad) del enzima, la cual conlleva un nivel estacionario


elevado de acetaldehdo en la sangre tras el consumo de alcohol. Esta es la causa del incremento de
sensibilidad al alcohol.

Inhibidores enzimticos.
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad.
Las clulas emplean como inhibidores molculas de intermediarios metablicos o iones, para
controlar la actividad enzimtica como parte de la regulacin del metabolismo. En investigacin se
usan inhibidores para estudiar las propiedades de las enzimas. Muchos inhibidores enzimticos son
usados como medicamentos, venenos, pesticidas, etc. Existen dos tipos generales de inhibidores
enzimticos: Reversibles e Irreversibles.

Los inhibidores irreversibles se combinan o
destruyen un grupo funcional de la enzima, necesa-
rio para la actividad cataltica. Los inhibidores
irreversibles se disocian muy lentamente de la en-
zima porque se unen con fuerza, ya sea en forma
covalente, la mayora, o no covalente, por tal
motivo se dice que no se pueden eliminar mediante
dilisis. Ejemplos de inhibidores irreversibles son:

1. Diisopropilfluorofosfato (DIFP). Inhibidor de
la enzima Acetilcolina esterasa (EC 3.1.1.7) que
cataliza la hidrlisis del neurotransmisor
acetilcolina. Esta reaccin es necesaria para la co-
rrecta transmisin nerviosa. Se usa en pesticidas
como el Malatin. El DIFP se une especficamente
a un residuo de Serina en el sitio activo de la enzima.

Lorenzo P, Moreno A, Lizasoain I. Alvarez:
Farmacologa Bsica y Clnica. 18 Ed. Editorial
Panamericana; 2008.


2. La yodo-acetamida es un inhibidor irreversible que reacciona especficamente con los grupos
sulfhidrilo de la Cisteina.
O
I CH
2
C
NH
2

Yodacetamida

3. El Cianuro(1-) interfiere con el transporte de electrones en el grupo Hemo de los citocromos.

4. Los iones Mercurio(II) y Plomo(II) inhiben las enzimas que tienen grupos tiol (-SH), en su si-
tio activo, unindose a ellos.

Por su parte, los inhibidores reversibles se unen a las enzimas con menos fuerza, casi siempre en
forma no covalente, de modo que se disocian rpidamente y se pueden eliminar por dilisis. No
modifican la estructura de los grupos funcionales de las enzimas y cuando se disocian, la enzima
recupera su actividad. Los inhibidores reversibles se clasifican segn su efecto cintico en tres
clases: Competitivos, No Competitivos e Incompetitivos.

1. Inhibidores Competitivos

a. Por lo general son anlogos del substrato. Su estructura tridimensional es semejante a la del
substrato natural.

b. Compiten con el substrato por el sitio activo. La enzima puede unir al substrato o al inhibi-
dor pero no ambos simultneamente, la unin de uno inhibe la unin del otro.

Unin de Inhibidores competitivos

c. El inhibidor unido a la enzima no es transformado, slo ocupa el sitio activo y evita la for-
macin del complejo ES, disminuyendo la proporcin de molculas de enzima que pueden
formar producto.



Mecanismo de accin de los Inhibidores competitivos


d. La velocidad mxima de la enzima no cambia porque el efecto del inhibidor se puede rever-
tir, aumentando la concentracin de substrato; por eso se dice que la inhibicin competitiva
es remontable.

(A) (B)
Grficas de Michaelis-Mente (A) y Lineweaver-Burk (B) del efecto cintico de los In- hibidores
competitivos

e. La K
M
aumenta por un factor igual a (1+[I]/Ki) siendo [I] la concentracin del inhibidor y Ki
la constante de afinidad del inhibidor por la enzima.

2. Inhibidores No Competitivos

a. Su estructura tridimensional no necesita estar relacionada con la del substrato.

b. No compiten con el substrato, se une a la enzima en un sitio distinto del sitio activo. La en-
zima puede unir al substrato y al inhibidor simultneamente. Pueden formar complejos tanto
con la enzima libre como el complejo ES.

Unin de Inhibidores No competitivos

c. Al unirse a la enzima cambian la conformacin de esta, evitando que transforme el substrato
en producto.



d. Disminuyen el nmero de recambio de la enzima y la inhibicin no puede ser remontada con
concentraciones altas de substrato por lo que la V
MAX
disminuye en un factor igual a
(1+[I]/Ki).


Mecanismo de accin los Inhibidores No Competitivos

e. La enzima que no est unida al inhibidor no cambia y por ello K
M
permanece constante.

(A) (B)
Grficas de Michaelis-Menten (A) y Lineweaver-Burk (B) del efecto cintico de los inhibidores
No competitivos

3. Inhibidores Incompetitivos o Acompetitivos

a. No tienen relacin estructural con el substrato.

b. Son incapaces de unirse a la enzima libre, primero se debe formar el complejo ES para que
la enzima adquiera una conformacin a la cual se une el inhibidor.

Unin de Inhibidores incompetitivos



c. La unin del inhibidor impide que la enzima adquiera la conformacin necesaria para trans-
formar el substrato en producto.

d. No se puede remontar la inhibicin porque la presencia de mayor cantidad de substrato favo-
rece la unin del inhibidor, y por ello V
MAX
disminuye en un factor igual a (1+[I]/Ki).


Mecanismo de accin de los Inhibidores Incompetitivos

e. La interaccin del inhibidor con el complejo ES desplaza el equilibrio hacia la
formacin del complejo ES, por lo que K
M
tambin diminuye en un factor igual a
(1+[I]/Ki).

(A) (B)
Grficas de Michaelis-Menten (A) y Lineweaver-Burk (B) del efecto cintico de los
Inhibidores incompetitivos



BASES TERMODINMICAS DE LAS REACCIONES BIOQUMICAS Y BIOENERGTICAS.

Las reacciones qumicas del metabolismo, lo mismo que cualquier otra reaccin qumica, son
procesos en los cuales una o ms substancias llamadas reactivos, se transforman en otras
llamadas productos, con estructura y propiedades diferentes. En general las reacciones
qumicas se representan como:
Reactivos Productos

Los cambios de estructura durante las reacciones qumicas slo son posibles si se rompen y/o
forman enlaces qumicos. El rompimiento y formacin de enlaces qumicos implica que los tomos
comparten sus electrones en forma diferente en los reactivos y en los productos. Podemos entonces
concluir
que una reaccin qumica es un:
Proceso durante el cual se producen reacomodos de los electrones de enlace de los tomos.
Para que se lleven a cabo dichos reacomodos, es necesario que tenga lugar un intercambio de
energa. Los intercambios de energa durante las reacciones qumicas los estudia la Termodin-
mica Qumica.

Por otro lado, los reacomodos electrnicos se efectan a velocidades, y a travs de caminos espe-
cficos que son estudiados por la Cintica Qumica.

Nuestra capacidad para modificar las reacciones qumicas depende del conocimiento de la cinti-
ca y termodinmica de estas.

Termodinmica Qumica

La Termodinmica se encarga del estudio de los intercambios de energa que acompaan a todos
los procesos. A partir de un modelo bsico del mundo real y un conjunto de leyes que rigen su
comportamiento, la Termodinmica deduce relaciones que describen los cambios de energa y la
direccin de los procesos fsicos y qumicos a escala macroscpica. Como no hace ninguna con-
sideracin respecto de las propiedades microscpicas de la materia, no puede decir nada sobre el
universo atmico. Es bsicamente esttica pues se ocupa slo del inicio y el final de los cambios
y jams de su velocidad, aunque si puede predecir su direccin y punto de equilibrio.

Energa. La energa es el objeto de estudio de la Termodinmica. La energa se define como la
capacidad de producir trabajo, modificando o desplazando objetos. La energa puede ser Poten-
cial (determinada por la posicin en el espacio) o Cintica (determinada por el movimiento). La
Termodinmica estudia los intercambios y transformaciones de Energa, empleando un Modelo,
y aplicando las Leyes de la Termodinmica.

Modelo Termodinmico. El modelo del mundo real que se usa en Termodinmica para estudiar
los cambios de energa est formado por:


1. Sistema. Parte del universo que es objeto de estudio del observador.
2. Alrededores. Todo lo que rodea al sistema, pero que no interesa al observador.
3. Universo. Sistema + Alrededores
4. Lmite. Frontera real o imaginaria, que separa al sistema de sus alrededores.

Tipos de Sistemas. Segn el tipo de intercambios que permite su lmite, los sistemas pueden ser:

1. Abiertos. Cuando el lmite permite el intercambio de Materia y Energa (Calor y
Trabajo).
2. Cerrados. S el lmite permite el paso de Energa (Calor y Trabajo), pero NO de
Materia.
3. Adiabticos. El lmite es impermeable a Materia y Calor, pero permite el paso de otras formas
de Energa (Trabajo)
4. Aislados. Cuando el lmite es impermeable tanto a la Materia como a la Energa (Calor y Tra-
bajo)

Estado Termodinmico. Es el conjunto de valores de las propiedades de un sistema, que lo ca-
racterizan en un momento dado. Para cualquier sistema, existe un nmero infinito de estados. Al-
gunos estados termodinmicos importantes que pueden alcanzar los sistemas son:

1. Definido. Se llama as el estado, cuando conocemos los valores de todas sus propiedades, o to-
das las relaciones que nos permitan calcularlos.

2. Equilibrio. Estado de un sistema cuyas propiedades tienen valores constantes, que no realiza
intercambio de materia o energa y del cual el sistema no puede salir por s solo.

3. Estacionario. Estado en que el sistema mantiene valores constantes de sus propiedades, me-
diante intercambio continuo de materia y energa con los alrededores. Los valores de las pro-
piedades son diferentes a los del estado de equilibrio y cambia cuando cambia la velocidad del
intercambio. Tambin se le conoce como Estado de Equilibrio de Flujos.

4. Estndar. Punto de referencia de los cambios termodinmicos. Se define basndose en la com-
posicin, como el estado en que la actividad termodinmica de todos los componentes del sis-
tema vale uno. En la realidad, se aproxima a concentracin molar igual a uno y presin de una
atmsfera para los componentes gaseosos del sistema. En Biologa y Bioqumica se aade la
condicin de pH = 7.

5. Metaestable. Estado que se presenta cuando el sistema est detenido por una barrera de ener-
ga que le impide alcanzar el equilibrio. En estas condiciones el sistema no realiza intercambios
con los alrededores y los valores de sus propiedades son constantes, pero cambios provocados
desde el exterior, que permitan rebasar la barrera, hacen que el sistema inicie un proceso, que
puede mantener por si mismo, y lo lleva al estado de equilibrio.

Proceso Termodinmico. Es cualquier cambio en el valor de una o ms de las propiedades de un
sistema. Segn la forma de los cambios, las propiedades se pueden dividir en:


1. Propiedad de Estado. Es aquella para la que podemos calcular el valor de sus cambios to-
mando en cuenta slo los estados inicial y final y no la ruta del proceso. Las propiedades cuyos
cambios dependen de la ruta del proceso se dice que no son propiedades de estado.

2. Propiedad Intensiva. Es aquella cuyo valor no cambia cuando cambia el tamao del sistema,
debido a que no depende de l.

3. Propiedad Extensiva. Es aquella cuyo valor cambia, al cambiar el tamao del sistema, o sea
que si depende de este.

Ecuacin de Estado. Expresin matemtica que describe una relacin entre propiedades de esta-
do. El ejemplo ms conocido es la Ley de los Gases Ideales, que relaciona composicin, Presin,
Volumen y Temperatura de un sistema en estado gaseoso.

Energa Interna (E). Suma de todas las formas de energa que posee un sistema, en virtud de su
tamao, composicin, temperatura, etc.; sin tomar en cuenta su posicin ni desplazamiento en el
espacio.

Calor (q) y Trabajo (w). Son las formas fundamentales de transferencia de energa. La principal
diferencia entre ellas radica en que el trabajo se considera como transferencia a escala macrosc-
pica mientras que el calor lo es en el mbito microscpico. Calor y trabajo NO son propiedades
de estado pues ambas dependen de la ruta a travs de la cual se efecta el proceso.

Leyes de la Termodinmica

El estudio de las transformaciones de energa que se producen durante cualquier cambio en el
Universo, est basado en las Leyes de la termodinmica.

Primera Ley o Ley de la Conservacin de la Energa. La primera ley, describe el balance de la
energa intercambiada en un proceso. Su forma ms conocida es la Ley de la Conservacin de la
Energa, que dice que: La energa no se crea ni se destruye, pero puede cambiar de una forma
a otra. En Termodinmica tambin se enuncia como: La energa total del universo es constan-
te o En un sistema aislado la energa interna es constante. Cuando un sistema intercambia
energa con sus alrededores, se producen cambios en la energa interna del sistema.

Simplificando, los cambios de Energa Interna (AE) en cualquier sistema, resultan del intercam-
bio de energa como calor (q) y trabajo (w), y deben cumplir la ecuacin de la primera ley:
AE = q + w

Entalpa. Cuando el cambio de energa se efecta a presin constante, el trabajo que se realiza
es principalmente de expansin cambio de volumen, (AV):

w = P(AV)

Al sustituir el trabajo de expansin en la ecuacin de la primera ley, esta se transforma en:

AE = q - P(AV)


Transponiendo trminos se llega a:

q = AE + P(AV)

Los cambios de energa y volumen se definen como:

AE = E
2
E
1
y AV = V
2
V
1


Entonces:
q = (E
2
E
1
) + P(V
2
V
1
) = (E
2
+ PV
2
) (E
1
+ PV
1
)

De aqu, definimos la Entalpa (H) del sistema como:
H = E + PV
y:
H
1
= E
1
+ PV
1
y H
2
= E
2
+ PV
2

Finalmente obtenemos que: El cambio de entalpa de un proceso es igual al calor intercambiado
en condiciones de presin constante.

q = H
2
H
1
= AH

La entalpa representa el contenido de energa trmica del sistema y es una propiedad de estado
porque est definida en funcin de propiedades de estado. Aunque es calor, el cambio de Entalpa
de un sistema depende slo de los estados inicial y final y no de la ruta que sigue el proceso, por-
que esta limitada a procesos efectuados a presin constante.

Dos clases de cambios de Entalpa, de importancia en Qumica son:

Cambio de Entalpa de Formacin (AH
f
). Calor intercambiado en la reaccin de sntesis de un
compuesto, a partir de los elementos qumicos que lo constituyen, en su forma ms estable.

Cambio de Entalpa de Combustin (AH
c
). Calor intercambiado en la reaccin de oxidacin to-
tal de un compuesto orgnico, hasta CO
2
y H
2
O.
Termoqumica. Es la aplicacin de la Primera Ley de la Termodinmica a las reacciones qumi-
cas. Su principio fundamental es la Ley de Hess, nombrada as en honor a Germain Henri Hess,
quien la formul en 1840.

Ley de Hess. El cambio de entalpa de una reaccin qumica es independiente del nmero de
etapas en que se efecta y slo depende del estado inicial (reactivos) y final (productos):

AH = (

AH
f
)
PRODUCTOS
(

AH
f
)
REACTIVOS

Aunque la ley de Hess est formulada en funcin de la Entalpa, tambin se puede aplicar a las
otras propiedades termodinmicas de estado.

Segunda Ley. La segunda ley pone un lmite a la eficiencia de una sistema. En su forma ms
simple, establece que: Para realizar trabajo, la energa debe fluir de un lugar caliente a uno
fro. En otras palabras: En el Universo, los procesos siempre proceden en una direccin, desde
estados de mayor energa hacia estados de menor energa.

La prdida de energa durante el cambio de estado, va acompaada de una prdida de organiza-
cin, o aumento de la libertad de variacin del sistema, que se mide como un cambio de Entro-
pa (AS, con unidades de Energa/Temperatura).

Entropa. Es el parmetro termodinmico que nos permite conocer la direccin de un proceso.
Se deriv originalmente para la expansin de los gases ideales como:


AS =
q
REV

T
En donde
q
REV
es el calor absorbido en un proceso reversible a temperatura constante (T). La
Entropa de un sistema aislado siempre tiende al mximo y lo alcanza en el equilibrio, por lo
tanto, otra forma de formular la Segunda Ley es: En un sistema aislado, los procesos posibles,
permitidos o espontneos tienen cambio de entropa positivo.

AS
SISTEMA AISLADO
> 0
En 1871 Ludwig Boltzmann propuso una interpretacin estadstica de la entropa segn la cual, la
entropa de un sistema es proporcional al nmero total de arreglos posibles de las partculas del
sistema, (representado por O, la letra griega Omega mayscula) cuando este se encuentra en un
estado particular.
S = k ln O

Donde:

k = constante de Boltzmann
Para cualquier sistema, el estado con mayor entropa es aquel que tiene mayor nmero de arre-
glos posibles y por lo tanto la mayor probabilidad de existir.

Cuando el sistema no est aislado, para determinar si un proceso es permitido, hay que medir el
cambio de entropa del Universo.

Usando la Entropa del Universo, la Segunda Ley tambin se puede enunciar diciendo que: En
los procesos espontneos la entropa del Universo siempre aumenta.

AS
UNIVERSO
> 0

Un sistema puede aumentar (+AS) o disminuir (-AS) su nivel de entropa, siempre que se cumpla
la segunda ley y la entropa del Universo aumente:

AS
UNIVERSO
= AS
SISTEMA
+ AS
UNIVERSO
> 0

Para mantener un nivel bajo de Entropa los sistemas requieren de un gasto de energa constante,
el cual se logra nicamente en los sistemas abiertos, como los seres vivos.

Tercera Ley. Esta ley, marca un punto de referencia absoluto para la medicin de la entropa y,
al menos en teora, para todas las propiedades de estado. El enunciado ms simple de esta ley di-
ce que: Cuando la temperatura de un sistema se aproxima al cero absoluto, todos los procesos
cesan y la Entropa llega a un valor mnimo.

Un corolario de esta ley es que cuando un sistema est cerca del cero absoluto, la Entropa de-
pende nicamente de la Temperatura. Adems, cuando un sistema se encuentra en el cero absolu-
to, la Entropa tiene un valor constante que depende de la degeneracin del estado basal. Si un
sistema no tiene degeneracin, como un cristal perfecto, a la temperatura de cero absoluto tendr
cero Entropa.


Ley Cero. Esta ley constituye la base de la definicin del concepto de Temperatura estableciendo
que: Dos sistemas en equilibrio tienen la misma Temperatura si al ponerlos en contacto trmico
permanecen en equilibrio, o sea, sus propiedades permanecen constantes. O que: Cuando no
hay intercambio de calor entre dos sistemas en contacto trmico, es porque ambos sistemas
tienen la misma Temperatura. Se dice que dos sistemas estn en contacto trmico, cuando
existe la posibilidad de que intercambien calor, sin intercambiar trabajo o
materia.
Energa Libre
En 1878 Josiah Willard Gibbs combin la primera y segunda leyes de la termodinmica y cre la
funcin de energa libre (G) que permite:
A. Calcular la mxima cantidad de energa til (1
a
ley) que se puede intercambiar en un proceso:
AG = AH TAS

Donde:

AG = Cambio de energa libre (energa til intercambiada)
AH = Cambio de entalpa (calor intercambiado)
T = Temperatura absoluta (en grados Kelvin)
AS = Cambio de entropa del sistema
B. Determinar la direccin del proceso (2
a
ley), tomando en cuenta nicamente el cambio de
energa libre del sistema:
AG
SISTEMA
< 0 , Proceso Espontneo Permitido (Exergnico)
AG
SISTEMA
> 0 , Proceso No Espontneo No Permitido (Endergnico)

El AG de un proceso est definido en funcin de propiedades de estado y por tanto, es una pro-
piedad de estado, independiente de la ruta que sigue el proceso y solo depende de los estados ini-
cial y final; por tanto, los cambios de Energa Libre en reacciones qumicas se pueden calcular
usando la ley de Hess.

La ecuacin que relaciona la concentracin de reactivos y productos, con el cambio de energa
libre de una reaccin qumica es:
|Productos|

AG = AG + RT ln
|Reactivos|

Donde:

AG = Cambio de energa libre de la reaccin
AG = Cambio de energa libre en condiciones estndar
R = Constante de la ecuacin de los gases ideales T
= temperatura absoluta (en grados Kelvin)
[Productos] = Concentracin molar de los productos
[Reactivos] = Concentracin molar de los reactivos

El cambio de energa libre de una reaccin qumica es un criterio para determinar si la reaccin es
permitida:


1. Una reaccin es espontnea, esto es permitida, si tiene AG negativo.

2. Si el AG vale cero, entonces la reaccin est en equilibrio. En estas condiciones:

AG = RT ln K

EQ

3. Las reacciones con AG positivo no son espontneas, no son permitidas, es necesario suminis-
trarles energa libre para que se lleven a cabo.

El AG no proporciona informacin sobre el mecanismo o velocidad de una reaccin qumica; esta
informacin se puede obtener de la energa de activacin.
Cambios de Energa Libre en Reacciones Metablicas. Muchas de las reacciones que se efec-
tan en las clulas, tienen cambio de energa libre estndar positivo, o sea no son permitidas en
condiciones estndar. Para llevar a cabo estas reacciones, las clulas utilizan varias estrategias.

1. Relacin Productos/Reactivos menor que la unidad. Cuando en la ecuacin:
|Productos|

AG = AG + RT ln
|Reactivos|

el cociente [Productos]/[Reactivos] es menor que 1, su logaritmo es negativo, lo cual favorece
que l cambio de energa libre se vuelva negativo y la reaccin se lleve a cabo. Para mantener
el valor pequeo, las substancias que se producen en una reaccin no deben acumularse. Para
evitar la acumulacin la sustancia debe ser metabolizada rpidamente, o transportada a otro
compartimiento, o de otro modo la reaccin se detiene y con ella toda la va metablica.

2. Acoplamiento de reacciones. Una reaccin endergnica se puede llevar a cabo, s acoplada a
ella se efecta otra exegnica, que libere suficiente energa. Dos reacciones se pueden acoplar
si existe un intermediario comn (i.e., el producto de una es reactivo de la otra), o mediante un
agente para acoplarlas. En el metabolismo, las enzimas son los agentes que acoplan las reac-
ciones. Muchas reacciones celulares se acoplan con la hidrlisis de ATP.

Con estos principios, podemos concluir que la aplicacin de la Termodinmica a los sistemas bio-
lgicos permite:

1. Definir la direccin de los procesos; en los procesos espontneos:

AS
UNIVERSO
> 0 y AG
SISTEMA
< 0

2. Conocer la cantidad de energa til que se puede obtener:

AG = AH TAS

3. Determinar cuando una reaccin ha llegado al equilibrio:
AG
SISTEMA
= 0 , G
SISTEMA
= Mnima ,
AS
UNIVERSO
= 0 y S
UNIVERSO
= Mxima

4. Saber que condiciones deben variar para lograr que reacciones no permitidas se lleven a cabo:
cambios en la relacin [Productos]/[Reactivos] y acoplamiento de reacciones con +AG, y reac-
ciones con -AG.


Limitaciones de la Termodinmica

Los principios de la termodinmica se desarrollaron en sistemas aislados y en equilibrio mientras
que las clulas son sistemas abiertos y alejados del equilibrio en los cuales se realizan procesos
irreversibles.

Durante parte de su vida las clulas se encuentran en estado estacionario. La termodinmica de
los seres vivos es disipativa porque para mantener su estado estacionario las clulas deben con-
sumir energa en todo momento.
La termodinmica no brinda ninguna informacin respecto de la velocidad a la cual se realiza un
proceso, porque es independiente del tiempo, esta informacin es el objeto de estudio de la Cin-
tica Qumica.

Cintica Qumica

La Cintica Qumica estudia los cambios en la concentracin de reactivos y productos, que se dan
durante el desarrollo de las reacciones qumicas y su relacin con el tiempo. Tambin se ocupa de
estudiar la ruta o mecanismo a travs del cual se lleva a cabo la reaccin, y el efecto de los facto-
res que la pueden modificar.

Velocidad de las Reacciones Qumicas

La velocidad (v) de una reaccin qumica se define como el cambio en la concentracin de pro-
ductos o reactivos en el tiempo.

Para explicar los factores que afectan la velocidad, se usa un modelo de las reacciones qumicas
que considera las molculas como partculas en movimiento aleatorio, con niveles de energa que
siguen la Ley General de Distribucin de Energa de Maxwell-Boltzmann (Figura 4).

Figura 4. Ley de Distribucin de Energa de Maxwell-Boltzmann

En estas condiciones, la velocidad de reaccin depende de que:
1. Las molculas que van a reaccionar, se encuentren.
2. Que el encuentro, choque o colisin, se efectu con suficiente energa.
3. Al momento de la colisin, las molculas tengan la orientacin adecuada.


Cualquier factor que modifique una o ms de estas probabilidades, afectar la velocidad de la re-
accin. Estudiaremos tres de los factores ms importantes que modifican la velocidad de una re-
accin qumica: (1) la concentracin de reactivos, (2) la temperatura y (3) la presencia de un cata-
lizador o una enzima.

Concentracin de Reactivos

El efecto de la concentracin de reactivos se resume en la Ley de Accin de Masas, que fue
enunciada en 1867 por los Noruegos Cato Maximilian Gouldberg y Peter Waage, y dice: La
velocidad de una reaccin qumica es proporcional a la concentracin de los reactivos. Esta
relacin se expresa como una Ecuacin de Velocidad:
v o |Reactivos| v = k|Reactivos|
Donde:o = Smbolo de proporcionalidad
v = Velocidad de la reaccin
k = Constante de proporcionalidad, denominada constante
de velocidad especfica o simplemente velocidad especfica
[Reactivos] = Concentracin molar de los reactivos

En muchas reacciones, esta relacin no se cumple porque es- t influenciada por el Orden de
reaccin (N), que es un ex- ponente al cual se debe elevar la concentracin de reactivos para que
se cumpla la ecuacin de velocidad.

BIBLIOGRAFA
- Murray Robert k. Bioqumica Harper. Bioqumica Ilustrada 28. ed. Editorial: McGraw-Hill;
2010
- Devlin, T. M. (2004). Bioqumica. Un texto con aplicaciones clnicas. 4 edicin. Ed.
Reverte
- Smith, C., Marks, A.D., Lieberman, M. (2005). Bioqumica bsica de Marks. Un enfoque
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- Nelson, D.L. y Cox, M.M. (2005). Lehninger Principios de Bioqumica. 4 edicin. Ed.
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- Mathews, C.K., Van Holde, K.E. y Ahern KG (2002). Bioqumica. 3 edicin. Ed. Addison
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- McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioqumica. La base molecular de la vida. 3 edicin. Ed.
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- Koolman, J. y Rohn, KH (2004). Bioqumica. Texto y atlas. 3 edicin. Ed. Mdica
Panamericana

Regulación de La Actividad Enzimática

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