UNIVERSIDAD AUTNOMA DE QUITO UNAQ Semipresencial (sbados)

FACULTAD DE CIENCIAS HUMANAS Y AMBIENTALES

Escuela: Ciencias de la Educacin Asignatura: Ciencias Naturales Nombres: Nora Cueva Andrade, Rossana Guasumba, Vernica Espinosa Tutor: Dr. Lus Santacruz Tema: Las Protenas Fecha de entrega: viernes 13 de agosto de 2010

2010-2011

CONCEPTO

Las protenas estn formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Estas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por la unin de varios aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El orden y disposicin de los aminocidos en una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona. Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.

IMPORTANCIA
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes. Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos. Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas.

Las protenas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biolgico alguno que no dependa de la participacin de este tipo de sustancias

Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por kg al da. Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir mezclar protenas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos. Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que debemos ingerir dicha cantidad. Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren. Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la ptima nutricin proteica. Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maz). Los lcteos de vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi deficitarios en triptofano. El pescado, pollo,vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son deficitarias en cistena y metionina. La deficiencia proteica provoca: Reduccin de la competencia inmune, vale decir la respuesta especfica de anticuerpos y de glbulos blancos disminuye.

La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms importante de nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la cistena. Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actan prolongando el dao a las clulas propias y de paso aumentan el riesgo de un cncer, promovido por una infeccin de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores de cncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc. La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado. En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dainas, entre ellos sustancias potencialmente cancergenas y tambin de microrganismos infecciosos que pudieron entrar. Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es de secrecin constante y requiere del aporte de protenas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminocidos conocidos como cistena o treonina) el mucus ser pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

ESTRUCTURA
Una vez que se suelta del ribosoma, la protena recin formada presenta una secuencia de aminocidos que viene determinada por la secuencia de bases presente en el ADN del que se parti.

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. LA A(ALFA)-HLICE

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.

Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

2. LA CONFORMACIN BETA

En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1. El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre. 2. Los puentes de hidrgeno. 3. Los puentes elctricos. 4. Las interacciones hidrfobas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

1.- POR SU FORMA

a) Protenas globulares (esferoproteinas)

Estas protenas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto pepitico incluyen la hlice, las lminas y los giros. Estas protenas tienen funcin metablica: catlisis, transporte, regulacin, proteccin Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de clulas y tejidos. Todas las protenas globulares estn constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminocidos hidroggicos estn usualmente en el interior de la protena globular, mientras que los hidrofilicos estn en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas protenas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

b) Protenas fibrosas (escleroproteinas)

Estas protenas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempean un papel estructural y/o mecnico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminocidos modificados. Ejemplos de estas protenas son la queratina y el colgeno.

2.- POR SU COMPOSICIN:

a)

Protenas Simples: Formadas solamente por aminocidos que forman

cadenas pepiticas.

b) Protenas conjugadas: Formadas por aminocidos y por un compuesto no pepitico. En estas protenas, la porcin POLIPEPITICA se denomina APOPROTEINA y la parte no proteica se denomina grupo prosttico.

Cadenas pepiticas en rojo y azul. Grupos prostticos (Hem) en verde

3.- POR SU VALOR NUTRICIONAL:

a) Completas: Protenas que contienen todos los aminocidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Protenas que carecen de uno o ms de los amino cidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

BIBLIOGRAFIA http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Clasificaci.C3.B3n http://www.umm.edu/esp_ency/article/002467fod.htm http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002467.htm http://www.ivu.org/faq/protein.html http://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/CLASIFICACION_DE_LAS_PROTEINAS http://ntic.uson.mx/wikisalud/index.php/CLASIFICACION_DE_LAS_PROTEINAS