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INTRODUCCION

Desde un punto de vista estructural, los aminocidos son los elementos constituyentes de las protenas y stas a su vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo. Las fibras musculares, las membranas celulares, los enzimas, los elementos neuroqumicos del tejido cerebral, constituyen ejemplos de tejidos compuestos por protenas; no en vano, el 70% de nuestro organismo (excluyendo el agua y el tejido graso), son protenas. Es de tal relevancia su presencia, que a estos nutrientes se les conoce como los constructores de la vida. Desde un punto de vista funcional, los aminocidos cumplen importantes funciones, entre ellas citar su intervencin en el metabolismo energtico, y su accin antiestrs minimizando los efectos nocivos que provocan ciertas enfermedades. As, el papel que desempean las protenas y, consecuentemente los aminocidos, en nuestro organismo es clave. Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena. Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...

LOS AMINOACIDOS
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. La formula general cuenta con un tomo central de carbono se enlazan, un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un grupo R (es el que vara de un aminocido a otro) y un tomo de hidrgeno (H). Cuando dos aminocidos se combinan se obtiene un dipptido, tres aminocidos un tripptido y mayor cantidad de uniones de aminocidos forman polipptidos.

(C)

al cual

Cuando el polipptido consta de ms de medio centenar de aminocidos se denomina protena. Cuando las protenas son digeridas, los aminocidos se acaban. Son nutrientes imprescindibles para el mantenimiento de la vida, de hecho las funciones que llevan a cabo en el organismo son de extraordinaria relevancia. Son los responsables de la formacin y mantenimiento de todos los tejidos orgnicos, son constituyentes fundamentales de enzimas, hormonas y fluidos corporales; son necesarios en la regulacin de procesos vitales tan importantes como el crecimiento, digestin y la sntesis de anticuerpos. Los aminocidos necesarios para la formacin de protenas estn en el citoplasma de las clulas. Esas uniones se codifican en el ncleo celular. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido.

1.-ENLACE PEPTDICO

Emil Fischer (18521919), premio Nobel de Qumica en 1902, descubri el enlace peptdico. Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro, ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido. El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas. Los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del enlace peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en un mismo plano.

1.1. d Polipptidos y Protenas a) Dipptidos

Dippti os,

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido b) Polipptidos La unin de cientos de estos aminocidos enlazados forma una macromolcula llamada polipptido. Claro est que en una cadena polipeptdica pueden repetirse los aminocidos y no siempre estn los 20 presentes. Cuando el nmero de aminocidos unidos es aproximadamente 100, tendremos una protena.

2.-PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS


Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero.

La actividad ptica : se
manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anftero: se refiere a que, en disolucin


acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

3.-CLASIFICACION DE LOS AMINOCIDOS


Los aminocidos se clasifican en dos grupos: Aminocidos esenciales: son 9 y se llaman as porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a travs de la alimentacin. Los aminocidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptfano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina. Las fuentes de estos aminocidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. Aminocidos no esenciales: son as mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminocidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminocidos son cido Glutmico, Alanina, Aspartato y Glutamina. Aminocidos condicionalmente esenciales: seran esenciales slo en ciertos estados clnicos. As la Taurina, Cistena y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser tambin esencial en casos de desnutricin o en la recuperacin de lesiones o ciruga. La Prolina, la Serina y la Glicina.

Por ltimo tenemos a la Carnitina que muchos autores tambin incluyen como aminocido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminocidos. Por tanto, la principal diferencia entre los dos grupos es que los aminocidos esenciales deben ser ingeridos diariamente, mientras que los aminocidos no esenciales, aunque tambin necesarios, podemos sintetizarlos endgenamente si no son aportados por la dieta en cantidades suficientes.

4.-FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS


Nuestro organismo precisa un nmero considerable de complejos protenicos. Estas protenas se sintetizan endogenamente a partir de aminocidos. En general, todos los aminocidos intervienen en el mantenimiento de los biosistemas; en particular, y como constituyentes de las protenas, cumplen las siguientes funciones: Componentes estructurales de tejidos, clulas y msculos. Promueven el crecimiento y reparacin de tejidos y clulas. Contribuyen a las funciones sanguneas. Intervienen en los procesos de sntesis de enzimas digestivos. Buen funcionamiento del sistema nervioso. Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproduccin. Intervienen en el metabolismo energtico.

Adicionalmente, los aminocidos por s mismos tambin son imprescindibles por las funciones que desempean, ya que son indispensables para que los otros nutrientes sean correctamente absorbidos y metabolizados y son necesarios para un correcto funcionamiento de las vitaminas y de los minerales. Por lo tanto se consideran molculas vitales, y como tales es de extremada importancia que el organismo disponga de los mismos en los niveles ptimos. 4.1.

FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS ESENCIALES.

4.1.1. Aminocidos con funcin antiestres y antidepresiva.

L-Isoleucina: Aminocido esencial imprescindible para la sntesis de hemoglobina y la regulacin de los niveles sanguneos de glucosa. Interviene en la produccin de energa y reparacin del tejido muscular. L-Leucina: Aminocido esencial cuya principal funcin es la reduccin de los niveles sanguneos de glucosa. Interviene en el mantenimiento tisular. Provoca la liberacin de insulina, hormona con efecto estimulante sobre la sntesis proteica e inhibidor sobre su degradacin. L-Valina: Considerado como estimulante natural, la L-valina ejerce un importante papel en la regeneracin tisular y el balance nitrogenado. Adicionalmente, es un aminocido necesario para la correcta fisiologa del sistema nervioso y para un desarrollo y coordinacin muscular adecuados, muy til para reducir el apetito y la bulimia. La deficiencia de valina se caracteriza por defectos neurolgicos cerebrales, mientras que los temblores musculares son signos caractersticos de la deficiencia de isoleucina. Los requerimientos de L-isoleucina, L-leucina y L-valina estn incrementados en los estados de estrs, stos incluyen procesos quirrgicos, traumatismos, infecciones, estados febriles e inanicin. Son agentes eficaces en el manejo de pacientes sometidos a ciruga y en estado de malnutricin.

L-Triptfano / Melatonina: El triptfano interviene en


la sntesis de serotonina, neurotransmisor que reduce la actividad elctrica cerebral, estabiliza el humor, la promocin del sueo y el control del estrs; acta como estimulante de la digestin. Es beneficiosa en el mantenimiento de las clulas sanguneas, cutneas y capilares. Se ha estudiado su eficacia en el manejo de la depresin, el estrs y el alcoholismo.

L-Fenilalanina: tiene accin antidepresiva y analgsica,


mejora la memoria y posee efecto antimigraoso, estimula la sntesis de tiroxina (contribuye en el mantenimiento del equilibrio mental y del sistema nervioso). Se procesa en el tejido cerebral dando lugar a noradrenalina y dopamina, estimula los procesos de aprendizaje y memoria. Acta como analgsico potente mejorando cefaleas, artritis y traumas, y posee efecto antidepresivo.

Mantiene niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensacin de bienestar, reduce el apetito desmesurado y calma el dolor.

4.1.2. Aminocidos promotores del mantenimiento / curacin.


L-Lisina: su principal funcin es antivrica, la clnica que indica deficiencias de lisina se caracteriza por alteraciones visuales y fatiga crnica. Es eficaz en el manejo teraputico de la caries y otras alteraciones dentales. Promueve la sntesis de anticuerpos, es decir, estimulando el sistema inmune. Incrementa la produccin de la hormoan de crecimiento arginina. L-Metionina: contiene con un potente efecto de detoxificacin tisular, es necesaria para la regeneracin celular heptica y renal, es eficaz en el tratamiento de las enfermedades artrticoreumticas. La deficiencia de este aminocido altera el tono cutneo, perdida de cabello y acumulacin de txicos. Parece ser que adems induce acumulacin de lpidos en el hgado. Eficaz en el manejo de la enfermedad de Parkinson. Posee un efecto protector frente a las radiaciones. Es beneficiosa en los pacientes adictos a la herona as como en aquellos pacientes sometidos a tratamiento por adiccin a barbitricos o anfetaminas L-Treonina: Sus concentraciones plasmticas son particularmente elevadas en los recin nacidos. Es imprescindible para la correcta funcin digestiva e intestinal interviene en los procesos de asimilacin y absorcin de los nutrientes. Posee un efecto estimulante sobre el timo, glndula relacionada con el control de la depresin. La deficiencia de L-treonina se manifiesta por alteraciones gstricas (maldigestin, pirosis) e intestinales (malabsorcin) provocando malnutricin general. Ayuda en los procesos de desintoxicacin y participa en la sntesis del colgeno y de la elastina.

4.1.3.

Aminocidos esenciales en los recin nacidos. L-Histidina: no es esencial en la edad adulta. Los
estudios realizados indican que la L-histidina interviene en los procesos de reparacin tisular, hecho que condiciona su beneficio teraputico en el tratamiento de enfermedades como artritis reumatoide y anemia. Por su capacidad de ser transformada en histamina se considera til en el manejo de las alergias.

4.2.

FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES.

Aunque igualmente imprescindibles, en condiciones de normalidad, los requerimientos de estos aminocidos somos capaces de cubrirlos a partir de la sntesis endgena. Por el contrario, ante ciertos estados patolgicos, las necesidades de stos pueden verse incrementadas de manera que la sntesis endgena no sea satisfactoria, en estos casos pueden considerarse como aminocidos esenciales.

4.2.1.

Aminocidos que son substratos energticos


L-Alanina: interviene en el metabolismo de la glucosa. Las concentraciones de L-alanina son elevadas en el tejido muscular donde acta como sustrato energtico. Es eficaz frente a la epilepsia y frente a la inmunodepresin (aminocido estimulante del crecimiento del timo). Acido Gamma Amino Butrico (GABA) - Acido LGlutmico - L-Glutamina: stos intervienen en los procesos de sntesis energtica. Adicionalmente, poseen accin sobre el tejido cerebral, el cido glutmico es un neurotransmisor estimulante; el GABA, contrariamente, es relajante: mientras que la glutamina realiza varias funciones cerebrales. Los tres aminocidos llevan a cabo su accin de una manera interrelacionada: el cido glutmico sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales; la glutamina puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.). L-Cisteina y Glutation: La cisteina, interviene en el metabolismo energtico, forma parte de la estructura de numerosos tejidos y molculas hormonales. La Cistena ayuda al organismo a eliminar los metales pesados por intoxicacion. Interviene en el crecimiento y la salud del cabello y es factor de tolerancia a la glucosa. La accin combinada de cisteina y glutation resulta en un intenso efecto detoxificante, eficaz ante la intoxicacin de arsnico. El glutation, por su parte, es un detoxificante heptico potente, es activa frente a txicos como: mercurio, radiaciones, pesticidas, herbicidas, fungicidas, plsticos, nitratos, humo de cigarrillos y anticonceptivos. Tambin interviene en los procesos de formacin de clulas sanguneas y en el mantenimiento del sistema inmune. Posee un efecto neutralizante de la toxicidad inducida por quimioterapia y radioterapia de indicacin oncolgica. Revierten las cataratas.

4.2.2.

Aminocidos con funcin detoxificante.


L-Arginina: interviene en la eliminacin de urea y amonio y contribuye en la sntesis de DNA, estimula la secrecin de hormona del crecimiento. Esta molcula es particularmente importante en varones; ms del 80% del lquido seminal contiene arginina. Posee un efecto positivo sobre el contaje de espermatozoides, por lo que podra ser un tratamiento til en la infertilidad masculina y reduce los niveles de colesterol. La deficiencia de arginina incluye: rojez cutnea, cada y debilidad capilar, infertilidad, alteraciones en la cicatrizacin de heridas, estreimiento y acmulo sanguneo de txicos; incluso se ha relacionado con la cirrosis. L-Ornitina: Su administracin oral induce efectos biolgicos similares a los producidos por la arginina, por lo que sus indicaciones son las mismas. La diferencia entre ambas es que la ornitina no forma parte de la estructura proteica. Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como tambin hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el sistema nervioso)

4.2.3.

Aminocidos con efecto antidepresivo.


Acido L-Asprtico o Asparagina: es un neurotransmisor que elimina el amonaco del organismo y mejora la resistencia a la fatiga, es importante para el correcto metabolismo energtico cerebral. Es componente de los edulcorantes artificiales ms novedosos. Parece tener un efecto protector frente al dao inducido por las radiaciones. L-Glicina: ayuda en los procesos de sntesis de DNA y de colgeno, as como de energa. Posee accin hipocolesterolemiante (reducciones hasta del 5%). Facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica. L-Tirosina: es convertida en dopamina, noradrenalina y adrenalina; estos son imprescindibles para la funcin del sistema nervioso simptico, es necesario en muchas protenas, tal es el caso de las encefalinas (analgsicos naturales), tiene un posible efecto antidepresivo. Reemplaza a la codena, anfetamina y metadona, utilizadas en la desintoxicacin de la adiccin a la herona.

Prolina: ayuda en la sntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresin temporal y colabora en la sntesis de colgeno.

LAS PROTEINAS
En 1838 el Qumico holands Gerardus Johannes Mulder (18021880) denomin protenas a este grupo de sustancias; estableci que la palabra protena se refera a un compuesto que estaba en el origen de sustancias muy distintas y, por tanto, poda ser considerado como un compuesto primario. La palabra protena proviene del griego PROTOS = primero, sustancia original de la que estn hechos los seres vivos. Los seres vivos utilizan a las protenas como materia prima para su desarrollo y control de los procesos qumicos propios del metabolismo. La ingestin adecuada de protenas favorece, entre otras cosas, la formacin de musculatura, dientes, pelo, uas, sangre, la oxigenacin de las clulas, transporte de desechos del metabolismo, etc. , son las biomolculas con mayor nmero de funciones en el organismo. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 protenas distintas. Son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos que desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por su informacin gentica. Son constituyentes qumicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque: a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la informacin gentica; es decir, las proteinas ejecutan las rdenes dictadas por los cidos nuclicos. b) Son sustancias "plsticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construccin y reparacin de sus propias estructuras celulares. Sirven como fuente de energa. c) Muchas tienen "actividad biolgica" (transporte, regulacin, defensa, reserva, etc...). Esta caracterstica diferencia a las proteinas de otros principios inmediatos como glcidos y lpidos que se encuentran en las clulas como simples sustancias inertes. .

1.-Composicin Qumica de las Proteinas


Las proteinas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proticos". Estos edificios

macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin. Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.).

2.-Importacia de las Proteinas


Las protenas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biolgico alguno que no dependa de la participacin de este tipo de sustancias. En funcin de la cantidad de aminocidos esenciales (Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina), se establece la calidad de los distintos tipos de protenas. Aquellas que contienen cantidades suficientes de cada uno de los aminocidos esenciales son protenas de alto valor biolgico y, cuando falta un aminocido esencial, el valor biolgico de esa protena disminuye. El organismo no puede sintetizar protenas si tan slo faltara un aminocido esencial. Todos los aminocidos esenciales se encuentran presentes en las protenas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lcteos), por tanto, estas protenas son de mejor calidad o de mayor valor biolgico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o ms de esos aminocidos Son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Importantes en los mecanismos de defensa y en la coagulacin sangunea mediante la protrombina y el fibringeno. En la regulacin del metabolismo por hormonas como el glucagn y la insulina.

3.-Clasificacin de las Proteinas


Las protenas son polmeros lineales de aminocidos con amplia variabilidad estructural y funciones biolgicas muy diversas. La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se puede recurrir a criterios fsicos, qumicos, estructurales o funcionales. 3.1. El criterio fsico ms utilizado es la solubilidad. As se distinguen:

a) Albminas: protenas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas, se coagulan con calor y precipitan en soluciones salinas saturadas. Contienen abundante azufre. Las ms importantes se encuentran en la clara de huevo (ovoalbmina), en el suero de la sangre (seroalbmina) y en la leche (lactoalbmina).

b) Globulinas: son protenas que requieren concentraciones salinas ms elevadas para permanecer en disolucin, pueden ser de origen vegetal o animal, se encuentran en los tejidos blandos animales y en la sangre; en frutos y semillas. Ejm: seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas. c) Prolaminas: insolubles en agua y alcohol absoluto, solubles en solucin acuosa alcohlica (70 a 80%). Son de origen vegetal. Ejm.: zena (maz), gliadina (trigo), hordena (cebada). d) Glutelinas: Solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. De origen vegetal. Ejm.: glutenina (trigo), orizanina (arroz). e) Histonas : solubles en agua y cidos diluidos, presentan reaccin alcalina; se encuentran en el ncleo de las clulas eucariotas, en timo, pncreas, riones, leucocitos, etc. Son las protenas responsables del empaquetamiento del ADN, forman parte de la mitad de la masa de la cromatina. Contienen azufre. f) Protaminas: son protenas bsicas, no se encuentran libres sino unidas a cidos nucleicos (nucleoprotenas) y slo se detectan en el ncleo celular. Se encuentran en los fluidos seminales; son solubles en agua y amoniaco diluido, fcilmente cristalizables, de peso molecular menor que las histonas. 3.2. Desde un punto de vista qumico, existen dos grandes grupos de protenas: a) Simples (Holoprotenas) : estn formadas exclusivamente por aminocidos.

b) Conjugadas (Heteroproteinas): adems de aminocidos, contienen un componente no aminoacdico, orgnico o inorgnico llamado grupo prosttico, que puede ser un azcar, un lpido, un cido nucleico o simplemente un in inorgnico. De acuerdo a la naturaleza del grupo prosttico se subdividen en: Glucoprotenas: glcido. Son las protenas de membrana, y algunas hormonas, son heterosacridos nitrogenados, se les llama tambin mucopolisacridos. Ejm.: mucinas (saliva) protegen y lubrican la mucosa gstrica. Lipoprotenas: lpido. Se encuentran en la sangre, y los lpidos (triglicridos, colesterol, etc) se asocian para facilitar su transporte por la sangre. Cromoprotenas: pigmento (sustancia coloreada) que puede ser de dos clases: De naturaleza porfirnica, y no porfirnica, Contienen un metal (hierro, magnesio, cobre, etc.) al que deben sus colores caractersticos. Estn unidos a un grupo prosttico y constituyen los pigmentos respiratorios de los animales y vegetales. Ejm.: Hemoglobina (Fe), Mioglobina (hemo), clorofiloprotena (Mg) y ciertas enzimas como los citocromos (citocromo a que contiene Cu, citocromo b con un grupo hierro-protoporfirina y citocromo c con un grupo hemo).

Fosfoprotenas: Su grupo prosttico es el cido fosfrico combinado con el hidroxilo de algunos aminocidos que lo contienen, en especial la serina. No se coagulan por efecto del calor, pero s por el de los cidos. Se encuentran entre ellas la casena de la leche y la vitelina de la yema de huevo. Nucleoprotenas: ADN. cidos nucleicos como grupo prosttico. La ms antiguamente conocida es la del timo; otras se encuentran en el pncreas, el bazo, los riones, la levadura de cerveza, etc., otra nucleoprotena es la ribonucleasa. Los virus estn constituidos en parte por nucleoprotenas. 3.3. En cuanto a su forma molecular, las protenas son: Globulares: son protenas en las que la cadena polipeptdica se enrolla sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta. Albminas (ovoalbminas, lactoalbminas y seroalbminas), con funciones de reserva y transportadora. Globulinas, comprenden las a y b-globulinas, asociadas a la hemoglobina, y las -globulinas o inmunoglobulinas, constituyentes de los anticuerpos. Histonas y protaminas, asociadas al ADN de los eucariotas.

Fibrosas: son protenas en las que hay una dimensin que predomina sobre las dems. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales, como el colgeno, la elastina, la queratina y la fibrona 3.4. Segn su localizacin celular, podemos distinguir: Protenas solubles: son las que estn en disolucin en el citoplasma o en el interior de los compartimentos intracelulares. Protenas de membrana: son las que estn, de una forma u otra, asociadas a cualquiera de las membranas presentes en la clula. 3.5. Segn su grado de asociacin podemos distinguir: Protenas monomricas: son protenas que constan de una sola cadena polipeptdica. Protenas oligomricas: son protenas que constan de ms de una cadena polipeptdica. Las cadenas polipeptdicas que componen una protena oligomrica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre s.

4. Estructura de las Proteinas


La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Define la especificidad de cada proteina.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).

Las formas que pueden adoptar son: a) Disposicin espacial estable determina formas (configuracin -helicoidal y las hlices de colgeno) en espiral

b) Formas plegadas (configuracin o de hoja plegada).

c) Tambin existen secuencias en el polipptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.

La ESTRUCTURA TERCIARIA est representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin.

En la estructura terciaria los restos se van a disponer en funcin de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrfobos se sitan hacia el interior de la molcula mientras que los restos hidrfilos lo hacen hacia el exterior. Bsicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular: Las protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin estructural, de proteccin o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformacin: la beta-queratina,el colgeno y la elastina. Las protenas con conformacin globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las protenas de membrana y muchas protenas con funcin transportadora.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos. 5.-

Propiedades de la Proteinas
Las propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos o radicales de los aminocidos que quedan en su superficie y que podrn interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A continuacin veremos las propiedades ms importantes:

5.1.

Las protenas solubles en agua, al ser macromolculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolcula proteica queda rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitacin.

SOLUBILIDAD

5.2.

Las proteinas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

5.3. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al variar la temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las protenas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible. La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 C.

5.4.

La especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras, por una parte, existe una especificidad de funcin. Esto es, cada protena tiene una funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas. Esta es la razn de que tengamos tantas protenas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas protenas que realizan funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias protenas especficas. La especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de rganos.

ESPECIFICIDAD

6. Funciones de las Proteinas


Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...

6.1.

En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo. Forman parte de las estructuras corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y la reparacin de tejidos y rganos del cuerpo. P. ej. la queratina est presente en la piel, las uas y el pelo; el colgeno est presente en los huesos, los tendones y el cartlago, y la elastina, se localiza fundamentalmente en los ligamentos.

Funcin de reserva:

6.2.

Funcin Plstica, estructural o de construccin

6.3.

Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y extracelular, son sustancias anfteras (pueden actuar como acido o como base) ya que ayudan a neutralizar las variaciones del PH del medio. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de la glucosa en la sangre, la insulina y el Glucagn, que regulan el metabolismo, de los glcidos y las hormonas segregadas por la hipfisis, (hormona de crecimiento, y otras). La adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Existen otras protenas extracelulares que contribuyen al transporte de sustancias entre diferentes regiones en la cadena respiratoria del organismo. As, por ejemplo: la hemoglobina, transporta el oxgeno de la sangre de los vertebrados, la hemocianina, lo hace en la sangre de los invertebrados la mioglobina, en el msculo estriado; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (en las mitocondrias) y en la fase lumnica (en los cloroplastos), la seroalbmina acumula y transporta cidos grasos, frmacos, txicos y otras sustancias en la sangre, las lipoprotenas transportan el colesterol, los triacilgliceroles y otros lpidos por la sangre, etc..

Funcin homeosttica.

6.4.

Funcin hormonal.

6.5.

Funcin de transporte.

6.6.

Funcin defensiva.

Existen protenas que desempean funcin de proteccin, como la trombina y el fibringeno, que contribuyen a la formacin de cogulos durante una hemorragia, las inmunoglobulinas de la sangre son las que desempean la funcin defensiva como si fueran anticuerpos frente a los posibles antgenos que puedan penetrar en el organismo.

6.7.

Funcin de Movimiento o contrctil.

El movimiento y la locomocin de los individuos unicelulares y pluricelulares dependen de protenas contrctiles, entre ellas la dinena que permite el movimiento de cilios y flagelos. La actina y la miosina, son filamentos proteicos formados por la asociacin de subunidades globulares responsables de la contraccin muscular.

6.8.

Funcin Enzimatica

Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas.

6.9.

Algunas protenas colaboran en la regulacin de la actividad de las clulas. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento), muchas enzimas son protenas que favorecen mltiples reacciones orgnicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de aminocido o derivan de los aminocidos y regulan la transmisin de impulsos nerviosos.

Funcion Reguladora

7. Sntesis de las protenas.

Las instrucciones para la sntesis de las protenas estn codificadas en el ADN del ncleo. Sin embargo el ADN no acta directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las clulas, una pequea parte en el ncleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La sntesis de las protenas ocurre como sigue: El ADN del ncleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm. El ARN mensajero formado sobre el ADN del ncleo, sale a travs de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. All ser ledo y descifrado el cdigo o mensaje codificado que trae del ADN del ncleo. El ARN de transferencia selecciona un aminocido especfico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. All engancha otros aminocidos de acuerdo a la informacin codificada, y forma un polipptido. Varias cadenas de polipptidos se unen y constituyen las protenas. El ARNt queda libre.

La sntesis de las protenas comienza por consiguiente en el ncleo, ya que all el ADN tiene la informacin, pero se efecta en el citoplasma a nivel de los ribosomas.

8. Metabolismo de las protenas.

Digestin y metabolismo de las protenas


Las protenas comienzan a digerirse en el estmago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias ms simples, liberando algunos aminocidos. En el duodeno, el jugo pancratico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestin. Los aminocidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y llegan al hgado donde unos se almacenan y otros intervienen en la sntesis o produccin de protenas de

9. Protenas de origen vegetal o animal


Slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar: Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal, siendo ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo, debido a que el metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. El problema de las dietas vegetarianas es que suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

10.

Valor biolgico de las protenas

Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan.

La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores.

http://www.slideshare.net/Roma29/aminoacidos-10000748 http://www.slideshare.net/mastero/aminoacidos-individuales http://www.slideshare.net/icaroly/aminoacidos-y-proteinas-13577416 http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos-7319209 http://www.slideshare.net/pahola_estefy/anabolismo-de-aminoacidos http://www.slideshare.net/dfiru/aminoacidos-y-protenas http://www.slideshare.net/syandrea/aminoacidos-y-proteinas http://www.slideshare.net/trenmx/aminocidos-y-estructura-de-lasprotenas http://www.slideshare.net/biosheli/bio2-5-proteinas http://www.slideshare.net/JessAlbertoPoloOlivella/taller-bioquimicaaminoacidos-y-proteinas-final Leticia Valdivia (letivg@hotmail.com)

X`xhttp://www.ehu.es/biomoleculas/cibert.htm

http://www.authorstream.com/Presentation/aSGuest115777-1205941metabolismo-de-proteinas-y-aminoacidos-clase/ http://www.authorstream.com/Presentation/jdjosant-1126797-aminocidos-y-prote-nas/

Los aminocidos son nutrientes que forman la base o materia prima de las protenas y su clasificacin depender de si son esenciales o no lo son.

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