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CUESTIONARIO 1. Qu es una enzima, coenzima, isoenzima?

Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las partes del cuerpo (catalizan reacciones), siempre que sean termodinmicamente posibles, aceleran las reacciones qumicas. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que transportan grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominaban cosustratos. Estas molculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimtica. Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos o propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo

2. Cul es el papel de las enzimas con respecto a la energa de activacin?

Las enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin" propia de la reaccin. Se entiende por "energa de activacin" al valor de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del nombre de la sustancia sobre la que actan.

3. Por qu las enzimas no se expresan en mg/100 ml o en milimoles /litro frecuentemente?


No se usan porque las unidades internacionales (SI) de medida son: katal que es la cantidad de enzima que cataliza una reaccin con velocidad de 1 mol/s. Otras unidades de actividad enzimtica son las Unidades internacionales (U/L) o sus submltiplos (mU/mL). una unidad internacional se define como la cantidad de enzima que cataliza la reaccin de un micromol de sustrato por minuto en determinadas condiciones de pH, temperatura y conc. de sustrato.

Cmo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reaccin?. Mencione algunos ejemplos.
4.La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin sistemtica, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reaccin implicada: A. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando coenzimas, tales + + como NAD y NADP , como aceptor de hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas. B. Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas). C. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina. D. Liasas: Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas. E. Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras. F. Ligaras Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente, la energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas estn en este grupo.

5.- En qu casos las enzimas facilitan el diagnstico de enfermedades?


El estudio de enzimas sirven para el diagnstico clnico de diversas enfermedades ya que el valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante alguna enfermedad. Algunas enzimas para el diagnstico clnico serian -Fostatasa cida -Adolasa -Fosfatasa alcalina -GGT -TGO -Lipasa -TGP -Amilasa -Transferasa -Transaminasa

Fosfatasa Alcalina: En huesos, placenta e hgado Disminucin en desnutricin y deficiencia de protenas Aumento en tuberculosis, tumores seos, consolidacin sea. TGO: En hgado y musculo cardiaco. Disminuye por penicilina. Aumenta por infarto, hepatitis o traumatismo. GGT: En rin, hgado, pncreas e intestino Disminuye por ingestin de algunos medicamentos. Aumenta por alcoholismo, obesidad, insuficiencia renal, hepatitis, tumor heptico, cirrosis. Amilasa: En glndulas salivales y pncreas. Disminuye por cncer pancretico o toxemia del embarazo. Aumenta por pancreatitis aguda, cncer de pncreas, paperas, embarazo ectpico. Lipasa: En hgado, estomago, intestinos y leche materna. Disminuye por embarazo, tuberculosis, diabetes mellitus. Aumenta por pancreatitis aguda, carcinoma pancretico y gastroenteritis.

6.- Cmo es la distribucin de las enzimas a nivel celular?


Las enzimas, normal y comnmente actan en el interior celular, las enzimas respiratorias estn en las mitocondrias, las que participas de la sntesis de las protenas en los ribosomas. Solo las enzimas digestivas actan en la cavidad gstrica, oral o intestinal y muy pocas actan en el torrente sanguneo como los factores de coagulacin de la sangre.