1. PLANIFICACIN BIOQUMICA MDICA.

FECHA UNIDADES Y ACTIVIDADES A DESARROLLAR I-MEDIO INTERNO II-PROTENAS III-CINTICA ENZIMATICA IV-VITAMINAS Y COENZIMAS I PARCIAL V-METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS VI-CICLO DE KREBS Y OXIDACIONES BIOLGICAS VII-METABOLISMO DE LPIDOS II PARCIAL VIII-METABOLISMO DE AMINOCIDOS IX-METABOLISMO DE NUCLETIDOS X-PORFIRINAS III PARCIAL XI-REGULACIN E INTEGRACIN METABLICA XII-MECANISMOS DE ACCIN HORMONAL IV PARCIAL XIII-NUTRICIN XIV-BIOLOGA MOLECULAR V PARCIAL FINAL REPARACIN 1. Escuela de Ciencias de la Salud Bioqumica Mdica UNIDAD I-MEDIO INTERNO Prof. Zulay Castillo 2. ESTRUCTURA DEL AGUA: La molcula de agua es polar, con dos zonas dbilmente negativas y dos zonas dbilmente positivas; en consecuencia, entre Puente de sus molculas se hidrgeno forman enlaces Unin covalente dbiles.

3. EL AGUA COMO SOLVENTE: La polaridad de las molculas de agua es la responsable de la capacidad solvente del agua. Esferas de solvatacin. Las molculas de agua se aglomeran alrededor de los iones con carga y los separan unos de otros. Esfera de solvatacin 4. EL AGUA COMO SOLVENTE: Muchas molculas importantes tienen regiones de carga parcial positiva o negativa, que atraen molculas de agua y por ende se disuelven en ella. Estas molculas se conocen como HIDROFLICAS In sodio hidratado Observe la orientacin de las molculas de agua In cloro hidratado 5. EL AGUA COMO SOLVENTE Molculas como los lpidos, poseen en su estructura solo una pequea regin polar, pero la mayor parte de su estructura es aliftica e incompatible con el agua, ya que los puentes de hidrgeno que se establecen excluyen esta cadena aliftica. Estas molculas se dice que son HIDROFBICAS y la disposicin que adoptan en medio acuoso esta dictada por interacciones hidrofbicas. 6. CONSECUENCIAS DE LA FORMACIN DE PUENTES DE HIDRGENO: Los puentes de hidrgeno son los responsables de las propiedades del agua; Resistencia a los cambios de temperatura. *Alto calor especfico -o capacidad calorfica *Alto calor de vaporizacin Gran cohesin o atraccin mutua, de sus molculas. *Alta tensin superficial. *Alta resistencia tnsil La accin capilar -o capilaridad- y la imbibicin son tambin fenmenos relacionados con la adhesin y cohesin de las molculas de agua. 7. EL AGUA COMO SOLVENTE

8. IONIZACIN DE LA MOLCULA DE AGUA La molcula de agua se ioniza produciendo iones hidronio (H3O+) e hidrxido (OH-), esta ionizacin en numero pequeo y constante en cualquier volumen de agua. La tendencia del agua a disociarse se expresa como: Keq=Donde los corchetes representan la concentracin molar de los iones y las molculas de agua sin disociar y la K la constante de disociacin 9. IONIZACIN DE LA MOLCULA DE AGUA Constante de disociacin del agua:Un mol de agua = 18g ; 1L de agua tiene una masa de: 1000 g entonces; 1000g / 18 g mol-1 = 55,56 mol/L; sustituyendo: 55,6 Keq = [H+][OH-].La contante de equilibrio de disociacin del agua determinada por medidas e conductividad elctrica es 1,8 x 10 -16 Sustituyendo en la ecuacin: (55,6)(1,8 x 10 -16) = [H+][OH-] 1 x 10 -14 = [H+][OH-+ = K ; producto inico del agua Asumiendo que *H++ = [OH-] se habla de una solucin neutra Cuando [H+] > [OH-] se habla de disoluciones cidas y Cuando [H+] < [OH-] se habla de disoluciones bsicas 10. CONCEPTO DE pH: Es el logaritmo negativo de la concentracin de iones hidrgeno. Representa una fuerza motriz generada por los protones libres en distribucin desigual conotros iones a ambos lados de la membrana. pH = - log [H+] 11. CAPACIDAD TAMPN Y PUNTO ISOELCTRICO: La capacidad tampn de unsistema es la cantidad decido o base fuerte que puedeneutralizar sufriendo undesplazamiento de pH de unaunidad. Punto isoelctrico: es el valor de pH en el cual una sustancia no tiene carga elctrica neta. Es decir en este valor de pH la mitad de las molculas se encuentra disociada. 12. ECUACIN DE HENDERSON-HASSELBALCH. Base pH pKa log cido Se puede definir el pK como el valor de pH de una solucin amortiguadora en el que el cido y la base se encuentran a concentraciones equimoleculares o al 50% cada una. Como el pKa es constante para un cido dado durante titulacin la nica variable es el cociente [sal] / [cido] que cambia con la adicin definida de una base conocida 13. SISTEMAS AMORTIGUADORES: Amortiguador bicarbonato: es el principal tampn extracelular en lasangre y fluidos intersticiales es el sistema bicarbonato H2CO3 /HCO3 con un pK= 6,1. En este sistema el cido carbnico esta enequilibrio con el CO2 disuelto y este a su vez con el CO2 gaseoso Es un sistema muy eficaz debido a que: La relacin HCO3 / H2CO3 es muy alta (20/1), lo que le proporciona una alta capacidad tampn frente a los cidos; Es un sistema abierto, con lo que el exceso de CO2 puede ser eliminado por ventilacin pulmonar de manera rpida; y Adems, el HCO3 puede ser eliminado por los riones mediante un sistema de intercambio con solutos. Sus concentraciones se mantienen relativamente constantes y se puede regular a travs de la ventilacin pulmonar y la eliminacin renal. 14. SISTEMAS AMORTIGUADORESAmortiguador fosfato: la disociacin del cido fosfrico se desarrolla con laprdida de un protn en cada equilibrio establecido al que corresponde unvalor de pKa determinado. Estos equilibrios son: H 3 PO4 H2PO4 HPO24 PO34 pKa1= 2,21 pKa2 = 6,80 pKa3= 12,70 pH = 6,8 + log H2PO4 / HPO24 A nivel intracelular, las concentraciones de fosfato son elevadas lo que le convierte en un tampn eficiente. Las grandes cantidades de fosfato dentro de las clulas corporales y en el hueso hacen que el fosfato sea un depsito grande y eficaz para amortiguar el pH. 15. SISTEMAS AMORTIGUADORESAmortiguador hemoglobina: Su caracterstica principal es quedependiendo si la hemoglobina (HHb) se encuentra oxigenada ono el pKa del equilibrio correspondiente vara lo que le otorgaversatilidad de regulacin.Los equilibrios de disociacin son: Oxihemoglobina: HHbO2 HbO2 + H+ ( pKa: 6,7) Hemoglobina: HHb Hb+ H+ ( pKa: 7,9)En la respiracin celular con la formacin de acido carbnico y lacorrespondiente acidificacin, los protones convierten eloxihemoglobinato (HbO2 ) en hemoglobina amortiguando el efectoacidificante y liberando O2 HbO2 + H+ HHb + O2 16. Alteracin Tipo Causas Compensacin Tratamiento Excesiva combustin de grasas (Diabetes). Ventilacin pulmonar Patologas como la profunda y rapida. Infusiones de Metablica hipertermia que suponen Retencin de bicarbonato bicarbonato, tampn tris un aumento en la o eliminacin de protones produccin de cidos por el rion Acidosis orgnicos Aumento del volumen Insuficiencia en la Aumento de reabsorcin de ventilacin o ventilacin pulmonar, Respiratoria renal de bicarbonato y de respiracin pulmonar. bronquitis crnica, la excrecin de protones. Usando

aparatos de enfisema. respiracin asistida Infusin de disolucin Vmitos contnuos, Disminucin de la isotnica ligeramente Metablica diarreas, ventilacin pulmonar, cida.(HCl diluido, hiperaldosteronismo. retencin de protones acido lctico,etc)Alcalosis Hiperventilacin Retencin de protones, Respirar dentro de una pulmonar, ansiedad, Respiratoria eliminacin del anin bolsa para aumentar el insuficiencia cardaca, bicarbonato. espacio no oxigenado. fiebre, hipoxia 17. ELECTROLITOSLos solutos se clasifican en tres categoras segn lasconductividades elctricas de sus soluciones acuosas. Las sustancias que se disuelven como molculas y que enconsecuencia dan soluciones no conductoras se clasifican comono electrolito. Las sustancias que existen en solucin acuosa como unamezcla en equilibrio de iones y molculas reciben el nombre deelectrolitos dbiles y se ionizan parcialmente. Los electrolitos fuertes existen casi exclusivamente en forma deiones en soluciones acuosas, aqu se incluyen todas las salesneutras (NaCl) y bases fuertes (NaOH, KOH). 18. CONCENTRACIN NORMAL DE ELECTROLITOS 19. COMPARTIMIENTOS LQUIDOS DEL ORGANISMO El agua total del organismo corresponde a un 50-60%del peso corporal del adulto y aproximadamente 75% ennios. Aproximadamente de este volumen el 40%corresponde al LIC y el 20% al LEC. Los iones constituyen el 95% de los solutossuspendidos en los fluidos orgnicos, la suma de lasconcentraciones de cationes equivalen a la de losaniones en cada compartimiento y as el fluido de cadauno de los espacios es elctricamente neutral. 20. COMPARTIMIENTOS LQUIDOS DEL ORGANISMO 21. REGULACIN DE LA TRANSFERENCIA DE AGUA ENTRE COMPARTIMIENTOS El volumen de agua se mantiene constante en elorganismo, habiendo movimiento continuo entrecompartimientos. El balance entre el lquido intersticial y el intracelularesta regulado por el mantenimiento constante del equilibrioosmtico por la presencia de sales como Na+ e ionespolivalentes donde destacan el Ca2+ y el Mg2+ as comoprotenas y fosfatos . La transferencia entre el compartimiento vascular y elintersticial ocurre a nivel de los capilares y esta regido por elequilibrio entre los gradientes de presin onctica plasmtica ypresin hidrosttica. Enfe corteza suprarrenal. cl mucosas, hipotensinprdida de sales aparato digestivo. de los globos oculares y descenso de la presin arterial El descenso del volumen plasmtico y la hipotensin arterial impiden una correcta filtracin renal por deficiencia de cardaca congestiva, espacio intersticial.agua paralela a enfermedades del retencin de rin, toxemias del Aumento del espacio sales embarazo, cirrosis intersticial a expensas del heptica. LIC 24. BIOENERGTICA Energa :Propiedad de la materia que le permite transformarseen trabajo o a la inversa formarse como resultado deun trabajo Energtica : Ciencia que estudia los intercambios de energa Termodinmica :Disciplina que estudia los cambios de energa que ocurren con la ruptura o formacin de una biomolcula y puede predecir si este ocurrir de forma espontnea o no. 25. Diversas formas de energaCalor: forma de energa que pasa de un cuerpo a otro por la influenciade una diferencia de temperatura. Resulta del movimiento desordenadode las molculasEnerga Luminosa: vibracin electromagntica portadora de fotones.Energa elctrica: se debe a un desplazamiento de electrones en unasustancia o un medio conductor.Energa mecnica: permite el desplazamiento de los seres vivientes.Energa osmtica: tipo de energa mecnica que depende de laconcentracin de las molculas disueltas en un espacio dado, de supoder de atraer molculas de agua y modificar su ordenamiento.

26. PRINCIPIOS DE TERMODINMICA PRIMERA LEY: Conservacin de la energaEn cualquier transformacin fsica o qumica lacantidad total de energa del universo permanececonstante" SEGUNDA LEY: EntropaCualquier proceso irreversible que se lleva acabo en un sistema aislado conduce al aumentode entropia del sistema" 27. Energa libre de Gibbs (G): Cantidad de energa capaz de realizar trabajo durante una reaccin a T y presin cantidad de trabajo desarrollado Variacin de energa libre (G): Predice si una reaccin es factible o no G = 0 Proceso en equilibrio (proceso irreversible) G > 0 Reaccin endergnica, consume energa G < 0 Reaccin exergnica, genera energa (espontnea) 28. Entalpa (H): contenido calrico del sistema DH > 0 Reaccin endotrmica (absorbe calor) DH < 0 Reaccin exotrmica (libera calor)Entropa (S): aleatoriedad o desorden del sistema. Una reaccinocurrira solo si la entropia (desorden) aumenta en el sistema yen el medio circundante. La energa de un sistema que nopuede utilizarse para realizar un trabajo til DS > 0 Aumenta entropa en el sistema DS < 0 Disminuye entropa en el sistema 29. REACCIONES ACOPLADASUna reaccin endergnica espontneamente imposible puedeocurrir desde el punto de vista termodinmico si se acopla a otraexergnica siempre que el resultado final sea exergnico. Ejemplo: Sintesis de glucosa-6-P 30. COMPUESTOS DE ALTA ENERGA Son compuestos que al hidrolizarse pueden liberar gran cantidad de energa.El ATP funciona como el principal portador de energa enlos seres vivos, por esta razn es considerado la monedauniversal de energa libre en los sistemas biolgicos. Poseeenlaces muy inestables en disolucin acuosa. 31. COMPUESTOS DE ALTA ENERGA Compuestos ricos en energa y Potencial de transferencia de PEl acoplamiento de las reacciones endergnicas y exergnicas estmediado por intermediarios de alta energaLos compuestos ricos en energa: Liberan la energa mediante hidrlisis y transferencia de grupo (roturaenlace rico en energa ~) Ceden una energa > 25 kJ/mol (potencial de transferencia de grupo)Potencial de transferencia de grupo: Energa libre que un compuesto escapaz de ceder a otra sustancia junto con el grupo transferido Se mide por la energa libre desprendida en la hidrlisis del enlace dealta energa Transfieren la energa en una sola reaccin 32. COMPUESTOS DE ALTA ENERGA Compuesto Energa (kJ/mol) G en hidrlisis Fosfoenolpiruvato ( -61.9) 1,3bifosfoglicerato (-49.3) Fosfocreatina (-43.0) ATP (-30.5) ADP (-30.5) Glucosa-1-fosfto (-20.9) Glucosa-6-fosfto (-13.8) 33. CLULAS Y MEMBRANAS Clulas procariotasSon clulas pequeas y de estructura muy sencilla. Carecen deenvoltura nuclear (carioteca), con lo cual el contenido del ncleo estdiseminado en la zona central del citoplasma.Las procariotas constituyen microorganismos unicelulares de vidamuy simple. Como ejemplos de este tipo estn: arqueobacterias,las bacterias y las algas verde azuladas llamadas cianobacterias. 34. CLULAS Y MEMBRANAS Ribosomas Clulas eucariotas RER Mitocondria Las clulas eucariotas tienen su Membrana plasmtica informacin gentica encerrada Citoplasma dentro de la envoltura nuclear. MicrotbulosSu citoplasma presenta organelos Lisosomainterconectados cuyos lmites se encuentran fijados por membranas biolgicas.El compartimiento ms notorio del citoplasma es el ncleo. Ncleo Nucleolo REL Cromatina Poro nuclear Ribosomas libres Envoltura nuclear Complejo de Golgi Centrolos 35. MEMBRANAS La membrana plasmtica representa el lmite entre el medio extracelular y el intracelular.En la composicin qumica de la membrana entran a formar parte lpidos, protenas y glcidos 36. CARACTERSTICAS DE LAS MEMBRANAS Son asimtricas Son semipermeables Puede variar su fluidez en funcin de la temperatura ycomposicin en cidos grasos y colesterol. Su fluidez permite el movimiento lateral de molculas. Alojan protenas transportadoras. Crean compartimentos con una concentracin demolculas y carga de iones distinta del gradiente normal

37. MEMBRANASLa membrana presenta una permeabilidad selectiva, ya que permite elpaso de determinadas pequeas molculas.Los mecanismos de transporte pueden verse en el siguiente esquema: Difusin simpleTransporte pasivo: Difusin facilitada Bomba sodio potasio Transporte activo: Otras bombas EndocitosisMolculas grandes: Exocitosis 38. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA Y ELECTRLITOSUn in o una molcula puede atravesar una membrana por difusin simple, difusin facilitada o transporte activo Pequeas no cargadas Molculas polares Ligeramente permeable Molculas polares grandes no Glucosa, fructosa cargadas Iones Molculas Aminocidos, ATP, polares glucosa-6-P, protenas , cargadas cidos nuclicos 39. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA Y ELECTRLITOS TRANSPORTE PASIVO O DIFUSIN. Difusin simple:Paso de la molcula a travs de la membrana celular espontneamente a favor del gradiente de concentracin.Este proceso es siempre limitado y no supera el 5-10 % del total transportado 40. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA Y ELECTRLITOS Difusin facilitada:Es el paso de molculas a travs de la membranas celulares, con el uso de transportadores tambin conocidos como Carriers, ya que la membrana acta como una barrera para estas molculas. 41. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA Y ELECTRLITOS Se distinguen 3 tipos de transportadores:Uniportadores: transporta un solo tipo de molcula bajo su gradiente deconcentracin.Antiportadores y Simportadores: en estos casos mueven un tipo de ino molcula en contra de su gradiente de concentracin con movimientode un in diferente a favor de gradiente de concentracin. 42. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA Y ELECTRLITOS TRANSPORTE ACTIVOSon ejemplos de transporte activo la bomba de Na/K, y la bomba de Calcio.La bomba de Na+/K+ requiere una protena transmembranosa (ATPasa) que bombea Na+ hacia el exterior de la membrana y K+ hacia el interior.Por este mecanismo, se bombea 3 Na+ hacia el exterior y 2 K+ hacia el interior, con la hidrlisis acoplada de ATP. El transporte activo de Na+ y K+ tiene una gran importancia fisiolgica. De hecho todas las clulas animales gastan ms del 30% del ATP que producen (y las clulas nerviosas ms del 70%) para bombear estos iones. 43. TRANSPORTE DE MOLCULAS DE GRAN TAMAO.Endocitosis: Es el proceso por el que la clula capta partculas del medio externo mediante una invaginacin de la membrana en la que se engloba la partcula a ingerir. 44. TRANSPORTE DE MOLCULAS DE GRAN TAMAO.Exocitosis. Es el mecanismo por el cual las macromolculas contenidas en vesculas citoplasmticas son transportadas desde el interior celular hasta la membrana plasmtica, para ser vertidas al medio extracelular . 45. MECANISMOS DE TRANSPORTE DE AGUA OsmosisDifusin de agua a travs de una membrana que permite elflujo de agua, pero inhibe el movimiento de la mayora desolutos. Solucin Solucin hipotnica hipertnica Soluto molcula Membrana selectivamente permeable Solucin hipotnica Solucin hipertnica Membrana selectivamente permeable 46. NCLEO CELULAR.Estructura generalmente grande, rodeada por una membrana doble. En suinterior se encuentra el nucleolo y los cromosomas. Su funcin consiste enalmacenar el material hereditario (DNA), el cul se transcribe en RNA para lasntesis de protenas celulares. NUCLEOLOCuerpo granular en el ncleo, consistente de RNA y protenas. Es el lugar desntesis de RNA ribosmico y ensamble de subunidades ribosmicas. 47. CITOPLASMA.El citoplasma consiste en el contenido celular de apariencia es viscosa que se encuentra localizada dentro de la membrana plasmtica pero fuera del ncleo de la clula.Hasta el 85% del citoplasma est conformado por agua, protenas, lpidos, carbohidratos, ARN, sales minerales y otros productos del metabolismo.Es en el citoplasma donde se encuentran embebidos los organelos que conforman las clulas. 48. RIBOSOMASRealizan la sntesis de protenas, segn ordenes delncleo. Se encuentran libres en el citoplasma oadosados a la pared del retculo endoplasmtico

49. RETCULO ENDOPLASMTICOConsiste en un conjunto de sacos membranosos que forman cavidades comunicados entre si .Existen dos tipos: 1.-RE.rugoso: que presenta ribosomas adosados. 2.-RE liso que carece de ellos.Se encarga del almacenamiento y transporte de sustancias por el citoplasma celular. 50. APARATO DE GOLGIEst formado por sacos membranosos aplanados y apilados, no comunicados entre si y rodeados por pequeas vesculas.Se encargan del empaquetamiento y transporte de proteinas y otras sustancias que deben ser exportadas al exterior celular.Modifica protenas y lpidos (grasas) que han sido construidos en el retculo endoplasmtico y los prepara para expulsarlos fuera de la clula . 51. MITOCONDRIASLas mitocondrias son los organelos celulares encargados de suministrar la mayor parte de la energa necesaria para la actividad celular. Actan por tanto, como centrales energticas de la clula .La energa se obtiene a partir del proceso denominado RESPIRACIN CELULAR que consiste en la siguiente transformacin: Glucosa + O2 CO2 + H2O + Energa. 52. LISOSOMASLos lisosomas (del griego lysis = aflojamiento; soma = cuerpo): son vesculas relativamente grandes formadas por el aparato de Golgi que contienen enzimas hidrolticas Intervienen en la ruptura de materiales extracelulares. Se fusionan con las vacuolas alimenticias y sus enzimas digieren su contenido. 53. CITOESQUELETOConjunto de filamentos que sirven de soporte a los organelos y da forma a la clula. 54. CILIOS Y FLAGELOSLos cilios y los flagelos son unas proyecciones largas y finas de la superficie de diversos tipos celulares. Son prcticamente idnticas, excepto en su longitud. Los cilios son cortos y se encuentran en abundancia. Los flagelos son ms largos y escasos . 55. Enzimas marcadoras de fraccin celularFraccin nuclear: ADN, presencia de antgeno nuclear declulas en proliferacin (PCNA), nucleasas, etc.Fraccin mitocondrial: glutamato deshidrogenasa, citocromooxidasa, succinato deshidrogenasaFraccin lisosomal: actividad de la fosfatasa cida oalcalina.Fraccin microsomal: actividad de la glucosa6 fosfatasaFraccin soluble: lactato deshidrogenasa. 56. RADICALES LIBRES Radical libre: cualquier especie capaz de existirin de pendientemente que contiene uno o ms electronesdesapareados (electrones que estn solos en orbitales atmicos o moleculares) 57. RADICALES LIBRESEl oxgeno es un elemento esencial para la vida de los organismos aerobios1. Se emplea como aceptor de electrones en la cadena de transporte electrnico (aproximadamente un 90 % del consumido)2. Algunos enzimas lo utilizan para procesos de hidroxilacin y oxigenacin (aproximadamente un 10% )3. Una fraccin residual (~ 1%) se convierte en especies reactivas de oxgeno (ROS): 58. ENZIMAS ANTIOXIDANTES La SOD y la catalasa actan degradando las especies reactivas de oxgeno (ROS)Superxido dismutasa: Cataliza lareaccin de destruccin de losradicales superxido mediante sutransformacin en perxido dehidrgeno, el cual puede ser destruidoa su vez por las actividades catalasa oglutatin peroxidasa. O2- + O2- + 2H+ -> H2O2 + O2 59. ENZIMAS ANTIOXIDANTESCatalasa: Es una de las enzimasconocidas ms eficientes, tanto queno puede ser saturada por H2O2 aninguna concentracin, catalizandosu conversin en H2O y O2, paraproteger a las clulas del H2O2 quese genera en su interior. 2H2O2 -> 2H2O + O2 60. ENZIMAS ANTIOXIDANTESGlutatin peroxidasa: Reduce perxido de hidrgeno complementando a la catalasa -tocoferol) Captura radicales hidroxilo y aniones superxido y neutralizaperxido de hidrgeno. Hortalizas, verduras, frutos secos, aceites (soja, girasol..), arrozintegral, lentejas, -CAROTENO (provitamina-A) carotenoide ms abundante de la naturaleza Elimina

reside tanto en su capacidad para secuestrarradicales como en su capacidad para formar quelatos con metalesajo, cebolla, t, manzanas, peras, espinacas, naranjas, limones.

1. Universidad de Oriente Ncleo Bolvar Escuela de Ciencias de la Salud Bioqumica Mdica Unidad II ProtenasProf. Zulay Castillo 2. PROTENASSon polmeros lineales de aminocidos que forman lamasa principal de la clula y de los tejidos y tienenfunciones diversas entre las que destacantransportadoras de compuestos hidrfobos en lasangre, catalizadores, canales inicos en las membranasentre otros.Sus caractersticas estn dictadas por su secuencia linealde aminocidos o estructura primaria y esta determina suplegado e interacciones en la clula para realizar susfunciones.Las estructuras primarias de las protenas se sintetizan apartir de 20 aminocidos dispuestos en una secuencialineal determinada por el cdigo gentico. 3. AMINOCIDOSSon molculas orgnicas que contienen al menos un grupoamino (-NH2) a excepcion de prolina que contiene un grupoimino (-NH-) y un grupo cido (-COOH) tienen por estructurageneral: COOH H2N C H R La presencia de estos dos grupos le confiere la propiedad de ser anfteros y siendo bifuncionales pueden formar polmeros de longitud variable. 4. Los aminocidos son anfteros, es decir, secomportan a la vez como cidos y como basesA pH 7 Los aminocidos sin cadena lateral cargadason zwitteriones; presentan simultneamente unacarga positiva y una negativa. 5. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos alifticos apolares: Tienen cadenas laterales alifticas, apolares y voluminosas en las protenas estas cadenas laterales se unen para formar centros hidrfobos 6. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos aromticos: se agrupan aqu los que tienen anillo aromtico y propiedades semejantes pero de polaridades diferentes. El es un anillo C-H con 6 miembros y 3 dobles enlaces (Anillo bencnico). Los sustituyentes del anillo determinan si participan en interacciones polares o hidrfobas. 7. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos alifticos polares y sin carga: tienen un grupo amida o un grupo OH en su cadena lateral. La asparagina y la glutamina son amidas de los aa aspartato y glutamato. Los grupos forman puentes de H entre ellos, con el agua y con el esqueleto peptdico de otros compuestos polares. Se encuentran generalmente en la superficie de protenas globulares hidrosolubles. 8. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos azufrados: En este grupo se incluyen los aminocidos que contienen azufre (la cistena y la metionina). 9. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos cidos: tienen grupos cido carboxlicos que llevan una carga negativa a pH fisiolgico 10. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos bsicos: tienen cadenas laterales que contienen nitrgeno que puede protonarse y cargarse positivamente a pH fisiolgico o menos. Forman enlaces electrostticos con grupos con carga negativa como grupos R de aa cidos o grupo fosfato de las coenzimas. 11. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos no polares 12. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS 13. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos aromticos 14. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos polares sin carga 15. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos polares sin carga 16. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos azufrados H H H SH SH 17. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos cargados negativamente 18. DISOCIACIN DE LOS AMINOCIDOS Aminocidos cargados positivamente

19. ENLACE PEPTDICOEnlace amida entre el grupo -carboxilo de unaminocido y el grupo -amino de otro conliberacin de una molcula de agua formandoen esta condensacin un pptido. 20. CLASIFICACIN DE LOS ENLACES PEPTDICO SEGN EL NUMERO DE AMINOCIDOS Dipptidos: si el n de aminocidos es 2. Tripptidos: si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4. Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de 10. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de aminocidos es mayor de 10. 21. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS 22. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Segn su solubilidad PROTENA ORIGEN SOLUBLES EN: Albmina Animal Agua fra Globulinas Animal Soluciones salinas diluidas Glutelinas Vegetal cidos y bases diluidas Prolaminas Vegetal Alcoholes de escaso peso molecular Histonas Eucariotas Agua y cidos diluidosEscleroprotenas Animal Solo por degradacin 23. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS 24. ESTRUCTURA DE LAS PROTENASLas protenas son macromolculas de estructuratridimensional muy compleja, cada protena tiene unaestructura nativa que es necesaria para que la protenarealice su funcin.Se han planteado 4 niveles de organizacin estructuralpara las protenas: Estructura primaria Estructura secundaria: hlice y lmina Estructura terciaria Estructura cuaternaria 25. NIVELES DE ORGANIZACIN ESTRUCTURAL Primaria: Se refiere al esqueleto covalente y establece de modo especfico la secuencia de sus residuos de aminocidos. As, denominamos estructura primaria de una protena a su secuencia de aminocidos. 26. NIVELES DE ORGANIZACIN ESTRUCTURAL Las protenas homlogas tienensecuencias y funciones semejantes La comparacin de secuencias permiteestablecer relaciones evolutivasMutaciones --> variaciones en la secuencia Los aminocidos invariables sonimportantes para la funcin Las mutaciones conservadoras soncambios entre aminocidos qumicamentesemejantes Algunas mutaciones se relacionan conenfermedades --> enfermedadesmoleculares (patologa molecular) 27. NIVELES DE ORGANIZACIN ESTRUCTURAL Secundaria: es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptdicas de aminocidos cercanos en la cadena.. 28. -HLICELa cadena polipetdica principal forma la estructura central, y las cadenaslaterales se extienden por fuera de la hlice. El grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puentehidrgeno al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuosmas all (n + 4).De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columnavertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrgeno 29. ESTABILIDAD DE LA -HLICEContribucin principal: enlaces de hidrgeno entre grupos -COy NH peptdicos (cada residuo i con i+4)Interacciones entre cadenas laterales Electrostticas. Atractivas (estabilizadoras, entre residuos dedistinta carga)Repulsivas --> desestabilizadoras (entre residuos con la mismacarga)Hidrofbicas 30. LMINA Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas deaminocidos dentro de la misma protena, en el que los gruposamino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno conlos grupos carboxilo de la opuesta. Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo aminoa carboxilo Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino acarboxilo y otra de carboxilo a amino. 31. ESTRUCTURAS NO REPETITIVASVueltas, giros y bucles son estructuras secundarias sinelementos repetitivos.Representan un cambio abrupto de la direccin de la protenay posibilitan que la protena tenga una estructura compacta,suelen estar en la superficie protica. Muchas vecesconectan segmentos de las hojas plegadas antiparalela.

32. ESTRUCTURA TERCIARIADefine el plegamiento espacial de la cadena completa eincluye el conjunto de interacciones covalentes o de otrotipo que gobiernan estos plegamientos.En algunas protenas globulares representa zonas deplegamiento compacto llamados dominios. 33. FUERZAS ESTABILIZADORAS DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA 34. ESTRUCTURA CUATERNARIAAsociacin no covalente de varias cadenaspolipeptdicasVentajas de la asociacin Mayor estabilidad Regulacin alostricaEstabilidad Mismo tipo de enlaces que estructura terciaria. 35. NIVELES DE ORGANIZACIN ESTRUCTURAL 36. DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS La desnaturalizacin de las protenas implica modificaciones en modo variable de su estructura con la consiguiente alteracin o modificacin de sus funciones. Puede ocurrir por efectos fsicos: calor, radiaciones UV, altas presiones. O por efectos qumicos: cidos, alclis, urea y sustancias con actividad detergente. 37. DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENASCaractersticas de lasprotenasdesnaturalizadas: Solubilidaddisminuida Disminucin de lasimetra molecular Disminucin de sucristalidad 38. PROTENAS PLASMTICASEl plasma consiste enagua, electroltos, metabolitos, nutrientes, proteinas yhormonas, exento de clulas y el suero exento de clulasy protenas implicadas en coagulacin de la sangre.Las protenas plasmticas son en realidad una mezclamuy compleja que incluye no slo proteinas simples, sinotambin protenas conjugadas como glucoprotenas yvarios tipos de lipoproteinasLas protenas del plasma en 3 grupos principales:albmina, fibringeno y globulinas. El valor total de las protenas plasmticas es de 6 a 8 g% Albmina 3.3 a 5.5 g/dl Globulinas 2 a 3.5 g/dl ml. 39. FUNCIONES DE LAS PROTENAS PLASMTICAS Transporte y Almacenamiento Balance de Fluidos (Agua y electrolitos) Regulacin del equilibrio cido/base Respuesta de fase aguda/Anticuerpos/Sistema inmune/complemento Construccin y reparacin de tejidos Enzimas Hormonas Coagulacin 40. PROTENAS PLASMTICAS: ALBMINAProtena plasmtica de granimportancia fisiolgica y clinica.Compuesta por 610 aminocidosen una sola cadena peptdica yposee una estructura terciariadefinida.Es sintetizada exclusivamentepor el hgado y tiene vida mediade 10 das. Representa el 55%del total de protenas del plasma. 41. PROTENAS PLASMTICAS Funciones de la albmina Reserva de protenas en la deprivacin nutricional Transporte de cidos grasos de cadena larga yesteroles Transporte de Bilirrubina Unin y solubilizacin de drogas Regulador de la presin coloidal 42. PROTENAS PLASMTICASCausas de la disminucin de albmina en plasmaDisminucin de la sntesis Malnutricin, Ayuno Malabsorcin alimentaria Enfermedad heptica crnica avanzada Distribucin anormal o dilucin Sobrehidratacin Aumento de permeabilidad capilar como ensepticemia, quemadosExcrecin anormal o degradacin Sndrome nefrtico Quemados Hemorragias Enteropatas con prdidas proticas 43. PROTENAS PLASMTICAS: GLOBULINAS Son producidas principalmente en el hgado (80%) y en los linfocitos (20%). Se conocen tres tipos de globulina: alfa, beta y gamma.Alfa-1-antitripsina Gamma-globulinas Betaglobulina 44. PROTENAS PLASMTICAS: GLOBULINAS Fraccin FuncinAlfa 1 -antitripsina Es reactante de fase aguda. Controla la accin de las enzimas lisosomales.Alfa-1-glicoprotena Es mediador en el proceso inflamatorio cidaAlfa-1-fetoprotena: Marcador de cncer hepatocelular y tumores testiculares de clulas germinales.Alfa-1lipoprotena Corresponde a la fraccin HDL colesterol. Es transportadora de lpidos. Alfa-2- Promueve la proliferacin celular. macroglobulina Ceruloplasmina Transportadora de Cu. Es una catalizadora de procesos oxidativos y reactante de fase agudaAlfa-2-lipoprotena: Corresponde a la fraccin VLDL colesterol. Tiene relacin con el metabolismo de triglicridos, sobre todo los de sntesis endgena. 45. PROTENAS PLASMTICAS: GLOBULINAS Fraccin Funcin Transporta Fe y es capaz de unir otros iones Transferrina metlicos Hemopexina Acta ligando grupos Hemo1 Beta-lipoprotena Corresponde con la fraccin

LDL colesterol. Transporta lpidos y se relaciona con el sndrome nefrtico y el hipotiroidismo. C4 Reactante de fase aguda. Disminuido en procesos auto-inmunes Fibringeno Reactante de fase aguda que es un precursor de la formacin del cogulo de fibrina. Lactgeno Hormona placentaria con papel estimulador placentario: en la resistencia insulnica y la intolerancia a hidratos de Carbono2 Beta-2- Es un marcador de insuficiencia renal y se microglobulina: relaciona con cuadros de Amiloidosis. SP-1-glicoprotena: Glicoprotena Especfica del Embarazo. Utilidad como marcador de tumores testiculares de clulas germinales

46. PROTENAS PLASMTICAS: GLOBULINAS Fraccin Funcin Predomina en las secreciones mucosas. L a IgA aumenta Inmunoglobulina A en procesos inflamatorios, cirrosis alcohlica, hepatitis, artritis, Lupus, TBC y otras infecciones crnicas. Aumenta en fumadores, alcoholismo, cnceres1 orofarngeos y de pulmn, procesos inflamatorios orales, Inmunoglobulina A infecciones bacterianas. secretora Disminuye en enfermedades autoinmunes como artritis reumatoide o Lupus, sndromes malabsortivos, entre otros Inmunoglobulina D Aumenta en el mieloma mltiple, aunque lo hace de forma inespecfica. Aumenta en artritis reumatoide y lupus, brucelosis, en Inmunoglobulina M linfosarcoma, cirrosis biliar primaria, enfermedades autoinmunes, mononucleosis, paludismo, micosis. Aumenta en infecciones crnicas, hiperinmunizacin,2 Inmunoglobulina G sarcoidosis, fiebre reumtica, artritis reumatoide, hepatitis crnica activa, cirrosis, mieloma mltiple IgG, SIDA. Se eleva en el sndrome hiper-IgE, parasitosis, lepra, Inmunoglobulina E aspergilosis bronco-pulmonar alrgica, SIDA. 47. PROTENAS PLASMTICAS: FIBRINGENO Se forma en el hgado y juega un papel importante en la coagulacin de la sangre. Debido a su peso molecular elevado, es uno de los factores que condiciona la viscosidad sangunea. Involucrado directamente en el proceso de coagulacin sangunea es el responsable de transformarse en fibrina insoluble que constituye la armazn fundamental del cogulo.Tromboplastina + Ca2+ +protrombina trombina + fibringeno fibrina 48. SEPARACIN Y CUANTIFICACIN DE PROTENAS Para estudiar detalladamente las protenas se necesita extraer las protenas de la clulas y orgnulos subcelulares. Homogeneizacin: Ruptura de la clula, moler el tejido en una licuadora, homogeneizar Se puede emplear posterior a la homogeneizacin: CENTRIFUGACIN DIFERENCIAL CENTRIFUGACIN DE GRADIENTE DE DENSIDAD (Tipos: zonal e isopcnica) 49. CENTRIFUGACIN DIFERENCIAL La separacin de las partculas es en funcin de su coeficiente de sedimentacin (S) Se obtienen dos fracciones: Un pellet con material sedimentado y un sobrenadante con el material no sedimentadoDesventaja: nunca se S <S <Sobtienen fracciones puras Centrifugacin pellet 50. CENTRIFUGACIN EN GRADIENTE DE DENSIDAD. La densidad del medio aumenta hacia el fondo del tubo Los componentes de la muestra se dispone en diferentes bandas. No debe provocar modificaciones biolgicas en la muestra No debe interactuar con el mtodo de deteccin Debe ser fcil de separar de la muestra Existen dos variantes: Centrifugacin zonal. Centrifugacin isopcnica. 51. CENTRIFUGACIN ZONAL.En la centrifugacin zonal lamuestra a analizar se depositaen la parte superior de ungradiente de densidadespreviamente formado.A causa de la fuerza centrfugalas partculas se mueven avelocidades que dependen de lamasa y sedimentan en diferenteszonas del gradiente.La densidad mxima delgradiente no ha de exceder a lade las partculas a separar. 52. CENTRIFUGACIN ISOPCNICA.En este tipo deseparaciones, partculas deuna densidad en particularse hunden durante lacentrifugacin hasta que sealcanza una posicin dondela densidad de la solucinque las rodea esexactamente igual a la delas partculas.Una vez que se alcanzaeste cuasi equilibrio, lalongitud de la centrifugacinya no influye en lamigracin de partculas 53. MTODOS DE SEPARACIN Cromatografa: mtodo fsico de separacin en el que loscompuestos a separar se distribuyen entre dos fases: laestacionaria y la mvil, que son fluidos que pasa a travs de la faseestacionaria.Puede ser liquida o gaseosa. Ejemplos: de intercambio inico, deafinidad, de exclusin molecular. Electroforesis: La electroforesis se basa en el movimiento departculas cargadas en un campo elctrico, hacia un electrodo concarga opuesta. La movilidad de las macromolculas depende de sucarga, forma y tamao. 54. CUANTIFICACIN DE PROTENAS Una vez purificada la protena puede ser cuantificada por los siguientes mtodos:Mtodo De BiuretEl reactivo de Biuret se compone de hidrxido de sodio y sulfato de cobre(solucin alcalina fuerte), el grupo amino de las protenas reacciona con losiones del cobre del reactivo dando el color prpura, la cantidad del colorproducido es proporcional al nmero de enlaces peptdicos, y por lo tanto a lacantidad

de protena.Metodo de Lowry:La muestra se trata con el reactivo de Folin Ciocalteau modificado. Si hayprotenas presentes se produce una coloracin azul debido principalmente a lapresencia de residuos de tirosina y triptofano en las protenas que reaccionancon cido fosfomolbdico tungstico en un medio cprico alcalino.Mtodo De Bradfordel azl brillante g-250 coomassie se adhiere a la protena, el colorante se tornade rojizo a azulado y el mximo de absorcin del colorante cambia de 465 a595nm. el cambio en la absorbancia a 595nm es proporcional a laconcentracin de protena en la muestra.

55. PROTENAS NO PLASMTICASProtenas estructurales: Forman parte de clulas y tejidosa los que confieren apoyo estructural. Dentro de estaspodemos citar, el colgeno y la elastina presentes en eltejido conectivo de los vertebrados. La queratina de lapiel, pelo y uas, la actina y la miosina, entre otras. Colgeno Elastina Queratina Sistema actina - miosina Mucoplisacrdos 56. PROTENAS NO PLASMTICASColgeno: protena insoluble en agua, rgida y muyresistente a todo tipo de tensiones, es una de lasprotenas ms abundantes en el cuerpo humano.Predomina en el tejido conjuntivo. Contenido de colgeno en algunos tejidos humanos (g/100 g de peso seco) Tejido Contenido Hueso sin minerales 88.0 Tendn de Aquiles 86.0 Piel 71.9 Crnea 68.1 Cartlago ~ 50 Ligamentos 17.0 Aorta 12 24 Hgado 4.0 57. PROTENAS NO PLASMTICASLa unidad esencial del colgeno est constituida por trescadenas de polipptidos que aparecen entralazadasformando una triple hlice, constituyendo una unidadmacromolecular denominada tropocolgeno. 58. PROTENAS NO PLASMTICASElastina: Protena insoluble de gran elasticidad es la segunda enimportancia luego del colgeno en la arquitectura del tejidoconjuntivo. Se encuentra en las paredes de vasossanguneos, en los ligamentos, la piel y los cartlagos. Laelastina se forma por la interacciones entre molculas solublesde tropoelastina. 59. PROTENAS NO PLASMTICASQueratina: la queratina, es una protena fibrosa y est unidaprincipalmente por enlaces disulfuro y por puentes de hidrgeno.Tiene alto contenido de Cistena (por eso los enlaces disulfuro)La cadena polipeptdica de esta protena se enrolla en unahlice . 60. PROTENAS NO PLASMTICAS Sistema actina miosinaActina: monmero estructural de los filamentos delgadosdel sarcmero, es una protena globular de 43000-48000Da y 375 aminocidos que puede unir un mol de ATP yCa2+Miosina: es el componente fundamental de los filamentosgruesos del sarcmero es una protena de 480000 Da,muy asimtrica constituida por dos cadenaspolipeptdicas que se conocen como cadenas pesadas yotras 4 mas pequeas no idnticas llamadas cadenasligeras. 61. PROTENAS NO PLASMTICAS Ca2+ Troponina inhibe a tropomiosinaEstmulo despolarizacin de la membrana, hidrlisis de ATP yliberacin de Ca2+ que aumenta [citosol] dispara la contraccinCesa el estmulo el Ca2+ regresa al retculo sarcoplsmico modifica a la troponina que cambia conformacin y el msculo se relaja. 62. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINA Estructura: Hemoprotena. Constituida por 4 grupos hemo y 4 molculas de globina Cada cadena es muy similar a la mioglobina.Funcin: Transporte de O2 y CO2entre los pulmones y lostejidos. Une oxgeno en lospulmones y lotransporta, va sangrearterial, a los tejidos dondelo libera. Une CO2 procedente delmetabolismo en lostejidos, y lo transporta, vasangre venosa, a lospulmones para sereliminado 63. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINALa Hb presenta un comportamiento alostrico,es decir depende de efectores de diversasnaturalezas para aumentar o disminuir laafinidad de esta por el O2. EFECTORES ALOSTRICOS: 1. CO2 2. H+ 3. 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)La unin del O2 al grupo hemo de las 4subunidades de la hemoglobina ocurre deforma cooperativa es decir la unin del primerO2 al primer grupo hemo promueve un cambioconformacional de la Hb aumentando suafinidad por el O2. 64. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINALa Hb capta oxgeno cuando es abundante (pulmones PO2 100 mmHg) y lo cede cuando disminuye (capilares PO2 30 mm Hg) La curva de unin del oxgeno a la Hb es sigmoidea:Este comportamiento sedebe a fenmenos decooperatividad en la uninde oxgeno. Cadamolcula de Hb tiene 4lugares de unin de O2. PO2 en los pulmonesLa unin del primer O2produce un cambio PO2 en los tejidosconformacional en lamolcula, lo que facilita launin de los siguientes yviceversa

65. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINARepresenta el comportamiento de la Hb como esta en la sangrefrente a la Hb diluida en agua. Se evidencia la efectividad de Hb enla fijacin de O2 . A elevadas pO2. en el caso de tener la presenciade Hb diluida en sangre a bajas presiones estaria aun tan saturadaque impediria el paso de O2 a los tejidos. Curva de saturacin basada en la pO2 66. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINACuando aumenta la pCO2 disminuye la afinidad de la Hb por eloxgeno. Una fraccin del CO2 se transporta a los pulmones en formade bicarbonato (HCO3) y otra fraccin se transporta unidocovalentemente a la hemoglobina. Aumentos en la pCO2 desplazan lacurva a la derecha por aumento de la tensin, esto se conoce comoefecto Bohr y se debe al aumento de [H+]. 67. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINA EFECTO BOHREl CO2 que se libera de los En los pulmones el O2 setejidos ingresa al GR donde une a la Hb protonada,forma H2CO3 que libera H+ haciendo que libere H+ quey los cuales se unen a la se unen al HCO3- paraHb induciendo la liberacin formar H2CO3 que sede O2 en los tejidos. disocia en H+ y CO2. 68. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINA 7.6 Efecto del pH sobre la curva de saturacin de oxgeno. 69. UN MODELO PROTICO: LA HEMOGLOBINA Regulacin Alostrica por el 2,3-BPGEl 2,3 BPG se une a la Hb en lacavidad central y dificulta loscambios conformacionales quefacilitan la unin de O2 por loque este compuesto facilita elpaso de O2 a los tejidos dondehay una baja pO2 (tejidos) 70. HEMOGLOBINOPATASPatologas ocasionadas por la existencia demolculas de Hb anormales por alteraciones en suestructura, derivadas de mutaciones en los genesestructurales que las codifican.Entre las Hb normales estan A, F. Las anormales Sy M entre otros tipos.Las enfermedades relacionadas con lashemoglobinopatas se dividen en alteracionesestructurales de la Hb (slteracin de secuencias enalgunas de las cadenas) y talasemias (ausencia odisminucin de alguna de las globinas) 71. HEMOGLOBINAS NORMALESHb A: es la forma mayoritaria en adultos, es un tetrmeroformado por dos tipos de subunidades y . Realiza sufuncin transportadora normalmente como se ha descritoanteriormente.Hb F: forma predominante durante el perodo fetal tiene unamenor afinidad por el 2,3 BPG esta constituida por cadenas y. Persistencia de la Hb fetal es posible pero no manifiestansntomas en pacientes. 72. HEMOGLOBINOPATAS Hemoglobinas MEstas hemoglobinas se caracterizan por la presencia delhierro del hemo en estado frrico (Fe+++) en vez de estaren estado ferroso (Fe++). Son mutaciones que secaracterizan casi siempre por una sustitucin delaminocido histidina, situado en la cavidad del hemo, por latirosina.La tirosina al poseer una carga negativa y al estar unida alhierro estabiliza su forma oxidada e impide la uninreversible al oxgeno. 73. HEMOGLOBINOPATAS Hemoglobina S o anemia drepanocticaSe caracteriza por una anemia hemoltica grave, que aparece a lospocos meses de nacer cuando la Hb S reemplaza a la Hb fetal. Losvalores de Hb oscilan entre 6 y 8 gr/dl. En el frotis de sangre seobservan drepanocitos.Se produce por la sustitucin del cido glutmico por la valina.Al descender la pO2 la sustitucin de dicho aminocido origina que lamolcula de la hemoglobina cristalice, deformando loshemates, volvindolos falciformes y rgidos, e impidiendo su trnsitopor los capilares pequeos.

1. Universidad de Oriente Ncleo BolvarEscuela de Ciencias de la Salud Francisco Batisttini Dpto. de Ciencias Fisiolgicas: Bioqumica Profesora: Zulay Castillo Prez reacciones qumicas espontneas (GIncrementan la velocidad

3. Catalizador de origen biolgico y naturaleza proteica, de alto pesomolecular y conformacin tridimensional caracterstica, acelera lareaccin al disminuir la energa de activacin.Contiene un centro activo, generalmente situado en un entornoapolar. La actividad cataltica requiere que dicho centro adopte unaconformacin determinada, mantenida por el resto de la molculaproteica.

catalizador requerira qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. * En su mayora son protenas, hay ARN con capacidad cataltica (ribozimas) 5. Aumentan la -9), la mayora 6.5 7.5

hay productos colaterales. 6. Las enzimas simples estn constituidas por protena sinrequerir de la unin de otra molcula o grupo qumico pararealizar su actividad cataltica.Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parteno protica esencial para su funcionamiento que segn sunaturaleza puede llamarse cofactor o coenzima. 7. Apoenzima: fraccin proticaCofactor: grupo que se une a la fraccin protica parapermitir el correcto funcionamiento de la enzima.Holoenzima: fraccin protica + cofactor o coenzima 8. tomo, ion o molcula que participa en el proceso catalticosin ser enzima ni sustrato.Los cofactores participan de dos un segundo substrato; salen modificados del sitiocataltico y por lo general requieren otra enzima para volver alestado original. 9. En funcin de su naturaleza los cofactores se denominan:Grupos prostticos: se trata de iones o molculas inorgnicas.Coenzima: es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, quemuchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente lasdeficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms biena que no se origina la coenzima, para una determinada enzima. 10. Tiamina B1 Tiamina pirofosfato FAD (Flavn adenn dinucletido), FMNRiboflavina (Flavn mononucletido)Piridoxina PLP (Piridoxal fosfato)Cobalamina Metilcobalamina, cobamidacido pantotnico Coenzima A (CoA) NAD+ (Nicotn adenn dinucletido) Y NADP+Nicotinamida (Nicotn adenn dinucletido fosfato)cido lipoico Lipoamidacido flico THF (Tetrahidrofolato) 11. Hemo Hemoenzimas , citocromosComplejos Fe-S FerredoxinasQuinonas Transporte electrnico mitocondrial y fotosintticoGlutatin Redox, transporte de aminocidosATP Transferencia de fosfato y/o energaUTP Transferencia de grupos glucosdicosCarnitina Transportador de grupos acilo 12. Regin de la enzima donde se une la molcula de sustrato deforma especfica, suele ser un bolsillo o una hendidura que se forma entre las cadenas laterales de los aminocidos.Estas cadenas: Facilitan la unin del sustrato (especificidad de sustrato) Intervienen en la catlisis (centro cataltico)

ecificidad del enlace depende de la disposicin de los tomos del centro activo 14. Lugar de la enzima en el que ocurre la catlisis y puedeincluir tambin: Coenzimas CofactoresPuede coincidir o no con el centro activo 15. En 1894, Emil Fischer propuso la hiptesis de la llave-cerradura Sitio activo 16. En 1958, Koshland propuso el modelo del ajuste inducido Sitio activo Conformacin del estado de transicin

17. Estereoespecificidad Centros activos asimtricos: slo L-aminocidos Capacidad de distinguir entre estereoismerosEspecificidad geomtrica Grupos qumicos que interactan con el sitio activo Ms limitante que la estereoespecificidad Enzims digestivas: ms preferencia que especificidad 18. Antiguamente, las enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor.Ejemplo:amilasa (hidroliza el -6P + ADP Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. glucoquinasa ATP-glucosa-fosfo-6P + ADP

20. El nombre es identificado por un cdigo numrico:Encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. -6P + ADPEC 2.7.1.2.2: transferasa7: fosfotransferasa1: el aceptor es un grupo OH2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato. 22. Clases1. xido-reductasas2. Transferasas3. Hidrolasas4. Liasas5. Isomerasas6. Ligasas 23. Catalizan reacciones de transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro AH2 + B A + BH2 Ared + Box Aox + Bred 24. Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro A-B + C A + C-B 25. Catalizan las reacciones de hidrlisisA-B + H2O AH + B-OH 26. Catalizan reacciones de ruptura o unin de sustratos A-B A + B 27. Catalizan la interconversin de ismeros AB BA 28. Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.) A + B + XTP A-B + XDP + Pi 29. Perfil energtico de una Perfil energtico de una reaccin espontnea reaccin catalizadaLa accin de los catalizadores consiste en disminuir la Energa de activacin. Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya quedisminuyen la energa de activacin, an ms que los catalizadores inorgnicos.

calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces. 31. Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben chocar con una energa y una la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta la probabilidad de o unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos 32. Estudio cuantitativo de la catlisis enzimtica que proporcionainformacin sobre las velocidades de reaccin, afinidad de lasenzimas por su sustrato, mecanismos de reaccin y losinhibidoresAplicacin: - Mejor comprensin de las rutas metablicas - Diseo de tratamientos ms adecuadosVelocidad de una reaccin bioqumica: Cambio de laconcentracin de un reactante o un producto por unidad detiempo 33. 1. Concentracin de sustrato2. Concentracin de enzima3. pH4. Temperatura5. Efectores (Activadores e Inhibidores)

34. La velocidad inicial Vo de la reaccin A P , donde A= Sustrato y P=Producto, es: - *A+ *P+ Donde Vo= = t t *A+= concentracin de sustrato [P]= concentracin del producto T= tiempoEs proporcional a la frecuencia con que las molculas reactantesforman el producto, la velocidad de reaccin es Vo= K [A]x Donde Vo= velocidad K= constante de velocidad (temp, pH, fuerza inica) X= orden de reaccin 35. Orden de Reaccin: Suma de los componentes de los trminos de concentracin en la expresin de velocidadReaccin de Primer Orden:La velocidad es proporcional a laconcentracin de sustratoReaccin de Orden Cero:Independientemente de laconcentracin de sustrato, lavelocidad es constante 36. Modelo propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten en1913 Donde: K1= constante de velocidad de la formacin de ES k1 k2 K-1= constante de velocidad de la E+S ES E+P disociacin de ES K-1 K2= constante de velocidad de la formacin y liberacin del producto del lugar catalticoHiptesis del Estado Estacionario: establece que [ES] semantiene casi constante durante gran parte de la reaccin K1 [E][S]=K-1 [ES] + K2 [ES] 37. Inducen una nueva constante: Km (Constante de Michaelis) K-1 + K2 Km= K1Ecuacin de Michaelis-Menten: Donde Vmax s Vmax= velocidad mxima v Km= constante de Michaelis Km s [S]= concentracin del sustrato 38. Representa la Ecuacin de Michaelis-MentenKm (Constante de Michaelis): mide laconcentracin del sustrato a la que laenzima tiene la mitad de la velocidadmxima (Vmx/2) Vmx: Se alcanza cuando todos los centroscatalticos de la enzima se encuentranocupados por sustratoKm y Vmax se determina midiendo las velocidades iniciales de reaccin a varias [S]

Especfica. Nmero de UIen 1 mg de protena 41. Consiste en representar la recproca de la ecuacin deMichaelis-Menten Donde: 1 KM 1 1 y = 1/Vo v0 V max S V max x = 1/[S] m = Km/Vmx Y = mx + b b = 1/VmxResultado: lnea rectaPendiente: Km/VmaxCorte en ordenada: 1/VmaxCorte en Abscisa (extrapolado): -1/Km 42. Inhibidores: molculas que reducen la actividad de una enzima(frmacos, antibiticos, conservantes alimentarios, venenos) - Importante para regular las rutas metablicas - Tratamiento clnicoTipos de Inhibicin Enzimatica: Isostrica: Reversible (competitiva, acompetitiva y nocompetitiva) e Irreversible Alostrica 43. El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normalde la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al sitio activo de la enzima. Varia el Km, en presencia del inhibidor Vmx, no es alcanzada. Puede ser superada al aumentar la [S] 44. El inhibidor se combina slo con ES, por lo que el inhibidor ejerce su efecto slo a altas concentraciones de sustrato en las que hay gran cantidad de complejo enzima-sustrato (ES). Aumenta el Km, disminuye Vmx y mantiene Km/Vmx 45. El inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al sitio activo. Tanto EI como EIS se forman: Mantiene el Km disminuye Vmx y aumenta Km/Vmx 46. Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima,modificndola covalentemente, su accin no se describe por una constantede equilibrio, sino por una constante de velocidad: E+I EA diferencia de la inhibicin reversible, el efecto de los inhibidoresirreversibles depende del tiempo de actuacin del inhibidor.Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente txicos. Algunos tipos de inhibidores irreversibles 1. Reactivos de grupos -SH 2. Organofosfricos 3. Ligandos de metales 4. Metales pesados 47. Sustratos suicidas: (Inhibidores activados enzimticamente) 1 2 3 E+I EI EI* E + I*1. El inhibidor se unen al centro activo de la enzima, de manera especfica, igual que el substrato o un inhibidor competitivo convencional2. La accin

cataltica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie altamente reactiva I*3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivndola de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible.Tienen por tanto:(a) la especificidad del inhibidor competitivo y(b) la potencia de los inhibidores irreversibles 48. Ejemplo: Sistema de la b-lactamasa bacterianaLa utilizacin masiva de antibiticos b-lactmicos(penicilinas, sus derivados semisintticos y Penicilina (activa)cefalosporinas) ha conducido a la aparicin de Sresistencias a los mismos. R CO NH CH3 N CH3 OLos microorganismos resistentes a estos COO-antibiticos lo son por producir una enzima, la blactamasa, que inactiva a los antibiticos b-lactmicos. -Lactamasa S R CO NH CH3 O C HN CH3 O- COO- c.peniciloico (inactivo) 49. [E] Temperatura pH 50. Caractersticas:Tambin llamadas regulables, la actividad de la enzima seafecta por molculas efectores que se unen micasLa regulacin

51. Caractersticas: VoCinticamente no sigue elcomportamiento cataltico de MM - Grfica: curva sigmoidea ohiperblicaLa presencia de una sigmoideimplica la existencia decooperatividad en la fijacin delsubstrato [S] 52. Enzimas AlostricasLa cooperatividad (positiva) consiste en que la fijacin de unamolcula de substrato favorece la fijacin del siguiente, y as hastaocuparse toda la molculas + s s + s s + s s 1 2 s 3 s sEn trminos de Km veramos que Km1 > Km2 > Km3Existe tambin cooperatividad negativa, cuando la fijacin deuna molcula de substrato dificulta la fijacin del siguiente. 53. 1. Monad, Wyman y Chanqeux (MWC) Forma R s s s s s s s s s s Forma T i i i i i i i i i i1. Kosland, Nemethy y Filmes (KNF)2. Eigen (Eig) 54. Inhibidores y activadores alostricosLos inhibidores alostricos aumentan 1.0 Yel grado de cooperatividad Activador 0.8Los activadores alostricos 0.6 Sindisminuyen el grado de Inhibicincooperatividad; a concentraciones 0.4elevadas de activador, la cintica Inhibidorpasa a ser michaeliana, y deja de ser 0.2sigmoide. s 0.0 0 2 4 6 8 10 12 55. Control HomoalostricoControl Heteroalostrico 56. Centro Centro Centro Centro activo alostrico activoalostrico s i s En ausencia de inhibidor, el sustrato Cuando el inhibidor ocupa el centro se fija normalmente al centro activo alostrico, tiene lugar un cambio conformacional en el centro activo que impide la fijacin del sustrato 57. La mayora de las enzimas catalizan reacciones con doso ms sustratosVarios mecanismos posibles - Orden de unin de los sustratos - Orden de liberacin de los productosDeterminacin ms compleja que en las enzimasmonosustrato Para cada sustrato hay Km, Kcat y Vmax 58. Mecanismo secuencialo de desplazamientosimple: Secuencial Ordenadoadicin de todos lossustratos para poderobtener los productos Secuencial Aleatorio 59. Mecanismo de doble desplazamiento o ping pong:No se han unidos todos los sustratos cuando ya haysalida de productos Molcula diferente de H2O -Base - Varias funciones, dependiendo de la

Covalente - Unin irreversible con el diisopropilfluorofosfato(DFP) Base - Otros dos elementos de triada cataltica - Asp 102 e His 57

62. Aprox. 30% de las enzimas usan iones metlicos: - Metaloenzimas unidas fuertemente a metales detransicin: Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+, Mn2+ o Co3+ - Metaloenzimas unidad dbilmente a metales ensolucin: Na+, K+, Mg2+ o Ca2+Mecanismos: - Enlace con el sustrato para permitir su adecuadaorientacin - Participacin del metal en mecanismos deoxidorreduccin - Estabilizador de la reaccin al atraer cargas negativasdel sustrato 63. Observada en reacciones con varios sustratos - Reactantes se encuentran en relacin espacialptimaProximidad: acercamiento simple de las molculas - Aumentos de velocidad de hasta 5xOrientacin: acercamiento de los grupos 64. Uno de los mecanismos ms importantes - Enzima tiene mayor afinidad por el estadode transicin que por los sustratos oproductosConjuntamente con los dems, esresponsable de los grandes aumentos develocidad 65. Las rutas bioqumicas estn organizadas en reacciones qumicascatalizadas por enzimas, donde la regulacin se hace ms complejaRazones de la regulacin: - Mantenimiento de un estado ordenado - Conservacin de la energa Respuestas a las variaciones ambientalesSe realiza: - Regulacin de la concentracin enzimtica - Regulacin de la actividad intrnseca de la enzima 1. Regulacin alostrica 2. Regulacin por modificacin covalente 66. Regulacin alostricaProcesos a nivel celular; regulacin de ajuste fino de la actividadenzimtica, a travs de efectos de retroalimentacin (negativao positiva)Regulacin por modificacin covalenteProcesos a nivel supracelular (orgnico); regulacin a gran escalade actividades enzimticas, a travs de modificacin covalentede enzimas, provocadas por seales (transduccin de seales) 67. Regulacin alostrica Retroalimentacin Negativa en Vas Metablicas Sntesis de Isoleucina Thr a-cetobutirato Ile Treonina desaminasa El producto final de la ruta, Isoleucina, inhibe a la primera enzima de la misma, Treonina desaminasa 68. Suele haber fenmenos de modificacin covalente de enzimas en la respuesta celular a seales qumicas:1. Neurotransmisores2. Hormonas3. Factores de crecimiento4. Estmulos morfogenticos y de diferenciacin5. Muerte celular programada (apoptosis)6. Estmulos antignicos7. Luz y otros agentes fsico-qumicos 69. Defosforilacin: Protein fosfatasas Fosforilacin: Protein kinasas R CH R CH ATP ADP N H N H O C O C O Ser H C CH2OH Ser HC CH2O P O- H N H N O- C O C O R CH R C H N H N HSobre residuos previamente fosforilados: Ser- Sobre residuos de Ser, Thr y Tyr P, Thr-P, Tyr-P Adenilacin. ADP-ribosilacin. Acta NAD+ como Sistema de la Glutamina sintetasa donador del grupo ADP-ribosa H 2N Tyr R CH R CH H2N N H N N N H O N N O C O O C OH OH O O HC CH2 O P O CH2 N N O HC NH N CH2 O P O P O CH2 N N C H O H N O- H N O- O- C O C O NH2 + R C H R CH OH OH OH OH N H N H 70. Son variantes de una misma enzima. Formasfsicamente distintas de una enzima pero que catalizanuna misma reaccinEnzimas multimricas con varios tipos de subunidades - LDH: cuatro cadenas, tipos M y H - 5 isoenzimas diferentes - Preferencia por reacciones diferentesPermite ajustes sutiles en funcin cataltica, una enzimasimple puede tener isoenzimas, ej: anhidrasa carbnica 71. Niveles enzimticos como ndices de enfermedadEnzimas Funcionales: Actan normalmente enlas reacciones del metabolismoEnzimas No Funcionales: Aumentan sus nivelescuando hay dao tisular o orgnico 72. Enzima no Funcional Dao ocasionado a-amilasa Dao pancretico Obstruccin biliar, Fosfatasa Alcalina cncer de huesos Fosfataa cida Cncer de Prstata Creatinfosfoquinasa (CKmb), LactatoDeshidrogenasa (LDH-H4), ahidroxibutirato Infarto al miocardio DH Trasaminasa Glutmica Oxaloactico Evala infarto (TGO) Trasaminasa Glutmica Pirvica (TGP) Evala la Hepatitis

1. Universidad de Oriente Ncleo Bolvar Escuela de Ciencias de la Salud Bioqumica MdicaUnidad IV-VITAMINAS Y COENZIMAS Lcda. Zulay Castillo 2. VITAMINASSon factores exgenos necesarios para la sntesisde coenzimas, desde el punto de vista qumico sonun grupo de compuestos orgnicos muy variadoscon la caracterstica comn que no pueden sersintetizados por el hombre.

HORMONAS Son mensajes qumicos producidos por clulas especializadas que han sido activadas por algn estmulo ambiental o fisiolgico. 3. COENZIMASMolculas de naturaleza orgnica de bajo pesomolecular, ms estable que la enzima atemperaturas elevadas y que participa junto con laenzima en el proceso cataltico.En algunos casos teniendo afinidad por la enzimaparecida a la del sustrato y en este caso seconocen como cosustratos y en otros casos lacoenzima puede estar unida covalentemente a laenzima en su sitio activo y participa directamenteen la catlisis. mediacorta, en este grupo se ubican las B y la C, sonprecursores de coenzimas a excepcin de la vitaminaC.Debido a su solubilidad en agua, los excesos de estasvitaminas se excretan en la orina, de modo que raravez se acumulan en concentraciones txicas. Por lamisma razn, su almacenaje es limitado(aparte decobalamina) y como consecuencia deben recibirsecon regularidad. 5. VITAMINAS HIDROSOLUBLESVitamina Fuentes Funciones en el Sntomas de en la dieta cuerpo deficienciaVitamina B1 Leche, carne, Coenzima en reacciones Beriberi (debilidad muscular, (tiamina) pan metablicas cambios en nervios perifricos, edema, insuficiencia cardiaca)Vitamina B2 Ampliamente Constituyente de coenzimas Labios enrojecidos, grietas en(riboflavina) distribuida en en el metabolismo energtico las comisuras de la boca, alimentos lesiones ocularesVitamina B3 Hgado, carne Constituyente de dos Pelagra (lesiones cutneas y Niacina magra, coenzimas en el metabolismo gastrointestinales; nerviosismo, cereales, energtico desrdenes mentales) leguminosasVitamina B6 Carne, Coenzima en el metabolismo Irritabilidad, convulsiones, tics(piridoxina) verduras, de aminocidos musculares, dermatitis, clculos cereales renales integrales cido Leche, carne Constituyente de la coenzima Fatiga, perturbaciones delpantotnico A, participa en el metabolismo sueo, merma de coordinacin energtico 6. VITAMINAS HIDROSOLUBLESVitamina Fuentes en Funciones en el Sntomas de deficiencia la dieta cuerpocido flico Leguminosas, Coenzima del metabolismo Anemia, perturbaciones verduras, trigo de cidos nucleicos y gastrointestinales, diarrea, integral aminocidos retardo del crecimiento, defectos congnitosVitamina B12 Carne, huevo, Coenzima en el metabolismo Anemia perniciosa, desrdenes lcteos de cidos nucleicos neurolgicos Biotina Leguminosas, Coenzima para la sntesis de Fatiga, depresin, nuseas, verduras, carne grasas, metabolismo de dermatitis, dolor muscular aminocidos y formacin de glucgeno Colina Yema de huevo, Constituyente de No se han informado en el ser hgado, fosfolpidos, precursor del humano cereales, neurotransmisor acetilcolina leguminosasVitamina C Ctricos, Mantenimiento de cartlagos, Escorbuto (degeneracin de la (cido tomates, huesos y dentina, sntesis de piel, dientes, vasos sanguneos;ascrbico) pimientos y colgeno hemorragias epiteliales) chiles verdes precursores de coenzimas.Vitamina Fuentes en la dieta Funciones en el Sntomas de cuerpo deficienciaVitamina A Beta caroteno en verduras Constituyente del pigmento Ceguera nocturna. (retinol) verdes, amarillas y rojas. visual. Mantenimiento de Ceguera permanente Retinol aadido a lcteos tejidos epitelialesVitamina D Aceite de hgado de Promueve el crecimiento y Raquitismo bacalao, huevo, lcteos mineralizacin de los (deformaciones seas) huesos. Aumenta la en nios; deterioro absorcin de calcio esquelticoVitamina E Semillas, verduras de hoja Antioxidante, evita daos Posiblemente anemia(tocoferol) verde, margarinas, celulares manteca.Vitamina K Verduras de hojas verdes. Importante en la Sangrado, Producto de bacterias coagulacin de la sangre hemorragias internas intestinales. 8. VITAMINAS HIDROSOLUBLES. Absorcin 9. VITAMINA A. Digestin y absorcin 10. VITAMINA B12. Digestin y absorcin 11. VITAMINASHIDROSOLUBLES

0.5 mg/da, Adultos: 1 -

, cereales

13. Vitamina B1 Coenzima Funcin biolgica de TPP:Transferencia de grupos aldehdo pordescarboxilacin oxidativa (piruvato deshidrogenasay -cetoglutarato deshidrogenasa)

yfotofobia). 15. Funcin biolgica de FMN: transferencia de e- en elcomplejo I de la CTE.Funcin biolgica de FAD: transferencia de e- enla el complejo II de la CTE

- 8 mg. Adultos: 18 - 29 mg.(Cad maligno. 18. NAD+ Y NADHFuncin biolgica de NAD+ yNADP+: transferencia de e pantotnico.bacromotriquia, alopecia, dermatitis,anorexia, lceras duodenales y retardo crecimiento. - 7 mg. Adultos 4 bio bajo cido

Neuropata perifrica, dermatitis,glositis y anemia sideroblstica. 30 mg. Adultos: 100 Depresin,dermatitis, mialgias y alucinaciones.Inmunosupresin (Nios) 22. VITAMINA B8 BiotinaEnzimas que dependen de biotina en animales PABA encia: Anemia megaloblstica, defectos deltubo neural (Espina bfida). 24. Vitamina B9 cido flico Bacterias intestinales. Alimentos orige neurolgicos. Glositis) 26. Reaccin crtica en la va de conversin del propionato a unmiembro del ciclo del Acido citrico y por tanto, tieneimportancia en el proceso de gluconeognesis 27. Vitamina B12 Cobalamina

glucosa(Lactona). No producido por primates y 30 mg.Adultos 60 (Hemorragias, anemia,cicatrizacin heridas alterada, artralgias, letargia.rosario). 29. Funciones de la vitamina C (cido ascrbico) 30. Depresin, mialgias, fatiga muscular 31. VITAMINASLIPOSOLUBLES 32. Vitaminas liposolubles 33. Vitamina A 35. Vitamina A. Ciclo visualLa rodopsina o prpura retiniana es un pigmento existente en ciertasclulas de la retina llamadas bastones.Por accin de la luz, la molcula de rodopsina se descompone en unaproteina (opsina) y en retinal (aldehdo de la vitamina A) y este procesoinduce el inicio de una serie de reacciones que estimularn al nervioptico, comenzando as la transmisin de impulsos nerviosos hacia elcerebro.Durante la noche, es decir, en la oscuridad, es necesario que seregenere de nuevo la rodopsina y, como parte del retinal liberado porla luz se pierde, se precisa nuevo aporte vitamnico para mantener enlos bastones la cantidad suficiente de rodopsina.En caso de dficit prolongado de vitamina A se produce una alteracinvisual denominada hemeralopa o ms comunmente "cegueranocturna". 36. Vitamina A. Ciclo visual prohormona que regula el metabolismo del calcio y elfsforo (Cuando cantidades normales de Vit D estan presentes provitamina D3 (7 Dehidrocolesterol 5,7- colestadien-3b-ol) en la epidermis y dermis de animalessuperiores sin de carencia: raquitismo dos de antioxidantes) 39. carboxiglutamato) de protrombina para convertirla en trombina que es operativa en la cascada de coagulacin.

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