Protena

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Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas o prtidos1 son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y sta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.2 Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).3 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno) Inmunolgica (anticuerpos) Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina) Contrctil (actina y miosina) Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico) Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

ndice
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1 Bioqumica 2 Sntesis o 2.1 Biosntesis o 2.2 Sntesis qumica 3 Funciones 4 Estructura 5 Propiedades de las protenas 6 Desnaturalizacin 7 Determinacin de la estabilidad proteica 8 Clasificacin o 8.1 Segn su forma o 8.2 Segn su composicin qumica 9 Nutricin o 9.1 Fuentes de protenas o 9.2 Calidad proteica o 9.3 Reacciones de reconocimiento o 9.4 Deficiencia de protenas o 9.5 Exceso de consumo de protenas o 9.6 Anlisis de protenas en alimentos o 9.7 Digestin de protenas 10 Cronologa del estudio de las protenas[14] 11 Vase tambin 12 Referencias 13 Bibliografa 14 Enlaces externos

Bioqumica[editar editar cdigo]

Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones

coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Sntesis[editar editar cdigo]

Biosntesis[editar editar cdigo]
Artculo principal: Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin codificada en los genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos que est especificada por la secuencia de nucletidos del gen que la codifica. El cdigo gentico est formado por un conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada codn (combinacin de tres nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo AUG (adeninauracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (tambin conocido como trnscrito primario) utilizando varias formas de

modificacin post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En los procariotas el RNAm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de la membrana nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por segundo4 . El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina traduccin. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando cada codn con su anticodn complementario localizado en una molcula de ARN de transferencia que lleva el aminocido correspondiente al codn que reconoce. La enzima aminoacil tRNA sintasa "carga" las molculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal. El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinnimo de unidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen son las titinas, un componente de el sarcmero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27,000 aminocidos 5 .

Sntesis qumica[editar editar cdigo]

Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible sintentizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de sntesis orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad 6 . La sntesis qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales 7 . stos mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin biolgica 8 .

Funciones[editar editar cdigo]

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos; Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche. Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos. 5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.

Estructura[editar editar cdigo]

Artculo principal: Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Propiedades de las protenas[editar editar cdigo]

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Desnaturalizacin[editar editar cdigo]

Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.9

Determinacin de la estabilidad proteica[editar editar cdigo]

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se ha demostrado que algunas

protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica. La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor. El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas.