ASIGANTURA: QUIMICA APLICADA A LA MEDICINA

NOMBRES: MARIA ELIANA SOFIA LAZO ABURTO YESENIA QUISPE FERNANDEZ ANDREA PINO BACA ROSANGENICA CASTRO PAREDES

DOCENTE:

Alicia Clavery Jarandilla

CUSCO, FEBRERO DEL 2014

LAS PROTENAS

INTRODUCCION
Las protenas son complejas sustancias orgnicas nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura y funcin de las clulas tanto animales como vegetales. Cada especie tiene protenas caractersticas, lo que le confiere su carcter especfico, tanto gentico como inmunolgico. La palabra protena viene del griego proteos que quiere decir el primero, ya que forma parte bsica de la estructura corporal. Este trmino fue sugerido por Mulder, qumico Holands, en el siglo XIX para designar el componente universal de todos los tejidos vegetales y animales. Sin protenas no hay vida posible en nuestro planeta. A travs de ellas se producen los principales fenmenos de la vida. El principal papel de las protenas de la dieta es servir como fuente principal de aminocidos, los cuales son utilizados para la sntesis de protenas nuevas en nuestro organismo.

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OBJETIVO
Los objetivos perseguidos sern definir y describir algunos aspectos caractersticos como sus propiedades y funciones de las protenas, resaltando aquellas que pueden presentar una especial relevancia en la aplicacin a la medicina.

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ORIGEN DE LAS PROTENAS

El hombre puede sintetizar algunos de los aminocidos que necesita para formar sus protenas a partir de compuestos nitrogenados ms simples o transformando sus aminocidos entre s. Existe sin embargo un grupo de aminocidos para la sntesis de protenas y que los animales superiores no pueden formar, a estos aminocidos se les llama esenciales y deben ser proporcionados por los alimentos, en forma de protenas vegetales o animales. En general, las protenas animales contienen aminocidos esenciales en mayor cantidad y en las proporciones en que el hombre los necesita, y por eso son de mayor valor nutritivo. Se puede lograr sin embargo una situacin similar de un balance de aminocidos esenciales por combinaciones adecuadas de protenas vegetales. El hgado es el rgano ms importante para regular la sntesis de protenas mediante ciclos de sustratos y reaccin catalizada por activacin simultnea de varias enzimas, las cuales producen protenas de manera rpida a

concentraciones elevadas, an en forma intermitente, dependiendo de las necesidades. El valor biolgico (proporcin del nitrgeno retenido dividido nitrgeno absorbido) de las protenas depende de la cantidad de aminocidos esenciales que contengan, se le asigna a la albmina del huevo el valor de 1. En un varn de peso corporal promedio, 16% corresponde a protenas, siendo la mitad intracelular, el resto extracelular y el 2,6% es nitrgeno. La protena tiene un estado dinmico constantemente hay catabolismo y resntesis. El objetivo de este recambio es tener un mximo de utilidad en protenas con escasa cantidad de aminocidos.

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Las protenas son biomolculas de elevado peso molecular (macromolculas) y presentan una estructura qumica compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrlisis cida, se descomponen en una serie de compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular: los -aminocidos. Existen 20 -aminocidos diferentes que forman parte de las protenas y estn unidas mediante enlace covalente peptdico. Las cadenas de aminocidos poseen una determinada composicin qumica, un peso molecular y una secuencia ordenada de aminocidos.

COMPOSICIN DE LAS PROTENAS

La composicin elemental todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, mientras que casi todas contienen azufre. Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas protenas (fsforo, cobre, zinc, hierro, etc.).

I. Los

AMINOCIDOS: aminocidos, del polmero monmeros protena,

componentes

constituidas por un tomo de carbono central, el C, que portan en ste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, adems de un tomo de hidrgeno y una cadena lateral que les confiere sus caractersticas definitorias, y en funcin de la cual se clasifican.

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Se clasifican en: Aminocidos no esenciales:

Isoleucina Leucina Valina Metionina Treonina

Lisina Arginina Fenilalanina Histidina Triptfano

Aminocidos esenciales: Cistena Serina Acido Asprtico Glutamina Asparagina Tirosina Prolina cido Glutmico Alanina Glicina

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a: Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales. Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.

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III.1.Estructura Primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de

aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace Los aminocidos estn

peptdico.

unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms

importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

III.2.Estructura Secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la lmina beta (Hoja plegada beta).

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Hlice alfa

Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice. El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena. Lmina beta La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionadas sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la lmina.

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III.3.Estructura Terciaria
Es el modo en que la cadena

polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.

III.4.Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la

conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas

subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones

hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena con estructura cuaternaria

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

La funcin de resistencia o funcin estructural

La funcin estructural de las protenas tambin es de gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren

elasticidad y resistencia a rganos y tejidos como el colgeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de protenas se forma la estructura del organismo. Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Algunas glucoprotenas actan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la matriz y son las encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin.

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Funciones de transporte.

Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la sangre.

Funcin de reserva

La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el futuro desarrollo del embrin.

La contraccin de los msculos travs de la misiona y actina

Es una funcin de las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funciones Reguladoras:

Puesto que de ellas estn formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la diclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes.

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Funcin Defensiva:

Las protenas del sistema inmune tienen una funcin defensiva debido a que crean anticuerpos y regulan factores contra los agentes extraos que se pueden presentar en el organismo o las infecciones. Los anticuerpos reconocen las propias protenas corporales, pero atacan rpidamente las partculas extraas -usualmente protenas- que invaden al organismo. En las bacterias una serie de protenas llamadas endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas molculas de ADN que no identifica como propias. Entre los componentes de la inmunidad estn las protenas plasmticas que transportan sustancias, regulan el equilibrio hdrico, son hemostticas y sirven de defensa contra los agentes patgenos, y las citoquinas que regulan y coordinan muchas de las acciones que intervienen en la inmunidad. La trombina (acelera la coagulacin) y el fibringeno (uno de los principales responsables de la viscosidad del plasma) contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorrgias, adems las mucinas, que tienen efecto germicida y protegen a las mucosas (defensa del cuerpo contra los patgenos).

Las protenas cumplen tambin una funcin energtica

Para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

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Funcin hormonal

Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Accin hormonal en clulas adyacentes Accin hormonal en clulas lejanas

Funcin Homeosttica:

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin homeosttica de las protenas. NOTA: Muchas protenas ejercen a la vez ms de una de las funciones enumeradas: Las protenas de membrana tienen tanto funcin estructural como enzimtica; la ferritina es una protena que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contraccin muscular, pero tambin funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y as se podran poner muchos ejemplos ms.

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Funcin Enzimtica
Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del metabolismo. En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las substancias que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce la energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad varios rdenes de magnitud. Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimtricos se disponen al contrario) Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa". Por ejemplo: a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les denomina oxigenasas, a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa, a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc. 28

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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD:

Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos. CAPACIDAD ELECTROLTICA:

Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. ESPECIFICIDAD:

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos trasplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos por lo que sirve para la construccin de arboles filogenticos
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DESNATURALIZACIN:

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

EL COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE LAS PROTEINAS

Los aminocidos son compuestos slidos, cristalinos, que presentan un punto de fusin y una solubilidad en agua muy superiores ha lo que cabra esperar dado su peso molecular. Ello se debe a que los aminocidos existen en disolucin, y cristalizan a partir de las disoluciones, en forma de iones dipolares (Figura 8.4). A pH neutro el grupo carboxilo cede un protn y queda cargado negativamente y el grupo amino capta un protn y queda cargado positivamente. As, los aminocidos pueden comportarse como cidos o como bases segn el pH del medio; se dice que son sustancias anfteras. Existe un valor de pH llamado punto isoelctrico (pI) para el cual el aminocido est compensado elctricamente (carga neta = 0). Las curvas de titulacin de los aminocidos son ms complejas que las de los pares conjugados cido-base correspondientes. Esto se debe a que cada aminocido posee dos grupos funcionales capaces de aceptar o ceder protones (amino y carboxilo), cada uno de los cuales tiene su propio pK y comportamiento cido-base caracterstico. Por otra parte, algunos aminocidos presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o aceptores de
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protones, y que por lo tanto tambin influyen de manera determinante en sus propiedades cido-base. El comportamiento cido-base de los aminocidos reviste una gran importancia biolgica, ya que influye a su vez en las propiedades de las protenas de las que forman parte. Adems, las tcnicas para separar y analizar los aminocidos componentes de una protena se basan en gran medida en su comportamiento cido-base.

PROTENAS REGULADORAS DE PH
Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin homeosttica de las protenas. Las protenas constituyen un tercer tipo de sistema regulador de la sangre. Estas molculas complejas contienen grupos carboxilato, -COO-, que reaccionan como bases, es decir, receptoras de protones. Las protenas contienen tambin iones amonio, NH4+, que donan protones para neutralizar el exceso de base. La hemoglobina que es una protena compleja (masa molar 65,000 g) que contiene varios protones ionizables

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PUNTO ISOELECTRICO
El punto isoelctrico es el pH al que un polianflito tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminocidos y tambin en las protenas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuacin,en una tabla de pH, son los que contienen a la especie qumica con carga igual a cero, cuando tienen ms de un pKa). Las molculas complejas, tales como las protenas, se combinan con los iones hidrgeno y con otros iones presentes en la disolucin, dando lugar a la carga neta de la molcula. A la concentracin deiones hidrgeno, o al pH, para el cual la concentracin del ion hbrido de una protena es mxima y el movimiento neto de las molculas de soluto en un campo elctrico es prcticamente nulo, se le denomina punto isoelctrico. Los aminocidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterin. Esto ocurre porque un electron del oxigeno del grupo carboxilo es atrado por el grupo amino NH2 (ya que a al nitrogeno le sobraban dos electrones de valencia) que est en posicin alfa y quedando este como grupo amonaco NH3+.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Segn su composicin qumica:

Protenas
molecular :

simples

Holoprotenas: Las cuales estn formadas

exclusivamente o predominantemente por aminocidos. segn su forma

Insolubles, Fibrosas: Son esencialmente escleroprotenas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el

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cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina.

Solubles o Globulares: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica (esferoprotenas). Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:

I.

Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. Histonas: son solubles en medios cidos.

II.

III.

IV.

V.

Protenas conjugadas o heteroproteinas: Poseen un componente de

proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:
o

Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).

Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en las membranas celulares.

Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

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Las protenas segun su funcin se clasifican en:

Protenas transportadoras. Como por ejemplo la hemoglobina que transporta oxgeno desde los alveolos pulmonares hacia las clulas(en forma de oxihemoglobina) y transporta dixido de carbono desde las clulas hasta los alveolos pulmonares(en forma de carboxihemoglobina). Protenas de defenza o anticuerpos. como por ejemplo las inmunoglobulinas. Protenas reguladoras como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo. Proteinas de reserva . Como por ejemplo la ovoalbumina, ferritin,etc. Protenas Catalizadoras. Como por ejemplo las enzimas que regulan la velocidad de las reacciones qumicas durante la digestin de los alimentos. Protenas estructurales. Como por ejemplo la actina, la miosina que
constiruyen a los musculos.

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PROTENAS DE LA LECHE DE MUJER:

Sobre los principios inmediatos de la leche de mujer, he encontrado datos no del todo coincidentes, existiendo pequeas variaciones y se ha optado por los datos que expone la Universidad de Wisconsin-Madinson donde consta que contiene 1,0 % de protenas, 4,4 % de grasas y 6,9 % de hidratos de carbono. El resto, o sea el 87,6 % es casi toda agua y pequeas cantidades de vitaminas, minerales, enzimas y hormonas. Comparando la leche de mujer con la de los dems mamferos resulta que es la que menos protenas contiene, dato que creo deberan considerar los que creen que debemos consumir muchas protenas. Por qu la leche de los dems mamferos contiene ms protenas? Esto se debe a que ellas sirven para la formacin y conservacin de los tejidos y a mayor cantidad de protenas en la leche, con ms rapidez se forman los tejidos y por lo tanto es ms rpido el crecimiento del animal. Esto ocurre por ejemplo, con lechones, potros, baifos, terneros, etc. cuyo crecimiento es muy rpido si lo comparamos con el de los nios, y la duracin de la vida de todos esos mamferos es mucho menor que la del hombre. O sea que en general, a mayor cantidad de protenas en la leche, ms rpido crecimiento del mamfero y menor duracin de su vida. La especie humana, por contener la mujer tan pocas protenas en su leche, los bebs son muy lentos en crecer y por esto la especie humana es la ms longeva entre los mamferos.

La carne tiene fama de ser un alimento rico en protenas de buena calidad a diferencia de los vegetales que contienen menos protenas y son de mala calidad, esto es lo que han dicho los expertos, de aqu el prestigio que tiene como fuente de protenas y por esto los mdicos, los Ministerios de Salud y de Educacin y los dietistas aconsejan su consumo. Adems, como el hombre es omnvoro, necesita comer carne.

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FUNDAMENTACION La importancia de las protenas es, en un primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15% del peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms abundante despus del agua. Sin embargo su gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en la materia viva, en el elevado nmero de funciones biolgicas que desempean, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relacin que las une con los cidos nucleicos, ya que constituyen el vehculo habitual de expresin de la informacin gentica contenida en stos ltimos y adems su funcin como receptor hace que influya mucho en los descubrimientos de los frmacos por estas y otras funciones las proteinas son muy importantes en la aplicacin a la medicina.

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