ESPECIABILIDAD DE LAS PROTEINAS :

La funcionalidad de las protenas es muy diversa. Unas cumplen funciones estructurales (colgeno queratina), otras de transporte (hemoglobina), de reserva nutritiva (albmina), catalticas o reguladoras (enzimas, hormonas, vitaminas), defensivas (inmunoglobulinas) y otras.Pero, a diferencia de otros principios inmediatos, las protenas presentan especificidad. Se muestran diversos niveles siendo los mas importantes la especificidad de funcin y la especificidad de especie. La especificidad de funcin : reside en la posicin que ocupan determinados aminocidos de los que constituyen su secuencia final. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la protena que es la responsable, en ultima instancia, de su funcin caracterstica. Una pequea variacin en la secuencia de aminocidos puede provocar la perdida de funcionalidad de la protena. La especificidad de especie: existen protenas que son exclusivas de cada especia. Lo mas comn sin embargo, es que las protenas que desempelan la misma funcin en diferentes especies tengan una composicin y estructura similares. Estas protenas se llaman protenas homologas y en individuos diferentes sern tanto mayores cuanto ms alejados se encuentren esos individuos en la escala filogentica. Un ejemplo comn es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente en la especie humana,e l cerdi, el perro, el conejo y el cachalote.

El colgeno :es una protena fibrosa que forma el tejido conectivo, y que en los mamferos y aves constituye una proporcin muy importante de las protenas totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la mayoritaria.

Existen varios tipos de colgeno, designados por nmeros romanos. En el colageno de tipo I, el ms abundante, la unidad estructural constituyente es el tropocolgeno, una protena de alrededor de 300.000 de peso molecular, constituida por tres cadenas del mismo tamao, dos de ellas idnticas, las llamadas a1, y otra ligeramente distinta, la a2. Las tres cadenas estn unidas entre s por puentes de hidrgeno entre los grupos amino y carboxilo de los restos de glicina, y por puentes de hidrgeno con las cadenas laterales de la hidroxiprolina, formando una hlice triple, estructura peculiar del colgeno. Esta hlice solamente se rompe en los extremos.

El colgeno de tipo III est formado por tres cadenas idnticas a1, y tiene la peculiaridad de que en el extremo carboxilo terminal las tres cadenas no estn agrupadas en forma de hlice, sino unidas entre ellas por puentes disulfuro. Este tipo de colgeno, situado en en el perimio y endomisio del msculo, parece ser especialmente importante en cuanto a conferir dureza a la carne.

Las unidades de tropocolgeno, que tienen una longitud de unos 2.800 amstrongs, se encuentran agrupadas de forma paralela, unidas unas a otras para formar las fibras de colgeno. Dentro de las fibras, las unidades estn desplazadas aproximadamente un cuarto de su longitud con respecto a las contiguas, y cada unidad dista de la siguiente unos 400 amstrongs.

ESTRUCTURA PRIMARIA: Los primeros estudios revelaron que la molcula de colgeno es muy grande y posee una peculiarcomposicin de aminocidos. Ms de un tercio de sus residuos aminoacdicos son glicina, yalrededor del 20% son prolina o hidroxiprolina. De todas las protenas estudiadas, slo la elastinapresenta una concentracin tan elevada de glicina. Los derivados hidroxilados de la lisina y laprolina son casi exclusivos del colgeno. La elastina contiene una cantidad menor de hidroxiprolina,pero existe el aminocido esencial triptfano, de manera que el colgeno es una protena de valorbiolgico cero. Tampoco contiene cistina, de modo que no existe ningn enlace disulfuro.

SUBUNIDADES DE COLGENO: Cuando se procede a calentar ligeramente en cido diluido las fibras de colgeno, stas se disociany entran en solucin. Si se enfra la solucin. Las fibras se reconstituyen; sin embargo, si se dejahervir se forma gelatina, siendo la

desnaturalizacin irreversible. La ultracentrifugacin de lasolucin acida caliente separa la mezcla en tres fracciones, designadas como , y . Ladenominada fraccin tiene un peso molecular que duplica el de la fraccin , y la fraccin estres veces mayor que la fraccin . Esta ltima es la unidad polipeptdica bsica que, cuando se un e mediante enlaces covalentes de una forma dimrica, da lugar a la fraccin y, cuando se une deforma trmerica, a la fraccin . Varias cadenas separadas difieren por la composicin aminoacdica, pero son aproximadamente del mismo tamao. Tienen pesos moleculares de 97000 y se designan de forma abreviada como 1 y 2. El colgeno comn de la piel consiste en doscadenas de 1 y una cadena de 2 enroscadas para formar una hlice triple denominada tropocolgeno . El grado de enlaces cruzados en el tropocolgeno puede variar, de manera que pueden estar presentes distintas proporciones de formas , y . ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA: Ninguna de las tres unidades proteicas de tropocolgeno posee conformaciones helicoidalesporque contienen una elevada proporcin de residuos L-prolico e hidroxil-L-prolico. Adems, lagran proporcin glicilo que por s solos desestabilizaran la hlice , estn dispuestos en unidadesuniformemente repetidas, de forma que contribuyan a una conformacin ms extendida y haganposible un nmero mayor de enlaces hidrgeno entre cadenas adyacentes. Cada una de estas cadenas polipeptdicas posee una estructura helicoidal levgira (no una hlice ), y tres de ellas se enrollan entre s para formar una hlice dextrgira, como una cuerda de tres cabos. As, la secuenciano habitual de aminocidos del colgeno es directamente responsable de la creacin de la triplehlice del tropocolgeno.