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PROCESOS ENZIMATICOS.

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, distincin de jeans o produccin de biocombustibles. La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos. Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina. Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas. En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato. Una vez formado el complejo con el inhibidor la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero puede darse en enzimas multimticas. Aplicaciones industriales Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro. Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.

Las enzimas. Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin. Las enzimas son grandes protenas que aceleran las reacciones qumicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. ACCION ENZIMATICA La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato. Con su accin, regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisilogo alemn Wilhelm Khne (18371900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son ms de 2.000.

Clasificacin de las enzimas 1. xido-reductasas ( Reacciones 2. Transferasas (Transferencia 3. Hidrolasas (Reacciones 4. Liasas (Adicisn a los 5. Isomerasas (Reacciones 6. Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)

oxido-reduccisn). de grupos funcionales) de hidrlisis) dobles enlaces) de isomerizacisn)

de

Funciones de las enzimas En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reaccin. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml