Diferentes isotipos y subtipos de anticuerpos realizan diferentes funciones efectoras.

Las molculas de anticuerpo son flexibles, lo que les permite unirse a diferentes estructuras antignicas.

La secuencia de la regin C es la misma para las cadenas H y L de un isotipo determinado y no tiene efecto en la especificidad. La familia de Ig tiene un nmero pequeo de dominios de C, unidos en varias combinaciones con una variedad casi ilimitada de secuencias de la regin V.

GENETICA DE LAS IG Generacin de la diversidad: El sistema inmune es capaz de producir hasta 108 molculas de Ac cada una con especificidad nica para Ag. El mecanismo gentico nico para generar diversidad de Ac fue descubierto al estudiar genes codificantes de las protenas de mieloma con la lnea ADN germinal. Cada linfocito B arregla su ADN para un gen funcional de cadena H y uno de cadena L.

Los genes que codifican para las inmunoglobu linas son nicamente tres:

Cadena pesada (CR 14) Cadena ligera (CR 2) Cadena ligera (CR 22)

Dentro de cada uno de los genes de cadenas tanto ligeras como pesadas existen distintos genes estos codifican para las regiones 1. variables (VL y VH). 2. constantes (C).

Recombinacin somtica Los segmentos gnicos que codifican las regiones variables se encuentran muy separados en el genoma de todas las clulas a excepcin de los linfocitos B. Estas clulas durante su desarrollo yuxtaponen sus segmentos VDJ en lo que se RECOMBINACIN SOMTICA que implica corte y empalme de segmentos de DNA.

Especificidad antignica La especificidad de Ac se determina por la secuencia de aa de los dominios V de sus cadenas H y L, donde se capta Ag.

LOS ANTICUERPOS Son protenas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposicin a estructuras extraas conocidas como antgenos., son los principales mediadores de la inmunidad humoral contra todas las clases de microbios. Existen en dos formas: los anticuerpos unidos a la membrana en la superficie de los linfocitos B actan como receptores para el antgeno y los anticuerpos secretados que residen en la circulacin, los tejidos y las mucosas neutralizan las toxinas, impiden la entrada y propagacin de los microorganismos patgenos y eliminan los microbios.

Tanto en las cadenas pesadas como las ligeras la regin variable est compuesta de un dominio de Ig, en las cadenas pesadas la regin constante est compuesta de 3-4 dominios de Ig y en las livianas por un solo dominio de Ig.

La unin del antgeno a las molculas de anticuerpo es fundamentalmente una funcin de las regiones hipervariables: El contacto ms amplio es con la tercera regin hipervariable (CDR3). La unin del antgeno no es nicamente una funcin de las CDR,de modo que algunos aminocidos estructurales pueden interactuar con el antgeno.

CARACTERSTICAS ESTRUCTURALES DE LAS REGIONES CONSTANTES Y SU RELACIN CON LAS FUNCIONES EFECTORAS Las molculas de anticuerpos se pueden dividir en distintas clases y subclases atendiendo a las diferencias en la estructura de sus regiones C de la cadena pesada.

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES DE LAS REGIONES VARIABLES Y SU RELACIN CON LA UNIN AL ANTGENO La mayora de las diferencias en la secuencia entre diferentes anticuerpos se limitan a tres breves segmentos de la regin Variable de la cadena pesada y a tres segmentos de la regin Variable de la cadena ligera, dichos segmentos se conocen como segmentos hipervariables , que constan de 10 aminocidos de longitud.

CARACTERSTICAS GENERALES DE LA ESTRUCTURA DEL ANTICUERPO Una molcula de anticuerpo tiene una estructura nuclear simtrica compuesta de dos cadenas ligeras idnticas y dos cadenas pesadas idnticas.