Mioglobina

1. Descrio fsica
- Massa molecular: 16,7 kDa
- Cadeias polipeptdicas: 1 -hlice
- Cadeia Peptdica: 153 resduos
2. Introduo e relao com as funes
A mioglobina uma protena de forma globular que possui uma cadeia
polipeptdica e possui estruturas primria e terciria semelhantes. tambm uma
protena bastante estvel, devido s interaes hidrofbicas das cadeias laterais
Sua funo no organismo a de facilitar a difuso do oxignio nos tecidos
musculares em contrao e tambm no seu armazenamento nos tecidos
musculares. Sendo assim, ela mais abundante nos mamferos aquticos, pois
estes necessitam armazenar O
2
para mergulhos prolongados.
[1]
3. Estruturao
A mioglobina apresenta apenas um grupo heme, no qual o oxignio vai se ligar. O
Fe livre promove a formao de espcies de oxignio altamente reativas, as quais
podem danificar a estrutura do DNA e de outras macromolculas. Por causa disso,
esto ligados em formas que os limitam, tornando-os menos reativos.

Fig. 1 - Grupo heme, esquerda, e estrutura terciria, direita [2]
4. Doena principal

6.4 Metahemoglobinemia
A Metahemoglobinemia uma doena causada pela metahemoglobina, a qual
uma espcie de hemoglobina que, assim como a Carboxiemoglobina, no
permite a hemoglobina se ligar ao O
2
, prejudicando a liberao e a reteno
de O
2
para o abastecimento dos tecidos.
Ela formada quando h uma oxidao excessiva da hemoglobina, o que
normalmente no acontece devido aos mecanismos intraeritrocitrios de
reduo e oxidao, os quais mantm o equilbrio na protena.
[6]












Hemoglobina
1. Descrio fsica:
- Massa molecular: 64 kDa
- Cadeias polipeptdicas: 2 -hlices e 2 folhas-
- Cadeia peptdica: 574 resduos
2. Introduo
A hemoglobina uma protena de forma globular e estrutura quaternria que
contm 4 cadeias polipeptdicas, alm de um grupo heme ligado a cada cadeia.
A funo desta protena no corpo absorver e transportar o O
2
no sangue por
onde abastece todos os tecidos. Isso s possvel pois seus tomos de Fe ligam-
se com o O
2
de maneira reversvel. A parte onde o Fe se liga chamada de heme.

Fig. 2 Estrutura quaternria da Hemoglobina e os grupos heme [5]

Como visto na descrio fsica, h uma formao de um tetrmero de cadeias
polipeptdicas. Isso faz com que haja vrias combinaes entre as cadeias,
produzindo 6 diferentes tipos de hemoglobinas.
[4]

3. Relao com o transporte de O
2
nos sangues arterial e venoso
Praticamente todo o O
2
carregado pelo sangue est ligado hemoglobina, sendo
transportado nos eritrcitos, cuja funo principal simplesmente carregar a
hemoglobina.
No sangue arterial a hemoglobina est 96% saturada com O
2,
j que sai dos
pulmes e vai para os tecidos perifricos. No sangue venoso a concentrao
menor, de 64%, j que abasteceu os tecidos perifricos com O
2
.
A hemoglobina diferencia-se da mioglobina pelo fato de que a primeira funcione
melhor como protena de transporte, devido capacidade maior quanto ao
nmero de ligaes para o O
2
, e a segunda funcione melhor como protena de
armazenamento, por causa de suas relativa insensibilidade pequenas alteraes
na concentrao do O
2
dissolvido no sangue.
[1]
4. Relao com a presso do O
2
e pH do sangue com a estrutura e funo;
Efeito Bohr; curvas de saturao
H dois fatores que influenciam na afinidade da hemoglobina com o O
2
: o pH do
sangue e a concentrao de CO
2 .
Se ela for alta e o pH do sangue baixo, a afinidade
diminui, e vice-versa. Esse o chamado Efeito Bohr;
Esse efeito importante quando se diz respeito reguladores de afinidade. Um
exemplo o BPG (2,3-bifosfoglicerato), o qual fortemente presente nos
eritrcitos. Ele atua em condies fisiolgicas especficas, como quando a presso
de O
2
for baixa, alm de auxiliar no desenvolvimento do feto.
[1]
5. Variaes na estrutura (em relao fase de vida)
A hemoglobina no uma protena que possui a mesma estruturao durante toda
a vida. A prova disso so algumas diferenas na afinidade por O
2
em diferentes fases
da vida.
Na fase fetal, sabe-se que h uma necessidade maior de absoro de O
2
do feto
perante me. Ento, a hemoglobina fetal deve ter uma maior afinidade por O
2
do
que a hemoglobina materna.
Em outras palavras, o feto sintetiza subunidades em vez de subunidades ,
formando a hemoglobina
2

2
, o qual tem muito menos afinidade com o BPG em
relao hemoglobina
2

2
(adulta).
[1]
6. Mutaes e Doenas
6.1 Monxido de Carbono
O Monxido de Carbono responsvel pela maioria das mortes por
envenenamento, no mundo. Isso porque sua afinidade por Hemoglobina 250
vezes maior que a do O
2
(o composto formado chamado de Carboxiemoglobina
ou COHb), por isso, mesmo que em baixas quantidades, os efeitos no corpo
podem ser devastadores.
A partir de 15% de CO em hemoglobina, o indivduo j apresenta alguns sintomas,
os quais vo se agravando, at que, em 50%, o indivduo perde a conscincia e
entra em coma. Geralmente, a partir dos 60%, o indivduo vem bito.
[1]

6.2 Anemia Falciforme
Anemia falciforme a forma mais comum de um grupo de hemoglobinopatias
genticas na qual a hemoglobina humana parcial ou totalmente substituda pela
hemoglobina falciforme.
Sua causa uma mutao no que diz respeito uma substituio de aminocidos
(cido glutmico pela valina) [4]. Isso cria um ponto de contato hidrofbico na
cadeia , localizada na superfcie externa da molcula. Isso faz com que haja uma
associao anormal das molculas de desoxiemoglobina, formando os agregados
falciformes.
[6]
6.3 Talassemias
As Talassemias so doenas caracterizadas pela diminuio da sntese de cadeias
de globinas. Existem dois grupos, os e os .
A -talassemia resulta na diminuio da produo de -globina, o que leva uma
acumulao de cadeias nos adultos e nos recm-nascidos. Essa acumulao leva
formao de tetrmeros instveis e tambm formao de tetrmeros
instveis, os quais so inviveis vida.
A -talassemia resultam na reduo ou na total ausncia das -globinas, devido
mutaes no gene HBB, o qual codifica as globinas.
[1]



















Referncias
[1] L. Nelson, David & M. Cox, Michael. Princpios de Bioqumica de
Lehninger, 5 ed.
[2] Disponvel em < http://cnho.files.wordpress.com/2010/06/grupo-
hemo-y-mioglobina.jpg> Acesso em 12/04/2014
[3] Disponvel em
<http://revistadepediatriasoperj.org.br/detalhe_artigo.asp?id=563>.
Acesso em 12/04/2014
[4] Disponvel em
<http://www.todabiologia.com/anatomia/hemoglobina.htm>. Acesso em
12/04/2014.
[5] Disponvel em <http://www.infoescola.com/wp-
content/uploads/2009/08/full-1-f66dff258a.jpg>. Acesso em 12/04/2014
[6] PERIN, Christiano. Anemia Falciforme, 2000. FUNDAO FACULDADE
FEDERAL DE CINCIAS MDICAS DE PORTO ALEGRE