NIVELES DE ESTRUCTURACIN

Representacin de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los
aminocidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hlice, beta lmina
y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumtricos.
La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes.
Estos niveles corresponden a:

Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo
polipptido.
Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.
Estructura primaria
Artculo principal: Estructura primaria de las protenas
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos, es decir, la
combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus
caractersticas ms importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de
organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del
material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de
aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

Estructura secundaria
Artculo principal: Estructura secundaria de las protenas
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto
proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el
enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena
lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (
repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se
encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura
secundaria desordenada

Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada beta).

Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con
unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y
los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas
las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice.6

El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo
carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos
puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y
en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice.
Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena.


Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos
dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces
de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede
llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice
alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados sobre y bajo el plano de las
lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya
que se vera afectada la estructura de la lmina.7

Estructura terciaria
Artculo principal: Estructura terciaria de las protenas
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla
una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el
espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin por
interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes,
entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.

Estructura cuaternaria
Artculo principal: Estructura cuaternaria de las protenas


La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena
con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas,
conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el
caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un
homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son.