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Reaccin de Millon

Reaccin de los grupos hidroxifenilicos


Hg+
Color rojo
(absorbancia)
Bao Ma
Limitante, pues depende de la cantidad de Tyr

presentes en las protenas
Reaccin Xantoproteica
HNO3
Bao Ma
Color amarillo
NaOH
Color naranjo
C =

xA280x

(cubeta 1cm); promed

=1.55
Ley de Lamber Beet
C= xbxc
b= camino optico

(cm)
c= concentracion

molar
= coeficiente de extincin (cm-1 M-1)
2 aa

Dipptido
3 aa

Tripptido
de

4 a 10 aa

Oligopptido
de

10 a 100 aa

Polipptido
ms

de 100 aa

Protena
Aminocidos no proteico
Importancia biolgica de los aa
Enzimas = catlisis de reacciones qumicas que ocurren en el organismos
Pueden actuar libre o bien en complejos multienzimticos
Protenas de transporte= membrana plasmticas. hemoglobina (glbulos rojos)
Protenas de reserva = protenas con funcin nutritiva (casena u ovoalbmina)
Protenas estructurales = colgeno, elastina, y queratina
Coagulacin = fibringeno
Anticuerpos
Hormonas = insulina
POLIPEPTIDOS
El esqueleto de todo polipeptido

est

constituido por una repeticin
de
N
N
-
-
C
C

-
-
C.
C.

Esta unidad de repeticin est

enlazada mediante
enlaces
enlaces
pept
pept

dicos
dicos
Unidos al esqueleto del polip Unidos al esqueleto del polip ptido ptido

encontramos, hidr hidr genos genos

del
grupo amino, ox ox genos del grupo carbonilo genos del grupo carbonilo

e hidr hidr genos y las genos y las
cadenas laterales cadenas laterales

de los carbonos alfa.
La conformacin se puede
describir en trminos de niveles
estructurales
Estructuras 1
ria
, 2
ria
, 3
ria
y 4
ria
Ordenamiento tridimensional
Se refiere al ordenamiento del
esqueleto covalente de la cadena
polipeptdica,
DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Estructuras 1
ria
Ser la que determine el
ordenamiento tridimensional
que adoptar la protena
Secuencia aminoacidica

de la insulina de cerdo.
Un polipeptido

hormonal descrito por Frederick

Sanger
Premio Nobel

en 1958
Diferentes fuerzas intervienen en la
estabilizacin del esqueleto peptdico para
alcanzar la conformacin tridimensional
Puente de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas
Atraccin ionica
NO COVALENTES
COVALENTES
Puentes S-S
Estructuras 2
ria
, 3
ria
y 4
ria
Puente de H
Unin de tomos de H (unidos a atomos

de O o N) con grupos ricos en electrones
(O o grupos COO)
La formacin de
Puentes de H con molculas
De aguay los aa polares
De la superficie de la protena
Aumentan estabilidad
Por lo habitual unin i + (i+4)
Interacciones hidrofobicas
Union

de aminoacidos

no polares (interior)
Interaccin inica
Grupos R cargados negativa se pueden unir con grupos R cargados

positivamente
Puente de S
Uniones covalente entre grupos SH de dos moleculas de Cys para formar
cistina
Estabiliza la estructura proteica
1. Interaccin inica
2. Puentes de H
3. Covalente S-S
4. Hidrofbica
1
2
3 4
Estructura secundaria
Union

por puente de H
Helice

(i + (i+4)) =ms comun
Helice

310 = minoritaria y en la porcion

final de helice

alfa
Hipottico
Aminocidos que componen la estructura helice

alfa
Favorecen la estructura helice

alfa
pH

neutro
Desfavorecen la estructura helice

alfa
pH

neutro
Le
Me
Phe
Ala
Gln
Asp
Glu
Arg
Liys
His
pH

alcalino
estabilizan
Hoja Beta
Puentes de H estn perpendiculares
Al esqueleto del polipptido
Cuando ptes

de H son entre la cadena de un mismo pptido = enlace intracatenarios
Cuando ptes

de H son entre la cadena de ppticos diferentes = enlaces intercaternarios
NH

CO hebra 1
CO

NH hebra 2
c
o
N
H
Aa

que se adaptan mejor a la configuracin B
Try, Trp, Phe, Me
Ile, Val, Thr
Cys
Aa

que no favorecen la estructura secundaria
Asp, Asn, Ser (cadenas laterales forman pte

de H compiten con los grupos del esqueleto
Gly, molecula

muy pequea no favoreciendo los ptes

de H
Pro :
Caseina
-No tienen H para realizar los Ptes

de H
-

La estructura secundaria se interrumpe dando cambios de giro.