Universidad Central de Venezuela Caracas, 29 de Enero de 2014

Facultad de Medicina Profesora Isis Landaeta

Escuela Luis Razetti Realizado por: Alejandra Rivas
Ctedra de Bioqumica
Seccin M4

Estructura Secundaria de las Protenas Fibrosas

1. Protenas Fibrosas:

Las protenas fibrosas, o escleroprotenas, constituyen una de las dos clases principales
de protenas, junto con las protenas globulares. Por lo general presentan cadenas
polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas.

Cada protena fibrosa posee propiedades mecnicas especiales provocadas por su estructura
exclusiva, que se obtiene combinando aminocidos especficos en elementos estructurales
secundarios regulares. Esto contrasta con las protenas globulares, cuyas formas son
consecuencia de interacciones complejas entre elementos estructurales secundarios, terciarios
y, en ocasiones, cuaternarios.

Son protenas fibrosas la queratina, que presenta una estructura secundaria casi
completamente -helicoidal y es el componente principal de tejidos como el pelo y la piel (su
rigidez est determinada por el nmero de puentes disulfuro entre las cadenas polipeptdicas
que las forman); la elastina, integra el tejido conjuntivo, posee propiedades elsticas, es
sintetizado a partir de un precursor llamado tropoelastina y es rica en prolina y lisina; la
fibrona, hallada en hilos de seda (araas, insectos); y el colgeno, que presenta una estructura
nica descrita ms adelante.

2. Estructura Secundaria de las Protenas

Es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de
hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H
y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energa libre y por tanto, ms estables.

a. Hlice alfa:

En la naturaleza se encuentran varias hlices polipeptdicas diferentes pero esta es la ms
comn y sucede cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta estructura es peridica
y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno.

En esta estructura la cadena se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios
formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido
que le sigue.

Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo que
evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a
cualquier aminocido a excepcin de la prolina, que no tiene libertad de giro por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en
la conformacin en hlice . Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan
la hlice porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que
predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.

Se describir esta nica estructura debido a que es la ms comn en cuanto a protenas
fibrosas se refiere. Como se mencion anteriormente, el colgeno conforma una de las
excepciones ms famosas por las razones que veremos a continuacin.

b. Colgeno:

Es la protena ms abundante en el organismo humano. Una cadena molcula de colgeno
tpica es una estructura larga y rgida en la cual tres cadenas polipeptdicas (conocidas como
cadenas ) se enrollan una alrededor de la otra en una triple hlice semejante a una cuerda.
Estas molculas se encuentran por todo el organismo, pero sus tipos y organizacin vienen
dictados por el papel estructural que desempea el colgeno en un rgano concreto. En
algunos tejidos, el colgeno puede estar disperso como un gel que da soporte a la estructura,
como en la matriz extracelular o el humor de vtreo del ojo. En otros tejidos, el colgeno
puede empaquetarse en fibras paralelas apretadas que proporcionan gran fuerza, como en los
tendones. En la crnea del ojo, el colgeno est apilado para permitir la transmisin de la luz
con un mnimo de dispersin. El colgeno del hueso aparece como fibras dispuestas en
ngulos unas con respecto a otras para poder resistir la cizalla mecnica procedente de
cualquier direccin.

Estructura del colgeno:

El colgeno es rico en prolina y glicina, las cuales son importantes en la formacin de la
hlice de triple hebra. Sin embargo, es la presencia de la prolina la que impide que el colgeno
se organice en hlice : la prolina altera una hlice porque su grupo amino secundario no es
geomtricamente compatible con la espiral de la misma. En cambio, inserta un retorcimiento
en la cadena que interfiere en la estructura helicoidal suave. La glicina, por su parte, posee
una cadena lateral bastante corta y facilita la aproximacin entre distintas hlices; es debido a
esto que las tres hebras de colgeno que integran su hlice se asocian y se enrollan entre s.
Ahora, a diferencia de la mayora de las protenas globulares, el colgeno (protena fibrosa)
tiene una estructura en triple hlice alargada que coloca muchas de sus cadenas laterales de
aminocidos en la superficie de la molcula helicoidal triple. Esto permite la formacin de
enlaces entre los grupo R expuestos de lo monmeros de colgeno vecinos, lo que provoca su
agregacin en fibras largas.

Esta estructura helicoidal triple se estabiliza mediante enlaces de hidrgeno entre el grupo
amino de los enlaces peptdicos en los que participa la glicina y el carbonilo de
cualquier enlace peptdico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras,
por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios.

Tambin contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der Waals, que son interacciones de
tipo fsico (por atraccin entre aminocidos). Igualmente se pueden formar enlaces covalentes
entre restos de aminocidos. Estos suelen ser entre cadenas, se forman de manera espontnea
y se puede destruir con el calor.