Protenas globulares y fibrosas

La estructura terciaria permite clasificar las proteinas en dos grupos proteinas fibrosas y globulares.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensin , en general
conformadas por un nico tipo de estructura secundaria . Todas ellas son insolubles en agua debido a
su alto contenido de aminocidos hidrofbicos . Cumplen importantes funciones estructurales y
representan ms de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores .
Analizaremos algunas de inters biolgico :
Queratina: se localiza en cabellos , uas, lana , plumas , escamas, cuernos , capa externa de la
piel. Sus caractersticas ms importantes son resistencia , dureza y flexibilidad variables.
colgeno: tendones, cartlagos , matriz sea y crnea . Se destaca por la resistencia y por su no
capacidad de estiramiento.
Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo , posee elasticidad y capacidad de estiramiento.
fibrona: en la seda y en telaraa. Son fibras muy fuerte y flexibles. No extensibles.
PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas poliptidas se pliegan en forma esfrica y poseen una
esttructura ms complejas que las anteriores, ya que puede haber ms de una estructura secundaria
en la misma molcula. Son solubles en agua .
Algunas de las ms importantes son:
Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno.
Citocromo : es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.
Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN
lisozima: cataliza la rotura hidroltica de los polisacaridos .

ESTRUCTURA:
El colgeno es una protena que se encuentra de manera abundante en el tejido conjuntivo de los
msculos, piel y huesos, sus fibras son lisas y que se encuentran de forma paralela.
Su estructura se compone de una triple cadena de aminocidos enrollada en forma de hlice de
forma muy compacta, lo que es posible porque contiene una gran cantidad del aminocido glicina
en aproximadamente un 30% y un 25% de aminocidos especiales que son la hidroxiprolina e
hidroxilisisina.
La glicina es importante en la estructura del colgeno ya que por cada vuelta de la hlice que se
completa, un aminocido debe quedar en el centro para que sea posible una estructura compacta
y el contenido en hidroxiprolina e hidroxilisisina contribuyen a dar rigidez al formar los enlaces
pero depender de la cantidad que contenga la hlice.-

La elastina tiene una gran e igual importancia que el colgeno en el tejido conjuntivo es una
protena fibrosa que forma una cadena de aminocidos dividida en dos, una hidrofobica la cual se
conforma por aminocidos Apolares y la otra es Hidrfila constituida por los aminocidos alanina y
lisina, la cual da la elasticidad que es la principal caracterstica de la elastina. Esta tambin tiene un
gran cantidad de enlaces cruzados que le otorgan una elasticidad que le permite estirarse hasta
tres veces su longitud inicial, esta es abunda en las paredes del pulmn y arterias.-
La elastina desempea un papel estructural en los tejidos elsticos, en los que se incluyen las
arterias, piel, ligamentos, cartlagos y tendones. La elastina tiene parte activa en diversos procesos
fisiolgicos, por ejemplo es la principal responsable de la elasticidad y fuerza necesarias para la
expansin y regulacin del flujo sanguneo, en el pulmn acta como una celosa que permite el
soporte de la apertura y cierre de los alvolos. Por su parte, en la piel, las fibras de elastina actan
en la dermis donde aporta la elasticidad y flexibilidad de la piel.
La elastina desempea un papel estructural en los tejidos elsticos, en los que se incluyen las
arterias, piel, ligamentos, cartlagos y tendones. La elastina tiene parte activa en diversos procesos
fisiolgicos, por ejemplo es la principal responsable de la elasticidad y fuerza necesarias para la
expansin y regulacin del flujo sanguneo, en el pulmn acta como una celosa que permite el
soporte de la apertura y cierre de los alvolos. Por su parte, en la piel, las fibras de elastina actan
en la dermis donde aporta la elasticidad y flexibilidad de la piel.
Tanto el colgeno como la elastina son vitales para el cuerpo, y son las molculas encargadas de
garantizar la elasticidad y firmeza de la piel. Sin embargo, conforme se va envejeciendo, la
produccin de colgeno y elastina comienza a disminuir, esto es debido a que los responsables de
la produccin -fibroblastos- reducen su rendimiento.
PROTEINAS FIBROSAS
Las protenas fibrosas son molculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus
motivos estructurales predominantes. Muchas protenas fibrosas desempean un papel
estructural, en funciones de conexin, de proteccin o de soporte. Otras, como las protenas
ciliares y musculares presentan funciones motrices.
a queratina: Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apndices,
como el pelo, cuerno, uas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en
mamferos, y b queratinas, presentes en pjaros y reptiles.
Fibrona de la seda.
La mayor parte de las sedas estn constituidas por la protena fibrosa fibrona y por una protena
amorfa viscosa sericina, que desempea el papel de cementacin.
La fibrona de la seda est formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las
cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes
extensiones de la cadena estn constituidas por seis residuos que se repiten.
(- gli -ser - gli - ala - gli - ala - )
n
---- Dos cadenas polipeptdicas vecinas, se muestra la alternancia de
glicina y alanina intra e intercadena.

Las hojas b proyectan la glicina hacia una superficie, las cadenas laterales de la alanina y la serina
estn dispuestas hacia la otra superficie. Adems, las cadenas se apilan, de modo que las capas en
las que se establece contacto con las cadenas laterales de la glicina se alternan con aquellas de
alanina y serina. Esta estructura explica en parte las propiedades mecnicas de la seda.
Dos cadenas polipeptdicas antiparalelas de la fibrona de la seda (modelo de esferas llenas).

Colgeno: cable helicoidal triple.
El colgeno se encuentra en todos los animales multicelulares y es la protena ms abundante en
vertebrados, corresponde 25-35% del total de protenas en mamferos. Es una protena
extracelular que est organizada en fibras insolubles que exhiben gran fuerza de tensin. Ello es
adecuado para la funcin del colgeno como componente que soporta la tensin en los tejidos
conectivos o conjuntivos, tales como los huesos, los dientes, los cartlagos, los tendones, los
ligamentos y las matrices fibrosas de la piel y de los vasos sanguneos.
Presenta una composicin aminoacdica caracterstica, casi la tercera parte de sus restos son
glicina, entre el 15 y el 30% son prolina y 4-hidroxiprolina (Hyp); los residuos 3-hidroxiprolina y 5-
hidroxilisina (Hyl) se encuentran en cantidades menores. La secuencia aminoacdica est
constituida por tripletes que se repiten de secuencia Gly-X-Y; X es frecuentemente Pro e Y,
generalmente Hyp o Hyl.
Est formado por cadenas polipeptdicas helicoidales de giro izquierdo, tres cadenas paralelas
forman una superhlice (triplohelicoidal) de giro derecho. Est estabilizada por enlaces por puente
de hidrgeno intercadena. Esta estructura triplohelicoidal, empaquetada y rgida, es responsable
de su fuerza de tensin.

La insolubilidad del colgeno en medio acuoso se explica por las uniones covalentes transversales
tanto intramoleculares como intermoleculares, uniones en que participan lisina e histidina.

LA QUERATINA
La queratina es una protena fibrosa, que se encuentra en el extracto corneo de
la piel, en las uas y en el pelo.
3. Qu son las protenas?
Las protenas son molculas de gran tamao, esenciales en la naturaleza viva. Sus funciones son
variadas:
- Forman parte de las clulas y tejidos
- Regulan procesos metablicos
- Aceleran reacciones biolgicas
- Forman materiales estructurales como la queratina del pelo

Su composicin elemental est indicada en el recuadro anterior.
Las protenas se forman por la unin de unos compuestos qumicos llamados aminocidos. Los
aminocidos reciben el nombre porque todos tienen en su molcula:

- 1 grupo amino NH2
- 1 grupo cido COOH

La molcula de queratina tiene 17 aminocidos diferentes, entre los que podemos destacar la
cistina, cuya frmula qumica es:
Las propiedades especficas de las protenas no solo depende del tipo y numero de los aqu
presentes, sino tambin el orden en los que se unen y la estructura que adopta el conjunto.

4. Enlaces de la queratina
La cadena que se forma en la queratina al unirse los aminocidos se orienta en la direccin del
tallo filoso, es decir, longitudinalmente.
La presencia de estos puentes o uniones explican las propiedades tan especiales que posee el
cabello:

a) Puente de hidrgeno
Se originan por la atraccin de que es objeto el tomo de hidrgeno.
Por la existencia de estos puentes las cadenas no son rectilneas sino helicoides, girando sobre si
misma como una cinta enrollada. Esta es la alfa-queratina.

De una curvatura a otra a de haber 3 o 4 aminocidos. Estas uniones son dbiles y se rompen con
facilidad, cuando se mojan con agua, o por estiramiento. Las cadenas que toman as una forma
aplanada o estirada, esta forma es la beta-queratina que no es estable y el cabello tiende a
recuperar la posicin alfa-queratina.

b) Puentes amdicos
Unen un aminocido con otro para formar la cadena principal, son muy slidos y solo se rompen
con soluciones acuosas concentradas de cidos y bases fuertes.

c) Puentes salinos
Se forman entre los grupos de cidos y bsicos de las cadenas laterales.
Algunos aminocidos tienen ms de un grupo COOH y otros ms de un grupo NH2
Cuando estos grupos sobrantes no forman enlace amdico, estn cerca uno del otro, se origina una
atraccin entre sus cargas o atracciones electromagnticas.
Parece ser que estos puentes salinos estn en la alfa-queratina cada dos vueltas.

d) Puentes de azufre
Es la unin que existe entre los dos tomos de azufre de la molcula de cistina
Esta unin es fuerte y en la molcula de alfa-queratina suele existir un puente de este tipo cada
cuatro vueltas de la espiral.

5. Carga elctrica de la queratina
Al peinar o cepillar el cabello seco puede originarse una carga electroesttica por contacto con el
peine o cepillo, estas cargas hacen que los cabellos se repelan entre si, sobre todo en los extremos
y puntas, resultan difcil de peinar.
Es posible que existan estas cargas elctricas en el cabello porque los puentes salnicos se forman
por la actuacin que existe entre los grupos NH2 y COOH libres. Los primeros se cargan
positivamente y los segundos negativamente. La fuerza de estas uniones es mxima en el punto
isoelctrico de las protenas, que es aquel valor pH en el que las cargas positivas y negativas estn
compensadas.
Para la queratina del cabello el punto isoelctrico es a pH 4.1. A este valor de pH la molcula es
muy estable pues los enlaces son ms fuertes.
A pH mayor de 4.1 la queratina tiene carga negativa.
A pH menor de 4.1 la queratina tiene carga positiva

El punto isoelctrico se calcula sometiendo a la queratina " protena " a un campo elctrico en el
que se van variando los pH del medio. El punto isoelctrico es el pH en el que la protena no sufre
desplazamiento ni hacia el nodo (parte positiva) ni hacia el ctodo (carga negativa) porque su
carga neta vale cero.

ELASTINA: La elastina es una protena del tejido conjuntivo con funciones estructurales que, a
diferencia del colgeno que proporciona principalmente resistencia, confiere elasticidad a
los tejidos.
Est formada por una cadena de aminocidos con dos regiones: una hidrofbica constituida por
los aminocidos apolaresvalina, prolina y glicina, y otra hidroflica con los
aminocidos lisina y alanina, formando estructuras de tipo hlice alfa. La regin hidrofbica es la
que confiere la elasticidad caracterstica a la elastina.
Su biosntesis sigue la misma ruta que el colgeno; va desde el retculo endoplasmtico, se dirige
al aparato de Golgi y de ah hasta las vesculas secretoras.

*Fibrosas: formadas por cadenas polipeptdicas ordenadas paralelamente a lo largo de un eje,
formando fibras o lminas largas. Son materiales fsicamente resistentes, insolubles en agua y en
las disoluciones salinas diluidas.
Presentan funcin estructural en el tejido conjuntivo de los animales superiores:
-Colgeno: en tendones y matriz de los huesos.
--queratina: en cabello, cuernos, cuero, uas y plumas.
-Elastina: en el tejido conjuntivo.
*Globulares: formadas por cadenas polipeptdicas plegadas estrechamente, que adoptan formas
esfricas o globulares compactas. la mayor parte de las protenas globulares son solubles en agua.
a) enlace salino
b) enlace de hidrgeno
c) interaccin hidrofbica
d) enlace disulfuro
e) interacciones de van der Waals
Generalmente desempean una funcin mvil o dinmica en la clula. De los dos millones de
enzimas conocidas actualmente, casi todas son protenas globulares, igual que los anticuerpos,
algunas hormonas y otras protenas con funcin de transporte como la seroalbmina y la
hemoglobina. (Nota: en todas estas protenas aparece con frecuencia un grupo prosttico -de
carcter no proteico- asociado, para que desempeen su funcin).
Algunas protenas se sitan entre los tipos fibroso y globular: se parecen a las fibrosas por sus
largas estructuras cilndricas y a las globulares por ser solubles en disoluciones acuosas salinas. Es
el caso de la miosina (elemento estructural del msculo) y del fibringeno (precursor de la fibrina:
elemento estructural de los cogulos sanguneos).
Una vez formada la estructura terciaria de una protena globular, son 4 los tipos principales de
interacciones o de enlaces dbiles que cooperan a su estabilizacin:
1) Los enlaces de H (puentes de H) entre grupos peptdicos: como ocurre en la hlice o en el
plegamiento .
2) Los puentes de H entre grupos.
3) Las interacciones hidrofbicas entre grupos no polares.
4) Los enlaces inicos entre grupos cargados positiva y negativamente.

Los polares se disuelven bien en el agua, y suelen situarse en las partes de la protena que van a
estar en contacto con el medio hidrfilo. Incluyen la glicina (gly), serina (ser), treonina (thr),
cistena (cys), asparragina (asn), glutamina (gln) y tirosina (tyr).

Los aminocidos apolares, por el contrario, se disuelven muy mal en el agua, con la que no
forman enlaces por puentes de hidrgeno. Esto hace que tiendan a agruparse entre s, y a
orientarse hacia el interior de la protena o hacia entornos de naturaleza apolar. Por ejemplo, las
protenas que se integran dentro de la membrana celular tienen aminocidos apolares en la zona
hidrfoba de la bicapa. En las protenas aparecen alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina
(ile), prolina (pro), metionina (met), fenilalanina (phe) y triptfano (trp).

Los aminocidos cidos tienen un segundo grupo carboxilo en su estructura. Son dos: el cido
glutmico (glu) y el cido asprtico (asp).

Los aminocidos bsicos, de modo similar, tienen al menos dos grupos amino en su estructura. En
las protenas aparecen tres aminocidos bsicos: lisina (lys), histidina (his) arginina (arg).

Histonas protenas de soporte
Las protenas celulares ms frecuentes son las protenas histonas, siendo que cada clula
eucaritica presenta varios cientos de millones de molculas de histonas, mientras que las dems
protenas no alcanzan unos cientos (como mucho, a miles). Son protenas de masa molecular baja,
aproximadamente 11-12 Kd y exhiben un alto contenido, cerca de 20%,
delisina y arginina (aminocidos bsicos). Con las cargas positivas de las cadenas laterales de estos
restos, las histonas (que son extremadamente bsicas) se unen a los grupos fosfato del ADN
(cargados negativamente); para ello no es relevante la secuencia de bases dentro del ADN. A
menudo, las histonas son modificadas por metilaciones, acetilaciones, fosforilaciones o ADP-
ribosilaciones.
Metilaciones: Determinan cambios permanentes en la cromatina. Estn destinadas al
mantenimiento de un tipo determinado de expresin gnica. Enzimas
encargadas: HMTasas.
Acetilaciones: en las colas de las histonas a nivel de lisina y arginina: modifican la
cromatina determinando que pueda transcribir. Enzimas encargadas: HAT.
Desacetilaciones: determinan la compactacin de la cromatina, silencia la actividad
transcripcional. Enzimas encargadas: HDAC.