ENZIMAS

Las enzimas son grandes molculas de protena formada por una o varias
cadenas polipeptdicas. Estas molculas presentan las siguientes
caractersticas:
Su conformacin tridimensional da lugar a numerosas
invaginaciones en su superficie, entre las cules se localiza el sitio
activo
El sitio activo es una zona de la molcula formada por 10
aminocidos especializados en la unin con los compuestos sore los
cules act!an las enzimas. Estos compuestos se llaman sustratos
Las enzimas modifican el sustrato " dan lugar a una nueva sustancia
denominada producto.
Los aminocidos #ue no forman parte del sitio activo mantienen la
estructura tridimensional de la molcula o se unen a las memranas
celulares para el ancla$e de las enzimas en los lugares #ue son
necesarios.
%lgunas enzimas re#uieren de un componente adicional en el sitio
activo para poder realizar su actividad catalizadora. Este compuesto se
denomina cofactor " puede ser de dos tipos:
&n metlico como 'e
()
, *n
()
, +n
()
, ,
()
, -i
()
, etc
.or e$emplo, la fosfo/e0osa isomerasa tiene como cofactor el *g
()
1n comple$o o molcula orgnica llamado coenzima, como el
caso de la nicotinamida adenina dinucletido2-%34, la flavina
adenina dinucletido2'%34, la coenzima %25o%4, etc.
Haloenzima = Apoenzima + Cofactor
.arte proteica parte no proteica
Las coenzimas act!an como transportadores transitorios de grupos
funcionales especficos
.or e$emplo la malato des/idrogenasa #ue cataliza la transformacin del
malato en o0aloacetato, se une a la coenzima -%3, la cual transporta 6
(
permitiendo la o0idacin del malato.
Las enzimas se clasifican seg!n la reaccin #ue catalizan.
37glucosa ( %8. 37glucosa797fosfato ( %3.
1
En esta reaccin interviene la glucosa transferasa #ue cataliza la
transferencia de un grupo fosfato desde la molcula de %8. a la 37glucosa.
%lgunas enzimas como la pepsina " la tripsina no tienen nomres #ue se
refieran al sustrato
MECANISMO DE REACCION COMO ACTAN !AS ENZIMAS
Los catalizadores aumentan la velocidad de reacci, pero no modifican el
e#uilirio. Se estalece de transicin donde /a" rotura " formacin de
enlaces.
%un#ue una reaccin sea e0ergnica si su energa de activacin es mu"
elevada la reaccin no se produce o es mu" lenta.
.or e$emplo si colocamos glucosa ( o0geno en un recipiente, pueden
mezclarse en forma indefinida sin reaccionar.
En las clulas, la glucosa es degradada en presencia de o0geno, a
an/drido carnico " agua en una ruta de reacciones catalizada por
enzimas.
Estas enzimas no slo aceleran las reacciones, sino #ue las organizan "
controlan de tal manera gran parte energas lieradas en este proceso se
recupera en otras formas ase#uiles a la clula para #ue realice sus
funciones.
E ( S E7S E ( .
E ( S .
[ ]
[ ] S
P
Keq =
: ; <=S> :elocidad de reaccin de primer orden
< ; cte de velocidad de la reaccin #ue refle$a la proailidad de reaccin
Keq RT F ln ?@ =
'?@; camio de energa lire estndar
E"emplo: si < ; 0 0,0A s
71
, se interpreta como #ue un AB del sustrato
ase#uile ser convertido en producto2.4 en 1 segundo. Si < ; )000 s
71
, el
sustrato2S4 se convierte en producto2.4 en una fraccin de segundo.
)
Relaci#n $e % con la ener&'a $e acti(aci#n Ea
RT
Ea
e
h
KT
k

= Ecuacin de %rr/enius
, ; constante de Coltzman
/ ; cte de .lanc<
RT
Ea
Ae k

=
La interaccin entre E " S en el comple$o E7S, est dada por las mismas
fuerzas #ue estailizan la estructura proteica. La unin de la enzima con el
sustrato para formar el comple$o enzima7 sustrato2E7S4, est acompaDada
de una pe#ueDa lieracin de energa lire #ue proporciona un cierto grado
de estailidad a la interaccin.
La energa proveniente de la interaccin ES, se denomina energa de
fi"aci#n " conlleva a una disminucin de la energa de activacin de la
reaccin enzimtica.
Las interacciones diles formadas en el estado de transicin son las #ue
ms contriu"en a la catlisis.
Cin)tica enzim*tica E+ta$o E+tacionario
<
1
<
)
E ( S E7S E ( .
<
E1
1 )
:elocidad de formacin de pro$,cto-./0
:o ; <
)
=ES>
=Et> ; 5oncentracin total de enzima
=Et> E =ES> ; enzima no fi$ada o lire
:elocidad de formacin de E7S ; <
1
F=Et> E =ES>G=S>
:elocidad de descomposicin de E7S ; <
71
=ES> ( <
)
=ES>
A
Se considera e+ta$o e+tacionario, por lo #ue la concentracin del comple$o
E7S permanece constante:
:elocidad de formacin ; velocidad de descomposicin
<
1
F=Et> E =ES>G=S> ; <
71
=ES> ( <
)
=ES>
Heordenando:
[ ][ ] [ ]
[ ] ES
ES S E
k
k k
Km
t

=
+
=

1
) 1
despe$ando ES:
[ ]
[ ][ ]
[ ] S K
S E
ES
t
+
=
Heemplazando en :o ; <
)
=ES> " considerando #ue cuando la enzima est
saturada se tiene:

=ES> ; =Et> 2punto de saturacin4
:o ;
[ ]
[ ][ ]
[ ] S Km
S E
k ES k
t
+
=
) )
:ma0 ; <
)
=Et>
[ ]
S K
S V
V
m
=
ma0
0
+
=
ECACION DE MICHAE!IS
I