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QUE SON ENZIMAS?

Las enzimas son protenas que ayudan a que las reacciones qumicas
ocurran con mayor rapidez.

CATALIZADOR BIOLOGICO

El trmino se emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el
transcurso de una reaccin qumica, sin intervenir en ella ni como reactivo ni como
producto. El catalizador no provoca la reaccin solo afecta la velocidad con que
ocurre la misma. Esto es posible porque los catalizadores disminuyen la energa
de activacin.
Diferencias entre catalizadores biolgicos y qumicos
Biolgicos Qumicos
Son especficos para una determinada
reaccin qumica o para un grupo de
reacciones qumicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reaccin
inespecficamente.
Son protenas mayoritariamente ( hay
ARN (Ribozimas) con funcin
enzimtica).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
cataltica.
No pueden ser regulados.
Son termolbiles y su actividad puede
variar tambin de acuerdo al pH del
medio.
No son termolbiles ni se alteran con
cambios de pH.

MODELO DE LA "LLAVE-CERRADURA"

Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fisher en 1894. Con
base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-
cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato
como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo,
si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar
explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

COMPOSICIN DE LAS ENZIMAS

Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimas constituyeron
materia de numerosas controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (1887-1955)
consigui cristalizar la ureasa, enzima que transforma la urea en anhdrido
carbnico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica.
A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el
anlisis demostraba siempre la presencia de una protena, simple o conjugada.
Cuando los anlisis qumicos demuestran que la enzima es una protena
conjugada, pueden distinguirse en el dos partes bien diferenciadas:
El grupo prosteico (Coenzima)
La proteina (Apoenzima)
En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas,
en las cuales el grupo prosptico esta representado por un compuesto que
contiene Fe y otro elemento, el cual desempea un papel importante en la
combinacin de la protena con el sustrato; otras veces este grupo prosttico es
derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta fcil de
separar de la molcula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades
no muestran actividad enzimtico; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el
grupo proteico (apoenzima) han de estar ntimamente ligados entre si para ser
operativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:
Solo protenas, que difieren entre si por la secuencia con que los
aminocidos estn combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas
(la pepsina y la tripsina)
Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la
coenzima y la apoenzima.
Despus del descubrimiento de Sumner, el numero de la enzimas y el estudio de
sus actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la enzimologa, y
la gran cantidad de las enzimas que rpidamente se acumulaban determinaron la
necesidad de utilizar una clasificacin o nomenclatura para evitar errores y facilitar
la comprensin de futuros investigadores.

COMO INFLUYE LA TEMPERATURA Y EL PH EN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA?

Temperatura: En general las reacciones ocurren ms rpidamente cuando se le
otorga calor, ya que el aumento de la temperatura hace que aumente la energa
cintica de las molculas y de esta manera reaccionen con facilidad.
Cuando las reacciones estn catalizadas por enzimas se produce primero un
efecto complementario, es decir, la velocidad va aumentando conforme al
aumento de temperatura, sin embargo la velocidad llega a un punto ptimo a partir
del cual la velocidad comienza a decaer. No nos olvidemos que las enzimas son
protenas, por lo tanto son susceptibles a la desnaturalizacin, es decir que la
velocidad decae porque las enzimas pierden su actividad biolgica como
consecuencia de la desnaturalizacin. Algunas enzimas son termoestables, es
decir su actividad biolgica permanece aun a temperaturas mayores a 90 C.

pH: El grfico de actividad en funcin del pH es similar al de la temperatura, es
decir a pH extremos las protenas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad
biolgica decae. Algunas enzimas no varan su actividad con el pH sino que esta
se mantiene constante en un amplio rango. Otra tendrn el pH ptimo cido o
bsico teniendo en cuenta el medio en donde actan.

QUE ES LA ENERGIA DE ACTIVACION Y COMO SE RELACIONA CON LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA?

Las enzimas son catalizadores orgnicos que disminuyen la barrera
denominada energa de activacin; y por tanto facilitan el que se inicie una
reaccin. Este proceso implica el trabajo necesario para poner a dos molculas en
un contacto lo suficientemente estrecho como para que reaccionen; adems, el
trabajo debe realizarce sobre la unin qumica una con covalencia en sentido
estricto para que pueda romperse y formar otros compuestos. Las enzimas,
como muchos catalizadores, son partculas de gran superficie y muestran que
tienen capacidad para atraer y captar diversas molculas. Cualquier factor que
permita por una parte atraer al sustrato a su centro activo se pude considerar
como un activador, adems algo que permita la rpida salida de los productos
tambin pude considerarse como un activador. Asi se reconocen diversas
posibilidades:
Activacin inica. Numerosos metales monodivalentes son necesarios para
la actividad enzimtica de diversos sistemas. Destacan entre ellos los
siguientes: K+, Mn++, Mg++, Ca++, Fe+++, Cu+, Cu++, etc. A menudo el
metal, a estas condiciones, es el centro que permite la unin conjunta del
sustrato, de la coenzima y de la misma apoenzima con la que forma
quelatos (de chelos, garra; complejos moleculares sostenidos por un metal)
al unirse con grupos cargados electricamente. Muy amenudo se demuestra
que es posible sustituir los metales divalentes entre ellos, sin grandes
modificaciones de la velocidad de la reaccin.
Los metales como el hierro, el cobre y el molibdeno, actan a menudo como
transportadores de electrones y no se les puede considerar activadores en el
sentido estricto pues forman parte integral del grupo prosttico. Algunos aniones
tambin son necesarios para la actividad de ciertas enzimas; bien conocido es el
caso del Cl-, el que puede sustituirse, a un cuando con baja de la velocidad, por
Br-, para la amilasa salival; o el propio radical fosfato que se requiere en
reacciones de fosforilacin.
Activacin por el grupo prosttico. En determinadas reacciones estos son
indispensables para el trabajo de la enzima y constituyen, en rigor, la parte
funcional activa del sistema.
Activacin de la apoenzima. Consisite en la obtencin de una correcta
estructura del centro activo de la proteina con actividad enzimtica, ya
referido anteriormente.
Integridad de los grupos funcionales del centro activo. Destaca la
relacionada con los grupos sulfhidrilo, -SH. Cualquier alteracin qumica
que los destruya, bloquee u oxide a disulfuro, -S-S-, puede inactivar a las
enzimas. Esto puede suceder incluso en las suaves condiciones del trabajo
celular por exposicin a agentes oxidantes o al oxigeno mismo, aunque
puede lograrse por el efecto de sustancias que los ataquen y que combinen
con ellos como la yodacetamida. En otras ocaciones la destruccin de los
grupos SH, aun la distancia del centro activo modifica de tal manera la
estructura tridimencional de la enzima que el centro activo se deforma al
grado de que no puede llevar a efecto su accin sobre las sustancias
reaccionantes. Existen otros grupos funcionales cuyo bloqueo acaba por
completo con la actividad enzimatica; en tal caso estara la accin de
inhibidores o venenos enzimticos.
Medida de la actividad enzimtica. Aparte del problema de medir las
pequesimas cantidades de enzimas presentes en los tejidos; muy pocas
de ellas poseen caractersticas qumicas o espectroscpicas particulares
que permita medirlas directamente. En general, las enzimas se cuantean
siguiendo la actividad de la reaccin que catalizan y se aceptan, en
principio que dicha actividad es proporcional a la cantidad de enzima
presente. Como la actividad de un enzimas slo rara vez se puede expresar
en relacin a su peso absoluto o a la molaridad de la enzima, lo habitual es
expresarla en "unidades" fijadas de modo convencional con relacin a la
proteina presente en la preparacin.
La actividad enzimtica se mide por la desaparicin del sustrato o la
aparicin de alguno de los productos de la reaccin, siguiendo dichos cambios en
el tiempo. Sin embargo, las condiciones del sistema no son uniformes a lo largo
del tiempo: el grado de saturacin de la enzima con el sustrato cambia
constantemente, los productos que aparecen suelen inhibir a la enzima o se
presentan modificaciones del pH que afectan a la reaccin, etc. Para evitar estos
problemas se hace la medida de la velocidad inicial, tomando en cuenta solo el
comienzo, en forma de lnea recta de la grfica, lo que sucede en general cuando
se ha consumido no ms de una cuarta parte del sustrato.
La actividad puede espresarce, una vez determinada la reaccin, en
relacin con el tiempo empleado por la enzima para producir un cambio
determinado; mientras mayor sea el tiempo, la actividad de la enzima es menor.
Por lo tanto, la recproca del tiempo (la inversa del tiempo osea el valor que resulta
de dividir la unidad sobre el tiempo, 1/T) es una medida de la actividad enzimtica.